Introdução à Enzimologia

Prof. Ms. Rodrigo Mendes

INTRODUÇÃO
 A enzimologia é a ciência que estuda as enzimas e todos os demais fatores
relacionados à sua ação.
 As enzimas são moléculas que atuam como catalisadores de reações
específicas e que atuam em condições amenas de temperatura num
ambiente reacional favorável.
 O substrato é aquela substância que terá interação específica com o sítio
catalítico, que é o local presente na molécula de enzima, que tem a
capacidade de levar a reação a cabo.

Fonte: biofraganunes.blogspot.com
INTRODUÇÃO
 Uma reação química depende de dois fatores:
 Termodinâmica e cinética.
 Teoria das colisões: moléculas em uma solução
devem colidir com orientação apropriada => energia
de ativação => estado de transição.
 Por que um saco de açúcar pode permanecer anos na
prateleira do supermercado?
 Nos animais, a glicose libera sua energia química em
segundos
 Reações catalíticas promovem a oxidação da glicose ao quebrar
ligações químicas que armazenam energia.
Enzimas

 Proteínas altamente especializadas

 Alto grau de especificidade com substratos.
 Poder catalítico extraordinário
 Muito maior do que catalisadores sintéticos.
 Aceleram reações químicas
 Em condições suaves de temperatura e pH.
 São o centro e o objeto de estudo principal da bioquímica
 Atuando de forma organizada catalisam centenas de reações que degradam as moléculas dos
nutrientes e conservam suas energias
ESTRUTURA BÁSICA DOS AMINOÁCIDOS
 LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
 São ligações que se estabelecem entre um grupo carboxila de um
aminoácido e um grupo amina de outro aminoácido subsequente.
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Estrutura primária – sequência dos aminoácidos na cadeia

polipeptídica.

É o nível estrutural mais simples ;

Uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade
“α-amino inicial” e uma extremidade “α-carboxi terminal”;
É destruída por hidrólise química ou enzimática das
ligações peptídicas.
Estrutura secundária – É dada pelo arranjo espacial de
aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína;

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os

carbonos, a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxil;
 Estabelecem pontes de hidrogênio entre os radicais, de modo
que a proteína adquire forma de α–hélice.
Estrutura terciária – Corresponde à distribuição espacial
e tridimensional de todos os átomos da proteína.
Estrutura quaternária – associação entre proteínas
individuais para formar um arranjo específico.

Ex: Hemoglobina, que consiste na união de 4 cadeias

polipeptídicas.
Ação catalítica das enzimas

 Por que a relação espacial entre o substrato e enzima não

deve ser vista segundo um modelo rígido de chave-fechadura?
Inibição da atividade enzimática

Percentual de inibição dependerá de

dois fatores: concentração e afinidade.

 Por que os inibidores não-competitivos representam maior potencial

tóxico comparado aos competitivos?
Regulação da atividade enzimática
2 níveis de regulação
1º: A síntese enzimática é um processo controlado,
respondendo as variações das condições do meio.

2º: As enzimas já sintetizadas, porém, não têm uma

atividade constante e, por isso, podem ser moduladas por
regulação alostérica ou modificação covalente.
 Regulação alostérica

 Ligação de um composto alostérico pode auxiliar a catálise

ou prejudicá-la.

 Qual a importância do efetuador alostérico negativo?

 Modificação covalente

 Assim, quando várias enzimas são simultaneamente fosforiladas,

o metabolismo é drasticamente alterado, sendo acionadas vias
que estavam inativas e inibidas vias até então funcionando.
Influência do meio sobre a atividade
enzimática
 pH.
Influência do meio sobre a atividade
enzimática
 Temperatura.
 Aumento T ºC => aumento da energia cinética das
moléculas => probabilidade de choques efetivos
entre elas.
 Desnaturação.
 Cofatores e coenzimas
 São aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados do substrato em uma dada
reação e como doadores destes mesmos grupos ao participarem de uma outra reação
e, por isso, diz-se que as coenzimas são transportadoras de determinados grupos.
 Medida da atividade enzimática
 A dosagem de enzimas é sempre feita por meio da medida de sua atividade, que
é avaliada pela velocidade da reação que a enzima catalisa.

 Para efetuar essas dosagens, uma amostra da solução contendo a enzima é

incubada com concentrações altas de substratos.

 A velocidade da reação é medida e expressa em Unidades Internacionais. Uma

unidade internacional (U) é a quantidade de enzima capaz de formar 1 µmol de
produto por min em condições ótimas de medidas, especificadas para cada caso.
Nomenclatura das enzimas
 Normalmente se adiciona o
sufixo ase ao nome do substrato
ou à atividade realizada
 Urease – hidrolisa a uréia
 DNA-polimerase – polimeriza DNA
 Pepsina – pepsis vem do grego
(digestão)