Aula 03 Proteínas

Prof.ª Dr.ª Carolina Beres

Prof.ª Dr.ª Luísa Ozorio
luisa.ozorio@universidadedevassouras.edu.br
 PROTEÍNAS

• 1839 – Mulder
Grego “proteios”, primitivo: “O Primeiro”

Relacionadas praticamente à todas as funções fisiológicas:

• Essenciais às células
• Regeneração de tecidos
• Catalizadores de reações
• Reações imunológicas
• Crescimento e reprodução (ácidos nucléicos)

• Energia: 1g = 4 Kcal

2
 DEFINIÇÃO

• Polímeros de alta massa molar formados por aminoácidos ligados

por ligações peptídicas:
• Ligação entre o carbono do grupamento carboxílico de um
aminoácido e o nitrogênio do grupamento amino de outro
aminoácido

• Origem animal e vegetal

3
Ligação peptídica

4
Proteínas

Constituídas por:

• Carbono – 50 a 55%
• Hidrogênio – 6 a 8%
• Oxigênio – 20 a 24%
• Nitrogênio – 15 a 18%
• Enxofre – 0,2 a 0,3%

5
 AMINOÁCIDOS

Molécula orgânica que contém um

grupo amina e um
grupo carboxila. Alguns aminoácidos
também podem conter enxofre
Carbono quiral: 4 ligantes diferentes
(exceto glicina)

Glicina
6
Aminoácidos

Centro quiral
Glicina

Arranjos espaciais
Glicina (opticamente inativo)
opticamente ativos

esteroisômeros
Aminoácidos que apresentam o mesmo
grupo funcional, estrutura, mas tem o
arranjo espacial diferente.

7
Aminoácidos
Enantiômeros:
• Esteroisômeros que se apresentam
como imagens especulares um do
outro
• Não se sobrepõem
• D-aminoácidos e L- aminoácidos:
desvio da luz polarizada - dextrogiro
e levogiro
• Somente os L-aminoácidos são
constituintes das proteínas e estão
presentes na natureza

Enantiômeros:
• Esteroisômeros que não apresentam
imagens especulares

8
Classificação e estrutura

Hidrofóbicos ou apolares:
• Tendência a se localizar na parte
interna da proteína
• Minimiza contato com a água
• Proteína raramente se encontra
estendida

Como reconhecer um aminoácido

hidrofóbico:?
• Cadeia hidrocarbonada
• Tioéter
• Hidrogênio

Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger

9
Classificação e estrutura
Hidrofílicos ou polares sem carga
(neutro):
• Localizados na superfície da proteína
• Não possuem carga
• Grupos funcionais neutros e polares
• Estabelecem ligações de hidrogênio
com outras moléculas, como a água.

Como reconhecer um aminoácido

hidrofílico/polar sem carga?
• Presença de hidroxila (OH)
• Grupo amida (-NH2)
• Sulfidrila

Fonte: Princípios de Bioquímica de Lehninger

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Classificação e estrutura

Positiva carregados

• Aminoácidos polares básicos

• Carga líquida positiva em pH 7,0

Negativamente carregados

• Aminoácidos polares ácidos

• Carga líquida negativa em pH 7,0
• Os negativamente carregados tem 2
grupamentos carboxila

Fonte: Lehninger Principles of Biochemistry

11
Classificação e estrutura

Aromáticos:

• Relativamente apolares
• Podem participar de interações hidrofóbicas

Fonte: Lehninger Principles of Biochemistry

12
Classificação e estrutura

Propriedades físico químicas

• Maioria solúvel em água

• Caráter Anfótero (capazes de agir como ácidos ou

bases)

• Ponto de fusão: cerca 300ºC

13
Classificação e estrutura

CLASSIFICAÇÃO QUANTO A PRODUÇÃO

Essenciais
• Organismo não sintetiza, mas são essenciais para o seu funcionamento
• Devem ser obtidos dos alimentos

Condicionalmente essenciais
• Tem a produção reduzida ou deixam de ser produzidos em certas
condições patológicas

Não essenciais
• São sintetizados pelo organismo

14
Classificação e estrutura

essenciais Não essenciais

Condicionalmente essenciais

15
Classificação e solubilidade

PROTEÍNAS SIMPLES:

