# AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS :

. As proteínas são polímeros formados por monômeros que são chamados de

aminoácidos
-Funções das proteínas :
. Catálise de transformações químicas : enzimas
. Transporte : hemoglobina, lipoproteínas (HDL e LDL), transferrina,bomba de sódio
e potássio, ATPase
. Contração : miosina, actina e tubulina
. Controle metabólico : hormônios derivados de proteínas - insulina, GH
. Proteção : imunoglobulinas, fibrinogênio, trombina, queratina
. Estrutural : colágeno, elastina e alfa- queratina

-Proteína simples : apresenta só aminoácidos na sua composição

Proteína conjugada : apresenta outros compostos além de aminoácidos na sua
composição

. Grupo que caracteriza os aminoácidos :

. A cadeia lateral pode ser polar ou Apolar

-Aminoácidos essenciais ou não naturais : não são sintetizados pelo fígado

Ex : Leucina, Isoleucina, Valina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina, Treonina, Lisina,
Histidina

. A união dos aminoácidos, através das ligações peptídicas formam os peptídeos e

as proteínas

-Glutationa, Vasopressina e Encefalina são peptídeos que desempenham

importantes funções no organismo
Glutationa : protege as células de sofrerem oxidação
Vasopressina : efeito anti diurético, auxilia na reabsorção de água nos rins
Encefalina : peptídeo com atividade semelhante a da morfina

-> Anemia falciforme :

. Ocorre a alteração na cadeia lateral da cadeia beta da hemoglobina
. O seu grupo polar é substituído por um grupo apolar, o que afeta a estrutura das
hemácias - formato de foice

-> Proteínas simples : apresentam apenas aminoácidos na sua composição

Proteínas conjugadas : podem apresentar outros componentes químicos na sua
estrutura

+Proteínas Fibrosas :
. Apresentam estrutura secundária regular
. Baixa solubilidade em água
. Maior quantidade de cadeias alfa- hélice
. Maior resistência
. Apresenta forma cilíndrica longa
. Colágeno, queratina, elastina e tropomiosina

•Colágeno : é encontrado no tecido conjuntivo dos ossos, pele, músculos, dentes,

cartilagem, ligamentos, tendões, dentina e cemento
. Apresenta três cadeias polipeptídicas, o que origina a tripla- hélice
. A vitamina C é importante para a hidroxilação de aminoácidos da proteína de
colágeno e sua deficiência provoca o escorbuto

+Proteínas Globulares :
. Apresentam maior quantidade de cadeias do tipo folha - beta
. Maior solubilidade em água
. Funcionam como catalisadores, transportadores, reguladores de vias metabólicas
. Apresenta forma esferóide

. Hemoglobina, piruvato, amilase salivar

-> Níveis Estruturais das Proteínas :

+Estrutura Primária :
. Corresponde a sequência de aminoácidos presentes na cadeia polipeptídica
. Essa estrutura define a função que a proteína irá exercer

+Estrutura Secundária :
. São arranjos espaciais de aminoácidos

-Alfa- hélice :
. A cadeia polipeptídica é enrolada em bastão, são estabilizadas pelas ligações de
hidrogênio
. Aumenta a resistência da proteína
. As pontes de hidrogênio são feitas entre o grupo carboxila de um aminoácido e um
grupo amino do outro aminoácido

-Folhas- beta :
. São estruturas em formato de folha - distendida
. As pontes de hidrogênio são feitas entre os grupos carboxila e amino de cadeias
polipeptídicas

+Estrutura Terciária :
. Arranjo tridimensional de todos os aminoácidos de uma proteína
. Está relacionada a atividade biológica
. Apresentam ligações iônicas, pontes dissufeto, pontes de hidrogênio e forças de
Van der Waals -> interações apolares e hidrofóbicas - essas forças são
responsáveis por estabilizar esse tipo de estrutura

+Estrutura Quaternária :
. Arranjo tridimensional de proteínas que contém mais de uma cadeia polipeptídica e
essas subunidades podem ser idênticas ou diferentes
. As interações entre as subunidades podem ser feitas pelas mesmas forças que
estabilizam a estrutura terciária

-> Desnaturação de proteínas :

.A desnaturação é quando a proteína perde sua estrutura- pode ser terciária,
quaternária ou secundária
. Esse processo de desnaturação leva a perda da função biológica pela proteína
. Mudanças em fatores como pH, temperatura, concentração salina podem provocar
a desnaturação das proteínas
-> As proteínas podem ser re sintetizadas por elementos que são gerados pela
digestão de proteínas ingeridas na alimentação

