Aminoácidos e Proteínas

 Alunas  Professora

 Amanda de Melo Candido  Juliana M. Silva

 Carla Luana Araújo Minguetti
Rodrigues
 Daniela Cristiane Tozetti
 Luzia Ferreira
 Silvana Miani
 Aminoácidos
Os aminoácidos são
pequenos blocos
nitrogenados, sendo a
unidade formadora das
proteínas (responsável pela
formação dos músculos).
Cada aminoácido é uma
unidade fundamental nos
processos anabólicos. Há
aproximadamente 20
aminoácidos, sendo 10 de
aminoácidos não-essenciais
e 10 essenciais.
 Aminoácidos não-essenciais
 Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode
sintetizar. São eles:

 Alanina. A Alanina é geralmente produzido por método enzimático usando acido

aspartico como matéria prima, mas também pelo método de extração de hidrolises
de proteína animal. A alanina é utilizada como ingrediente para medicamentos tais
como terapêuticas para a hipertrofia da próstata e em preparações integrais de
aminoácidos. Na indústria de alimentos, é empregada com o propósito de enriquecer
nutricionalmente alimentos e bebidas além do seu uso como condimento e
flavorizante.

 Asparagina. A Aspargina monohidratada é fabricado pela extração de hidrolisados

de proteína vegetal ou pela síntese a partir de acido aspartico. A monohidrata é
usado como componente para infusões de aminoácidos.
 Cisteína. A Cisteína em medicamentos é utilizada para melhorar a função hepática e
pigmentação, incluindo manchas e sardas. Os derivados acetil, etiléster e
carboximetil são utilizados em formulações para desobstruir a passagem de ar
(expectorante).

 Glicina. A Glicina é fabricada pela síntese química a partir de formaldeído ou ácido

monocloroacético e amônia. A glicina é usada no campo farmacêutico como um
componente de medicamentos dermatológicos para eczemas e dermatites, agentes
hepáticos e antialérgicos.

 Glutamina. Como fármaco, a Glutamina é usada como componente de terapias de

úlcera gastroduodenal e gastrite, como medicamentos reguladores da função
gástrica e promotores da digestão e também em  preparações integrais de
aminoácidos.

 Histidina. Fabricada geralmente por fermentação a partir de fontes de carboidrato e

também por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. A Histidina é
principalmente usada como componente para nutrição enteral e parenteral.
 Prolina. Geralmente fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato e
também por extração de hidrolisados de proteína animal. A prolina é empregada em
nutrição enteral e parenteral. É também usada para a síntese de vários compostos
farmacêuticos tais como agentes antihipertensivos.

 Tirosina. F abricada pela extração de proteína vegetal ou hidrolisados de proteína

animal. A Tirosina é usada em infusões de aminoácidos, dietas enterais e orais e em
alimentos para a saúde como componente nutricional.

 Ácido Aspartico. Fabricado por método enzimático usando ácido fumárico como
material de partida. O ácido aspártico é usado na composição de produtos para
nutrição enteral e parenteral. É uma matéria-prima chave para a síntese de
adoçantes artificiais de alta intensidade "aspartame", bem como para a produção de
ácido poliaspártico, que tem grande demanda na fabricação de detergentes,
tratamento de água e na fabricação de resinas de absorção de água e produtos
químicos agrícolas.

 Ácido glutâmico. Fabricado pela fermentação a partir de fontes de carboidrato. O

ácido glutâmico é usado como um componente de nutrição enteral e parenteral.
 Aminoácidos essenciais

 Aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo
humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais
ou animais. São eles:

 Arginina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato, mas também

por extração a partir de hidrolisados de proteína animal. Na nutrição clínica é usada
como um componente para nutrição enteral e parenteral.

 fenilalanina. Geralmente fabricada por fermentação a partir de fontes de

carboidrato. Ela também é obtida através da resolução ótica  da forma DL, que é
produzida por síntese química usando benzaldeído etc. A fenilalanina é usada em
nutrição clínica em infusões de aminoácidos bem como em preparações enterais e
orais. É também usada como aditivo em suplementos nutricionais esportivos e
alimentos e bebidas para a saúde.
 Isoleucina. A Isoleucina é geralmente fabricada pela fermentação a partir de fontes
de carboidrato e também pela extração de hidrolisados de proteína animal. Em
nutrição clínica, é comumente usado como um componente de nutrição enteral e
parenteral. A Isoleucina é também amplamente utilizada em combinação com a
leucina e valina como preparações com alto teor de BCAA para pacientes com
doenças hepáticas para melhorar seus estados nutricionais.