• Por hidrólise liberam peptídeos e aminoácidos: química (ácida ou básica)

ou enzimática (proteases)

Classificadas de acordo com sua solubilidade:

• Albuminas: solúvel em água e em soluções fracamente ácidas ou alcalinas;
coagulam pela ação do calor. Ex.: ovoalbumina e lactoalbumina

• Globulinas: Praticamente insolúveis em água e solúveis em soluções de

sais neutros. Ex.: Miosina (músculo), imunoglobulinas

• Glutelinas: Somente vegetais; insolúveis em água e solventes neutros e

solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex.: Glutenina (trigo)

16
Classificação e solubilidade

PROTEÍNAS SIMPLES:

• Prolaminas: Somente vegetais; insolúveis em água e etanol absoluto e

solúvel em etanol de 50 a 80%. Ex.: Gliadina (trigo e centeio), Zeína
(milho), Hordeína (cevada).
• Protaminas: 80% arginina, fortemente alcalinas; solúveis em água e
amônia. Ex.: Combinadas com ácido nucléico em esperma de peixes
• Histonas: 10 a 30% arginina; encontrados em animais apenas nos núcleos
celulares. Solúveis em água e em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex.:
Extraídas de glândulas timo de vitela.
• Escleroproteínas: alto grau de insolubilidade. Ex.: Queratina (pele e
cabelos) e Colágeno (tecidos conectivos de tendões e ligamentos).

17
Classificação e conformação

PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS:

Globulares:
• Forma esférica causadas pela dobra ou enrolamento da cadeia ou cadeias
proteicas
• Mais importantes por serem solúveis em água (reações no organismo em
meio aquoso)
• Podem apresentar interior hidrofóbico

Fibrosas:
• Grupamento linear das proteínas
• Insolúveis em água e tem funções estruturais (queratina).

18
Classificação e tamanho
NÚMERO DE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS

• Proteínas Monoméricas: Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

• Proteínas Oligoméricas: Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.

• São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

19
Classificação e estrutura

ESTRUTURA PRIMÁRIA

• Formadas por uma cadeia Sua estrutura é somente a sequência dos

aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da
molécula

• Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto

• Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das

ligações peptídicas. É ligada a carboidratos assim como outros.

20
Classificação e estrutura

ESTRUTURA SECUNDÁRIA (a-hélice e folha β)

• Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência

primária da proteína
• É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples
estruturalmente (queratina)
• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os
carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila
(mobilidade)
• O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de
forma regular quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e
seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento
da molécula

21
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA (a-hélice e folha β)

Alfa-hélice: São estruturas cilíndricas estabilizadas por pontes de hidrogênio entre

aminoácidos.
• As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora.
• Interações entre cadeias laterais adjacentes podem estabilizar ou desestabilizar a hélice:
• Volume e carga dos aminoácidos na faces adjacentes (a cada 3-4 aminoácidos) afetam
a estabilidade
• Podem ser estabilizadas por aminoácidos de carga oposta (interações iônicas)
• Pontes dissulfeto
• Interações hidrofóbicas

22
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA (a-hélice e folha β)

Folha-beta: estrutura em zigue-zague estendida

• Regiões da cadeia polipeptídica associam-se por meio de
ligações de hidrogênio, resultando em uma estrutura achatada e
rígida.
• Os resíduos de aminoácidos que compõem essa estrutura devem
ser relativamente pequenos (glicina e alanina)

23
Classificação e estrutura ESTRUTURA TERCIÁRIA

• Estrutura estabilizada por pontes de hidrogênio e

pontes dissulfeto
• As diferentes sequências e estruturas conferem
diferentes funções biológicas às proteínas
• A estrutura terciária descreve o dobramento final de
uma cadeia por interações de regiões com estrutura
regular ou de regiões sem estrutura definida
• Diferentes regiões interagem por ligações não
covalentes

24
Classificação e estrutura

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

• Estrutura com união de cadeias polipeptídicas com

diferentes funções
organização tridimensional
• São guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações
da terciária
• Hemoglobina: estrutura formada por quatro cadeias
polipeptídicas.

