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AMINOÁCIDOS,
PEPTÍDEOS E UNIVERSIDADE FEDERAL
RURAL DA AMAZÔNIA
PROTEÍNAS
CAMPUS DE PARAUAPEBAS

BIOQUÍMICA

AULA 6
Prof. Francislene Silveira Sucupira
francislene.silveira@yahoo.com.br
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OBJETIVOS

• Definir e classificar os aminoácidos,

• Definir e classificar as proteínas,
• Descrever e explicar as funções das proteínas,
• Explicar os diferentes níveis estruturais de organização
das proteínas.
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INTRODUÇÃO

 Proteína: Biomolécula mais abundante nas células

vivas

 Grande variedade

 Diversidade de funções biológicas

 Longas cadeias de aminoácidos unidas por ligações

peptídicas

 Sequência de aminoácidos define determina a proteína,

sua conformação tridimensional e sua função biológica
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AMINOÁCIDOS

 Definição:

 Molécula formada por C, H, O, e N podendo conter S

 Carbono α ligado a 4 grupos diferentes

Grupo
carboxila
Grupo
amina Hidrogênio

Cadeia
lateral
Identidade do aminoácido
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AMINOÁCIDOS

 Aa’s primários (ou α – aa’s)  Constituem todas as

proteínas e peptídeos (matéria viva)
 20 aa’s α Ligações peptídicas (≠ combinações e
sequências)
 Produção de proteínas pelas células  obtenção de
aa’s:
- Alimentação
- Síntese no organismo
 Designação de aminoácidos
- 3 letras – Nome em inglês ou 1 letra
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AMINOÁCIDOS

 Designação de aminoácidos
- 3 letras – Nome em inglês ou 1 letra

 Identificação de carbonos em um aa: Sistema grego

- Carbono α (carbono assimétrico)
- Carbonos adicionais do grupo R  Pelo alfabeto grego
- Carbonos β, γ, δ (...) ω

 Identificação de carbonos em um aa: Sistema numérico

- Grupo carboxila  C1
- Carbono α  C2
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AMINOÁCIDOS

 Indica composição e
sequência de aa’s na
proteína
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral:

1) Aminoácidos com cadeia lateral não-polar e alifática:

Apresentam na cadeia lateral hidrocarbonetos apolares ou
hidrocarbonetos modificados; não recebem nem doam
elétrons. São compostos hidrofóbicos.
Alanina: CH3- CH (NH2) – COOH;
Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH;
Valina CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH;
Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH;
Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa;
Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral:
2) Aminoácidos com cadeia lateral aromática:
Apresentam cadeia lateral aromática e apolar. São
compostos hidrofóbicos.

Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH;

Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH;
Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH.
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral:
3) Aminoácidos com cadeia lateral não-carregada mas
polar: Apresentam na cadeia lateral grupos funcionais
que formam pontes de hidrogênio com a água. São
compostos hidrofílicos.

Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH;

Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH;
Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH;
Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH;
Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral:

4) Aminoácidos com cadeia lateral carregada

positivamente (básica): Apresentam a cadeia lateral
carregada positivamente, são aceptoras de prótons e
apresentam um grupo amina. São extremamente
hidrofílicos.
Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH;

Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH;

Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH

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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto a polaridade da cadeia lateral:

5) Aminoácidos com cadeia lateral carregada

negativamente (ácida): Apresentam na cadeia lateral um
grupo carboxílico, são doadores de prótons e hidrofílicos.

Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH;

Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação nutricional:
- Aa’s não essenciais: O organismo consegue
sintetizar

- Aa’s essenciais: O organismo não consegue

sintetizar, devem ser adquiridos através da
alimentação (origem vegetal ou animal)
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto ao destino: Classificação dos
aa’s quanto ao destino do aa’s após a quebra do aa’s,
retirada do grupo amina da cadeia e excreção pelo
corpo.

 Formas de excreção do grupo amina:

- Amônia (peixes)
- Ácido úrico (aves e répteis)
- Uréia ( mamíferos )
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto ao destino:

1) Aminoácidos glicogênicos: Quando o composto

restante é direcionado para a via glicolítica e são
degradados até dar origem a glicose.

Ex: Alanina, valina, prolina,

metionina, serina, treonina,
cisteína, asparagina, arginina,
glutamina, histidina, ácido
aspártico, ácido glutâmico,
glicina.
.
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto ao destino:

2) Aminoácidos cetogênicos: Quando o composto

restante é direcionado ao Ciclo de Krebs na forma de
Acetil-Coa ou outra substâncias. Dão origem a corpos
cetônicos.

