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1. INTRODUÇÃO
O presente trabalho aborda sobre as enzimas, sendo elas catalisadores essenciais que
aceleram o decurso de reacções Químicas. Durante a abordagem e descrição do aspecto acima
citado, ter-se há em consideração os seguintes aspectos: a sua definição, as propriedades
gerais, classificação, nomenclatura, especificidade enzimática, estrutura e funcionamento. É
de referir que o mesmo encontra-se estruturado duma forma sintetizada, clara e objectiva,
assim elaborado de modo a facilitar a compreensão dos conteúdos tratados, num só capítulo,
tema e em sete páginas.

2. OBJECTIVOS
2.1. Objectivo Geral:
 Conhecer a funcionalidade das enzimas.

2.2. Objectivos Específicos:

 Definir as enzimas;
 Nomear as enzimas;
 Identificar as propriedades gerais das enzimas;
 Classificar as enzimas.

2.3. METODOLOGIA
Para a elaboração deste trabalho, usou-se a pesquisa bibliográfica e consulta na
internet.
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3. Historial das Enzimas

Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções
estomacais eram capazes de digerir a carne; era também conhecida a conversão de amido a
açúcares pela saliva e extractos vegetais. O mecanismo subjacente a estas transformações não
era, no entanto, conhecido.
As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que
concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por fermentos. Ele
postulou que esses fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do
lêvedo. Pasteur declarou que "a fermentação alcoólica é um acto correlacionado com a vida e
organização das células do fermento, e não com a sua morte ou putrefacção".
Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para
descrever este fermento, usando a palavra grega ενζυμον, que significa "levedar". O termo
passou a ser mais tarde usado apenas para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto o
termo "fermento" se refere à actividade exercida por organismos vivos.
Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o
açúcar até álcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam
funcionando mesmo quando removidas das células vivas. Esta descoberta valeu-lhe o prémio
Nobel de Química em 1907.
Restava determinar qual a natureza das enzimas. Alguns afirmavam que as proteínas,
associadas à actividade enzimática, apenas eram o suporte da verdadeira enzima, e, por si
próprias, incapazes de catálise. Em 1926, James B. Sumner purificou e cristalizou a urease,
mostrando tratar-se de uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a catalase. A prova
final foi feita por Northrop e Stanley em 1930, com o estudo de três enzimas digestivas, a
pepsina, a tripsina e a quimotripsina, pelo que receberam o Prémio Nobel da Química em
1946.
J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado "Enzimas", onde continha a notável
sugestão de que as interações por ligações fracas, entre a enzima e seu substrato, poderiam ser
usadas para distorcer a molécula do substrato e catalisar a reação.
A cristalização de enzimas purificadas permitiu que as suas estruturas moleculares
pudessem ser examinadas por cristalografia de raios X, o que aconteceu primeiro com a
lisozima, uma enzima que ocorre na saliva, lágrimas e na clara de ovo e destrói a parede
celular de bactérias, em 1965. Começaram assim a bioquímica e biologia estruturais, que se
esforçam por compreender o funcionamento das enzimas a nível atómico.
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4. Definição de Enzimas
As enzimas, os catalisadores dos sistemas biológicos, são notáveis dispositivos
moleculares que determinam os padrões das transformações químicas. Elas também
participam na transformação de um tipo de energia em outro.
Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica
(existem também enzimas constituídas de RNA, as ribozimas), com actividade intra ou
extracelular que têm funções catalisadoras, catalisando reacções químicas que, sem a sua
presença, dificilmente aconteceriam, isto é, conseguido através do abaixamento da energia de
activação necessária para que se dê uma reacção química, resultando no aumento da
velocidade da reacção e possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A capacidade catalítica
das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como na indústria farmacêutica
ou na alimentar.

5. Propriedades Gerais das Enzimas

As características mais impressionantes das enzimas são o seu poder catalítico e a sua
especificidade. A catálise ocorre em um lugar particular na enzima, chamado de centro activo
ou ponto activo. Quase todas as enzimas são conhecidas por proteínas. Contudo, as proteínas
não têm um monopólio absoluto de catálise.
As proteínas como uma classe de macromoléculas, são catalisadores bastante
eficientes de uma enorme diversidade de reacções químicas, por causa da sua capacidade de
se ligar especificamente a uma ampla gama de moléculas. Pela utilização de um repertório
completo de forças intermoleculares, as enzimas aproximam substratos a uma orientação
óptima, o prelúdio de fazer quebrar as ligações químicas. Elas catalisam reacções pela
estabilização dos estados de transição, as formas químicas de maior nível de energia nos
caminhos das reacções. Fazendo isso selectivamente, uma enzima determina qual das várias
reacções químicas potenciais realmente ocorre.
As enzimas são catalisadores poderosos e muito específicos. Elas aceleram as
reacções por factores de até um milhão de vezes ou mais. A maioria das reacções nos sistemas
biológicos não ocorre em velocidades perceptíveis na ausência de enzimas. Mesmo uma
reacção tão simples como a hidratação do dióxido de carbono, é catalisada por uma enzima; a
anidrase carbónica.
A transferência de CO2 dos tecidos para o sangue, e daí para o ar alveolar, seria menos
completa na ausência desta enzima. A enzima pode hidratar 10 6 moléculas de CO2 por
segundo, esta reacção catalisada é 107 vezes mais rápida do que a não catalisada.
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As enzimas são extremamente específicas, tanto na reacção catalisada como na sua