Hemoglobina 25
Proteínas
FUNÇÕES

De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos

seres vivos as seguintes funções:
• estrutural
• enzimática
• hormonal
• de defesa
• coagulação sanguínea
• nutritiva
• transporte

26
Funções
ESTRUTURAL

Proteínas Estruturais
• Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens,
nos ossos e tendões
• Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde
participam do mecanismo da contração muscular
• Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas
unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida
terrestre
• Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a
regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do
sangue)

27
Funções
ENZIMÁTICA

“Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima”
EXCEÇÃO: Ribozimas – moléculas de RNA que atuam como enzimas

• As enzimas são moléculas reguladoras (catalizadoras) das reações

biológicas
• Proteínas enzimáticas
• Lipases – enzimas que transformam os lipídios em sua unidades
constituintes, como os ácidos graxos e glicerol (lipase hepática, lipase
pancreática)
• Amilases – digestão de carboidratos (α-amilase salivar e pancreática)
• Proteases – digestão de proteínas (pepsina, tripsina)

28
Funções
HORMONAL

• Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica

• Hormônios: substâncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma
vez na corrente sanguínea, vão estimular ou inibir a atividade de certos
órgãos
• Proteínas hormonais:
• insulina e glucagon - hormônios produzidos pelo pâncreas regulam a
glicemia (taxa de glicose no sangue)
• calcitonina – metabolismo do cálcio de cálcio no sangue
• GH – hormônio do crescimento secretado pela hipófise

29
Funções
DEFESA E COAGULAÇÃO

• Há células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas"

(antígenos)
• Imunoglobulinas, anticorpos: proteínas secretadas pelas células de defesa
(linfócitos) na presença dos antígenos
• O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a
neutralizar seu efeito
• Ligação altamente específica - anticorpo neutraliza apenas o antígeno
responsável pela sua formação
• Trombina e fibrinogênio: formação de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias
• Mucinas: germicida e proteção de mucosas

Fonte: fcav.unesp
30
Funções
NUTRITIVA

• Servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos

pelo homem e outros animais
• Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no
mecanismo respiratório
• A ovoalbumina da clara de ovo, a gliadina do grão de trigo e a hordeína
da cevada: reservas de aminoácidos para o desenvolvimento do embrião
• Lactoalbumina: fonte de aminoácidos para os mamíferos

31
Funções

TRANSPORTE

• Hemoglobina: transporte de
oxigênio no sangue dos vertebrados
• Mioglobina: transporte de oxigênio
nos músculos
• Lipoproteínas: transporte de
lipídios no sangue
• Citocromos: transporte de elétrons

32
Proteínas
DESNATURAÇÃO PROTEICA

• É a alteração da conformação espacial das proteínas/ perda da estrutura

tridimensional e função biológica
• Preservação da estrutura primária
• Principais causas são: calor, pH, radiações ultravioleta, luz ou ação mecânica
• Exemplos:
• Cozimento/fritura do ovo – aglutinação e precipitação da albumina
(desnaturação por calor)
• Claras em neve – desnaturação por estresse mecânico
• Fervura do leite – a nata é a proteína desnaturada (desnaturação por calor)
• Adição de ácido ao leite no preparo de doces, queijos e coalhada
(desnaturação por alteração de pH)

33
Proteínas
DESNATURAÇÃO PROTEICA

• Processo de desnaturação pode ser reversível

• O processo pode contribuir para a digestibilidade proteica (função nutritiva),
apesar da perda da função biológica relacionada à conformação espacial
• Alterações na solubilidade e na capacidade de se ligar à água

34
 PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL

• Carne de mamíferos: 15-25% de proteínas

• Classificação das proteínas musculares:
• Sarcoplasmáticas: funções metabólicas; são solúveis em água
• Mioglobina (respiração do tecido e coloração vermelha da carne);
enzimas da síntese de carboidratos e de proteínas
• Miofibrilares: proteção e sustentação das fibras musculares; resistência e
elasticidade do músculo; contração muscular; feixes formando o músculo
estriado
• Actina (30%) e miosina (50%)
• Estromáticas – tecido conjuntivo: parte mais insolúvel e menos digerível
das carnes; importante para textura da carne
• Colágeno e elastina

