BIOQUÍMICA Profº Ms.

ANTONIO ALMEIDA PEREIRA ‡ Graduação: Engenharia Química ² UFPB ‡ Especialização: Metodologia do Ensino Superior ² UNIR Especialização: Análise Ambiental ² UNIR ‡ Mestrado: Biologia Experimental: (Fitoquímica/Leishmaniose) ² UNIR ‡ Especialização: Engenharia de Segurança do Trabalho (Cursando) - UNIRON

BIOQUÍMICA
Química Biológica É a química da vida!
Química Fisiológica

Biologia Molecular Biologia Química

É a ciência que relaciona a biologia com a química A vida, no seu nível mais básico é, essencialmente, um fenômeno bioquímico

BIOQUÍMICA A bioquímica estuda as moléculas encontradas nos organismos, chamadas de BIOMOLÉCULAS; são elas: a) Aminoácidos que formam polímeros chamados peptídeos e PROTEÍNAS b) Carboidratos que formam polímeros chamados POLISSACARÍDEOS ou carboidratos complexos c) Gorduras (LIPÍDEOS), que podem formar estruturas supramoleculares d) Bases nitrogenadas que formam a base de polímeros chamados ÁCIDOS NUCLÉICOS e) Muitos outros compostos orgânicos, e.g., ácidos carboxílicos f) Compostos inorgânicos como CO2, NH3, O2, e sobretudo ÁGUA, além de íons como Fe2+, Ca2+, Mg2+, Na+, K+, Cl-, etc.

BIOQUÍMICA
A Bioquímica é um campo altamente interdisciplinar, através da qual, estuda-se: ‡ As vias de síntese e degradação das biomoléculas;
‡ Determinação das propriedades químicas e estrutura das biomoléculas; ‡ Mecanismos de regulação das inúmeras reações que ocorrem simultaneamente nas células e no organismo;

líquido intersticial. ‡ A água pode ser encontrada nos compartimentos intracelular ou extracelular (Plasma sanguíneo. ‡ Varia de acordo com a idade (Quanto maior a idade. ‡ Varia de proporção no corpo humano.CARACTERÍSTICAS DA ÁGUA ‡ É a substancia mais abundante na matéria viva. líquido do tecido conjuntivo de consistência óssea). líquido transcelular. menor a taxa de água no organismo). ‡ A Atividade tecidual é diretamente proporcional a taxa de água no tecido. conforme o tipo de tecido considerado (Ex: Músculos esqueléticos = 75% e Dentina = 10%. .

‡ É indispensável para a função das proteínas e processos metabólicos celulares. ‡ Pode participar como reagente nas transformações metabólicas. ‡ É fator importante na manutenção da pressão osmótica e do pH tecidual. ‡ É regulador térmico no organismo.FUNÇÕES DA ÁGUA NO ORGANISMO ‡ É solvente dos cristalóides e dispergente dos colóides protoplasmático. como hidrólise e hidratação. . ‡ É veículo de transporte e excreção de substancias.

PROPRIEDADES DA ÁGUA ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ ‡ Ponto de Ebulição = 100ºC Ponto de Congelação = 0ºC Densidade (Massa Específica) = 1g/mL Calor Específico = 1Cal/gºC Calor Latente de Fusão = 80 Cal/g Calor Latente de Vaporização = 537 Cal/g Alta Tensão Superficial .

ÁGUA
A vida, tal como a conhecemos ocorre em solução aquosa!
Por isto, as propriedades da água têm grande significado biológico: (a) As estruturas das moléculas nas quais a vida se baseia, PROTEÍNAS, ÁCIDOS NUCL ICOS , MEMBRANAS LIPÍDICAS e CARBOIDRATOS COMPLEXOS, resultam diretamente de suas interações com o ambiente aquoso; (b) A combinação de propriedades de solvente responsáveis pelas associações intra e intermoleculares destas substâncias é peculiar à água; nenhum solvente assemelha-se à água neste particular. Estruturas e processos biológicos somente podem ser entendidos em termos das propriedades físicas e químicas da água

Estrutura
Abaixo está representado o envoltório de van der Waals (onde os componentes de atração das forças de van der Waals contrabalançam os componentes de repulsão)
Envoltório de van der Waals Raio de van der Waals do H = 1.2 Å Raio de van der Waals do O = 1.4 Å O³H covalente; distância de ligação = 0.958 Å

y A água é uitas vezes cha ado de solvente universal; y A água dissolve elhor SUBSTÂNCIAS P LARES, ta bé cha adas hidrofílicas; y Substâncias apolares, não solúveis e água, são cha adas de hidrofóbicas; y Existe substâncias co parte apolar e outra polar, são cha adas de anfipáticas;