-> Classificação de enzimas :

- Endopeptidases (proteases) : quebram ligações peptídicas em peptídeos grandes
- Exopeptidases (carboxi ou aminopeptidases) : quebram ligações peptídicas em
aminoácidos livres

> Digestão das Proteínas :

. Estômago - inicia a digestão das proteínas através da enzima pepsinogênio, a qual
é ativada pelo HCl - ácido que funciona como bactericida
. A pepsina quebra as proteínas em aminoácidos
. Suco pancreático contém íons bicarbonato e enzimas que degradam proteínas,
sua secreção é controlada pelo esfíncter de Oddi

-> Tripsina, quimiotripsina e carboxipeptidases são enzimas produzidas na forma de

enzimas inativas(pró- enzimas) que são ativadas ao chegarem no duodeno e
armazenadas na forma de tripsinogênio, quimiotripsinogênio e
procarboxipolipeptidase

-A digestão das proteínas é finalizada no duodeno

. O intestino tem alta capacidade de absorver di e tripeptídeos
.A captação para dentro das células é mediada por
vários transportadores diferentes na membrana luminal, enquanto a liberação no
sangue é mediada por vários transportadores adicionais, diferentes na membrana
contraluminal

- O mecanismo de absorção ativa de aminoácidos neutros parece ser semelhante

ao da D-glicose (co-transporte dependente da Na-K ATPase).

-Di e tripeptídeos são co-transportados com H+ e, portanto são energizados pelo

gradiente eletroquímico de prótons através desta membrana. Este gradiente
eletroquímico de H+ é estabelecido por troca de Na+/ H+ e é portanto, energizado
indiretamente pela Na+/ K+ ATPase.

# ENZIMAS :
. São proteínas que atuam como catalisadores das reações químicas que ocorrem
no nosso organismo
. Elas aceleram a velocidade das reações diminuindo a energia de ativação da
reação e estabilizam os estados de transição -> esses estados apresentam
afinidade aos sítios de ligação e se aumentar o número de moléculas do estado de
transição, aumenta a velocidade da reação
. São altamente específicas : atuam em substrato, pH e temperatura(quanto maior a
temperatura, maior é a velocidade da reação) específicos - são específicas ao
substrato por apresentarem sítios de ligação - eles reconhecem os isômeros D e L
de um mesmo composto
. Podem ser do tipo simples(possui apenas uma cadeia peptídica; ou oligoméricas
(possuem mais de uma cadeia peptídica)
. A maioria são classificadas como proteínas conjugadas, por apresentarem outros
compostos além de aminoácidos

->Nomenclatura das Enzimas :

-Nome recomendado : utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima - amilase,

peptidase

-Nome sistemático : nos dá informações sobre o funcionamento da enzima -> ATP-

glicose- fosfo- transferase

-Nome usual : consagrados pelo uso - pepsina, tripsina, ptialina

-> Classificação das Enzimas :

-Oxidorredutases :
. Catalisam reações de transferência de elétrons - reações de oxirredução
. Desidrogenases e oxidases

-Transferases :
. Catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais, como amina, acil,
fosfato, carboxil
. Quinases e transaminases

-Hidrolases :
. Catalisam reações de hidrolases de ligação covalente
. Peptidases
- Liases : Catalisam quebra de reações covalentes e removem moléculas de água,
CO2, amônia
. Dehidratases, descarboxilases

-Isomerases :
. Catalisam de interconversão entre isômeros ópticos geométricos

-Ligases :
. Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir das ligações
existentes entre essas moléculas
. Necessitam de ATP
. Sintetases

-> Cofatores enzimáticos :

. Podem ser coenzima, íons metálicos
. Geralmente são estáveis em alta temperatura

-> Coenzimas :
. São moléculas ligadas às enzimas para ativar as reações químicas
. Podem ser agentes oxirredutoras, transferidoras

-> Cinética Enzimática :

. Analisa a quantidade de produto formado ou a de substrato consumido por unidade
de tempo

E + S <-> [ES] —-> E + P

. A formação de P é a etapa limitante da velocidade da reação

. A velocidade de uma reação Enzimática depende das concentrações de enzima e
de substrato