35
Proteínas fibrilares ACTOMIOSINA

• Durante a contração muscular as cabeças de actina formam pontes com os

filamentos de miosina formando um complexo chamado actomiosina
• Actomiosina:
• rigidez e inextensibilidade muscular
• nos animais vivos é transitória; as pontes são desfeitas no relaxamento
• constitui a maior parte das proteínas fibrilares no post-morten
• Rigor mortis: rigidez cadavérica ocasionada pela formação de pontes
permanentes; musculo inextensível

36
Proteínas estromáticas COLÁGENO

• No tecido conjuntivo representam 40-60% das proteínas

• Mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e animais
• Rico em glicina, prolina e hidroxiprolina
• Apresentam ligações cruzadas entre si: insolubilidade e resistência à tensão
• Responsáveis pela maior ou menor resistência da carne a mastigação

Fonte: biologinet
37
Proteínas animais
Tecido conjuntivo

Aquecimento em água por

tempo prolongado 100ºC Qual é o
processo que
ocorre?
Perda de estrutura organizada

Entrada de água entre fibras protéicas

Dissolução

Gelatina

38
Proteínas animais

GELATINA

Gelatina animal:
• Formada pela desnaturação e gelatinização do colágeno presente no tecido
conjuntivo da carne de animais sob aquecimento
• Forma um gel rígido por resfriamento
• Não tem cheiro nem sabor

Gelatina comercial:
• Resulta da hidrólise parcial do colágeno e de tecido conjuntivo extraídos
• Forma géis elásticos e termorreversíveis

39
GELATINA

40
Proteínas estromáticas

ELASTINA

• Representam 5% das proteínas do tecido conjuntivo

• Cor amarela
• Forma fibras reunidas em feixes encontrados na união dos músculos aos ossos;
presente nos tendões e ligamentos; paredes de artérias
• Incha na presença de água
• Rica em glicina e prolina
• Resistente às enzimas digestivas – baixa contribuição para o valor nutritivo da
carne

41
Proteínas animais

OVO

• A gema e a clara representam 30 e

59% do peso total do ovo,
respectivamente
• % de proteínas: gema - 16%; clara
13%

42
Proteínas animais
OVO

Clara de ovo:
• Ovalbumina: pode ser desnaturada por agitação e coagula por aquecimento.
• Avidina: liga-se a biotina e impede a ação desta vitamina no organismo (clara do
ovo crua)

43
Proteínas animais
LEITE

• Secreção de glândulas mamárias dos mamíferos

• Emulsão de gordura em água
• pH: entre 6,5 e 6,7
• Composição
• Água – 87%
• Sólidos totais – 13% :
• proteínas totais – 3 - 4 %
• gordura – 3,5 – 5,3%
• lactose – 70%
• minerais e vitaminas

44
Proteínas animais

PROTEÍNAS DO LEITE

Caseínas – 80 - 90%

Proteínas do Soro – 10 - 20%

45
Proteínas animais

PROTEÍNAS DO LEITE

Caseínas
• Função biológica é transportar cálcio e
fosfato em suas micelas para nutrição do
neonato
• Produção de queijos: coagulação ácida ou
enzimática (renina) da caseína. Ocorre a
aproximação das micelas

Fonte: Bylund, 1995

46
Proteínas animais PROTEÍNAS DO LEITE

Proteínas do Soro
• Alto valor nutritivo
• excelente composição em aminoácidos
• alta digestibilidade e biodisponibilidade de aminoácidos
essenciais
• Propriedades funcionais
• solubilidade,
• formação e estabilidade de espuma
• emulsificação
• geleificação
• formação de filmes e cápsulas protetoras

• β-lactoglobulina: proteína mais abundante no soro de leite bovino e

também a mais alergênica e antigênica, ela pode causar alergia em
segmentos mais sensíveis da população, principalmente crianças

β-lactoglobulina 47
Proteínas animais

ATENÇÃO AO EXCESSO!