A água tende a hidratar a porção polar; ao mesmo tempo tende a excluir a porção apolar (hidrofóbica) A porção apolar força as moléculas de água circundantes a assumir um estado altamente ordenado De um modo geral, no entanto, as estruturas lipídicas tendem a agrupar-se, reduzindo a superfície em contato com a água As porções apolares são estabilizadas por interações hidrofóbicas que resultam da tendência de excluir a água As micelas são um bom exemplo de estruturas que expõem à água apenas os grupos hidrofílicos (polares) e escondem completamente os grupos apolares

o s q u a is c o n s t it u e m a b a s e d a e s t r u t u r a d a m e m b r a n a s b io ló g ic a s Micela Bicamada lipídica A REPU LS Ã O A PO LA RES ES T RU T U RA D A É Á G U A PO R I PA RT E D A S ES T RU T U RA S PA RA ELA S A S E U M D A S FA T O R T A M D IS PE A S M EM BRA T A L A PRES E A CÉLU LA       S Á V EL CO M O VIVA     .A s m ic e la s n ã o s ã o a s a s s o c ia ç õ e s d e m o lé c u la s a n f ip á t ic a s m a is im p o r t a n t e s n a c é lu la v iv a M a is im p o r t a n t e s s ã o o s a g r e g a d o s p la n a r e s e m b ic a m a d a m o le c u la r .

CORPO HUMANO X PLANETA TERRA CURIOSA COINCIDÊNCIA ‡ Proporção de Água no Corpo Humano é igual a de água no Planeta Terra. .

ÁGUA NO CORPO HUMANO .

SAÍDA DA ÁGUA DO CORPO HUMANO ‡ 20% é eliminada pela transpiração. ‡ 14% é absorvida pela respiração celular. ‡ 39% é absorvida através dos alimentos. sucos. ‡ Obs: A água circula no organismo como nos ecossistemas.ÁGUA NO CORPO HUMANO ENTRADA DA ÁGUA NO CORPO HUMANO ‡ 47% da água entra através do consumo da água potável. ‡ 65% sai pela urina e fezes. . refrigerantes e bebidas alcoólicas. ‡ 15% sai pela respiração.

maior que a dos outros íons. . pois os prótons saltam de uma molécula para outra.INTERAÇÃO ENTRE AS MOLÉCULAS DA ÁGUA Uma característica importante da água é que as suas moléculas estão constantemente interagindo entre si da seguinte maneira: H 2 O + H 2 O H 3 O + + H O - Salto protônico Isto significa que em qualquer solução aquosa sempre haverá uma certa quantidade do íon hidrônio (H3O+) e do íon hidroxila (HO) Estes íons tem grande mobilidade.

000.DEFINIÇÃO DE pH ‡ pH ² Potencial Hidrogeniônico. o qual indica a medida da concentração molar de íons hidrogênios (H+) presentes na água e nas soluções. Ex: H2O H+ + OHEm 10.00 ou 1 x 10-7. .000 Moléculas de água. apenas uma é dissociada ou 1/10. ‡ A água se dissocia em pequena quantidade de [H+] e [OH-]. ‡ A água é a substancia padrão para ser usada como referência para expressar o grau de acidez ou alcalinidade das demais substancias.000.

DEFINIÇÃO DE pH ‡ Para água pura: H2O H+ + OH.. teremos: K = [H+][OH-] K.[ O] = [ ][OH-] = Kw = 10-7 x 10-7 = 10-14 [H2O] = Produto da água pH = -Log[H+] = -log10-7 = -(-7log10) = 7 pOH = -Log[OH-] = -log10-7= -(-7log10) = 7 pH + pOH = 14 Neutro pH 0 Base 14 7 Ácido 7 Ácido Base 14 pOH 0 .

2 a 3.0 O pH pode ser medido através dos métodos: ‡ Colorimétrico ou dos indicadores ‡ Potenciométrico ou pHmétrico .DEFINIÇÃO DE pH ‡ Em meio Ácido [H+] > 10-7 e [OH-] < 10-7 ou seja [H+] > [OH-] pH < 7 e pOH > 7 ou seja pH < pOH ‡ Em meio Básico [H+] < 10-7 e [OH-] > 10-7 ou seja [H+] < [OH-] pH >7 e pOH < 7 Cada líquido biológico atua em um pH específico Ex: Saliva: pH = 6. Sangue: pH = 7. Urina: pH = 5.9. Suco gástrico: pH = 1.4.0.