Ex: Leucina.

Obs: fenilalanina, triptofano,

isoleucina, lisina e tirosina –
cetogênicos e glicogênicos
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AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO:
 Classificação quanto ao destino:

2) Aminoácidos cetogênicos: Quando o composto

restante é direcionado ao Ciclo de Krebs na forma de
Acetil-Coa ou outra substâncias. Dão origem a corpos
cetônicos.

Ex: Leucina.

Obs: fenilalanina, triptofano,

isoleucina, lisina e tirosina –
cetogênicos e glicogênicos
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AMINOÁCIDOS

 Aminoácidos não primários:

- Foram descobertos 300 aa’s adicionais

- Apresentam várias funções nas células mas NUNCA
são encontrados em proteínas
- São originados por uma modificação dos aa’s
primários

5- Hidroxilisina Ornitina 6 – N- Metilisina

Parede celular Ciclo da Uréia Contração muscular

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AMINOÁCIDOS
FUNÇÕES:
 Aminoácidos são biologicamente ativos:

1) Componentes das proteínas, determinam sua

identidade, estrutura tridimensional e função

2) Mensageiros químicos entre as células (ex: glicina 

neurotransmissor, tiroxina  hormônio)

3) Intermediários metabólicos (arginina e ornitina são

componentes do ciclo da uréia)

4 Precursores de várias moléculas complexas contendo

nitrogênio (ex: ácidos nucleicos, clorofila)
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AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos podem agir como bases e ácidos:

- Grupos ionizáveis dos aminoácidos:

a) Grupos amina
b) Grupo carboxílico
c) Grupos ionizáveis das cadeias laterais

- Aminoácidos com CL sem grupo ionizável – bipolar

(zwitterion): pode agir como base ou ácido (anfotéricas)
- Aminoácidos dipróticos – capacidade de doar 2 prótons
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AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos tem curva de titulação característica:
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AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos tem curva de titulação característica:
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AMINOÁCIDOS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA:
 União covalente por meio da ligação peptídica

 Remoção dos elementos da água

- Grupo carboxila do aa 1
- Grupo amina do aa 2

 Reações envolvidas:
- Desidratação
- Condensação
desidratação

condensação
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

 Formação de peptídeos:
- 2 aa’s + ligação peptídica  Dipeptídeo
- 3 aa’s + 2 ligações peptídicas  Tripeptídeo
- 4 aa’s + 3 ligações peptídicas  Tetrapeptídeo
- 5 aa’s + 4 ligações peptídicas  Pentapeptídeo

 Pequeno nº de aa’s  Oligopeptídeo

 Muitos aa’s  Polipeptídeo (≠ com base em PM)

Grupo Grupo
aminoterminal carboxitermina
l
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

 Polipeptídeo – massa molécula até 10.000

 Proteína – massa molecular mair que 10.000

 Ligações peptídicas: exergônicas

- Alta energia de ativação;
- Estabilidade: (meia-vida) de 7 anos.

 Diferenciar funções de comprimento da cadeia;

 Dipeptídeos e oligopeptídeos – funções essências:
- hormônios de vertebrados (ocitocina, GNRh);
- venenos de cogumelos;
- antibióticos.
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS

Dados moleculares de algumas proteínas

Proteína Massa Nº de Nº de cadeias
molecular resíduos polipeptídicas
Citocromo C (humano) 12.400 104 1
Ribonuclease A (pâncreas 13.700 124 1
bovino)
Lisozima (clara ovo 14.300 129 1
galinha)
Mioglobina (coração de 16.700 153 1
equinos)
Quimitripsina (pâncreas 25.200 241 3
bovino)
Hemoglobina (humana) 64.500 574 4
Hexoquinase (levedura) 107.900 972 2
Titina (músculo humanos) 2.993.000 25.926 1
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
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PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO:
 Repetição de aminoácidos formando cadeias com PM de no
mínimo 10.000.