escolha de reagentes, os quais são chamados de substratos. Uma enzima, geralmente catalisa
uma só reacção química ou um conjunto de reacções estreitamente relacionadas. Reacções
colaterais, que levam ao desperdício da formação de subprodutos, são raras nas reacções
catalisadas por enzimas, ao contrário das não catalisadas.

6. Classificação das Enzimas

Algumas vezes, a mesma enzima tinha dois ou mais nomes, ou duas enzimas
diferentes tinham o mesmo nome. Por causa dessas ambiguidades, e pelo crescente número de
enzimas recém-descobertas, os bioquímicos, em concordância internacional adoptaram um
sistema de nomear e classificar as enzimas. Esse sistema divide as enzimas em seis classes,
cada uma como subclasses, baseadas no tipo de quatro números para a classificação e um
nome sistemático que identifica a reacção que ela catalisa. Como exemplo, o nome
sistemático formal da enzima que catalisa a reacção:

ATP + D-glicose → ADP + D-glicose 6-fosfato

É a ATP: glicose fosfotransferase, indicando que ela catalisa a transferência de um

grupo fosforila do ATP para a glicose.
Seu número na Comissão de Enzimas (número EC) é 2.7.1.1. O primeiro número (2),
indica o nome da classe (transferase); o segundo número (7), a subclasse (fosfotransferase); o
terceiro número (1), uma fosfotransfarase com grupo hidroxila como receptor; e o quarto
número (1), a D-glicose como grupo receptor da fosforila.

Classe Catalisam reacções de oxirredução, transferindo

Oxirredutases
1 electrões, hidretos (H-) ou protões (H+).
Classe
Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.
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Classe Utilizam a água como receptor de grupos funcionais
Hidrolases
3 de outras moléculas.
Classe Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente
Liases
4 retirando ou adicionando grupos funcionais.
Classe
Isomerases Transformam uma molécula num isómero.
5
Classe Ligases Formam ligações químicas por reacções de
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condensação, consumindo energia sob a forma de

6
ATP.
Fonte: Autor

7. Nomenclatura das Enzimas

Para muitas enzimas, um nome trivial é mais comummente usado – neste caso a
hexoquinase. Uma lista completa e a descrição de milhares de enzimas são mantidas pelo
Comité de Nomenclatura da União Internacional de Bioquímicos e Biologia Molecular.
Muitas enzimas foram nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao nome do seu substrato
ou a uma palavra ou frase que descrevia a sua actividade. Desta forma, a urease catalisa a
hidrólise da ureia, e a ADN polimerase, a polimerização dos nucleotídeos para formar o ADN.
Outras enzimas foram nomeadas pelos seus descobridores para uma função mais ampla, antes
que a reacção específica catalisada fosse conhecida.
Por exemplo, uma enzima que se sabia actuar na digestão dos alimentos era nomeada
de pepsina, do grego pepis, “digestão”, e a lisozima era nomeada por sua habilidade de lisar as
paredes celulares bacterianas.
Ainda outras foram nomeadas por sua fonte: tripsina, nomeada por parte do grego
tryein, “correr”, foi obtida tratando o tecido pancreático com glicerina.

8. Especificidade Enzimática
As enzimas possuem normalmente uma alta especificidade em relação às reacções que
catalisam e aos substratos que estão envolvidos nessas reacções. A forma complementar,
carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta especificidade. As
enzimas exibem também elevados níveis de estereoespecificidade, regioselectividade e
quimioselectividade.
Algumas das enzimas que apresentam maior especificidade e precisão, estão
envolvidas na cópia e expressão do genoma. Estas enzimas possuem mecanismos de proof-
reading (revisão). Um destes casos é o ADN polimerase, que catalisa uma reacção num
primeiro passo, para de seguida confirmar, num segundo passo, se o produto é o correcto. Este
processo em duas etapas resulta em médias de taxa de erro muito diminutas, na ordem de uma
para cem milhões de reacções, no caso de polimerases de mamíferos. Mecanismos de revisão
similares também podem ser encontrados no ARN polimerase, na aminoacil-ARNt sintetases
e em ribossomas.
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Algumas enzimas que produzem metabolitos secundários são descritos como

promíscuos, visto que podem actuar num largo espectro de diferentes substratos. Tem sido
sugerido que este tipo de especificidade alargada é importante nos processos de evolução de
novas vias de biossíntese.