a solução é ácida [H+] < [OH-]. a solução é básica [H+] = [OH-]. a solução é ácida pH > 7. a solução é neutra Logo. a solução é básica pH = 7.ACIDEZ E ALCALINIDADE NOS MEIOS BIOLÓGICOS ‡ Cada tecido opera dentro de certos valores de acidez. por isso é muito importante medir a concentração hidrogeniônica [H+] ou a hidroxiliônica [OH-] de determinado meio biológico: ‡ Se: [H+] > [OH-]. a solução é neutra . se: pH < 7.

saliva Café preto Cerveja Suco de tomate Vinho tinto Refrigerante vinagre Suco de limão Suco gástrico Neutro HCl 1 M . um ácido forte que dissocia quase 100% HCl p H+ + Cl pH = ²log[H+] = ²log(1) = 0 Suspensão de fermento químico Clara de ovos Sangue humano Lágrimas Leite.14 13 12 11 10 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0 Progressivamente mais ácido Progressivamente mais básico NaOH 1 M Alvejante doméstico Detergente amoniacal Numa solução 1 M de NaOH. que também dissocia 100% NaOH p HO + Na+ pOH = ²log[HO] = ² log(1) = 0 pH = 14 ² pOH = 14 ² 0 = 14 Numa solução 1 M de HCl.

A calibração é indispensável por causa do número de variáveis e da instabilidade do eletrodo Bureta Eletrodo combinado Barra magnética . A leitura pode ser feita em mV ou diretamente numa escala de pH.Os medidores de pH medem a força eletromotriz do eletrodo de vidro combinado com o eletrodo de calomelano.

LOWRY Considera-se um ÁCIDO a substância que pode doar prótons Considera-se uma BASE a substância que pode aceitar prótons HA + H2 O H 3O + + A - H A   á c id o H 2O   b a s e  A   b a s e c o n j u g a d a d o á c id o H A H 3 O +   á c id o c o n j u g a d o d a b a s e H 2 O HA  A FO R Ç A D E M Á C ID O É H+ + A D IS S O C IA Ç Ã O : [ H 3 O  ][ A  ] K ! [ HA ][ H 2 O ]  E S PE C IFI C A D A PE LA S A £ § r r vi r £ ¢ £ ¥©£§ i £¨ £¨£ § ¦£ £ ¢ ¥¤ £ ¢ ¡ s ri : C O N S T A N T E D E .ÁCIDO E BASE DE BRONSTED .

LOWRY [ H O [ H a N a Á c id o s f o r t e s   Á c id o s f r a c o s   P o d e .se a n a lis a r a d is s o c ia ç ã o H 2 O + O u.ÁCIDO E BASE DE BRONSTED . H 2  ! ] ! r ! [ H ][ A [ HA ]  Costum a-se H 2 O r r O  O  ][ A [ HA ]  ] r vi  ] d iz e r q u e K K a a > < 1 1 d a á g ua d a m e sm a m a n e ir a : H 3 O + + H O - vi H + + H O - .

ÁCIDO E BASE DE BRONSTED .LOWRY Exemplos de ácido e base: HCl + H2O H3O+ + ClÁcido Base Ácido Base a) Pares conjugados b) NH3 + H2O Base Ácido NH4+ + OHÁcido Base Pares conjugados .

‡ Em geral uma solução tampão é formada por um ácido fraco e um sal que tem o ânion desse ácido ou uma base fraca que tem o cátion dessa base. ‡ Ex: a) H3C ² COOH + H3C ² COONa b) H2CO3 + NaHCO3 c) NH4OH + NH4Cl .SISTEMA TAMPÃO ‡ Sistema Tampão ou Solução Tampão é aquela que não sofre variação apreciável de pH quando adicionamos pequena quantidade de ácido forte ou base forte.

de ação rápida.SISTEMA TAMPÃO Exixtem 03 (Três) mecanismos reguladores do pH. reduzindo a quantidade de ácido carbônico (H2CO3). para preservar as condições ótimas para o metabolismo celular: a) O mecanismo respiratório. . que elimina o dióxido de carbono (CO2). que funcionam em sincronia.

capazes de impedir grandes variações de pH quando da adição de ácidos ou álcalis. o sistema reage por intermédio da base conjugada A-. . Ex: HA <=> H+ + A‡ Quando adiciona-se um ácido forte que dissocia-se completamente.SISTEMA TAMPÃO ‡ Na Bioquímica. os ácidos fracos com suas bases conjugadas formam os sistemas ² tampão. transformando em HA e não deixando que o pH do varie em grande quantidade. que se associa-se aos prótons H+. do ácido forte.

deixará livre um número de prótons menor do que se não existisse a base A-. uma pequena parte fica livre em solução. O valor final de [H+] será maior que antes da adição. A concentração de A será menor e a de HA será maior. [A] [H+] Keq = [HA] . pois assim todos os prótons adicionados estariam livres. O pH diminui menos do que diminuiria se os prótons tivessem sido adicionados a uma solução sem base conjugada. por ex: NaCl. c) Embora a maior parte dos prótons adicionados associem-se a A.SISTEMA TAMPÃO O fato de haver uma associação. mantendo o sistema em equilíbrio.