• Dietas muito ricas em proteínas costumam ser pobre em fibras e vitaminas

• As proteínas animais são ricas em gordura saturada
• Ingestão excessiva de carne vermelha está relacionada ao câncer de cólon
• Sobrecarga renal

48
 X
PROTEÍNAS ANIMAIS VEGETAIS

As proteínas animais As proteínas vegetais tem

apresentam alto valor digestibilidade e valor biológico
biológico e de inferiores
digestibilidade, são altamente
nutritivas

• Valor biológico: capacidade de um alimento fornecer os aminoácidos essenciais

em quantidade suficiente para a manutenção das funções do corpo humano

• Digestibilidade: medida do percentual da proteína ingerida e efetivamente

absorvida no trato gastrointestinal

49
 PROTEÍNAS VEGETAIS

Alimento Aminoácido limitante

Trigo Lisina

Arroz Lisina

Legumes Triptofano

Milho, cereais Lisina, Triptofano

Feijão Metionina e Cisteína

Soja Metionina e Cisteína

50
 PROTEÍNAS VEGETAIS

Produtos como soja e algodão:

• Tratamento para destruição de fatores antinutricionais (inibidores de proteases)
Propriedades importantes no aspecto estrutural:
• Soja – alta capacidade de reter água (misturado a carne aumenta volume e peso do
produto).

51
Proteínas vegetais
TRIGO

• Gliadina: extensibilidade e
viscosidade.

• Glutenina: tenacidade e elasticidade.

• Combinação forma a rede de glúten:

responsável pela textura de massas de
pães fermentados.

Experiência do glúten:
https://www.youtube.com/watch?v=JsjNQOd6ZaI

52
Proteínas vegetais

FEIJÃO E ARROZ

São proteínas complementares:

• Feijão – pobre em metionina e cistina; rico em
lisina
• Arroz – pobre em lisina; rico em metionina e
cistina
A mistura de ambos compõe uma proteína de alto
valor biológico

53
Proteínas alternativas

• Carne de laboratório – • 50-70% de proteínas • 50-70% de proteínas

células que simulam carne • Mercado estimado em • Fazendas em desertos
animal US$1,52 bilhão em 2023

54
 PROTEÍNAS ALTERATIVAS – POR QUÊ?

• Crescimento do movimento vegetariano

• Meio ambiente: desgaste do solo, desmatamento, perda de
biodiversidade, emissão de gás carbônico (efeito estufa); poluição das
águas e solo por excesso de dejetos
• Comida insuficiente para alimentar 10 bilhões de pessoas em 2050
• https://museudoamanha.org.br/tourvirtualpratodomundo/

55
 CALCULO DE DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS POR KJELDAHL

1. Digestão
Proteína + H2SO4 CO2 + H2O + (NH4)2SO4

Ácido sulfúrico Gás carbônico Sulfato de amônio

2. Neutralização e destilação
(NH4)2SO4 + NaOH NaSO4 + 2NH3 + 2H2O

Sulfato de amônio Hidróxido Sulfato de sódio + Amônia + água

de sódio gás

H3BO3 + H2O + H3BO3 + H2O + NH3 (NH4)3BO3 + H2O

indicador misto
Ácido Bórico + água + Amônia Borato de amônia+ água
3. Titulação

(NH4)3BO3 + HCl 3NH4Cl + H3BO3

1.
Mudança de
cor em pH 5 Borato de amônia+ Ác. clorídrico Cloreto de amônio + Ác. bórico

2. HCl + NaOH NaCl + H2O

Ác. Clorídrico + Hidróxido de sódio Cloreto de Sódio + Água

56
CALCULO DE DETERMINAÇÃO DE PROTEÍNAS POR KJELDAHL

https://www.youtube.com/watch?v=aI2kPz_JVVg

57
 EXEMPLO PRÁTICO
29g de amostra total
Alíquota - 2g de amostra
Destilação com NaOH 40% (p/v) produziu amônia
Adicionado em solução de HCl (50mL; 0,5M) com posterior titulação com NaOH (0,5M) onde foi
consumido 42mL

Passo 1 calcular numero de mols HCl e NaOH

Passo 2 calcular quantos mols de HCl reagiram com amostra
Passo 3 calcular quantidade de NH3 na amostra (NH3 17g)
Passo 4 calcular quantidade de N na amostra (N = 14g)
Passo 5 calcular quantidade de proteínas na alíquota (fator de conversao = 6,25)
Passo 6 calcular quantidade de proteínas na amostra total
Passo 7 calcular % de proteínas na amostra total

58
 EXEMPLO PRÁTICO
29g de amostra total
Alíquota - 2g de amostra
Destilação com NaOH 40% (p/v) produziu amônia
Adicionado em solução de HCl (50mL; 0,5M) com posterior titulação com NaOH (0,5M) onde foi
consumido 42mL

Número de mols = Molaridade X Volume (Litros)

Passo 1: calcular numero de mols HCl e NaOH

Titulação 1-
Número de mols HCl = 0,5 x 0,05 L = 0,025 mols

Titulação 2-
Número de mols NaOH = 0,5 x 0,042L = 0,021 mols

59
 EXEMPLO PRÁTICO

Passo 2: calcular quantos mols de HCl reagiram com amostra

Número de mols HCl = 0,5 x 0,05 L = 0,025

Número de mols NaOH = 0,5 x 0,042L = 0,021

1 mol HCl reage com 1 mol NaOH

Se foi utilizado na titulação 0,021 mols de NaOH na Titulação 2, quer dizer que eles reagiram com 0,021 mols de HCl.
Logo, o que reagiu com a amônia da amostra são os mols de HCl restantes:

0,025 – 0,021 = 0,004 mols

Então 0,004 mols de HCl reagiram com a amônia da amostra!

60
 EXEMPLO PRÁTICO

Passo 3: calcular quantidade de NH3 (g) na amostra

1 mol HCl reage com 1 mol NH3

0,004 mols de HCl reagiram com a amônia da amostra.

Logo, se 1mol HCl reage com 1 mol de NH3, quantos mols de amônia temos na amostra?

Então temos 0,004 mols de NH3 (amônia) na amostra

1 mol NH3 pesa 17g

Tabela
periódica

1 mol NH3 --------------------- 17g

0,004 mol ------------------------ X
X = 0,068g 61
 62
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/b6/Tabela_Peri%C3%B3dica_de_2019.webp
 EXEMPLO PRÁTICO

Passo 4: calcular quantidade de N (g) na amostra

Tabela
17g de NH3 possui 14g de nitrogênio
periódica

Então….

17g NH3 -------------------- 14g N

0,068g NH3 ----------------- X
X = 0,056g de N
 EXEMPLO PRÁTICO

Passo 5: calcular quantidade de proteínas na alíquota (fator de conversao = 6,25)

Fator de conversão N/ptn = 6,25 0,056g N X 6,25 = 0,35g de proteína

 EXEMPLO PRÁTICO

Passo 6: calcular quantidade de proteínas (g) na amostra total

0,35g de proteína --------------- 2g amostra (alíquota)

X ------------------------------29g amostra total
X = 5,075 g de proteína

Passo 7: calcular % de proteínas na amostra total

29 g amostra total ----------- 100 %

5,075g proteínas ------------ X %

X x 29 = 100 x 5,075

X x 29 = 507,5

X = 507,5 / 29
X = 17,5 %

Teor de proteínas na amostra total = 17,5%

 EXEMPLO PRÁTICO

0,35g de proteína --------------- 2g amostra seca

X ------------------------------29g amostra seca total
X = 5,075g
ACABOU?

29 ----------- 100%
5,075g ----- x%

X x 29 = 100 x 5,075

X x 29 = 507,5

X = 507,5 / 29
X = 17,5 %

Teor de proteínas na amostra seca total = 17,5% 66

 EXERCÍCIO 2

40 g de amostra seca total

Alíquota – 2 g de amostra seca
Destilação com NaOH 40% (p/v) produziu amônia
Adicionado em solução de HCl (60 mL; 0,4 M) com posterior titulação com NaOH (0,5 M) onde foi
consumido 43 mL

Número de mols = Molaridade X Volume (litros)

Passo 1 calcular numero de mols HCl e NaOH

Passo 2 calcular quantos mols de HCl reagiram com amostra
Passo 3 calcular quantidade de NH3 na amostra (NH3 17g)
Passo 4 calcular quantidade de N na amostra (N = 14g)
Passo 5 calcular quantidade de proteínas na alíquota (fator de conversao = 6,25)
Passo 6 calcular quantidade de proteínas na amostra total
Passo 7 calcular % de proteínas na amostra total

67
EXERCÍCIO

68