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CAPITULO 3 ENZIMAS

Objetivos:
Analizar los mecanismos de accin enzimtica y los factores
que influyen en su accin cataltica. Principales enzimas presentes en los alimentos y su efecto en la calidad de los mismos.

CARACTERISTICAS Y PROPIEDADES
Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. La sustancia sobre la que acta una enzima se denomina substrato. Pesos moleculares que oscilan entre 12.000 y un milln. Algunas enzimas son protenas conjugadas Actan mejor a T moderada (2550C) Requieren activadores metlicos Interviene de forma activa durante el metabolismo celular Mantienen actividad incluso a T de refrigeracin y congelacin En trminos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientes propiedades:
Son eficaces en pequeas cantidades. Tienen un nmero de recambio alto (actividad molar), que varia entre 100 y 36 millones.
La catalasa hidroliza 5,6 * 106 molculas de H2 O2 por molcula de enzima por minuto, por lo que su nmero de recambio es 5,6 * 106 .

No se alteran durante las reacciones en que participan Aceleran la velocidad de reaccin sin afectar su equilibrio Reducen la energa de activacin de las reacciones qumicas Muestran especificidad de accin

Naturaleza Qumica de las Enzimas


Co Factor: Ion metlico o molcula inorgnica

No protena

(Mg, Zn ,K) Co enzima: Molcula Orgnica

Holo-enzima

Apo enzima

COENZIMAS
Se une por medio de enlaces dbiles. Acta como dadores o receptores de grupos qumicos (transporte)
De oxidacin y reduccin: transporte de H+ y .
NAD+ NADP+ FAD (*)

De transferencia:
ATP transporte de grupos fosfatos CoA transporte de grupos acilo

Forman parte de muchas vitaminas


*NADPH+H (nicotinamida adenina dinucletido fosfato reducido), NAD (nicotinamida adenina dinucleotido), FAD(flavina adenina dinucletido), TPP (pirofosfato de tiamina)

Relacin Coenzimas-Vitaminas
VITAMINAS C (acido ascsrbico) B1 (tiamina) FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la smntesis de colageno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Enfermedades carenciales Escorbuto Beriberi Dermatitis y lesiones en las mucosas Fatiga y trastornos del sueqo Pelagra Depresisn, anemia Anemia perniciosa Fatiga, dermatitis...

B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN B3 (acido pantotinico) B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina) Biotina Constituyente de la CoA Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos.

Co-factor (Activadores Metlicos)


Elemento Zn++ Mg++ Mn++ Mo Fe2+, Fe3+ Cu2+ Ca2+ K+ Co Enzima Activada Deshidrogenasas, anhidrasa carbnica, ARN y ADN polimerasas. Fosfohidrolasas, RUBISCO, fosfotransferasas, fosfatasas. Arginasas, peptidasas, quinasas. Nitratoreductasa, nitrogenasa. Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa. Citocromo oxidasa, tirosinasa, cido ascrbico oxidasa, plastocianina 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina. Piruvato fosfoquinasa, ATPasa. Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijacin simbitica de nitrgeno. Ureasa.

Ni

ESTRUCTURA ENZIMTICA

ACCIN ENZIMTICA

Sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo.

CLASIFICACIN
Cada enzima tiene un nmero de clasificacin que la identifica:

1. Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones. 2. Transferasas. Transferencia de grupos funcionales. Ej. UDPglucosa-fructosa-glucotransferasa. 3. Hidrolasas. Reacciones de hidrlisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa. 4. Liasas. Adicin a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa. 5. Isomerasas. Reacciones de isomerizacin.Ej. fosfoglucosa isomerasa. 6. Ligasas. Se conocan como sintetasas. Participan en la formacin de enlaces con hidrlisis de ATP.

NOMENCLATURA
Las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada. As tenemos:
Ureasa, cataliza la hidrlisis de la urea; Amilasa, la hidrlisis del almidn; Lipasa, la hidrlisis de lpidos; ADNasa, la hidrlisis del ADN; ATPasa, la hidrlisis del ATP, etc.

UIB: cuatro dgitos


1. 2. 3. 4. Clase de enzima Subclase Tipo de actividad Nmero de serie

*Las ms empleadas en el tratamiento de alimentos son las hidrolasas y unas pocas oxidorreductasas e isomerasas.

