Proteínas

Aminoácidos & Ligações Peptídicas

Aminoácidos: unidades formadoras das proteínas (um átomo de carbono central, ao qual se
ligam um grupo amina, um grupo carboxila, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral ou
radical - R).

Aminoácidos essenciais: não sintetizados, devem ser obtidos por meio da alimentação.

Aminoácidos não essenciais ou naturais: produzidos pelo organismo a partir de outros

aminoácidos ou carboidratos.

Ligações Peptídicas: união entre moléculas de aminoácidos, formando a proteína (ocorre

pela ligação entre o átomo de nitrogênio do grupo amina de um aminoácido e o átomo de
carbono do grupo carboxila de outro).

Estrutura, Desnaturação e Funções das Proteínas

Estrutura: a estrutura de uma proteína é a forma por ela exibida e está diretamente
relacionada com sua atividade do organismo. A sequência linear de aminoácidos de uma
proteína é chamada de estrutura primária. É possível adquirir estruturas secundária,
terciária e quaternária, como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma
mesma proteína ou entre várias cadeias da proteína. Alterações na estrutura primária
resultarão em alterações na secundária, na terciária e na quaternária (quando houver).
Desnaturação: a desnaturação de uma molécula de proteína é uma mudança (reversível ou
não) em sua conformação tridimensional normal, sem modificação da sua estrutura
primária, mas com alteração das propriedades e da atividade da proteína. As estruturas
secundária, terciária e quaternária são modificadas com a desnaturação da proteína.

Funções:

- Catalisadores (enzimas): tirosina,

amilase;
- Estruturais: colágeno, queratina;
- De reserva: albumina, caseína;
- De transporte: hemoglobina, mioglobina;
- Contráteis: actina, miosina;
- Protetoras: anticorpos, fibrinogênio;
- Hormônios: insulina, prolactina;
- Receptoras: proteínas da membrana plasmática.

Enzimas

Conceito: são proteínas que atuam como catalisadores biológicos ou orgânicos, acelerando
a velocidade das reações químicas dos seres vivos, e não são consumidas no processo,
atuando em reações reversíveis.

Estrutura: as enzimas oferecem aos substratos um sítio tridimensional, onde eles se

encaixam de forma específica e precisa, como uma chave e sua fechadura (modelo
“chave-fechadura”).

Fatores que modificam a ação enzimática (velocidade):

- Concentração do substrato: se for mantida constante, à medida que se eleva a

concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação, até que se atinge
um ponto a partir do qual novos aumentos da concentração do substrato não elevam
a velocidade da reação;
- Temperatura: a velocidade das reações químicas aumenta com a elevação da
temperatura, no entanto, na maioria dos organismos, a velocidade das reações
catalisadas por enzimas diminui quando a temperatura passa de 35 °C ou 40 °C,
porque temperaturas elevadas alteram a conformação da forma espacial das
moléculas das enzimas, prejudicando sua ação;
- pH: Cada enzima tem sua atividade máxima em um dado pH, chamado de pH ótimo,
sob condições de pH mais ácido ou mais básico, a atividade enzimática diminui
porque ocorre desnaturação da enzima, ou seja, altera-se sua estrutura
tridimensional.

Ativação Enzimática: as enzimas encontram-se no organismo na forma inativa (apoenzima)

- quando necessário, o organismo libera a coenzima (cofator), deixando a enzima ativa
(holoenzima) - isso é importante para economizar energia e para dar celeridade a reação.
Inibição enzimática: