INTRODUCCION

Las molculas de protenas estn compuestas principalmente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Las protenas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida.

PROTENAS: ALGUNAS CARACTERSTICAS GENERALES

1839: Berzelius. Proteios=principal Constituyen ms del 50 % del peso seco de un ser vivo.

Ms abundantes en clulas animales que en vegetales. En una clula puede haber hasta 10000 protenas diferentes.

Son: polmeros no ramificados de aminocidos.

Forman estructuras de soporte y proteccin, tales como el cartlago, la piel, las uas, el pelo y el msculo.

Las protenas estn construidas a base de unidades ms pequeas, los aminocidos.

Las protenas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaos y propiedades variables.

QUE SON LAS PROTENAS ?

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Conservan su actividad biolgica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.

Las unidades monomricas son los aminocidos y el tipo de unin que se establece entre ellos se conoce como enlace pepitico

Composicin

El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total de la molcula c / 6,25 g protena hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin del N de la misma.

Son polmeros de alto peso molecular. Estn formadas por unidades estructurales bsicas llamadas aminocidos (aa).

Todas las protenas contiene C, H, O y N, y casi todas poseen adems S.

AMINOCIDOS
Los protenas estn formadas por monmeros que se llaman aminocidos, si se unen varios aminocidos y se estructuran forman las protenas.
Los aminocidos son compuestos orgnicos que tienen un grupo carboxlico y un grupo amino.

Tienen caractersticas pticas, y carcter anftero. Es decir que puede actuar como base o como cido

ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS

Caractersticas comunes: existen 20 amino cidos (-

amino cidos) grupo carboxilo y grupo amino grupo cadena lateral: R centro quiral (excepto gly

Clases segn grupo R: Hidrfobos Polares (hidroflicos) Bsicos cidos

AMINOACIDOS EN EL CUERPO HUMANO

En el cuerpo humano existen 20 aminocidos esenciales, de los cuales 8 no pueden ser sintetizados por el organismo a si que los tenemos que meter o incorporar al organismo a traves de los alimentos. Entre los aminocidos se van a unir por el enlace peptdico, que se establece entre el OH del grupo carboxlico del aa1 y el H del aa2 y el resultado es un dipeptido mas H2O.

CLASIFICACION POR SU VALOR NUTRICIONAL

Esenciales:
No-esenciales:

arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina.

alanina, asparagina, cido asprtico, cistena, cido glutmico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

2 LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico.

El enlace peptdico es la unin entre un grupo -carboxilo de un aminocido (aa) y un grupo amino de otro aa.

Clasificacin de los Enlaces Peptdico segn el numero de aminocidos.

1.Oligopptidos: si el n de aminocidos es menor de 10.

Dipptidos: si el n de aminocidos es 2.

Tripptidos: si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos: si el n de aminocidos es 4. 2. Polipptidos o cadenas polipeptdicas: si el n de aminocidos es mayor de 10.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS

Las protenas tienen 4 estructuras

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

PRIMARIA
En la estructura primaria lo que importa es el orden de los aminocidos, si alguno de ellos cambia su orden, entonces cambia todo el tipo de protena. Todas las estructuras tienen estructura primara.

PRIMARIA
La sustitucin de un solo altera su funcin.

Cambios en esta estructura origina una protena diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).

SECUNDARIA
La estructura secundaria la marca la secuencia de aminocidos, que se van a ir enlazando mediante los enlaces peptdicos, los enlaces giran y adquieren una estructura estable, hay 3 tipos: HLICE HLICE DE COLGENO

LA DISPOSICIN B

TERCIARIA
Lo que hace es informar de la estructura secundaria en el espacio, en este caso se habla de conformacin terciaria. Hay dos tipos:
FILAMENTOSA CONFORMACIN GLOBULAR

TERCIARIA
Configuracin tridimensional, determinada por plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipptidos.

TERCIARIA
Es la forma que manifiesta en el espacio una protena. Puede redondeada y compacta, adquiriendo un

aspecto globular. Tambin puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformacin espacial de la protena condiciona su funcin biolgica.

CUATERNARIA
Se forma cuando se unen varias cadenas polipeptdicas, cada una de estas se llama proptmero y por lo tanto una protena con estructura cuaternaria puede ser un dmero (2 proptmeros) o un tetrmero (que tiene 4 proptmeros) como la hemoglobina

CUATERNARIA
combinacin de dos o ms
protenas para formar una ms compleja.

La

hemoglobina est formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.

FUNCIONESA
Sanguneas o plasmticas Hormonales

Respiratorias
Represoras De la visin

Catalticas Estructurales

Contrctiles
De defensa natural Digestivas De transporte

VALOR BIOLGICO DE LAS PROTEINAS

Presente en las protenas de origen animal.

La leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta.

NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS

Depende de la edad

Depende del estado de salud

Depende del valor biolgico de las protenas Se recomienda unos 40 a 60 gr. De protenas/da

PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL

Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes

Valor biolgico de origen animal es mayor que la de origen vegetal

Un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermadades cardiovasculares

Tipos

Ejemplos
cido-grasosintetosa

Localizacin o funcin
Cataliza la sntesis de cidos grasos.

Enzimas Reserva

Ovoalbmina Clara de huevo.

Transporta el oxgeno en Transportadoras Hemoglobina la sangre. Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias extraas. la sangre Regula el metabolismo de Hormonas Insulina la glucosa.

Estructurales Contrctiles

Colgeno Miosina

Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

FUNCIONES FISICO-QUIMICAS DE LAS PROTENAS

Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides) Emulsiones: Hidrfilos (afinidad por el disolvente)

Suspensoides: Hidrfobos (separarse las partculas del disolvente)

TIPOS DE PROTEINAS

Hay dos tipos de protenas HOLOPROTENAS: Aquellas que estn formadas solo por protenas HETEROPROTENAS: Aquellas que estn formadas por protenas mas otra sustancia

Protenas simples HOLOPROTEINAS

Las Albminas Las Globulinas

Las Escleroprotenas
Las Protaminas

Protenas conjugadas HETEROPROTEINAS

Las Lipoprotenas Las Glucoprotenas Las Nucleoprotenas

Las Metaloprotenas

Las Fosfoprotenas

Las Cromoprotenas

GLOBULARES

HOLOPROTENAS

* Prolaminas: Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada) * Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). * Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche)

GLOBULARES

HOLOPROTENAS

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina *Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

FIBROSAS

HOLOPROTENAS

*Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos *Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.

HETEPROTENAS
LIPOPROTENAS

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre