ENZIMAS:

Considerações:

São moléculas catalisadoras, responsáveis por acelerar as reações químicas dos

organismos vivos.

As propriedades das proteínas se aplicam nas enzimas, visto que a maioria das enzimas
são proteínas.

As enzimas podem ser proteínas ou ribozimas (moléculas de RNA que atuam como
enzimas), ambas possuem estrutura tridimensional.

- A atividade das enzimas é expressa em atividade e não em quantidade. A atividade e

medida em “u” ex: 1u = 1Mmol/ min do substrato.

- As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação necessária para que os reagentes

atinjam a energia de transição para gerar os produtos.

- As enzimas não alteram o equilíbrio da reação, e só se tornam funcionais na sua

estrutura tridimensional.

- As enzimas são produzidas nos ribossomos.

- Os catalisadores não são consumidos durante a reação, porem de maneira transitória

são modificados, mas não consumidos, ou seja, modificados totalmente durante a reação.

- Na presença de enzimas os substratos atuam de maneira direcional e não aleatório.

- Todas as enzimas possuem centro catalítico.

Estado de transição: Estrutura no centro catalítico das enzimas que é o intermediário

entre o substrato e produto da reação

Propriedades das enzimas:

Centro catalítico: local da enzima onde a catalise acontece.

- Mudanças na estrutura modificam/diminuem a catalise, ou seja, há

mudança de atividade. Quanto maior a alteração tridimensional da enzima, maior a alteração
do centro catalítico.

Isoenzimas: São enzimas diferentes que catalisam a mesma reação.

Coenzima: São moléculas orgânicas ligadas a enzimas, que juntas tem uma função
catalítica.

Cofatores: São moléculas inorgânicas ou íons metálicos ligados a enzimas, que juntos
tem uma função catalítica.

Centro alostérico: São locais diferentes do centro catalítico, onde a enzima pode ser
regulada (ativada ou inibida).
Tipos de Regulação enzimática: alostérica, competitiva, irreversível, por fosforilação e por
expressão gênica.

Regulação Alostérica: inibidor ou ativador não competem com o substrato pelo centro
catalítico, pois se ligam ao centro alostérico. Ex: inibição não competitiva

Regulação Competitiva: inibidor ou ativador competem com o substrato pelo centro

catalítico, vence quem tiver maior concentração. Ex inibição competitiva.

Regulação irreversível: Quando a enzima se liga a um inibidor irreversível.

Regulação por fosforilação: Quando as enzimas se ativam ou não na presença de

fosfato.

Regulação pela expressão genica: Enzimas são reguladas pelo aumento ou diminuição
da expressão genica.

Equação e gráfico de michaellis menten

Equação

Se [S]>>km, a velocidade inicial é igual a velocidade máxima.

Se [S]= Km , a velocidade inicial é igual a velocidade máxima/2

Portanto km: é a concentração do substrato, no qual a velocidade máx está pela metade. O km
representa a afinidade do substrato com a enzima, quanto menor km, maior será a afinidade.

Gráfico, explicação do monitor:

O Gráfico de Michaelis Menten faz a relação entre a velocidade de reação enzimática e

a concentração do substrato. A velocidade de reação aumenta conforme se aumenta a
concentração do substrato, porém quando há uma alta concentração do substrato a
velocidade se torna constante, e é conhecida no gráfico como velocidade máxima. Observa-se
também que quando a concentração do substrato é igual ao km, a velocidade de reação é igual
a metade da velocidade máxima.