Engenharia

Enzimática

Enzimas e Cinética das Reações

Enzimáticas

Curso: Engenharia de Bioprocessos e

Biotecnologia UTFPR - Campus
Ponta Grossa

Profª. Safi A. Monteiro

Material adaptado da Profa. Priscila Vaz de 2
Arruda e Karina G. F. colombo
Profª. Dra. Karina G. Fiametti 3
Colombo
Nomenclatura

 1898 - Duclaux – adicionar o sufixo ase

à substância sobre a qual a
ativada
enzima ou indicaré o tipo de
catalisada.
reação

 Exemplo:
enzima: xilose redutase
substrato: xilose
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Colombo
 Nomenclatura
 Atualmente a Enzyme Comission identifica cada enzima iniciando-as pelas letras EC
seguido
por um código numérico de quatro números separados por pontos.
nomenclarura oficial IUB

ATP : D-glicose-6-fosfotransferase
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato

Classificação: E.C. 2.7.1.1

2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

Terminação em “ase” que

Indicação do
especifica o tipo de reação que
substrato
a enzima catalisa

Nome comum: Hexoquinase

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Colombo
 Composição das Enzimas
1.Simples
Quando são formadas somente de aminoácidos, interligados por ligações peptídicas.
Ex: albuminas e globulinas
2.Conjugadas
(A) uma parte proteica (apoenzima); e (B) uma porção não proteica ou grupo prostético :
(B1) - cofator: íon metálico ou (B2) – coenzima
Não agem separadamente, somente quando associadas, formando uma
unidade (holoenzima).
Cofator - Íons metálicos:
Cu2+, Fe3+, Zn2+, Mn2+ Mg2+

Coenzima - Moléculas
Cofator/
orgânicas: NAD+, FAD+, CoA,
coenzima
vitaminas

 Cofator + enzima = Holoenzima - cataliticamente ativo

 Holoenzima – CofatoPrrof=ª. DAra. pKaroinaeGn. FziamimettiaColo- 7
 Holoenzima Apoenzima

enzima Grupo enzima

Sem grupo
prostético
prostético
substrato substrato

Enzima e
Enzima e substrato
substrato são são
capazes de incapazes de
reagir reagir

PRODUTO SUBSTRATO

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Colombo
Estrutura Enzima
 ESTRUTURA PRIMÁRIA: sequência de aas.
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA: forma como aas. Interagem com pontes de H, pontes S-S etc (α
hélice e β-pregueada)
 ESTRUTURA TERCIÁRIA:”enrolamento” ou “emarenhado” cadeia polipeptídica
 ESTRUTURA QUARTENÁRIA: Existe somente em enzimas multiméricas, i.e., compostas por
2 ou mais cadeias polipeptídicas associadas entre sí.

Forças Físicas responsáveis pela Estabilidade Estrutural

 Ligações covalentes: estabelecidas pontes dissulfeto entre os resíduos adjacentes de
cisteínas – importância para estrutura terciária e sua manutenção.
 Interações eletrostáticas: interações entre cargas próximas (Grupo III- aminoácidos
carregados: lys, arg, his, asp, glu)
 Forças de van der Waals: interações do tipo eletrostática (dipolo-dipolo) entre
moléculas/ grupos polares não carregados,
 Pontes de Hidrogênio: interações intermediária entre uma ligação covalente e interação
eletrostática
Mecanismo de Ação das
Enzimas
Equação geral de
uma reação E+S ES EP E+
enzimática P Representa o
estado de
Interação Enzima-Substrato: transição

a) Modelo Chave-fechadura:

E+S ES EP E+P

 Não contempla a explicação da estabilização dos estados de transição que as enzimas exibem
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b) Modelo do Ajuste Induzido:

A ligação inicial do substrato à

enzima induz uma mudança
conformacional na enzima
produzindo um melhor encaixe.

enzima
substrato

sítio de
ligação do ligação do substrato
substrParotfoª. induz movimento que
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Dr
Mecanismo de Ação das
Enzimas
Alterações de energia que ocorre durante a reação:
Energia de Ativação
Barreira energética que separa reagentes e produtos!!

A energia de ativação é a menor

quantidade de energia necessária que
deve ser fornecida aos reagentes
para a formação do complexo
ativado e para a ocorrência da
reação!!

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 O que ocorre com a Energia de Ativação quando há uma enzima?

As enzimas alteram
Reação sem a velocidade da
enzima
reação e não o
equilíbrio.

Energia de
ativação

Reação com enzima

Caminho da reação

 Na presença do catalisador (enzima), a reação ocorre através de um novo caminho, com

energia de ativação menor.
 Energia de Ativação: energia q u e d e v e s e r fo r n e c i da para iniciar a
P or .ªf Dr a. Ka nair G .F am
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Catálogo de Enzimas:

https://www.expasy.org/
Syste
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Analysi
s Protein

Expert

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 Fundamentos da Cinética Enzimática

Evolução da Enzimologia:

1)Empírica: 4000 a 3000 a.C. – curtumes, coagulação do leite para

produzir queijo

2)Descritiva: séc. XIX, atividade enzimática

3)Quantitativa: modelos matemáticos para quantificar a atividade

enzimática (Michaelis-Menten, 1913)

4)Aplicada com planejamento: 1940: aperfeiçoamento e novas

enzimas
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Importância da Prática da Cinética
Enzimática
 O estudo da cinética enzimática tem como objetivos:

2. Estudar a influência de 3. Correlacionar as velocidades

1. Medir a velocidade condições de trabalho -
das transformações que [reagentes], [enzima], T, pH,
se processam [ativadores] e [inibidores]
nas velocidades
das transformações com
alguns dos fatores que as
afetam (por meio de equações
empíricas ou
por meios de modelos
matemáticos)

5. Estabelecer critérios
4. Colaborar na 6. Projetar o reator mais
para o controle do
otimização do processo adequado
processo

Cinética Enzimática: estudo da velocidade das reações enzimáticas 15