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PROTEINAS

Son macromolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. Su nombre proviene de la palabra griega "prota que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

DEFINICION

FUNCIONES
Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.

Estructural (colgeno y queratina). Reguladora (insulina y hormona del crecimiento). Transportadora (hemoglobina). Defensiva (anticuerpos). Enzimtica (sacarasa y pepsina). Contrctil (actina y miosina).
La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos.

CARACTERISTICAS

Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno y en menor proporcin azufre, fsforo, hierro, cobre, magnesio, yodo, etc... .

Se ve definida una protena por:


El numero de aminocidos Secuencia (orden) Identidad (tipos de aminocidos)

CLASIFICACION
Segn su forma Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Son queratina, colgeno, elastina, fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. Son las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte. Mixtas: posee una parte fibrilar (en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos).

Segn su composicin qumica

Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Son la insulina y el colgeno.


Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

ESTRUCTURA
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian condiciones como temperatura, pH, etc.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: Estructura primaria. Es la secuencia lineal de residuos de aminocidos en la cadena polipptica.
Estructura secundaria. Se refiere a patrones de plegamiento regulares de porciones contiguas de la cadena polipptica

Estructura terciaria. Es la estructura tridimensional se forma con enlaces entre los residuos de aminocidos. Estructura cuaternaria. Es la estructura que resulta de las interacciones entre las unidades polippticas individuales de una protena.

Propiedades de las protenas


Capacidad electroltica: Si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Amortiguador de pH: Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, pueden comportarse como cidos o como bases.

Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS

Las protenas son polipptidos de secuencia definida. Cada protena tiene un orden definido de residuos de aminocidos. Cada protena tiene una secuencia de aminocidos nica y definida; su estructura primaria.

PROTEINAS: POLIPPTIDOS DE SECUENCIA DEFINIDA

Las protenas evolucionan mediante cambios de sus secuencias de aminocidos. Algunos de estos cambios se llaman conservadores ; conservan la naturaleza de la cadena lateral, otros son los cambios no conservadores que pueden tener consecuencias mas graves. La mezcla de aminocidos puede separarse por cromatografa de intercambio inico . Las protenas con mltiples cadenas son muy comunes.

Estas cadenas se mantienen juntas por fuerzas no covalentes .La secuencia completa de aminocidos de una protena puede determinarse de 2 maneras: el modo mas directo consiste en llevar a cabo el estudio de secuenciacin de cadena polipeptdica de la propia proteina. Otro mtodo consiste en determinar la secuencia de la proteina a partir de la secuencia de nucletidos del gen que la modifica.

La estructura primaria de cada protena esta determinada por un gen concreto. La determinacin de la secuencia de nucletidos de un gen nos permite leer la secuencia de la protena correspondiente.

DEL GEN A LA PROTEINA


CODIGO GENETICO Existen cuatro clases de nucletidos en el DNA, cada uno se traslada en un nucletido concreto en el RNA. Se utilizan tripletes de nucletidos para cada aminocido.

La mayora de aminocidos tienen mltiples codones. EL CODIGO GENETICO ES CASI UNIVERSAL PRACTICAMENTE TODOS LOS ORGANISMOS UTILIZAN LOS MISMOS CODONES PARA TRADUCIR SUS GENOMAS A PROTEINAS

Los 3 tripletes UAA,UAG Y UGA no codifican ningn aminocido funcionan como seales de parada para finalizar la traduccin en el C-Terminal de la cadena.

AUG codifica metionina funciona cono una seal de comienzo.

Las protenas procariotas deben empezar con N-formilmetionina. Las eucariotas con metionina. Esto debe ser durante o inmediatamente despus de la traduccin.

Presenta la relacin entre el DNA, el mRNA y las secuencias polipeptidicas para la porcin N-Terminal de La miglobina de foca.

TRADUCCION
La termodinmica de la formacin del enlace peptidico requiere de que los aminocidos se activen antes de que puedan aadirse a una cadena polipeptidica.

Cuando se libera una cadena polipeptdica desde un ribosoma no necesariamente esta acabada. Debe plegarse en su estructura tridimensional correcta y en algunos casos es nescesario que se formen enlaces de disulfuro. Las enzimas de la clula pueden actuar sobre algunos residuos de aminocidos para producir.

