ALUNA: Maria Clara Rodrigues de Araújo Silva

Matrícula: 01357758, 2mb

PESQUISA PROTEÍNAS E ENZIMAS

As proteínas são macromoléculas formadas por um ou mais polipeptídeos

(polímeros de aminoácidos), os quais estão arranjados de maneira única. Todas elas
são formadas por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre. A presença de
fósforo nessas macromoléculas é rara. As proteínas são extremamente importantes
para os seres vivos, sendo, por exemplo, as responsáveis por formar mais de 50%
da massa seca de grande parte das células. Além disso, elas atuam como
catalisadores (alteram a velocidade de uma reação), na defesa do organismo e em
várias outras importantes funções.
A estrutura tridimensional de cada proteína é determinada pela sequência de
aminoácidos que formam cada polipeptídeo. Veja a seguir os quatro níveis de
estrutura das proteínas:

• Estrutura primária: nada mais é que a sequência de aminoácidos. Ela

determina as estruturas secundária e terciária dessa proteína.
• Estrutura secundária: forma-se quando ocorre a ligação entre os elementos
repetidos da cadeia principal polipeptídica. As junções desses elementos são
por meio de ligações de hidrogênio. Nesse caso, observa-se que as cadeias
estão torcidas, dobradas ou enroladas sobre elas mesmas.
• Estrutura terciária: corresponde à forma adquirida por um polipeptídeo depois
da interação de suas cadeias laterais. Observamos, nesse caso, mais dobras
e enrolamentos.
• Estrutura quartenária: há a associação de duas ou mais cadeias
polipeptídicas.

→ Desnaturação de proteínas
As proteínas formam uma estrutura tridimensional, a qual pode ser desfeita caso
alterações no ambiente ocorram. Dizemos que ocorreu a desnaturação de uma
proteína quando ela se desenrola e perde a sua forma original. Quando a proteína
perde sua conformação, ela também perde sua capacidade de exercer suas funções
no organismo.
→ Proteínas globulares e fibrosas
As proteínas podem ser classificadas em globulares e fibrosas. As proteínas
globulares são aquelas que possuem formas esféricas e são dobradas várias vezes.
As proteínas fibrosas apresentam formato de fibra alongada. Quando comparamos
as proteínas globulares com as fibrosas, percebemos que essas últimas são menos
compactas.

→ Proteínas simples, conjugadas e derivadas

As proteínas também podem ser classificadas em simples, conjugadas e derivadas.
• Proteínas simples: formadas apenas por aminoácidos.
• Proteínas conjugadas: quando sofrem hidrólise, liberam aminoácidos e um
radical não peptídico. Esse radical é denominado de grupo prostético.
• Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são obtidas pela
degradação, por meio da ação de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas
simples ou conjugadas.

→ Função das proteínas

As proteínas estão relacionadas com praticamente todas as funções de um
organismo vivo. Veja algumas de suas funções:
• Funcionam como catalisadores de reações químicas.
• Atuam na defesa do organismo, uma vez que os anticorpos são proteínas.
• Atuam na comunicação celular.
• Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, que
atua no transporte de oxigênio.
• Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as proteínas
responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos.
• Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele.

Doenças causadas pela deficiência de proteínas

Fibrose cística, câncer e a má formação de Proteínas

ENZIMAS
Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações
que ocorrem no organismo. Elas catalizam reações químicas específicas atuando
sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos. A ação das
enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada. A
seguir falaremos um pouco mais sobre elas, sua importância, seu mecanismo de
ação, e sua nomenclatura e classificação.

As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a

velocidade e regulando as reações químicas do organismo. É importante destacar
que algumas moléculas de RNA, conhecidas como ribozimas, atuam como
enzimas. Estas ainda apresentam papel catalizador, ou seja, atuam aumentando
a velocidade das reações químicas. As enzimas são altamente específicas,
sendo que cada uma delas atua sobre um substrato específico em uma reação.
Atualmente são conhecidas mais de 2.000 enzimas, e cada uma atua em uma
reação específica.