 Lisina. Fabricada fermentação a partir de fontes de carboidratos. No campo

farmacêutico, o monocloridrato de lisina é usado como componente para
preparações integrais de aminoácidos, agentes nutricionais no cuidado neonatal e
terapêuticas para herpes simplex, etc.

 Metiotina. Obtida resolução ótica da forma DL, que é produzida por síntese química
usando acroleina etc., como material de partida. Em nutrição clínica, a metionina
usada como componente em nutrição enteral e parenteral. É também usada como
fármaco em preparações integrais de aminoácidos, terapias hepáticas e drogas
usadas na prevenção de danos hepáticos. Outras aplicações da forma L incluem seu
uso como elemento nutritivo em preparações lácteas infantis, alimentos para a
saúde, como um componente em suplementos esportivos e como flavorizante.
 Serina. Produzida por fermentação a partir de fontes de carboidrato e também por
conversão enzimática a partir da glicina. Além do seu uso na nutrição clínica,
incluindo infusões de aminoácidos, e preparações orais e enterais, a serina é
também usada em alimentos para a saúde.

 Treonina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato. Em adição

ao seu uso na nutrição clínica como componente da nutrição enteral e parenteral, a
treonina é usada em produtos alimentícios, tais como alimentos e bebidas para a
saúde e como flavorizante.

 Triptofano. Fabricado por fermentação a partir de fontes de carboidrato. Em

aplicações farmacêuticas, o triptofano usado como um ingrediente ativo em
antidepressivos e hipnóticos. Na área de nutrição clínica é um componente
indispensável em infusões de aminoácidos e em dietas enterais e orais.
 Valina. Fabricada por fermentação a partir de fontes de carboidrato,
por extração de hidrolisados de proteína animal e também por
resolução ótica da forma DL, que é produzida por síntese química
usando isobutilaldeído, etc.
 Como materiais de partida. Além do seu uso habitual em nutrição
enteral e parenteral, valina é largamente utilizada em combinação com
a Isoleucina e Leucina em preparações ricas em BCAA para pacientes
com doenças hepáticas para melhorar seus estados nutricionais.
 Como fármaco, é usada na forma de preparações de BCAA para casos
de hipoalbuminenia em pacientes hepatocirróticos e também em
preparações integrais de aminoácidos.
 Proteínas
 Proteínas são substâncias formadas por macromoléculas
resultantes da condensação de grande número de moléculas de
aminoácidos carboxílicos. São sintetizadas pelos organismos
vivos através da condensação de um grande número de
moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações peptídicas.
Todos contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase
todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos
adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso
molecular é extremamente elevado.

Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie

de origem, são construídas a partir de um conjunto de vinte
aminoácidos, arranjados m várias seqüências específicas. Uma
grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no
citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas
destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas
de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana
do retículo endoplasmático rugoso onde terminam sua síntese.
Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de “peptídeo”, estas
podem possuir:

 Dois aminoácidos (dipeptídeo);

 Três aminoácidos (tripeptídeo);
 Quatro aminoácidos (tetrapeptídeo);
 Muitos aminoácidos (polipeptídeo).
Citosol
O Citosol ou matriz citoplasmática compreende o espaço entre as
organelas e depostos de substância (grânulos de glicogênio ou
gotículas de lipídio), que contém água, íons diversos,
aminoácidos, precursores de ácidos nucléicos, numerosas
enzimas, incluindo as que participam da degradação e síntese de
hidratos de carbono, de ácidos graxos e de outras moléculas
importantes para a célula.
 Composição das Proteínas

Quanto à estrutura molecular as proteínas são classificadas em:

 Proteínas constituídas somente por aminoácidos.

como, por exemplo, a queratina (cabelo). A hidrólise completa dessas
proteínas produz unicamente α-aminoácidos.
 Proteínas complexas, conjugadas ou heteroproteínas:

 Proteínas que apresentam a cadeia de aminoácidos ligada a um

radical diferente (grupo prostético)

Um componente de uma proteína não peptídica, orgânico ou

inorgânico estreitamente ligado. Os grupos prostéticos podem ser
lipídeos, carboidratos, íons metálicos, grupos fosfato, etc. Algumas
coenzimas são consideradas mais corretamente como grupos
prostéticos.
Dependendo do grupo prostético, as proteínas podem ser
classificadas em: Proteínas Conjugadas.