OH. ou um aumento no valor do pH. muito menor do que aquele que ocorreria se não houvesse reposição alguma. Os íons OH-. a de A. a concentração final de H+.+ H+ <=> H2O. maior. Neste caso.SISTEMA TAMPÃO Quando se adiciona um álcali ao sistema tampão. será um pouco menor do que a inicial. provenientes de um álcali como NaOH. associam-se com prótons do meio formando H2O. o resultado é análogo ao anterior. mantendo o equilíbrio: [A] [H+] Keq = [HA] . e a de HÁ. Haverá uma diminuição de prótons H+. como no caso em que a adição do álcali fosse feita á água ou a NaCl.

a concentração de HA acaba tornando-se tão reduzida que passa a ser insuficiente para compensar. ‡ A solução de um ácido fraco em água apresenta concentração de HA maior do que de A. .EFICIÊNCIA DE UM SISTEMA TAMPÃO ‡ A eficiência de um tampão está restrita a uma faixa de pH. novas adições de álcali. com sua dissociação. ‡ Se a esta solução adicionarmos álcali. com aumento de pH. haverá diminuição de HA e aumento de A. ‡ Se a quantidade de álcali adicionado for grande.

como a soma (HA + A) é constante. Fora do intervalo de tamponamento.EFICIÊNCIA DE UM SISTEMA TAMPÃO 1) A eficiência de um tampão da faixa de pH dentro da qual as concentrações de ácido e base conjugada são suficientes para compensar adições de álcali ou de ácido. têm-se as seguintes situações: [HA] Grande adição de álcali = 0% Grande adição de ácido = 100% [A] 100% 0% .

as adições de álcali ou ácido provocam pequenas variações de pH. a variação é grande.Fig. Nas ordenadas.1 Titulação de um ácido fraco com álcali (a) e com ácido (b). Na região assinalada. 1. está assinalado o pH em que há 50% de dissociação do ácido. . fora desta região.

01M do mesmo ácido na mesma condição.1M de um ácido que esteja 50% dissociado será um tampão 10 vezes mais eficiente do que uma solução 0. maior a capacidade de doar ou receber prótons. pois além da proximidade do pH em que há 50% de dissociação (pKa). Ex: Uma solução 0.EFICIÊNCIA DE UM SISTEMA TAMPÃO 2) A eficiência de um tampão depende também de sua concentração. . Resumo: A eficiência de um tampão é proporcional à sua concentração e é máxima no pH igual ao pKa. ‡ Quanto maior a concentração de um tampão. a concentração é a soma das concentrações do ácido e da base conjugada.

Fig.2 Titulação de um ácido fraco ² a região de tamponamento estende-se uma unidade abaixo e acima do pKa. 1. .

H assel al o n s id e r e m o s n o v a m e n t e a e q u a ç ã o s im p li i a d a d a d is s o c ia ç ã o d e u m c id o r a c o e m s o lu ç ã o a q u o s a lu l tr r i i s s s r s um term os i H A A e x p re s sã o H d e + + A e q u ilí a ! [H ][ A  ] [ HA ]  ou. rearranjando  log[ pH .N r l u r u is s i s r s r m el r lis em equação e end erson. se T om ando lo g a r it m o s n e g a t iv o s Com o ² lo g [ H + H  ] !  log ² lo g K ] = d e f in ir m o s escrever pH ! K a  l [A [ HA   r io : [H  ] ! a [ HA ] [A  ] ] ] K a a  log pK a [ HA [A  = podem os ] ] .

s e d is s o lv e r m o s a m n ia e m com portar com o ase: g u a e la ir se .s e o p K a d o c id o c onjug a d o o r e x e m p lo .E te o g ra m rms e is: [aceptorde prótons ] desde que a ra ão [doadorde prótons seja conhecida.s e u s a r o v a lo r d e p K a t a m m p a r a m e d ir a o r ç a de a s e s r a c a s . AIS O RTE O IDO C o s t u m a . p a r a t a n t o u t ili a . ] pode-se calcular o pH de qualquer solução O valor de pKa Q ANTO EN O R O uma medida da orça de um cido A LO R p K a.

