Uma molécula de anticorpo é composta de quatro cadeias polipeptídicas,
incluindo duas cadeias pesadas (H) idênticas e duas cadeias leves (L) idênticas, onde cada cadeia contém uma região variável e uma região constante. As quatro cadeias estão dispostas de modo a formar uma molécula em forma de Y. Cada cadeia leve está ligada a uma cadeia pesada, e as duas cadeias pesadas estão ligadas uma à outra por pontes dissulfeto. Uma cadeia leve é composta por um domínio V e um C, e a cadeia pesada, por um domínio V e três ou quatrodomínios C. Cada domínio se dobra em uma forma tridimensional característica, denominada domínio de imunoglobulina (Um domínio de Ig consiste em duas camadas de folhas β pregueadas e unidas por uma ponte dissulfeto. Os filamentos adjacentes de cada folha β são conectados por circuitos protuberantes curtos; em moléculas de Ig, estes circuitos compõem os três CDR responsáveis pelo reconhecimento do antígeno. Domínios de imunoglobulina estão presentes em muitas outras proteínas do sistema imune, bem como fora do sistema imunológico, e a maioria das proteínas está envolvida na resposta aos estímulos do meio e de outras células. Todas essas proteínas são consideradas membros da superfamília das imunoglobulinas e podem ter desenvolvido-se de um gene ancestral comum. Quais as funções dos anticorpos? (cite pelo menos quatro delas) . Quais são as diferenças entre eles?
Referências: ABBAS, A. K. ; LICHTMAN, A. H. & POBER, J.S. Imunologia
celular e molecular. 7a ed., Rio de Janeiro, Elsevier