 Glicoproteínas: o grupo é um glicídio. Exemplo: mucina (saliva)

e osteomucóide (osso).
 Cromoproteínas: o grupo é um pigmento. Exemplo: clorofila
(vegetais verdes) e hemoglobina (sangue).
 Fosfoproteínas: o grupo é o ácidos fosfórico. Exemplos: vitelina
(gema do ovo) e caseína (leite)
 Nucleoprotína: o grupo é um ácido heterocíclico complexo.
 Funções das Proteínas
Estrutural ou plástica.
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes, rigidez,
consistência e elasticidade.

São proteínas estruturais:

Colágeno (constituinte das cartilagens);

Actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares);
Queratina (principal proteína do cabelo);
Albumina (encontrada em ovos), entre outras.
 Hormonal – Exercem alguma função específica sobre algum
órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a
insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas
um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).

Defesa – Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do

organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de
vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.

 O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis

pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em
casos de cortes e machucados.
 Enzimática – As enzimas são proteínas capazes de catalizar, ou
seja, aumenta a velocidade de uma reação bioquímica seja esta
reação dentro do organismo ou em processo externos. Exemplo:
Lípases (reduz os triglicérides e conseqüentemente a gordura
armazenada). As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre
respeitando o sítio ativo) e são específicas.

 Condutoras de gases – O transporte de gases (principalmente

de O2 e um pouco do CO2) é realizado por proteínas como a
hemoglobina.
 Classificação das Proteínas

 Quanto a Composição

Proteínas Simples – por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

Proteínas Conjugadas – por hidrólise liberam aminoácidos mais

um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex.:
Metaloproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas.
 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas

Proteínas Monoméricas – formadas por apenas uma cadeia

polipeptídica.

Proteínas Oligoméricas – formadas por mais de uma cadeia

polipeptídica.

São as proteínas de estruturas e funções mais complexas.

 Quanto a Forma

Proteínas Fibrosas – são formadas geralmente por longas

moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. À
essa categoria pertencem: o colágeno do tecido conjuntivo, as
queratinas dos cabelo, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina
dos músculos.

Proteínas Globulares – de estrutura espacial mais complexa, são

mais ou menos esféricas. Nesta categoria situam-se proteínas
ativas como as enzimas, transportadores como a hemoglobina.
Organização Estrutural das
Proteínas
1 - Estrutura Primária

    Dada pela seqüência de

aminoácidos e ligações
peptídicas da molécula. Nível
estrutural mais simples e
mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial
da molécula. A estrutura
primária resulta em uma
longa cadeia de aminoácidos
semelhante a um “colar de
contas”, com uma
extremidade “amino
terminal” e uma extremidade
“carboxi terminal”.
2 - Estrutura Secundária –
É dada pelo arranjo
espacial de aminoácidos
próximo entre si na
seqüência primária da
proteína. Ocorre graças
à possibilidade de
rotação das ligações
entre os carbonos a dos
aminoácidos e seus
grupamentos amina e
carboxila.
3 - Estrutura Terciária – Dada
pelo arranjo espacial de
aminoácidos distantes entre
si na seqüência polipeptídica.
É a forma tridimensional
como a proteína se “enrola”.
Ocorre nas proteínas
globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
Cadeias polipeptídicas muito
longas podem se organiza
em domínios, regiões com
estruturas terciárias semi-
independentes ligadas entre
si por segmentos lineares da
cadeia polipeptídica.
4 - Estrutura Quaternária – Surge
apenas nas proteínas
oligoméricas. Dada pela
distribuição espacial de mais de
uma cadeia polipeptídica no
espaço, as subunidades da
molécula, estas mantém-se
unidas por força covalente, como
pontes dissulfeto, e ligações não
covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações
hidrofóbicas, etc. As subunidades
podem atuar de forma
independente ou
cooperativamente no
desempenho da função
bioquímica da proteína