8 7 3 .7 5 4 . p H = p K a + lo g ([A ²]/ [A H ]). r e v e la q u e q u a n d o [a c e p to r d e prótons] = pH = [d o a d o r d e pK a prótons] E m p H ·s a b a i x o d o p K a .7 8 1 .6 2 fracos com os Á c id o H C O O H ( á c id o f ó r m ic o ) C H 3 C O O H ( á c id o a c é t ic o ) C H 3 C H 2 C O O H ( á c id o p r o p iô n ic o ) C H 3 C H ( O H ) C O O H ( á c id o lá t ic o ) H 3 P O 4 ( á c id o f o s f ó r ic o ) H 2 P O 4  ( d ih id r o g ê n io f o s f a t o ) H P O 4 2 (m o n o h id r o g ê n io f o s f a t o ) H 2 C O 3 ( á c id o c a r b ô n ic o ) H C O 3 (b ic a r b o n a t o ) N H 4 + ( a m ô n io ) (M ) v 1 0 4 v 1 0 5 v 1 0 5 v 1 0 4 v 1 0 3 v 1 0 7 v 1 0 13 v 1 0 4 v 1 0 11 v 1 0 10 pKa 3 .2 5 1 .3 1 5 .7 0 6 . [a c e p to r d e p ro to n s ] > [d o a d o r d e p ró to n s ] A t a b e la a b a ix o a a p r e s e n t a a lg u n s á c id o s s e u s r e s p e c t iv o s p K a ·s a 2 5 o C Ka 1 .H a s s e lb a lc h .4 3 . p o r t a n t o [d o a d o r d e p ró to n s ] > [a c e p to r d e p ro to n s ] E m p H ·s a c i m a d o p K a .7 4 1 .7 6 4 .3 8 7 .8 6 1 2 .8 6 2 .3 5 1 .7 7 1 0 .9 8 1 .3 8 3 .2 5 . n o e n t a n t o .2 9 .U m a a n á lis e d a e q u a ç ã o d e H e n d e r s o n .1 4 6 .

q u e d e v e s e r e lim in a d o . e s t im u la a s r e a ç õ e s in d ic a d a s p e la s s e t a s v e r m e lh a s .H+ + HCO3- Fase aquosa (sangue) Fase gasosa: pulmões e ar   H2O H2CO3 CO CO (d) U m a u m e n t o n a c o n c e n t r a ç ã o d e H + n o s a n g u e t ir a o s is t e m a d o e q u ilí r io e e s t im u la a s r e a ç õ e s in d ic a d a s p e la s s e t a s a m a r e la s . is t o é. a n im a is c o m a c id o s e e m g e r a l a p r e s e n t a m h ip e r v e n t ila ç ã o ( r e s p ir a ç ã o a c e le r a d a ) in t r o d u ç ã o d e H O  t a m b é m t ir a o s is t e m a d o e q u ilíb r io p o is e s t a s reagem com os H + para orm ar água h avend o. h á no in a l u m a u m e n t o n a p r e s s ã o p a r c ia l d o C O n o s p u lm õ e s . o q u e im p lic a n u m a a b s o r ç ã o d e C O d o s p u lm õ e s ( o q u e g e r a h ip o v e n t ila ç ã o ) A   O S IS T E M A F U N CIO N A CO N F O R M E E S U E M A T IZ A D O : H2O (g) . p o r s u a v e z . um a d im in u iç ã o n a c o n c e n t r a ç ã o d o s H + E ste e n ô m e n o . portanto.

(H2CO3/HCO3-1) e Proteína.e NH3+) que apresentam-se com ácidos fracos e bases fracas.TAMPÕES BIOLÓGICOS ‡ Os sêres vivos mantém constante o seu pH interno. no organismo: Bicarbonato ‡ O efeito tamponante das proteínas. . ‡ Principais tampões Fosfatos(H2PO4-/HPO4-2). é devido a grupos ionizáveis dos aminoácidos (-COO.4. EX: No sangue é mantido o pH = 7.

‡ Estruturalmente são formados por um grupamento carboxila (-COOH). .AMINOÁCIDOS CONSIDERAÇÕES GERAIS ‡ Os aminoácidos também são denominados ´Peptídeosµ os quais representam a menor unidade elementar na constituição de uma proteína. um grupamento amino(-NH2) e um radical (R) que determina um dos vinte tipos de aminoácidos.