-> Equação de Michaelis- Menten :

. Demonstra como a velocidade de uma reação varia com a variação de
concentração do substrato
. O KM corresponde a concentração de substrato, quando a velocidade da reação é
a metade da velocidade máxima
. Quanto menor o Km maior é a especificidade

V1 = Vmax/2

V0 = [ Vmax] / KM + [S]
-> Inibição Enzimática :
. Compostos que diminuem a atividade das enzimas
. Essa inibição pode ser reversível ou irreversível

-Inibição Enzimática Reversível Competitiva :

. O inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato
. O efeito reversível aumenta a quantidade de substrato
. Essa inibição depende da quantidade de inibidor e de substrato

-Inibição Enzimática Reversível Não - Competitiva :

. O inibidor se liga reversivelmente a enzima em um sítio de ligação e pode estar
ligada ao mesmo tempo que o substrato
. Depende apenas da concentração de inibidor
-> Regulação Enzimática :
. Atuam como moduladoras do metabolismo celular

-Modulação Alostérica :
. Enzimas que apresentam modulador alostérico que ativa a enzima e os não
alostéricos que inativam a enzima

-Modulação Covalente :
. Remove ou adiciona grupos fosfatos de resíduos específicos de serina

-> Uso de enzimas como medicamentos :

-> Aplicação clínica das Enzimas :

. Normalmente o conteúdo plasmático de enzimas é baixo ou nulo e quando as
células estão danificadas podem ser liberadas para o plasma

- Transaminases(ALT ou AST) ou ( TGP e TGO) :

. São enzimas presentes dentro das células do organismo e são responsáveis pela
metabolização de algumas proteínas
. Estão presentes em grande quantidade no fígado
. A TGO também está presente nos músculos e no coração
. Quando essas células estão danificadas elas podem extravasar as enzimas para o
sangue e serem fundamentais para o diagnóstico de doenças

-> Aplicação das enzimas na Biotecnologia :

. Indústria têxtil, produção de papel, indústria alimentícia, farmacêutica, produção de
biocombustíveis
-> Inibidores enzimáticos com utilização clínica :
. Fluorouracil : inibe a enzima timidilato sintase atuando no tratamento de tumores
. Methotrexate : inibe o diidrofolato redutase sendo usada no tratamento de
leucemia
. O AZT usado no tratamento de AIDS é um inibidor competitivo da DNA polimerase
que é necessária para a replicação do HIV

-> Drogas Inibidoras que atuam no ciclo do HIV :

-Inibidores de entrada : impede que o vírus de aloje nas células CD4

. Fuzeon

-Inibidores Nucleosídeos de Transcriptase Reversa :

. Impede o processo de transcrição reversa criando versões defeituosas de
nucleosídeos

-Inibidores Não - Nucleosídeos da Transcriptase Reversa :

. A enzima controla o processo de transcrição reversa

-Inibidores de Protease : atingem enzimas envolvidas no processo de multiplicação

do HIV

#HORMÔNIOS :
. Hormônios atuam como mediadores químicos, são liberados pelas glândulas
endócrinas e atuam em um órgão alvo
. Regulam as funções do organismo, como metabolismo, crescimento,
desenvolvimento, equilíbrio hidroeletrolítico
. Trabalham por feedback negativo : impede a hiperatividade dos sistemas
hormonais
. Os hormônios hidrossolúveis : podem ser transportados pelo plasma e os
hormônios esteroides são biologicamente inativos por apresentarem características
hidrofóbicas

-> Tipos de Hormônios :

-Derivados de peptídeos e proteínas : hormônios do crescimento, insulina, glucagon

e os hormônios produzidos pelas paratireóides

-Derivados de esteroides :
. Aldosterona, cortisol e os hormônios gonadotróficos - progesterona, testosterona e
estrógeno
-Derivados do aminoácido tirosina : tiroxina, triiodotironina, epinefrina, norepinefrina

-Derivados do aminoácido triptofano : melatonina

-> Depuração : é a velocidade de remoção de hormônio do sangue

. Hormônios ligados à proteínas apresentam velocidade de depuração menor

-> Mecanismos de ação dos hormônios :

. Os hormônios necessitam dos seus receptores específicos
.Receptores de membrana : são específicos para os hormônios protéicos, peptídicos
e catecolamínicos
. Receptores de citoplasma celular : específicos para os hormônios esteroides
. Receptores do núcleo : específicos para os hormônios tireóideos

