Classificação e Desnaturação das

Proteínas

Ivanise C.S.Mota

icivanise700@gmail.com
Classificações - LEMBRETE

✤ Quanto à composição: Simples (homo) e

Conjugadas

✤ Quanto ao número de cadeias polipeptídicas:

Monoméricas e Oligoméricas 

✤ Quanto a sua forma: Fibrosas e Globulares

Proteínas Simples - Albuminas

✤ Albumina (Latim: albus, branco)

refere-se de forma genérica a
qualquer proteína que é solúvel
em água, moderadamente solúvel
em soluções salinas, e sofre
desnaturação com o calor.

✤ FUNÇÃO: Relacionada com a

regulação osmótica e com a
viscosidade do plasma (porção
líquida do sangue).
Albuminas
✤ São de menor peso molecular  

✤ Encontradas nos animais e vegetais.  

✤ Solúveis na água. Exemplos: albumina do plasma sanguíneo e clara do

ovo.
Globulinas
✤ Nome dado às proteínas inssolúveis em água, solúveis em soluções
salinas, ácidas ou básicas diluídas e coaguláveis pelo calor.

✤ FUNÇÃO: Transporte de substâncias e trocas entre o sangue e os

tecidos.

✤ Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.  

✤ São encontradas nos animais e vegetais  

✤ Solúveis em água salgada.  Exemplos: Anticorpos e fibrinogênio.  

Globulinas
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Nucleoproteínas
✤ Nucleoproteínas são compostos de proteínas básicas
simples (protamina ou histona) em combinações
salinas tendo ácidos nucleicos como grupos
prostéticos. Elas são as proteínas dos núcleos das
células e são os componentes principais da cromatina.
Glicoproteínas

✤ Glicoproteínas estão compostos de proteínas simples

combinadas com algum grupo de carboidrato.

✤ As glicoproteínas são proteínas que formam o muco

de tecidos e secreções. Eles também são componentes
de proteína de tendões e ligamentos nos quais elas
podem servir como material cimentante para segurar
fibras unidas. Elas são componentes das proteínas de
cartilagem, osso, bactérias, etc.
Glicoproteínas
✤ Exemplos de glicoproteínas: proteínas de humor
vítreo, do líquido sinovial, fluido do cordão umbilical,
certas proteínas bacterianas, proteína da mucina
gástrica e outros sucos digestivos, globulinas do ovo,
tiroglobulina, osteomucóide do osso, tendomucóide de
tendões, condroproteínas de cartilagem.

✤ As glicoproteínas não são digeridas por enzimas

gastrointestinais. A presença delas em secreções
gastrointestinais ajuda na proteção das membranas
mucosas contra auto-digestão.
Cromoproteínas

✤ Hemoglobinas são proteínas respiratórias nas quais o grupo

prostético é grupamento Heme, que contém ferro.

✤ Cromoproteína semelhante ao heme é achada em certos moluscos

(helicorubin), lombrigas marinhas (chlorocruorin) e anêmonas
(actiniohematin).

✤ Citocromos são proteínas presentes nas cadeias de redução e oxidação

celulares, nas quais o grupo prostético é o heme.

✤ Flavoproteínas (proteínas amarelas) são proteínas de redução e

oxidação celulares, nas quais o grupo prostético é derivado da
riboflavina (vitamina B2).
Cromoproteínas
✤ Cromoproteínas são também encontradas em certas fibras animais
como lã e cabelo nos quais o grupo protético é melanina.

✤ A púrpura visual da retina é uma cromoproteína na qual o grupo

prostético é um pigmento derivado de carotenóides (dão origem à
vitamina A).

✤ Catalase, enzima que decompõe peróxido de hidrogênio em água e

oxigênio, é uma cromoproteína na qual o grupo protético é o heme.
A enzima antioxidante - peroxidase tem uma composição
semelhante.
Fosfoproteínas / Lipoproteínas
✤ Ácido fosfórico é o grupo prostético.

✤ Caseína de leite e vitelina da gema de ovo são as

fosfoproteínas melhor conhecidas.

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As lipoproteínas são formadas por combinação de proteína
com um lipídio como lecitina, cefalina, ácido graxo, etc.

Fosfolipoproteínas complexas (também chamadas

lecitinoproteinas) são distribuídas amplamente em
animais e vegetais.
Lipoproteínas
✤ Elas ocorrem no leite, sangue, núcleos celulares, gema de
ovo, membranas celulares e cloroplastos de plantas.

✤ Elas também são encontradas em antígenos bacterianos e

vírus.
Lipoproteínas
Desnaturação Proteica

✤ A estrutura proteica adquire sua função em meio

celular específico. Condições diferentes daquelas
presentes no interior da célula podem resultar em
variáveis alterações na estrutura das proteínas.

✤ Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para

causar perda de função recebe o nome
de desnaturação.
Desnaturação Proteica

✤ Temperatura / calor

✤ Radiações UV

✤ Alta pressão / Ultrassom

✤ Extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, provocando a

repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio.

✤ Alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona), por

certos solutos como ureia e cloridrato de guanidínio ou por detegentes.
Agentes químicos (ácidos e bases fortes, metais pesados...)
 Desnaturação Proteica

Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento

relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia
polipeptídica é rompida. Os solventes orgânicos (ureia e detergente) agem
principalmente de modo a promover o rompimento de interações
hidrofóbicas que estabilizam as proteínas globulares.

A proteína desnaturada pode apresentar as seguintes alterações:

Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-

organizadas.

Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que

estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do pH e,
consequente precipitação.

Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais;

Renaturação
✤ Ocorre quando as condições ideais são resgatadas
(retirada dos desnaturantes) fazendo o retorno da
estrutura nativa e atividades biológicas da proteína.