Prof.

Alencah
 São formadas por uma
seqüência de aminoácidos. Uma
proteína pode conter até
milhares de aminoácidos
diferentes, podendo até virar
macromoléculas
tridimensionais.
 São em número de 20.
 Sua molécula é formada por cadeias de carbono
com hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, às
vezes enxofre.
 É formada por uma porção ácida, com o
grupamento carboxila (COOH), uma porção
básica, com o grupamento amina (NH2) e o
radical R.
 O radical R determina se a molécula será polar,
apolar, ácida ou básica.
 Vegetais fabricam aminoácidos a partir de
cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de
nitrato (NO3-) retirado do ambiente.
 Animais não produzem aminoácidos.
 O humano consegue obter aminoácidos da
quebra de proteínas.
 Os aminoácidos essenciais são aqueles que não
podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por
isso devem estar presentes na alimentação.
 União entre aminoácidos.
 Sempre é feita entre a carboxila (COOH) de
uma unidade e a amina (NH2) de outra.
 Assim se forma um peptídeo.
 Dipeptídeo
 Tripeptídeo
 Polipeptídeo
 A simples seqüência de aminoácidos e seu
número forma a Estrutura Primária da
proteína.
 É responsável pelas propriedades da molécula.
 Com apenas vinte aminoácidos podemos ter
um número infinito de proteínas.
 A proteína não é apenas um filamento esticado
no espaço. Ela se enovela.
 As pontes de hidrogênio unem os fios um ao
outro, produzindo uma hélice. (Semelhante a
um fio de telefone)
 A esse enrolamento, chamamos estrutura
secundária
 Quando há mais de um enrolamento, a
proteína ganha uma forma tridimensional,
dobrando-se sobre si mesma. É a estrutura
terciária.
 O que faz a proteína se dobrar?
 Pontes de Hidrogênio
 Atrações elétricas entre aminoácidos distintos
 Ponte bissulfeto
 Aminoácidos apolares que tendem a ficar próximos
 Conclui-se:
 Se a seqüência de aminoácidos for diferente, a
estrutura será diferente.
 Quando há a união de dois ou mais novelos
protéicos.
 Hemoglobina:
 Quatro cadeias de 100 aminoácidos, cada uma
contendo:
 Um grupo não-protéico portador de Ferro, o grupo
heme.
 Rompimento das ligações que formam
tridimensionalmente a proteína.
 Acontece quando:
 Há aumento da temperatura
 Ou há alteração no pH.
 Proteínas especializadas em facilitar as reações
químicas da célula
 Alterando a forma do substrato
 Diminuem a energia de ativação das reações
químicas do corpo. Atua como catalisador.
 Uma enzima é quase sempre uma proteína.
 Quando há:
 Composto não-protéico conjugado à proteína,
chamamos isso de coenzima.
 A parte protéica é chamada de apoenzima.
 O conjunto: holoenzima.
 As enzimas possuem um centro ativo, onde os
substratos entrarão e suas ligações químicas
serão enfraquecidas, facilitando a reação.
 A enzima não é gasta no processo.
 Uma enzima só catalisa reações cujos reagentes
tenham forma complementar à sua. Só assim
haverá encaixe.
 Criou-se então a teoria chave/fechadura.
 Certas pessoas têm defeitos genéticos
importantes, fazendo com que aminoácidos
sejam trocados, alterando a forma das enzimas.
 Isso resultará em reagentes e reações completamente
diferentes, alterando o metabolismo.
 Concentração da enzima
 Concentração de substrato
 Temperatura
 Grau de acidez ou alcalinidade (pH)
 Substância que possui uma forma parecida
com o substrato da reação
 Haverá uma competição pela enzima
 Os produtos verdadeiros da enzima não serão
mais tão abundantes

 Outro tipo é natural da célula. É chamado

feedback negativo.
 O produto da reação inibe a ação da enzima.