-> A formação do hormônio - receptor pode afetar o tecido alvo de diversas

maneiras :
. Modificando a permeabilidade da membrana - ex : acetilcolina
. Ativando enzimas intracelulares : ex :epinefrina
. Ativando genes : ex: tiroxina

#VITAMINAS :
.Podem ser cofatores de enzimas
. Atuam em diversas funções no organismo
. Hipovitaminose : falta parcial de vitaminas
. Avitaminose : falta total de vitaminas

-A Hipovitaminose e a Avitaminose podem ter como causa os seguintes fatores :

. Redução na ingestão
. Diminuição da absorção
. Alteração da flora intestinal
. Alterações do metabolismo
. Aumento de consumo

-Hipervitaminose : excesso de vitaminas no organismo - pode ser provocado pelo

excesso de ingestão ou administração exagerada

~> Vitaminas Lipossolúveis :

. São solúveis em gordura

->Vitamina A :
. É armazenada no fígado
. Retinol - sensibiliza a retina para a luz
. Obtida na ingestão de alimentos que contenham beta- carotenos - cenoura, batata
doce
. Outras fontes : gema de ovo, leite, manteiga, óleo de fígado de bacalhau

-Funções :
. Antioxidante
. Importante para a visão
. Reforço do sistema imunológico
. Formação dos ossos, cabelos, unhas

-Carência :
. Pode provocar cegueira noturna, ceratomalácia (amolecimento da córnea),
ressecamento da córnea, e da conjuntiva dos olhos(xeroftalmia)
. Alterações do epitélio das vias aéreas, dificultar respiração, diminui a elasticidade
pulmonar
. Erupção de pápulas na pele
. Formação de cálculos renais
. Alterações do olfato, visão, paladar, lesões nos nervos, hidrocefalia

-Excesso :
. Pele seca, fissura nos lábios, dores ósseas e articulares, dores de cabeça, tonturas
e náuseas, queda de cabelo
. Falta de apetite, edema

-> Vitamina E :
. É armazenada nos tecidos adiposos
. Tocoferol - união do alfa-tocoferol e outros 7 tocoferóis
. Antioxidante
. Protegem do câncer, arteriosclerose, inflamações articulares, complicações
diabetes, protege o epitélio dos testículos e ovários
. Fontes : ovos, óleos vegetais, cereais

-Falta :
. Provoca alterações neurológicas, diminuição da sensibilidade olfatória,
oftalmoplegia(perda da coordenação dos olhos)

-Excesso : Em alta quantidade pode competir com a absorção de outras vitaminas

Lipossolúveis e com o ferro

-> Vitamina K :
. Indispensável para síntese de protrombina
. K1 : filoquinona - encontrada em vegetais de folhas verde escuras - trato intestinal
. K2 : menaquinona - formada pela ação bacteriana do trato intestinal
. K3: menadiona - é mais potente que a K1 e a K2
. Alguns pediatras indicam a administração de vitamina K para recém nascidos, por
não terem o trato intestinal completamente formado
. Funções : atua na coagulação sanguínea -na produção de protrombina e dos
fatores VII, IX e X
. Fontes : couve, couve-flor, espinafre, brócolis, repolho e fígado

-Carência :
. Mau funcionamento do fígado, dificuldade na absorção intestinal, desnutrição
. Tendência ao sangramento

-Não são tóxicas em alta dosagem

-Warfarin : análogo sintético da vitamina K, atua como inibidor competitivo na

formação da protrombina, útil como anti-coagulante para pacientes com trombose
coronariana

-> Vitamina D :
. Armazenada no fígado
. Colecalciferol - vitamina D3
. Funções : auxilia na absorção de cálcio dos ossos e do sangue
. Fontes : fígado, óleos de peixe, gema de ovo
. estimula a absorção de cálcio e fósforo no intestino

-Carência :
. Crianças: raquitismo
. Adultos : osteomalácia e osteoporose

-Excesso : hipercalcemia- favorece a arteriosclerose, a formação de cálculos

urinários, alteram as funções dos nervos e coração

~> Vitaminas Hidrossolúveis :

. São solúveis em água

-Excesso : Confusão mental, indisposição, falta de coordenação motora

-> B1 - Tiamina :
. Também conhecida como aneurina
. É necessária para o metabolismo do ácido pirúvico - é convertida em tiamina
pirofosfato e necessária nas reações de piruvato desidrogenase e da α-cetoglutarato
desidrogenase
. Funções : auxilia na transmissão de impulsos nervosos
. Fontes : Feijão, Lentilha, ervilha, leite, carne

