Organização Morfofuncional I

Medicina
Prof. Ma. Bárbara Freitas

Aminoácidos

MOSSORÓ-RN
Introdução
 Monômeros que compõe as proteínas;
Introdução
 Constituição dos aminoácidos

Carbono alfa

Grupo amino Grupo carboxila

Grupo R
Introdução
 Constituição dos aminoácidos

Grupo carboxila
Caráter ácido
Introdução
 Constituição dos aminoácidos

Grupo amino
Caráter básico
Introdução
 Constituição dos aminoácidos

Estrutura Grupo R Tamanho

Carga
Grupos R
 Classificação com base na sua tendência em interagir com água em pH fisiológicos
(pH ~ 7,0)

 Grupos R apolares, alifáticos

 Grupos R aromáticos

 Grupos R polares, não carregados

 Grupos R carregados negativamente

 Grupos R carregados positivamente

Grupos R
 Grupos R apolares, alifáticos
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
• Forças de Van der Waals
• Ala, Val, Leu, Iso
– Interações hidrofóbicas
• Gly; menor aminoácido
• Met
– Possui átomo de enxofre
•Pro
– Iminoácido
(menor flexibilidade estrutural)
Grupos R apolares, alifáticos

 Glicina  Constituição da hemoglobina e massa muscular. Neurotransmissor

 Prolina  massa muscular e colágeno

 Alanina  formação de anticorpos

 Metionina  fonte de enxofre. Aumenta lecitina (redutor de colesterol).

Cabelos, unhas.

 Leucina e isoleucina  neurotransmissores excitatórios.

Grupos R
 Grupos R aromáticos
• Aminoácidos hidrofóbicos
• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água
• Fenilalanina
– Mais apolar
Grupos R aromáticos

 Fenilalanina  convertido em tirosina  neurotransmissores (noradrenalina,

dopamina, adrenalina)

 Tirosina  origem a neurotransmissores e tiroxina (tireoide)

 Triptofano  síntese de serotonina (sensação de bem-estar) e melatonina

(sono)
 Menina de um ano é levada ao consultório do seu pediatra
pela mãe que afirma estar preocupada com o seu
desenvolvimento. Ela nasceu de parto sem complicações.
A mãe relata que o bebê não está atingindo as marcas
normais para um bebê de sua idade, e também descreve
um odor estranho em sua urina e algumas áreas de
hipopigmentação na pele e cabelo. No exame físico, a
menina apresenta hipotonia muscular e microcefalia. A
urina é coletada apresenta um odor “de rato”. Qual é o
diagnóstico mais provável? Qual é a fundamentação
bioquímica da hipopigmentação da pele e do cabelo?
Fenilalanina é o inibidor competitivo da
tirosinase (enzima-chave na síntese da
melanina)  hipopigmentação do cabelo e
da pele
Albinismo

 Problemas genéticos na enzima  não há conversão de tirosina em melanina.

 Ausência de tirosinase nos melanócitos.
Grupos R
 Grupos R polares não carregados
• Solubilidade intermediária em água
• Serina e treonina
– Grupos hidroxil
• Asparagina e glutamina
– Grupo amida
• Cisteína
– Grupo sulfidril
– Ligações dissulfeto
Grupos R polares não carregados

 Serina bainha de mielina e anticorpos.

 Treonina  fibras do tecido conjuntivo

 Cisteína antioxidante e síntese de queratina (cabelos e pele)

 Glutamina  combate o “overtreino”/ anticatabólico – acumulado no

músculo
Grupos R
 Grupos R carregados
• Aminoácidos básicos
– Carga positiva
– Lisina, segundo grupo amino
– Arginina, grupo guanidina
– Histidina (grupo aromático
imidazol)

• Aminoácidos ácidos
– Carga negativa
– Possuem segundo grupo
ácido carboxílico
 Grupos R carregados

 Lisina Absorção de cálcio, moléculas transportadoras

 Arginina  cicatrização e anticorpos – Níveis altos: crescimento e cicatrização

 Histidina molécula de hemoglobina / formação de histamina (alergia e despertar –

neurotransmissor), produção de HCl e pepsina

 Aspartato  resistência a fadiga, consumo de lipídios e aumento de glicogênio

 Glutamato  neurotransmissor excitatório / GABA – neuro inibitório – equilibra.

 Estereoquímica

Os aminoácidos presentes nas

proteínas são sempre L-aminoácidos.
Os D-aminoácidos foram encontrados
apenas na parede de bactérias.
Ionização
• Substâncias anfóteras
– Possuem natureza dual

• Podem funcionar assim como

ácidos ou bases
– Doam ou recebem prótons
 Protonada Equimolares Desprotonada

Curva de Titulação
As regiões rosadas
indicam a maior força
tamponante.

pK1 = iniciou a remoção Os valores

do primeiro próton mudam entre
os aa’s.

pI = finalizou o primeiro
e começou o segundo

pK2 = finalizou o o
segundo
Caráter nutricional
Tipo de aminoácido Conceito Exemplos

não produzidos pelo

Ile, Leu, Lys, Met, Phe,
Aminoácidos essenciais corpo, ingeridos pela
dieta Thr, Trp, Val, His

podem ser produzidos Ala, Ser, Arg, Gly, Glu,

Aminoácidos não essenciais pelo corpo, e/ou Asp, Gln, Pro, Cys, Tyr,
ingeridos pela dieta Asn

Um aminoácido não-
Aminoácidos essencial se torna
essencial sob Gln, Cys, Tyr, Arg, Pro
condicionalmente essenciais determinadas
circunstâncias
 Obtenção de
aminoácidos a partir
de produtos não
proteicos.
Outra classificação

 Cetogênicos -> degradação produz corpos cetônicos

 Leucina e lisina

 Glicogênicos -> degradação produz piruvato ou intermediários de Krebs

 Alanina, metionina, cisteína, valina, treonina

 Glicocetogênicos  produz corpos cetônicos e piruvato

 Fenilalanina, tirosina, isoleucina
BCAA’s – AA’s de cadeia ramificada

 Exemplos: isoleucina, leucina e valina

 Compõe o tecido muscular

 Ganho de massa - atletas

 Exercícios prolongados diminui o BCAA no plasma

Creatina

 95% encontrada nos músculos

 Reserva energética para os músculos – explosão e força – curtos períodos

 Depende da insulina – ingestão com bebida doce

 Ingestão pelo menos 1h antes das refeições

 Degradação – creatinina  marcador renal

Selenocisteínas – 21º aminoácido

 Análogo a cisteína  não possui enxofre, possui selênio.

 Incorporação é realizada por tRNA sec  lê UGA (parada) na presença de uma

alça.
 Aminoácidos tóxicos

Neurolatirismo: aa’s atuam como antagonistas de ácido glutâmico.

Osteolatirismo: aa’s inibem a enzima lisil-oxidase e

consequente formação de colágeno.

Angiolatirismo: aa’s alterama s fibras elásticas das artérias.

Formação da ligação peptídica

 Cadeias de aminoácidos

LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Peptídeos
 Oligopeptídeos
 Tripeptídeo: 3 aa (2 ligações peptídicas)
 Tetrapeptídeo: 4 aa (3 ligações peptídicas)
 Pentapeptídeo: 5 aa (4 ligações peptídicas)

 Polipeptídeos: Massa molecular menor que 10.000 dáltons

 Proteínas: Massa molecular maior que 10.000 dáltons
 Aplicação de AA’s

Arginina

Efeito imuno-estimulador
Ácido
glutâmico Pacientes em tratamento de HIV
Disfunção
hepática Droga anti-úlcera, e sua função
de reparação da mucosa
Baixa concentração: valina, gastrointestinal 
leucina e isoleucina

Alta concentração: Disfunção

fenilalanina, tirosina e renal
triptofano
Preparações de aminoácidos
Difere de saudáveis. neutros
DÚVIDAS??