Muchas protenas se modifican posteriormente mediante la fragmentacin proteoltica especifica para acortar la longitud de la cadena.

Los residuos del principio de la molcula sirven como un pptido seal (secuencia lder) para facilitar el transporte de la molcula de proinsulina a travs de las membranas celulares hidrofbicas. Este transporte es esencial por que la insulina pertenece a una clase de protenas que realizan su funcin fuera de las clulas donde se sintetiza. Se corta la secuencia lder mediante una proteasa especifica; con lo que queda proinsulina.

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS

Se refiere a la forma que adquiere la cadena en el espacio, es decir, la conformacin tridimensional de la cadena de aminocidos.

Estructura -hlice
Gracias a la estructura coplanar del enlace peptdico y los ngulos de rotacin y que regularmente toman valores de 180 y 180 respectivamente, surge la estructura -hlice (cadena polipeptdica enrollada). Propuesta por Pauling y Corey.

Unin por puentes de hidrgeno que se establecen entre el grupo carbonilo (C=O) de un enlace peptdico y el amino (N-H) presente cuatro residuos ms adelante en la cadena.

Estructura Esta formada por dos o ms cadenas polipeptdicas que pueden ser paralelas (en el mismo sentido) o antiparalelas (en direcciones opuestas).

Antiparalela

Paralela Las estructuras Laminares se dan En las protenas Fibrosas como la Queratina del pelo Y la piel

Enrollamiento Aleatorio

REPRESENTACIONES DE RAMACHANDRAN
Estas representaciones semejan un mapa, para localizar donde se encuentran ubicadas las protenas requiere de coordenadas. Al saber donde se encuentran ubicadas las protenas nos da a conocer sus caractersticas y propiedades.

Adems de que es una manera de describir muy simplemente las estructuras que son posibles y las que no lo son.

PROTEINAS FIBROSAS

Tienen forma filamentosa o alargada. Desempean funciones estructurales en las clulas y tejidos animales. Comprenden las principales protenas de la piel, tejidos conjuntivas y fibras del pelo y seda.

QUERATINA
Las hay de dos tipos:
*Alfa-queratinas *Beta-queratinas

Las alfa-queratinas son las protenas ms importantes del pelo (contiene alanina y leucina) y las uas, forman parte de la piel animal. Se encuentran adems en la lana, y los cuernos.

Sus polipptidos se asocian para formar un dmero - ovillo enrollado. Dos ovillos enrollados colocados de forma antiparalela se le denomina protofilamento. Al tener 8 protofilamentos se le denomina microfibrina.

Las beta-queratinas se encuentran principalmente en aves y reptiles en sus plumas y escamas.

Las fibras se consideran una beta-queratina, sus cadenas estn en conformaciones de lamina plegada beta antiparalelas las cuales estn unidas laxamente una sobre otra , esto les proporciona su flexibilidad.

FIBROINA

Este tipo de protena esta presente en el capullo del gusano de seda o en la tela de la araa.

COLAGENO

Protena mas abundante en los vertebrados. Fibrosa, extracelular, insoluble en agua y resistente a todo tipo de tensiones. Matriz de los huesos, tendones, cartilagos, piel.

ESTRUCTURA
Tropocolgeno: hlice triple (3 cadenas polipeptdicas). Triple hlice: gira a la izquierda, tiene tres AA por vuelta, son tres cadenas enrolladas. 35%Gly, 11%Ala y 21%Pro e HyPro (sintetizado por prolina hidroxilasa Prolina+H2O Hidrixiprolina Carencia de vitamina C: escorbuto

Colgeno tipo I: [1(I)]2 2(I): tendones, huesos y piel Colgeno tipo II: [1(II)]3 : cartlago Colgeno tipo III: [1(III)]3 vasos, piel recin nacido,pared intestinal

ELASTINA
Ligamentos y Vasos Sanguneos. Su cadena polipeptdica contiene: glicina, alanina y valina. Carece se estructura secundaria Entrecruzamientos: lisina.

Edo. Relajado

Estiramiento Monmero de elastina Entrecruzamiento

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