Engenharia

Enzimática
Aula 1 - Enzimas Introdução

Curso: Engenharia de Bioprocessos e

Biotecnologia UTFPR - Campus
Ponta Grossa

Profª. Safi Amaro Monteiro

Material adaptado da Profa. Karina G. F. 2
Colombo
Datas Importantes
Data 1ª. Prova:
Data 2ª. Prova:
Prova Final :
Estudos Dirigidos:
Apresentação dos Trabalhos:
Relatório das Práticas: uma semana após a aula prática
Aulas Práticas: fim de cada mês
 1.Introdução Histórica
 1700: Estudos sobre a digestão da carne por secreções do estômago
 1800: Estudo da conversão do amido em açúcares simples pela saliva e extratos vegetais
 1835: Berzelius, conceito de catálise
 1850:L.Pasteur concluiu fermentação açúcar em álcool era pela levedura é catalisada por
“fermentos”
 1885: fermentação do açúcar por lêvedos, gerando álcool
 1896: Edward Buchner extratos leveduras fermentavam açúcar a álcool provando
fermentação era promovida por moléculas que funcionavam mesmo removida das células–
biocatalisadores
 1878: Friedrich Wilhelm Kühne moléculas seriam as Enzimas. Enzima vem do grego εν ζυμη, cuja
tradução é “no lêvedo”
 1926: J.B.Sumner cristaliza a primeira proteína, urease, e postula que Todas as Enzimas são
Proteínas
 1930: J. Northrop & M. Kunitz cristalizou a pepsina, tripsina e outras enzimas digestivas

 1945:Emil Fischer Modelo de ação enzimática chave-e-fechadura

 J.B.S. Haldone Tratado “Enzimas” sugeriu que as interações fracas que se

estabelecem entre a enzima e substrato

 Final século XX pesquisas reações metabólicas celular, purificação, elucidação

2. Propriedades Gerais Enzimas
Participam das vias
bioquímicas
• Enzimas realizam o controle preciso do metabolismo
celular
• O metabolismo energético
é um dos principais
temas de estudo
da bioquímica

• Permitem resposta
e adaptação a um
meio em mudança
2. Propriedades Gerais Enzimas
Enzimas são proteínas* que agem como catalisadores biológicos:
aumentam a velocidade das reações químicas que ocorrem na
células e organismos sem se alterar Composto B
(produto)
Reação
catalisada
enzima pela enzima

Composto A
(substrato)

Centro ativo Observe que não há consumo

ou ou modificação permanente da
sítio catalítico enzima
de uma enzima é a
porção da molécula onde
ocorre a atividade
catalítica
 Enzimas são catalisadores biológicos:

Equação geral representa o

de uma reação E + S ES P + E estado de
enzimática transição

Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos, como

íons metálicos, e as enzimas ?

•enzimas são mais eficientes: podem acelerar reações até 1014 vezes contra
102 – 103 vezes dos catalisadores inorgânicos;

• enzimas são específicas: catalisam reações envolvendo às vezes apenas

um
único tipo de reagente;

• enzimas são estereo-específicas e não produzem sub-produtos reacionais;

• enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH;

• enzimas podem ser altamente reguladas através de fatores extrínsecos à reação,

3
 MERCADO
Mercado global de enzimas movimenta $7,082 million in 2017, e esta para
alcançar $10,519 million in 2024 ..
Fonte: Allied Marked Research
 3. Nomenclatura
Nome Recomendado

 1898 - Duclaux – adicionar o sufixo ase

à substância sobre a qual a
ativada
enzima ou indicaré o tipo de
catalisada.
reação

 Exemplo:
enzima: xilose redutase
substrato: xilose
4
Nome Sistemático (IUB)
 Atualmente a Enzyme Comission identifica cada enzima iniciando-as pelas letras EC
seguido
por um código numérico de quatro números separados por pontos.
nomenclarura oficial IUB

ATP : D-glicose-6-fosfotransferase
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato

Classificação: E.C. 2.7.1.1

2 - classe - Transferase
7 - subclasse - Fosfotransferases
1 - sub-subclasse - Fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1 - indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato

Terminação em “ase” que

Indicação do
especifica o tipo de reação que
substrato
a enzima catalisa

Nome comum: Hexoquinase Nome Usual 6

4. Classificação das Enzimas: Transferência de elétrons
1. Óxido-redutases
Se uma molécula se
( Reações de
reduz, há outra que se
óxido- redução).
oxida.

considera tipo de 2. Transferases

• grupos aldeído
• gupos acila
(Transferência de grupos
reação e substratos funcionais)
• grupos glucosil
• grupos fosfatos (quinases)

• Transformam polímeros em monômeros.

Atuam sobre:
Nomenclatura oficial das enzimas é 3. Hidrolases • Ligações
éster
• Ligações
(Reações de hidrólise) glicosídicas
dada pela Enzyme Comission da • Ligações
peptídicas
• Ligações
C-N
International Union for Biochemistry
and Molecular Biology (IUBMB) :
• Entre C e C
4. Liases
• Entre C e O
(Adição a ligações duplas)
• Entre C e N
ATPase (Adenosinatrifosfatase): EC 3.6.1.3
- é uma hidrolase.........................3
- atua num anidrido......................3.6
5. Isomerases
- o anidrido contém fosfato..........3.6.1 (Reações de isomerização)
- esse anidrido é ATP..................3.6.1.3

6. Ligases • Entre C e O
Números identificam o tipo (Formação de laços • Entre C e S
de reação e o tipo de covalentes com gasto de • Entre C e N
ATP) • Entre C e C
substrato alvo
 Composição das Enzimas
1.Simples
Quando são formadas somente de aminoácidos, interligados por ligações peptídicas.
Ex: albuminas e globulinas
2.Conjugadas
(A) uma parte proteica (apoenzima); e (B) uma porção não proteica ou grupo prostético :
(B1) - cofator: íon metálico ou (B2) – coenzima
Não agem separadamente, somente quando associadas, formando uma
unidade (holoenzima).
Cofator - Íons metálicos:
Cu2+, Fe3+, Zn2+, Mn2+ Mg2+

Coenzima - Moléculas
Cofator/
orgânicas: NAD+, FAD+, CoA,
coenzima
vitaminas
 Cofator + enzima = Holoenzima - cataliticamente ativo
 Holoenzima – CofatoPrrof=ª. DAra. pKaroinaeGn. FziamimettiaCol- 7
 Engenharia Enzimática
 Década 60: Apareceu como área de investigação e aplicação da biocatálise em larga escala para fins analíticos com a
imobilização de enzimas
 Característica interdisciplinar desta área foi marcada pela química orgânica, bioquímica, microbiologia e engenharia
química.
 Termo engenharia enzimática internacional e estabelecido pela conferência Enzyme Engineering realizada em Henniker,
New Hampshire, 1971, sob os auspícios da Engineering Foundation dos EUA. Este ciclo de conferências manté-se com
uma periodicidade bienal.
 Termo biocatálise abrange os processos em que um catalisador biológico é utilizado para converter um substrato em um
número limitado de etapas enzimáticas.
 Um processo de biocatálise ou biotransformação eficaz, é necessária a análise detalhada dos fatores que condicionam o
desenvolvimento e otimização integrados de um processo biotecnológico.
 A estratégia e desenvolvimento e otimização de um Bioprocesso catalítico depende de três contribuições:
 Biocatilizador (triagem e seleção )
 Bioconversão (seleção do meio reacional, projeto do reator)
 Isolamento e Purificação do Produto (concentração e purificação) Figura 1)