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Enzimas

Enzimas so catalisadores biolgicos Aceleram reaes qumicas No so consumidos na reao Atuam em concentraes muito pequenas No alteram o estado de equilbrio

Efeito do catalisador na energia de ativao

Doenas decorrentes de alterao enzimtica


Doena
Albinismo Intolerncia a dissacardeos Gota Sndrome de Lesch-Nyhan Fenilcetonria Doena de von Gierke

Enzima afetada
tirosinase sacarase, maltase, lactase HGPRT HGPRT fenilalanina hidroxilase glicose-6-fosfatase

Lesch-Nyhan

Doena de von Gierke


Def. G6-fosfatase Incapacidade de realizar a gliconeognese e de converter glicognio em glicose

Classificao das enzimas segundo a Unio Internacional de Bioqumica

Nomenclatura das enzimas


Para cada enzima so atribudos dois nomes e um nmero de classificao UIB - Nmero de Cdigo Sistemtico (E. C.) de quatro dgitos.
Desidrogenase transferncia do H para outra molcula que no o O2. Hidroxilase hidroxilao Quinases transferncia de fosfato Mutase - transferncia de grupo de uma posio para outra. Oxidase oxidao Oxigenase incorporao de O2 no substrato Fosfatase hidrlise de ster de fosfato Fosforilase adio de elementos de c. fosfrico Sintetase condensao de 2 molculas Transferase transferncia de grupo de um composto para outro.

Propriedades das enzimas


Natureza protica, embora nem todo catalisador seja uma enzima. Eficincia catalisador inorgnico 102-104, enzima 1016. Regulao Especificidade complementariedade, caractersticas hidroflica/hidrofbica e carga so responsveis pela especificidade
Absoluta ex. Glicoquinase Relativa ex. Hexoquinase Estereoespecfica ex. Arginase

Modelo chave-fechadura

Modelo de Koshland

Modelo encaixe-induzido Modelo chave- fechadura

Cofator
APOENZIMA + COFATOR = HOLOENZIMA Cofator = on metlico ou molcula orgnica (coenzima)
Cofator
Coenzima Tiamina pirofosfato FAD NAD Piridoxal fosfato CoA Biotina 5deoxiadenosil cobalamina THF

Enzima
Piruvato desidrogenase Monoamida oxidase Lactato desidrogenase Glicognio fosforilase Acetil CoA carboxilase Piruvato carboxilase Metilmalonil mutase Timidilato sintase

Metal Zn2+ Mg2+ Ni2+ Mn2+ K+

Anidrase carbnica Hexoquinase Urease Superoxido dismutase PropionilCoA carboxilase

Mo

Nitrato redutase

Hexocinase ou Hexoquinase

Cintica enzimtica

O grfico uma hiprbole KM uma constante caracterstica para cada enzima. Quando [S] << KM; V [S] Quando [S] >> KM; V = cte = Vmax Quando [S] = KM; V = Vmax

Equao de Michaelis-Menten
V1 = velocidade da reao Vmax = velocidade mxima [S] = concentrao do substrato KM = constante de Micaelis-Menten

Km da glicocinase = 100 x Km da hexocinase

Fatores que afetam a velocidade das reaes catalisadas por enzimas


Concentrao do substrato pH

Fatores que afetam a velocidade das reaes catalisadas por enzimas


Temperatura Inibidores competitivo no competitivo incompetitivo

Inibidor

Reversvel Irreversvel

Inibidor reversvel Forma com a enzima um complexo instvel, no envolve modificao covalente Inibidor irreversvel A inibio definitiva. Envolve a formao ou quebra de ligaes covalentes

Inibidor reversvel - competitivo


Inibidor semelhante ao substrato Ambos competem pelo stio ativo

O aumento da conc. do substrato diminui o efeito do inibidor

Inibidores competitivos como frmacos

Quimioterpicos - leucemia

Inibidores competitivos como frmacos


Tratamento de hipercolesterolemia

Sulfa - impede a sntese de folato

Inibidor reversvel - no competitivo

Inibidor no tem semelhana com o substrato O aumento da conc. do substrato no diminui a inibio.

Inibidor reversvel - incompetitivo


Tipo raro de inibio O inibidor liga-se apenas ao complexo ES

Inibidor irreversvel

Modificao covalente de uma cistena do centro ativo de uma enzima Mecanismo de ao da penicilina

Regulao da atividade enzimtica

Regulao a resposta da atividade enzimtica mudana nas condies fisiolgicas 1. Controle sobre a quantidade de enzima controle a nvel gnico 2. Controle a nvel da atividade enzimtica Controle alostrico Modificao covalente Ativao de zimognio

Controle a nvel gnico


Controle sobre a quantidade de enzima

Controle alostrico
Alm do stio ativo a enzima apresenta um stio alostrico. As enzimas alostricas so reguladas por efetores ou moduladores alostricos.

Treonina desidrase E1 L-Treonina A

E2

E3

E4

E5

L-isoleucina

Modificao covalente
A atividade da enzima modulada por modificao covalente. Ocorre principalmente atravs da ao de uma proteina cinase que fosforila uma Ser, Ter ou Tir especifica na enzima regulada. A forma no fosforilada pode ser recuperada por uma protena fosfatase que desfosforila a enzima. O estado fosforilado pode ser ativo ou inativo.

Protena fosfatase

Protena cinase

Regulao da atividade enzimtica

Glucagon fosforila enzimas

Insulina desfosforila enzimas

Ativao do zimognio
Zimognio o precursor inativo de uma enzima. Pode ser ativado por clivagem de ligaes covalentes. Ex. enzimas proteolticas

FIM