Radical R Ácido Propanóico Ácido etanóico (Acético) .AMINOÁCIDOS Ácido Carboxílico ² São compostos orgânicos que apresentam o radical (R) carboxila na cadeia carbônica.

AMINOÁCIDOS Aminas ² São compostos orgânicos derivados da molécula de amônia (NH3). pela substituição de um ou mais átomos de hidrogênio por radical monovalente derivado de hidrocarboneto. .

São compostos orgânicos de função mista que apresentam simultaneamente os grupos apresen amino (-NH2) e ácido carboxílico (²COOH).AMINOÁCIDOS ‡ Aminoácidos . Grupo amino Grupo carboxílico Os aminoácidos naturais são alfa-aminoácidos (Grupo amino no carbono alfa ou carbono 2). .

Asparagina (Asn). Valina (Val). Glutamato (glu).AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 1) Quanto a Polaridade: a) Apolares (Hidrofóbicos): Glicina (Gly). Prolina (Pro). Fenilanina (Phe). . ‡ ‡ Básicos (+): Lisina (Lys). e Triptofano. b) Polares (Hidrofílicos) ‡ Ácidos (-): Asparato (Asp). Treonina (Thr). Cisteína (Cys). Glicina. Glutamina (Gin). Isoleucina (Ile). Triptofano. Tirosina (Tyr). Leucina (Leu). Metionina (Met). Arginina (Arg). Sem carga: Serina (ser). alanina Ala).

Ácido glutâmico. Tirosina. Triptofano. Arginina. g) Iminoácidos ² Prolina. e) Função básica ² Lisina. Hidroxiprolina.AMINOÁCIDOS Classificação dos aminoácidos 2) Quanto as características químicas: a) Alifáticos não-polares ² Glicina. Cistina. Valina. d) Função ácida ² Ácido aspártico. Leucina. Alanina. Cisteína. Histidina. c) Hidroxílicos ² Serina. Treonina. f) Sulfurosos ² Metionina. . Isoleucina. b) Aromáticos não-polares ² Fenilalanina.

.Fig. 2.1 Estrutura e classificação dos aminoácidos.

C NH2 OH Ácido 2 ± amino .AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS 3) Quanto ao caráter ² Os aminoácidos podem ser neutro. ácido ou básico.propanóico Nº de (-COOH) = Nº de (-NH2) . Aminoácido Neutro O H3C CH .

OH NH2 O OH Nº de (-COOH) > Nº de (±NH2) .AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS Aminoácido ² Ácido (-) O R C C C .

OH Nº de (-COOH) < Nº de (NH2) .AMINOÁCIDOS Classificação de Aminoácidos Aminoácidos ² Básico (+) NH2 NH2 O R CH CH C .

elétrons. H NH3+ O R C C N H H R C C OZwitérion neutro (Aminoácido Polarizado) H Base O zwitérion negativo se forma a partir de um AA ácido e um positivo a partir de um AA básico . H R C NH2 Grupo amino C O OH Grupo carboxílico Ácido H O OH H Em um aminoácido coexistem ácido e base que se neutralizam formando um sal interno (Íon dipolar zwittérion). BrönstedÁcido = Toda espécie química capaz de doar elétrons. elétrons. por ser solúvel em água.AMINOÁCIDOS CARÁTER ANFÓTERO DOS AMINOÁCIDOS Conforme o conceito de Brönsted-Lowry. Base = Toda espécie química capaz de receber elétrons. classificaneutro. classifica-se como neutro.

Histidina (His). São 10 aminoácidos: Aspatato (Asp). Leucina (Leu). Glicina (Gly). Treonina (Thr) e Fenilalanina (Phe). b) Aminoácidos Não-Essenciais: São aqueles que são sintetizados pelo organismo humano. Triptofano (Trp). Cisteína (Cys).AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 4) Quanto as necessidades nutricionais: a) Aminoácidos Essenciais: São aqueles que o metabolismo não consegue produzir e somente pela ingestão de alimentos conseguimos suprir sua carência. São 10 aminoácidos: Valina (Val). Metionina (Met). Isoleucina (Ile). Asparagina (Asn). Serina (Ser) e Tirosina (Tyr). Lisina (Lys). . Arginina (Arg). Prolina (Pro). Glutamato (Glu).

sendo as cargas positivas através do grupo amino (-NH2) que se ionizam recebendo prótons (H+) e adquirindo cargas negativas através do grupo carboxílico (-COOH) que se ionizam doando prótons (H+). . ‡ Para todo AA existe um pH onde onde ele se torna eletricamente neutro.AMINOÁCIDOS ‡ PONTO ISOELÉTRICO (Pi) ² É o pH onde cada AA adquire cargas elétricas positivas e negativas. quando atinge o seu Pi.

N. unidos uns aos outros por ligação covalente chamada peptídica. Composição das Proteínas ‡ Apresentam um grupo amino (-NH2) e carboxílico (-COOH) l igados a um carbono E.PROTEÍNAS Proteínas ² São macromoléculas orgânicas formadas por aminoácidos. . H. Fe e S. ‡ Possuem 20 aminoácidos (aa) que diferenciam-se entre si em relação ao radical R. O. ‡ Elementos obrigatórios: C.

PROTEÍNAS ‡ Ligação Peptídica: Consiste na retirada da (OH) do grupo carboxila de um aminoácido e retirada do (H) do grupo amino do outro aminoácido. .

os quais serão ingeridos e utilizados pelo organismo. . Ex. o que é mais importante é a sua degradação à aminoácido. o qual será ingerido e utilizado para a síntese de novas proteínas. Ovoalbumina = Clara do ovo. ‡ Ao ingerirmos um alimento rico em proteína.PROTEÍNAS FUNÇÕES DA PROTEÍNAS 1) Nutricional ² O alimento rico em proteínas. o mais importante é a sua degradação à aminoácidos.

Podem ser descritas em quatro níveis: .PROTEÍNAS 2) Estrutural ² A organização espacial da proteína é resultante do tipo de aminoácidos que a compõem e de como estão dispostos em relação aos outros.

PROTEÍNAS Estrutura Primária ² É a sequencia de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica escrita na direção amino terminal => carboxila terminal. .

. sendo a estabilidade da mesma mantida pela ponte de hidrogenio entre o hidrogenio do grupo amino de uma unidade peptídica e o oxigênio da quarta unidade peptídica subsequente. Podem ser: a) E-hélice => A que apresenta o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo.PROTEÍNAS Estrutura Secundária ² Consiste em estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos de cadeias polipeptídicas.

PROTEÍNA ESTRUTURA SEUNDÁRIA .

PROTEÍNAS ‡ Estrutura Terciária ² Consiste no dobramento final da cadeia polipetídica por interação de regiões com estruturas regular (E-hélice ou folha F pregueada) ou de regiões sem estruturas definidas. .

PROTEÍNAS ‡ Estrutura Quaternária ² Consiste na associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (Subunidades) para compor uma proteína funcional. Estrutura quaternária da hemoglobina .

ou seja. . São insolúveis em água. atuando como cabos. as estruturas fisiológicas. c) Elastina ² Encontra-se em tendões. cabelos e peles.PROTEÍNAS As proteínas participam da da estruturação da matéria viva. filamentos ou lâminas que darão sustento. b) Queratina ² Encontra-se em unhas. Exemplos: a) Colágeno ² Encontra-se em tecido conjuntivo. ligamentos e nas artérias. firmeza a matéria viva.

Ex: a) Hemoglobina ² Transporta oxigênio (O2) para os tecidos e deles para os pulmões. c) Ferritina ² Transporta ferro. .PROTEÍNAS 3) Transporte e Fixação de substancias ² São proteínas que transportam e fixam substancias ou íons de um órgão para outro. 4) Catalizador Biológico ² As proteínas atuam como catalizador biológico. b) Lipoproteínas ² Transportam lipídios.

b) Glucagon ² Agente hiperglicemiante ² Regula a glicose alta.PROTEÍNAS 5) Reguladora Ex: a) Insulina ² Agente hipoglicemiante ² Regula a glicose baixa. 6) Defesa Ex: a) Anticorpos b) Veneno das serpentes ² Natureza proteica para as serpentes. . c) Hormônio da Pratireóid(Paratomônios) ² Regula o transporte de cálcio.

PROTEÍNAS ‡ 7) Contrátil ou de Locomoção ² Existem nos microtúbulos. . ‡ Ex: Actina. cílios e flagelos. tubolina. miosina.

fazendo com que a proteína saia da estrutura quaternária para a terciária. ‡ As ligações peptídicas da estrutura primária não são rompidas por desnaturação.PROTEÍNAS ‡ DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS ² É o rompimento das forças e ligações que mantém a estrutura nativa das proteínas. secundária e primária. consecutivamente. . mas apenas por hidrólise (Entrada de água na molécula).

PROTEÍNAS Agentes desnaturantes da Proteínas: a) Químicos: Metais pesados. d) Fisico-químicos: Variação de pH. e) Biológicos: Produzidos pelas enzimas. b) Físicos: Temperatura acima de 50ºC. . c) Mecânicos: Ultracentrifugação.