8.1. Modelo Chave-Fechadura

As enzimas exibem uma elevada especificidade, e foi sugerido por Emil Fischer, em
1894, que esse facto era devido a que tanto as enzimas como os substratos apresentam formas
geométricas complementares, fazendo com que encaixem de maneira precisa umas nos outros.
Este processo é muitas vezes referido como modelo chave-fechadura. No entanto, apesar de
estes modelos explicar a especificidade das enzimas, falha em explicar a estabilização dos
estados de transição que as enzimas exibem.

8.2. Modelo do Encaixe Induzido

Diagramas que mostram a actividade enzimática através do modelo do encaixe

induzido.
Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura,
uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, os sítios activos alteram a sua forma de
maneira continuada através de interacções com o substrato, enquanto esse mesmo substrato
vai interagindo com a enzima. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um
sítio activo que é rígido. As cadeias laterais dos aminoácidos que formam os sítios activos
sofrem uma reorientação de maneira a que as suas posições potenciem a acção catalítica da
enzima.
Em alguns casos, como nas glicosidases, a molécula de substrato também sofre
alterações de conformação à medida que vai se aproximando do sítio activo. O sítio activo
continua a sofrer modificações até que o substrato esteja completamente ligado e é neste
momento em que a conformação final e a carga são determinadas.
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8.3. Mecanismos
As enzimas actuam de diversas formas, todas elas baixando o valor de ΔG:
 Baixando a energia de activação, através da criação de um ambiente no qual o estado
de transição é estabilizado (por exemplo, distorcendo a forma da molécula do substrato - a
enzima distorce o substrato, gastando energia neste passo, de modo a baixar a energia do
estado de transição da reacção catalisada, resultando numa diminuição global da energia
requerida para completar a reacção).
 Providenciando uma via alternativa (por exemplo, reagindo com o substrato formando
um complexo enzima-substrato, de existência impossível sem a presença da enzima).
 Reduzindo a variação da entropia da reacção ao orientar os substratos de forma
Correcta para na sufacilitar a reacção. Na ausência de enzima, as moléculas colidem em todas
as direcções possíveis de forma aleatória, um processo menos eficiente que na presença da
enzima. Ao considerar-se ΔH‡ isoladamente, este aspecto é negligenciado.

9. Factores que Influenciam a Acção Enzimática

9.1. O PH
Ao comprovar a influência do PH na velocidade das reacções enzimáticas, destacam-se
curvas que determinam que as enzimas têm um PH óptimo na sua actividade e pode
influenciar de diferentes formas:
 O sítio activo pode conter aminoácidos com grupos ionizados que podem variar com o
PH;
 A ionização de aminoácidos que não está num sítio activo pode provocar modificações
na conformação da enzima;
 O substrato pode ver-se afectado pelas reacções de PH.

9.2. A temperatura
Esta influência na actividade e o ponto representa o seu máximo. Às temperaturas baixas,
as enzimas tornam-se rígidas e quando se supera o valor considerável (maior que 50 oC), a
actividade cai bruscamente porque a enzima se desnatura. O aumento da temperatura acelera a
reacção química.
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9.3. Co-factores
As enzimas são activas sem necessitar a presença de outro factor, como a quimotripsina
ou triozefosfato isomerase. Um terço das enzimas conhecidas requer um componente não
proteico para sua actividade, chamado co-factor.

10. Estrutura e Funcionamento das Enzimas

Com excepção de um pequeno grupo de moléculas de ARN catalítico, todas enzimas
são proteínas. Sua actividade catalítica depende da integridade da sua conformação nativa da
proteína. Se uma enzima for desnaturada ou dissociada em suas subunidades a actividade
catalítica é usualmente perdida. Se uma enzima é degradada em seus componentes
aminoácidos, sua actividade catalítica é sempre destruída.
Dessa forma, as estruturas primárias, secundarias, terciárias e quaternárias proteicas
das enzimas são essências para a actividade catalítica.
As enzimas, como outras proteínas, possuem pesos moleculares que variam de cerca
de 12 mil até mais de 1 milhão. Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além
de seus resíduos de aminoácidos para a actividade. Outras requerem um componente químico
adicional chamado de co-factor, seja um ou mais iões inorgânicos, tais como: Fe2+, Mg2+,
Mn2+ ou Zn2+, ou com um complexo orgânico ou molécula metalorganica chamada de co-
enzima.
Algumas enzimas requerem tanto uma co-enzima quanto um ou mais iões metálicos
ligados fortemente ou mesmo covalentemente à proteína enzimática para a actividade é
chamado grupo prostetico.
Uma enzima cataliticamente activa completa juntamente com a sua co-enzima ligada
e/ou ião metálico é chamada de holoenzima.
A parte proteica de tal enzima é chamada de apoenzima ou apoproteina.
As co-enzimas actuam como transportadoras transitórias dos grupos funcionais
específicos. Muitas são derivadas de vitaminas, nutrientes orgânicos requeridos em pequenas
quantidades na dieta.