 São formadas através de ligação peptídica resulta em um

peptídeo ou uma proteína

Biomoléculas nitrogenadas presentes em todas células vivas

essenciais aos seres vivos

Variam em tamanho entre 100 a milhares de resíduos de

aa’s

Possuem alto peso molecular, complexa estrutura e

composição de aa’s específicas

- Hidrólise de proteínas  Mistura de aminoácidos (cada proteína

fornece uma proporção característica)
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PROTEÍNAS
 Não podem ser feitas generalizações sobre massa molecular de
peptídeos e proteínas com sua função biológica
- Peptídeos muito pequenos: hormônios
- Dipeptídeo: aspartame
- Proteínas: 104 a 3.000.000 resíduos de aminoácidos

 Quantidade de aminoácidos em proteínas:

- Não seguem regras;
- Padrões de quantidade e repetições diferente
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PROTEÍNAS
 39
PROTEÍNAS
 40
PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO:
 Quanto ao número de cadeias polipeptídicas:
 Proteínas simples:
- Uma única cadeia polipeptídica
 Proteínas multissubunitárias:
- Mais de uma cadeia polipeptídica associada de forma
não-covalente
- Podem ser idênticas (oligoméricas) ou diferentes

Ex: hemoglobina  4 cadeias polipeptídicas (2 cadeias α

e 2 cadeias β)
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PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO:
 Quanto a composição:
 Proteínas simples:
- Formadas apenas por polipeptídeos
 Proteínas conjugadas:
- Os polipeptídeos estão associadas a outros grupos
químicos (grupo prostético)
- Ex: Lipídeos (lipoproteínas), açucares (glicoproteínas)
e metais (metaloproteínas)
- Grupo prostético  Influencia na função biológica
da proteína
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PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO:
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PROTEÍNAS
 Apresentam composição variável:
- os primários quase nunca aparecem qtdes =;
- quantidades e repetições diferentes;
- os de menor cadeia são mais frequentes.

 Possível calcular o nº de aa’s em uma proteína:

- dividir a massa molecular por 110;
- massa molecular média = 138  128*;
- menos a massa molecular da água (128 – 18 =
110).
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA
- As proteínas são biomoléculas complexas: Apresenta
vários níveis de organização
- Podem ter 4 tipos diferentes de estruturas tridimensionais
- Variam de acordo com o tipo de aa, o tamanho da
cadeia e a configuração espacial da proteína
- São elas: Primária, secundária, terciária e quaternária
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura primária:
- Cada cadeia de proteínas apresenta uma sequência
específica de aa’s determinada por informação genética
- Descreve o número de aa’s da proteína, a sequência
destes e o tipo de ligação que os une
- Nível estrutural descrito mais simples e mais
importante
- Descreve apenas a sequência de aa’s sem se preocupar
com a orientação espacial da molécula
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura primária:
- Conhecidas as estruturas primárias de várias proteínas
- A primeira a ser descoberta foi a insulina em 1953:
Apresenta duas cadeias polipeptídicas:
Cadeia A  21 aminoácidos
Cadeia B  30 aminoácidos
Ligações: Pontes dissulfeto
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura secundária:
- Arranjo espacial dos aa’s que estão próximos na
sequência primária de aa’s
- Ocorre devido a capacidade de rotação dos carbonos α
dos aa’s e seus grupos amina e carboxila
- Estes formam pontes de hidrogênio entre as ligações
peptídicas próximas
- Quanto maior o número de pontes de hidrogênio mais
estável é a estrutura secundária
- Existem 2 tipos de arranjos secundários:
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura secundária:
1) Estrutura em α – hélice: Nessa estrutura a cadeia
polipeptídica apresenta-se como uma hélice orientada para
a direita ao redor de um cilindro
- Mantida por pontes de hidrogênio arranjadas entre
grupo C=O e H – N das ligações peptídicas dos
polipeptídeos da cadeia protéica.
- 1 volta da hélice  3,6 resíduos de aa’s
- Cadeias laterias de aa’s  Projetam-se para fora da hélice
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura secundária:
1) Estrutura em folha β - pregueada: Nessa estrutura as
cadeias polipeptídicas apresentam-se estendidas. Esta
estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas
entre cadeias de polipeptídeos adjacentes.
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 53
PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura terciária:
- Conformação específica da cadeia polipeptídica
secundária que resulta numa estrutura mais compacta
onde os átomos apresentam posições específicas.
- Uma molécula nascente adquire estrutura altamente
organizada como resultado das interações entre cadeias
laterais (descritas na estrutura primária).
- Confere atividade biológica as proteínas
- Enquanto a estrutura secundária descreve interações de
curta distância a terciária descreve interações de longa
distância entre aa’s das cadeias laterais
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura quaternária:
- Conformação específica das cadeias polipeptídicas em
uma proteína multissubunitária.
- Junção de cadeias polipeptídicas  Diferentes funções
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura quaternária:
- Necessário considerar as proteínas que contém estrutura
quaternária em dois grandes drupos:
a) Fibrosas – cadeias polipeptídicas arranjadas em
filamentos ou folhas. Normalmente são estruturais.