ENZIMAS ‡ São catalisadores biológicos de natureza proteica que possuem a função de acelerar as reações químicas no organismo.Conversão do amido em açúcar simples pela saliva (Amilase salivar). Exemplos de ação das enzimas: . . . ‡ As enzimas funcionam em solução aquosa e em condições muito suaves de temperatura e pH.Digestão da carne para secreções do estomago (Pepsina).

S = Substrato ² É a molécula que vai sofrer a ação da enzima. . Sítio Ativo ² É o local da enzima onde o substrato atua. Ex: 2H2O <=> H2O + O2 Catalase+ 2H2O2 <=> Catalase 2H2O2 <=> 2H2O + O2 + Catalase Cinética Enzimática ² É o estudo da velocidade da reação enzimática.ENZIMAS Equação Geral E + S <=> ES <=> E + P Onde: E = Enzima. P = Produto. ES = Complexo enzima substrato ou estado de transição.

ENZIMAS .

Ex. Exemplo: Amido. . amilase. catalisa a hidrólise da uréia. ‡ Outras enzimas tem nomes independentes dos seus substratos. Ex.ENZIMAS ‡ Características das Enzimas: Especificidade ² É a capacidade de cada enzima catalisar apenas o seu substrato. Tripsina (Intestino). Pepsina (Estomago). Urase. Catalisa a síntese de DNA. ‡ Nomenclatura das enzimas Muitas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo ´ASEµ ao nome do seu substrato. DNA Polimerase.

ou formação de ligações duplas pela remoção de grupos. formando isômeros.ENZIMAS Classificação das enzimas . ‡ Transferase ² Reações de transferência de grupos.Seis Classes de enzimas: ‡ Oxidorredutase ² Transferência de elétrons ( Íons hidreto ou átomos de H). ‡ Ligase ² Formação de ligação C ² C. C ² S. ‡ Liase ² Adição de grupos em ligações duplas. ‡ Hidrolase ² Reações de transferência de grupos funcionais para água. C ² O. ‡ Isomerase ² Transferência de grupos dentro da mesma molécula. C ² N .

‡ Holoenzimas ² São as cataliticamente ativas. aos cofatores ou as ‡ Zimogênio ² É o precursor inativo da enzima. Ex. ‡ Coenzimas ² São moléculas Metalorgânicas. Mg++. ou aos dois. Mn++). NAD. Tripsinogênio => Tripsina . que precisa ser clivado para formar a enzima ativa (A que está pronta para catalisar). unidas coenzimas.ENZIMAS Componentes adicionais para atividade enzimática: ‡ Cofator ² São íons inorgânicos (Fe++. FAD). orgânicas complexas ( enzimas completas.

‡ Cinética Enzimática ² É o estudo da velocidade da reação enzimática que pode ser influenciada pelos fatores: . uma cavidade onde o substrato sofre a ação enzimática.Concentração da enzima [E] . ou seja. .Meio aquoso.Concentração do substrato [S] .ENZIMAS ‡ Sítio Ativo ² É o local da enzima onde o substrato se liga e é modificado.Temperatura.pH . .

ENZIMAS .

‡ Energia de ligação ² É a maior fonte de energia livre usada pelas enzimas para baixar a energia de ativação das reações.Ponte de hidrogênio. ‡ Os catalisadores aumentam a velocidade das reações pela diminuição da energia de ativação. .Forças de Van der Waals .ENZIMAS ‡ Energia de Ativação ² É a energia mínima necessária para que ocorra uma reação química.Interação hidrofóbica. ‡ Fatores que influenciam diminuindo a energia de ativação no complexo Enzima ² Substrato: . .

ENZIMAS .

ENZIMAS .

ENZIMAS ‡ Inibidores Enzimáticos ² São substancias que podem diminuir a atividade enzimática. alterando a conformação da enzima. impedindo sua ligação ao substrato e consequente a atividade enzimática. competindo com ele pelo sítio ativo da enzima. diminuindo a velocidade da reação e aumentando a energia de ativação. . não formando produto de reação.Não ² Competitivo => Apresentam estrutura diferente do substrato. ligando-se à enzima em outra região que não o sítio de ligação. Podem ser: .Competitivos ² São inibidores que apresentam estruturas semelhantes ao substrato. .

ENZIMAS .

ENZIMAS Regulação Enzimática ² É a alteração da atividade enzimática (Aumentando ou diminuindo) em resposta a determinados sinais. . que são em geral pequenos metabólitos ou cofatores.

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