10.1. Alguns Elementos Inorgânicos que Funcionam como Co-factores para as Enzimas

Cu2+ Citocromo oxidase

Fe2+ ou Fe3+ Citocromo oxidase, catalase, peroxidase
K+ Piruvato quinase
Mg2+ Hexoquinase, Glicose 6-fosfatase, Piruvato quinase
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Mn2+ Arginase, Ribonucleotideo redutase

Mo Dinitrogenase
Ni2+ Urease
Se Glutationa peroxidase
Zn2+ Anidrase carbónica, Alcool desidrogenase, Carboxipeptidases
AeB
Fonte: Autor

10.2. Algumas Enzimas que Funcionam como Transportadoras Transitórias de Átomos

ou Grupos Funcionais Específicos

Co-enzima Exemplos de grupos Precursores para dieta dos

químicos transferidos mamíferos
Biocitina CO2 Biotina

Co-enzima A Grupos acila Acido pantotênico e outros

compostos
5-Desoxiadenosil cobalamina Átomos de hidrogénio e Vitamina B12
(co-enzima B12) grupos alquilas
Flavina adenina Electrões Riboflavina (vitamina B2)
Dinucleotideo
Lipoato Electrões e grupos acila Não requerido na dieta
Nicotinamida adenina Ião hidreto (: H-) Ácido nicotinico (niacina)
dinucleotideo
Piridoxal fosfato Grupos amino Piridoxina (vitamina B6)
Tetrahidrofolato Grupos de um carbono Folato
Tiamina pirofosfato Aldeidos Tiamina (vitamina B1)
Fonte: Autor
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10.3. Fontes, Aplicações e Efeitos das Enzimas

Enzimas Aplicação e Efeito Fonte da

Enzima
Panificação, massas e biscoitos: modificação Fungos,
Amilases da massa; Malte
Álcool e bebidas destiladas: sacarificação Malte

Panificação, massas e biscoitos: modificação Papaina,

da viscosidade e da textura da massa. pepsina
Cerveja: estabilidade ao frio. gástrica
Proteases Lavagens, limpezas: remoção de manchas. Bactérias,
Hidrolases
fungos
Carnes: amanciamento. Papaina,
bromelina.
Frutas: clarificação do suco. Fungos
Pectinases Vinhos: clarificação, filtração. Fungos

Lavagens, limpeza: remoção de manchas Pâncreas,

Lipases glândulas,
fungos
Glicose- Alimentos: remoção de Ó2 prejudicial Fungos
oxidase Analítica: dosagem de glicose Fungos
Óxido- Lipoxidase Panificação: alvejante Farinha de
redutases soja
Catalase Remoção de H2O2 usado como alvejante ou Fungos,
bactericida fígado
Isomerases Glicose- Xaropes de alto teor de frutose Bactérias e
Isomerase fungos
Fonte: Autor

11. CONCLUSÃO
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De acordo com a abordagem feita, pode-se concluir que as enzimas como

catalisadores de sistemas biológicos, são notáveis dispositivos moleculares que determinam os
padrões das transformações químicas. As características mais impressionantes das enzimas
são o seu poder catalítico e a sua especificidade. A catálise ocorre em um lugar particular na
enzima, chamado de centro activo ou ponto activo. As enzimas são catalisadores poderosos e
muito específicos. Elas aceleram as reacções por factores de até um milhão de vezes ou mais.
A maioria das reacções nos sistemas biológicos não ocorre em velocidades perceptíveis na
ausência de enzimas. As enzimas possuem normalmente uma alta especificidade em relação
às reacções que catalisam e aos substratos que estão envolvidos nessas reacções. A forma
complementar, carga e características hidrofílicas/hidrofóbicas, são responsáveis por esta
especificidade. Com excepção de um pequeno grupo de moléculas de ARN catalítico, todas
enzimas são proteínas. Sua actividade catalítica depende da integridade da sua conformação
nativa da proteína. Se uma enzima for desnaturada ou dissociada em suas subunidades a
actividade catalítica é usualmente perdida. Se uma enzima é degradada em seus componentes
aminoácidos, sua actividade catalítica é sempre destruída.

12. BIBLIOGRAFIA
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NELSON, David L. e COX, Michael M. Lehninger Princípios de Bioquímica, quarta edição,

São Paulo, 2006.
CAMPOS, Luís S. Entender a Bioquímica, 5a Edição, Editora Escolar 2009.
Htpp//:www. Wikipédia, a enciclopédia livre. 12/08/2012