b) Globulares - cadeias polipeptídicas dobradas em uma

forma esférica ou globular. Enzimas e proteínas
reguladoras do metabolismo (hormônios).
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura quaternária: proteínas fibrosas
- Organizadas em filamentos ou folhas;
- Propriedades que dão força e flexibilidade às estruturais nas quais
ocorrem.
- Todas são insolúveis em água - [ ] de aa’s com CL hidrofóbica.
- Formada por um único tipo de estrutura secundária. Apresentam
estruturas terciárias mais simples.
- Exemplos:
Queratina Colágeno Fibroína da seda
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PROTEÍNAS
ESTRUTURA PROTÉICA:
 Estrutura quaternária: proteínas globulares
- Segmentos das cadeias se dobram sobre as outras, gerando forma
mais compacta.
- Dobramento – garante diversidade estrutural necessária para
realização de diversas funções biológicas.
- Incluem: enzimas, proteínas transportadoras, motoras, reguladoras,
imunoglobulinas.
- Estruturas terciárias mais complexas e variadas.
- Exemplos:
Quimiotripsina Mioglobina
 62
PROTEÍNAS
FUNÇÕES:

 Reguladores do metabolismo  Enzimas e

hormônios
- Apresentam função específica sobre algum órgão ou
estrutura do organismo
- Ex: Insulina  Retira o excesso de glicose do
organismo

 Elementos estruturais  Membranas, músculos e

tecido conjuntivo
- Fornece aos tecidos rigidez, consistência e elasticidade
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PROTEÍNAS
FUNÇÕES:

 Transporte:
- Transporte e armazenamento de gorduras e minerais
- Transporte de e- (citocromo C)

 Componentes do ácido nucléico

 Defensores do organismo:
- Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do
organismo, são especializados no reconhecimento e
neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias
- Fibrinogênio e Trombina são outras proteínas de defesa,
responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda
sanguínea em casos de cortes e ferimentos.
 64
PROTEÍNAS
FUNÇÕES:

 Armazenamento de informações genéticas:

- Componentes do ácido nucléico

 Energética:
- Obtenção de energia a partir das rotas de metabolismo
protéico

 Condutora de gases:
- O transporte de gases (principalmente do O2 e um pouco do
CO2) é realizado por proteínas como a hemoglobina e
hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias.
 65
PROTEÍNAS
FUNÇÕES:

 Função nutricional:
- As proteínas de um alimento podem ser estimadas quimicamente
a parir de seu conteúdo em N

PB = % N x 6,25

- Processo que se baseia em duas suposições:

a) Todas as proteínas contém 16% de N
b) Todo o N contido no alimento está na forma protéica
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APLICAÇÕES
 Obtenção de aa’s pelo organismo:
1) Via alimentação:
Degradação de proteínas no intestino  Proteases e peptidades
Liberação de aa’s livres  Fígado  Direcionamento para o
corpo

2) Catabolismo de proteínas tissulares:

Importante entrada para reservatório de aa’s no fígado
Gera + aa’s livres que alimentação
Reposto continuamente

3) Síntese celular
 67
APLICAÇÕES

 Comportamento animal X aa’s essenciais:

1) Animais ruminantes:

- Microrganismos do rúmen são capazes de sintetizar aa’s

essenciais e não essenciais para síntese de proteína
microbiana

- Absorção de aa’s no intestino responde a necessidades do

animal
 68
APLICAÇÕES

 Comportamento animal X aa’s essenciais:

2) Animais não-ruminantes:

- Microrganismos nos cecos e no intestino grosso também

sintetizam aa’s essenciais

- Estes em sua grande maioria não são disponibilizados para

os tecidos animais

- Essencialidade dos aa’s varia de acordo com a espécie e

estágio fisiológico

Ex: frangos e corte – fase inicial – não sintetizam glicina

(essencial)
 69
APLICAÇÕES

 Armazenamento de proteína no organismo animal

- Animais conseguem armazenar glicogênio e gordura mas

NÃO conseguem armazenar proteína em seu organismo

- Ingestão de proteína

a) Em excesso: Excreção (não há armazenamento)

- Formação de uréia, amônia ou ácido úrico (porção

nitrogenada)

- Conversão de esqueleto de carbono em carboidratos,

lipídeos, aminoácidos ou em CO2 (geração de ATP)
 70
APLICAÇÕES

 Armazenamento de proteína no organismo animal

b) Inferior as necessidades: Catabolismo das proteínas

corpóreas com perda de nitrogênio corpóreo

- Até atingir o equilíbrio das necessidades

- Retorno da ingestão de níveis adequados resulta na síntese

de proteínas tissulares