Especificidad enzimtica

Las enzimas muestran varios grados de especificidad: Baja: no discrimina entre sustratos De grupo: ataca un enlace qumico particular adyacente a un grupo determinado Absoluta: Ataca a un sustrato y cataliza slo una reaccin Estereoqumica: durante la catlisis puede distinguir entre ismeros pticos o geomtricos (propiedad de quiralidad)

METABOLISMO
Procesos qumicos complejos catalizados por enzimas que tienen como finalidad la obtencin de materiales y/o energa.

Anabolismo. Obtencin de sustancias orgnicas complejas a partir de sustancias ms simples con un consumo energa. Ejemplo, la fotosntesis, la sntesis de protenas o la replicacin del ADN.

Catabolismo. Degradacin de molculas complejas formndose molculas ms simples. Se trata de procesos destructivos generadores de energa; como por ejemplo: la glucolisis.

Catlisis
Un catalizador modifica la velocidad de una reaccin qumica sin ser utilizado o aparecer como uno de los productos de la reaccin. Una reaccin qumica se puede acelerar:
Reaccin a) el perxido de hidrgeno se desescompone en: H2 O2 H2 O + O2 13 Energa de activacin (Kcal*mol-1) 18

1) Al aumentar la temperatura se incrementa la energa cintica, H2 O2 H2 O + O2 alcanzando el estado de transicin. c) el platino cataltico (Pt) realiza la reaccin Q10 =2,, lo que indica que la velocidad de una reaccin qumica H2 O2 H2 O + O2 se duplica al aumentar la d) la catalasa una enzima heptica la realiza temperatura en 100C. 2) Aadiendo un catalizador, que H2O2 H2O + O2 disminuye la energa de activacin y aumenta la velocidad de reaccin.

b) el hierro cataltico (Fe) realiza la reaccin

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Mecanismo de Accin Enzimtica

Mecanismo de Accin Enzimtica

Cintica de las reacciones enzimticas


Cintica de Estado Estacionario

Kn: Constantes de velocidad en cada etapa de la reaccin

E + S
K2

K1

ES

P + E
K4

K3

Determinacin de la actividad enzimtica:


S se trabaja con la condicin de que la concentracin del substrato sea saturante, variando entonces la concentracin de enzima, se observa que aumenta el producto de la reaccin, a pH y temperatura constantes.

Determinacin de la actividad enzimtica:


Concentracin de la enzima constante y variando la concentracin de substrato se obtiene una curva hiperblica. A muy altas concentraciones de substrato se observa que no cambia la velocidad de reaccin, se dice que los centros activos de la enzima se encuentran saturados.

Anlisis de las grficas


La velocidad de reaccin que se obtiene a una alta concentracin de substrato se define como la velocidad mxima (V max) de la reaccin enzimtica bajo las condiciones especificadas. La concentracin de substrato (S), a la semivelocidad mxima de reaccin (V/2) se puede determinar de la figura y representa la constante de Michaelis o Km, la cual es una caracterstica para cada enzima.

Anlisis de las grficas


La inversa de Km, o 1/Km, mide aproximadamente la afinidad de la enzima por el substrato. Mientras ms pequeo sea el valor de Km, mayor ser la afinidad de la enzima por el substrato. Si varias enzimas compiten en el metabolismo por el mismo substrato, ste ser transformado preferentemente por la enzima con mayor afinidad.

Ecuacin de Michaelis
La ecuacin de Michaelis describe la relacin cuantitativa entre la velocidad de reaccin y la concentracin de substrato [S], si se conoce Vmax o Km:

V=
En donde: v= es la velocidad de reaccin observada a una concentracin de substrato determinada [S] Km= constante de Michaelis en moles/ltro Vmax= velocidad mxima a concentracin saturante de substrato.

Si v= Vmax/2; entonces

V max/ 2 =
Km+[S] = 2[S] Km = [S]
De tal forma que podemos concluir que Km es igual a la concentracin de substrato a la semivelocidad mxima de reaccin.

Factores que influencian la actividad enzimtica


TEMPERATURA pH Inhibidores Envenenadores Activadores

Variacin de la Actividad enzimtica con el pH

ENZIMA Pepsina Tripsina Catalasa Arginasa Fumarasa Ribonucleasa

pH OPTIMO 1,5 7,7 7,6 9,7 7,8 7,8

Control enzimtico
Leer en libro de Fennema.

Aplicaciones Industriales de Enzimas (exgenas)


Leer capitulo en libro Fennema

Modificaciones de los alimentos por enzimas endgenas


Leer captulo en el libro Fennema y resumen realizado en clases

Actividades Complementarias
Animacin de mecanismos de accin enzimtica http://www.telefonica.net/web2/temasbiologia/ proteinas/swf/enzimas.swf