-Carência :
. Beribéri : sintomas - falta de apetite, problemas de memória, palpitações, prisão de
ventre, fraqueza
. Oftalmoplegia, ataxia, confusão mental

-> B2 :
. Riboflavina
. Funções : Produção de energia e respiração celular
. Fontes : leite, ovos, carnes e cereais

-Carência : queilite angular, glossite, dermatite escamosa

->B3 :
. Niacina ou ácido nicotínico
. Faz parte da composição do NAD e NADP que são aceptores de elétrons ou
doadores de hidrogênio
-Carência : Pelagra : dermatite, demência, diarreia
. Fontes : carnes, amendoins, legumes e cereais

-> B5 :
. Ácido Pantotênico
. É componente da Coenzima A, a CoA
. Funções : metabolismo de gordura, proteína e carboidrato, pelo ciclo do ácido
cítrico e síntese de ácido graxo e colesterol

-> B6 :
. Piridoxina - é convertida em piridoxal fosfato e necessário para a interconversão de
aminoácidos
. Funções : produção de energia, síntese de neurotransmissores : epinefrina,
norepinefrina, serotonina, GABA - necessários para a formação da bainha de
mielina
.Fontes : carnes, vegetais, grãos de cereais e gema de ovo

-Carência :
. Irritabilidade, nervosismo, depressão, neuropatia periférica, convulsões

-> B9 :
. Ácido Fólico
. Funções : auxilia na síntese de ácidos nucleicos, formação de nucleotídeos e do
grupo Heme
. A luz do sol destrói a B9 da pele
. Fontes : fígado, hortaliças de folha verde escura

-Carência :
. Anemia megaloblástica - inibe a síntese de DNA da hemoglobina
. Pode causar a espinha bífida(Mielomeningocele)
. defeitos no tubo neural

-> B12 :
. Hidroxocobalamina ou cianocobalamina
.Combina-se com o fator intrínseco do estômago e é absorvida no íleo
.Funções : auxilia na hematopoiese, síntese da bainha de mielina
.Fontes : carnes, ovo, leite, peixe
. O HCl produzido no estômago é importante para a liberação da vitamina B12

-Carência:
. Anemia megaloblástica, fraqueza, formigamento, confusão mental

-> Vitamina C :
.Produção de fibras de colágeno; síntese de carnitina e norepinefrina; ajuda na
absorção de ferro e utilização do ácido fólico
. Protege as vitaminas A,E e algumas do complexo B da oxidação
.Carência : fragilidade capilar, fadiga, diminuição da competência do sistema imune,
escorbuto
. Fontes : frutas cítricas e vegetais verdes

#SAIS MINERAIS :

>Macrominerais :

-> Cálcio :
. Funções : coagulação sanguínea, contração muscular, irritabilidade neuromuscular,
controle da homeostase
. Fontes : leite e derivados
.Carência : raquitismo, osteomalácia, osteoporose

-> Magnésio :
. Participa da atividade enzimática do complexo ATP- Mg2+ e da transmissão
neuromuscular
.Carência : fraqueza, tremores, arritmia cardíaca
.Fontes : folhas de cor verde-escuro, produtos a base de soja, nozes, amêndoas,
grãos integrais

> Minerais traços :

->Ferro :
. Participa do transporte de gases O2 e CO2; da fosforilação oxidativa; fagocitose
dos neutrófilos
. Carência : anemia ferropriva, fragilidade do sistema imunológico
.Fontes : Carnes, legumes secos, frutas secas, cereais
.Excesso : aumenta o risco de doenças cardiovasculares, disfunção hepática,
pancreática e cardíaca, pigmentação da pele

->Iodo :
. Síntese dos hormônios da tireóide - T3 e T4
. Carência : provoca o bócio
.Fontes : sal de cozinha e peixe de águíia salgada
-> Zinco :
. Centro catalítico de de DNA e RNA polimerases, fosfatase alcalina e anidrase
carbônica, ligação das proteínas ao DNA
. Deficiência : nas crianças pode atrasar o crescimento e o desenvolvimento sexual,
dificulta a cicatrização e dermatite
. é necessário para a produção de citocinas, monócitos e células T