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AMINOCIDOS PROTENAS ENZIMAS

Professor: Guilherme R. Frana

AMINOCIDOS

AMINOCIDOS ESSENCIAIS
So aqueles que no podem ser sintetizados pelo organismo, devendo ser administrados na dieta Arginina Isoleucina Leucina Lisina Histidina Metionina Triptofano Valina

Fenilalanina Treonina

CLASSIFICAO: Cadeia Lateral Apolar Cadeia Lateral Polar No Carregada Cadeia Lateral cida ou bsica

Aminocidos com cadeias laterais hidrofbicas

Aminocidos com cadeias laterais polares

Aminocidos com cadeias laterais cidas ou bsicas

PROPRIEDADES FSICO-QUMICAS
I Atividade tica

Todos os aminocidos (exceto a glicina) so oticamente ativos L-aminocidos predominam na Natureza

PROPRIEDADES FSICO-QUMICAS
II cidos e Bases: FUNCIONAM COMO TAMPO

CURVA DE TITULAO DA ALANINA:

POSSUI DUAS FAIXAS DE TAMPONAMENTO!

Qual a forma mais comum no organismo?

H H3N C COO R
Forma Zwitterinica

PROTENAS:
ESTRUTURAS TRIDIMENCIONAIS FORMADAS DE AMINOCIDOS UNIDOS POR LIGAES PEPTDICAS

H H N +

R C C

R C C

OH
H2O

H
H2O

H
H N H +

R C
H

H N

R C C

PROTENAS
So macromolculas formadas por L- aminocidos So encontradas em todos os componentes de todas as clulas

Desempenham diversas funes:


Transportadoras de molculas menores (Hemoglobina)

Catalisadores (enzimas)
Componentes estruturais (colgeno) Reguladores funcionais dos rgos (hormnios)

Anticorpos (imunoglobulinas)

ESTRUTURA DAS PROTENAS

Estrutura Primria
a seqncia de aminocidos unidos por ligaes peptdicas.

ESTRUTURAS SECUNDRIA

-HLICE

-PREGUEADA

Queratina

Colgeno

ESTRUTURA DAS PROTENAS


Estrutura Terciria

o arranjo tridimensional da protena.

estabilizado por Interaes Hidrofbicas, Pontes Dissulfeto, Interaes Inicas, etc.

PROTENAS GLOBULARES So protenas, que em seu estado nativo, apresentam forma compacta e esferoidal

Exemplos:
Enzimas e protenas transportadoras

Estrutura Quaternria

o arranjo espacial das sub-unidades proticas

Hemoglobina

DESNATURAO X PRECIPITAO DE PROTENAS: Variaes de temperatura, pH, fora inica. A protena perde a sua estrutura tridimensional e, portanto, as suas propriedades.

1- Definio

Enzimas

So polmeros formados por aminocidos, formando protenas globulares, capazes de aumentar a velocidade de reaes qumicas biolgicas (~ 1014 vezes), viabilizando-as.

REAO ENZIMTICA

E = ENZIMA S = SUBSTRATO P = PRODUTO ES = ENZIMA-SUBSTRATO EP = ENZIMA-PRODUTO

INTERMEDIRIOS DE REAO

2- Importncia do estudo das enzimas:

2.1- Indstria Farmacutica


2.2- Indstria de Alimentos 2.3- Medicina Diagnstica

2.4- Compreenso dos Mecanismos Celulares

EXEMPLO:

Hexoquinase

Estrutura Qumica e Propriedades das Enzimas


So formadas por Cadeia de Aminocidos. Cada enzima possui estrutura tridimensional nica e exclusiva. Para que um enzima atue, necessrio que os substratos se liguem no stio ativo da enzima atravs de interaes fracas ou covalentes. Aps a reao, a enzima desliga-se do substrato e permanece intacta.

Exemplo:
A quantidade de noradrenalina liberada na fenda sinptica controlada atravs da ao da enzima Monoamino oxidase.

Mecanismo de Ao Enzimtico: As enzimas agem diminuindo a


energia de ativao necessria para que se d uma reao qumica, resultando no aumento da velocidade da reao.
G = Energia de Ativao V = Velocidade de Reao

Energia de ativao a diferena entre os estados de energia fundamental e de transio

Sem enzima, reao ocorre em 78 milhes de anos Com enzima a reao ocorre em 25 milsimos de seg.

A atividade enzimtica depende:


1- Estrutura tridimensional da enzima (especificidade). 2- Acoplamento com ons inorgnicos (GRUPO PROSTTICO). 3- Presena de co-fatores. 4- Temperatura e pH.

COMO AS ENZIMAS CONSEGUEM DIMINUIR A ENERGIA DE ATIVAO?

1- Interao do stio cataltico da enzima com o substrato 2- Ocorre o rearranjo de ligaes covalentes e interaes fracas (interao fraca disponibiliza 4 a 30 KJ/mol). 3- Formao de um intermedirio (ES). 4- Reduo da energia de ativao ( G ) porque a energia de ligao diminui ( GB). 5- Enzima e produtos permanecem ligados (EP) 6- Formao de produto sem perda de enzimas.

A enzima deve moldar-se ao estado de transio

Encaixe induzido

Modelo chave-fechadura: No aceito.

REGULAO DA ATIVIDADE ENZIMTICA


1 Regulao da disponibilidade da enzima

2 - Regulao da atividade da enzima: Modulao Alostrica: Retroinibio Modulao covalente: Fosforilao Protenas reguladoras Ativao proteoltica: Enzimas sintetizadas na forma de um precursor.

RETROINIBIO O produto final de uma via, inibe a enzima que catalisa a primeira reao.

MODULAO COVALENTE

PROTENAS REGULADORAS

Ligam-se a enzima alterando sua atividade.


CALMODULINA

Inibio Enzimtica
Inibies reversveis:

Inibio Competitiva: Os inibidores competitivos ligam-se de maneira reversvel enzima, prevenindo a ligao do substrato.

cido Flico

Metotrexato.

Inibio Enzimtica
Inibies reversveis:

Inibio No-Competitiva: ligam-se de maneira reversvel enzima somente aps a enzima se ligar com o substrato.

Inibio Enzimtica

Inibies irreversveis:
Ligao covalente: Os inibidores irreversveis ligam-se covalentemente enzima, inativando-a.

EXEMPLO:

Anti-inflamatrios no esteroidais (AINES)