Nomenclatura das enzimas

A nomenclatura das enzimas ocorre de diversas maneiras. As três formas mais
utilizadas são:

• Nome clássico ou recomendado: nomeia, geralmente, acrescentando a

terminação -ase ao nome do substrato sobre o qual atua a enzima. Essa é a
forma mais utilizada por quem trabalha com enzimas. Por exemplo, a enzima
amilase atua na reação de hidrólise do amido em moléculas de glicose, e a
urease cataliza a reação de hidrólise da ureia em amônia e CO2.
• Nome usual: utiliza nomes consagrados pelo uso, como tripsina e pepsina.
• Nome sistemático: forma mais complexa e instituída pela União Internacional
de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB), apresenta mais informações que
as demais em relação à funcionalidade da enzima. O nome sistemático
apresenta, geralmente, três partes: o nome do substrato, o tipo de reação
catalizada e o sufixo -ase. Por exemplo, a reação de conversão da glicose-6-
fosfato à frutose-6-fosfato é catalizada pela enzima denominada glicose fosfato
isomerase. Além do nome sistemático, a enzima recebe também um número,
que deverá ser utilizado para uma precisa identificação.

Classificação das enzimas

As enzimas podem ser classificadas, segundo a União Internacional de Bioquímica e
Biologia Molecular e de acordo com o tipo de reação que catalizam, da seguinte
maneira:
Classe 1. Óxido-redutases: reações de óxido-redução ou transferências de elétrons
(íons hidreto ou átomos de H). Exemplos: desidrogenases e peroxidases.

Classe 2. Transferases: reações de transferências de grupos funcionais entre as

moléculas. Exemplos: aminotransferases e quinases.

Classe 3. Hidrolases: reações de hidrólise, em que ocorre a quebra de uma molécula

em moléculas menores com a participação da água. Exemplos: amilase, pepsina e
tripsina.

Classe 4. Liases: reações em que pode ocorrer a adição de grupos a duplas ligações
ou a remoção de grupos deixando dupla ligação. Exemplo: fumarase.

Classe 5. Isomerase: reações em que ocorrem a formação de isômeros. Exemplo:

epimerase.

Classe 6. Ligase: reações de síntese em que ocorre a união de moléculas com gasto
de energia, geralmente, proveniente do ATP. Exemplo: sintetases.

Sítios de ligação
Como dito, as enzimas ligam-se aos substratos nos denominados sítios de
ligação. Elas apresentam resíduos de aminoácidos específicos arranjados de
forma tridimensional, formando os sítios de ligação, locais em que os substratos
se ligam durante a reação.

Além desse arranjo tridimensional, as enzimas apresentam, nesses sítios, um

arranjo adequado de regiões hidrofílicas (interagem com água) e hidrofóbicas
(não interagem com água), carregadas (apresentam cargas elétricas) e neutras
(não apresentam cargas elétricas).

O substrato deve apresentar uma configuração adequada, estrutural e química,

de forma a alojar-se no sítio de ligação. Esse modelo de encaixe perfeito é
conhecido como modelo chave-fechadura, devido à relação com o fato de que
cada chave se encaixa em uma fechadura específica. No entanto, é sabido que a
aproximação e a ligação do substrato ao sítio de ligação induzem na enzima uma
mudança conformacional, tornando-a ideal. Esse modelo é conhecido como
modelo do ajuste induzido.
Fatores que regulam a atividade enzimática
As enzimas podem ter sua atividade influenciada por alguns fatores. Dentre esses
podemos destacar a temperatura, o pH e as enzimas reguladoras.

• Temperatura: Grande parte das enzimas aumenta suas taxas de reações

na medida em que a temperatura em que elas atuam eleva-se em 10 ºC.
Entretanto, essa taxa começa a decair a partir do momento em que a
temperatura atinge os 40 ºC. A partir dessa temperatura, observa-se que as
enzimas passam a sofrer desnaturação, um desdobramento de sua
estrutura.
• pH: Alterações no pH do meio em que a enzima se encontra leva a
alterações em suas cargas. A manutenção da forma das enzimas deve-se
à atração e repulsão entre as cargas dos aminoácidos que a constituem.
Mudanças nessas cargas alteram a forma da enzima, afetam a ligação entre
ela e substrato e, assim, a sua funcionalidade.
• Enzimas reguladoras: Estas atuam regulando a taxa das vias metabólicas.
Muitas vezes, elas ocupam o primeiro lugar da sequência da via metabólica
e aumentam ou diminuem a atividade mediante alguns sinais, como os
níveis de substrato ou a demanda energética da célula.
Mucopolissacaridoses são um grupo de doenças genéticas, classificadas dentro de
um grupo de erros inatos do metabolismo e que provocam um mal funcionamento
de determinadas enzimas essenciais para várias das reações químicas dentro do
nosso organismo.