C.

NATURAIS 10º ANO

Enzimas

São proteínas que actuam como biocatalizadores acelerando as reacções químicas que ocorrem nos
seres vivos.

Em todas as células ocorrem reacções químicas continuamente.

O conjunto de reacções químicas que ocorrem nas células é chamado de METABOLISMO.

Tipos de Metabolismo

1. Anabolismo ou Fase Construtiva – é a fase em que há síntese de moléculas complexas a partir

de moléculas simples.

OBS: Estas reacções ocorrem com consumo de energia por isso são chamadas de reacções
endoenergeticas ou endergonicas. Os produtos da reacção têm mais energia que os reagentes.

2. Catabolismo ou Fase Destrutiva — é a fase em que há transformação de moléculas complexas

em moléculas simples.
OBS: Estas reacções ocorrem com libertação de energia por isso são chamadas de reacções
exoenergéticas ou exergónicas. Os produtos da reacção têm menos energia que os reagentes.

Tipos de Reações Químicas do Metabolismo

 Reação de síntese - duas ou mais substâncias ligam-se originando uma substância complexa.
Ex: H + OH --- H2O

 Reacção de decomposição – a partir de uma substância complexa obtém-se duas ou mais

substâncias simples.
Ex: CO2 ---- C + O2

 Reacções de dupla decomposição – os átomos de umas substâncias trocam de lugar com os

átomos de uma outra substância formando novas substâncias.
Ex: HCl + Na SO4 ------ H SO4 + NaCl

 Reacções de oxidação - redução ou de oxi - redução - há transferência de um ou mais electrões

ou átomos de hidrogénio de uma substância (redutor) que fica oxidada por outra substância (oxidante) que
fica reduzida.
Ex: C6H12O6 + 6O ------------- 6CO + 6H2O
 Condições de Ocorrência de uma Reação Química

Para que duas substâncias reagem entre si, originando um produto, e necessário que elas se colidem
(choquem) entre si. Então verifica-se que a colisão e um factor importante na reacção de duas ou mais
substâncias. Quanto mais as moléculas se agitam num determinado espaço, maior e o número de colisões
entre elas. Para aumentar a agitação e necessário fornecer energia ao sistema. Essa energia que e necessário
fornecer para se iniciar uma reacção química é chamado de energia de activação.

Catalisadores — são substâncias químicas capazes de facilitar e acelerar uma reacção química
diminuindo as necessidades de energia de activação.

Os catalizadores não são gastos nas reacções que catalizam e podem ser utilizadas novamente nas
outras reacções químicas.

Ex: A + B + catalizador------------------------------ AB + catalizador.

Especificidade das Enzimas

A especificidade das enzimas para o substrato e devido a sua configuração no espaço.

O grau de especificidade não e igual para todas as enzimas.

o Especificidade absoluta — quando a enzima actua sobre um único substrato.

Ex. amilase só actua sobre o amido.

o Especificidade relativa — quando uma enzima actua sobre um conjunto de substâncias

idênticas.
Ex: lípase atua sobre quaisquer lípidos, as protéases atua sobre quaisquer prótidos.

Mecanismos de Ação Enzimáticas

As enzimas catalizam as reacções químicas tomando parte temporariamente nelas.

A substância que será alterada quimicamente por acção enzimática chama-se substrato.

As enzimas ligam-se, com o substrato formando o complexo enzimático substrato.

Essa ligação só e possível se as formas da enzima e do substrato forem complementares, nesse caso
o modelo de actuação será chamada de modelo Chave Fechadura.

O local onde o substrato se une a enzima denomina-se Centros Activos.

 OBS: As enzimas podem não ser complementares as formas do substrato. Nesse caso os centros
activos da enzima adaptam-se a forma do substrato que a enzima cataliza. Este modelo é chamado de
Encaixe Induzido.

Fatores de que dependem a Atividade Enzimática

A velocidade de uma reacção enzimática depende dos seguintes factores:

 Concentração da enzima;
 Concentração do substrato;
 Temperatura;
 PH (acidez do meio);
 Cofactores e
 Moduladores.

Concentração da Enzima

A velocidade das reacções químicas e directamente proporcional a concentração das enzimas, desde
que haja excesso de substrato durante a reacção.

Efeito da concentração da enzima

 Concentração do Substrato

A medida que a concentração do substrato aumenta a velocidade das reacções também aumenta ate
um certo valor máximo se torna praticamente estacionária. Isto acontece quando todos os centros activos das
enzimas que catalizam as reacções estão ligados a moléculas do substrato diz-se então que a enzima esta
saturada.

Efeito da concentração de substrato

Temperatura

Em qualquer reacção enzimática, a velocidade da reacção aumenta com a temperatura até um

determinado valor, a partir do qual diminui até se anular.

A temperatura para a qual a actividade enzimática e máxima designa-se por temperatura óptima
(situa-se entre os 35 e 40 c)

OBS: Temperaturas muito baixas inativam as enzimas, mas não as destroem.

Temperaturas muito elevadas destroem irreversivelmente as enzimas por desnaturação da proteína

enzimática.

Efeito da Temperatura do meio e acção enzimática

 PH

Escala de PH — é uma escala convencional usada para medir o grau de acidez de uma solução.

Os valores de PH entre os quais as enzimas são activas variam de enzima para enzima.(PH óptimo
de actuação).

Há enzimas que são activas em meios ácidos (PH <7), outras são activas em meio básico ou alcalino
(PH> 7), mas a maioria apresenta actividade máxima em meios neutros (PH=7) ou quase neutro.

Efeito do PH

Co - Fatores

São componentes não proteicos que fazem parte das enzimas.

O complexo enzima-cofactor é designado de holoenzima; a enzima separada do respectivo

Co-factor chama-se apoenzima.

Holoenzima ------------------------------------- Apoenzima +Cofactor.

Existem três tipos de co-factores:

 Grupos prostéticos — são compostos orgânicos não proteicos que estão permanentemente
ligados a apoenzima.
Ex: FAD (flavina adenina dinucleotido)

 Coenzima – é composta orgânica que não tem ligação permanente com a apoenzima. A ligação
só ocorre durante a catálise.
As co-enzimas actuam frequentemente como transportadores de átomos ou electrões.
 Ex: NAD e NADP

 Iões metálicos - actuam no centra activo, contribuindo para um melhor ajustamento do substrato
a enzima.
Ex: Ca Mn ou Cu

Efectores

São substâncias que regulam a velocidade de uma reacção enzimática activando-a (os activadores)
ou inibindo-a (os inibidores).

Os moduladores fixam na enzima num sítio diferente do substrato.

Inibição Enzimática

A inibição enzimática e feita através de alguns mecanismos de controlo dos sistemas biológicos.
Muitas drogas e substâncias tóxicas provocam também inibição enzimática.

Tipos de Inibição

A inibição pode ser de dois tipos: Competitiva e não Competitiva.

 Inibição Competitiva – neste caso o inibidor e, estruturalmente, semelhante ao substrato e

instala-se no centro activo da enzima inibindo-a de realizar a sua função.
Forma-se então o complexo enzima-inibidor.

E
  Inibição não competitiva — neste caso, o inibidor não tem estrutura semelhante a do substrato e
instala-se no centro aloesterico. O inibidor modifica a conformação do centro activo, impedindo ou
dificultando a ligação do substrato no centro activo.

S – Substrato; I – Inibidor; E - Enzima

OBS: A inibição das enzimas pode ainda ser reversível ou irreversível de acordo com ligação que
se estabelece entre o inibidor e a enzima.

 Inibição Reversível — quando o inibidor pode facilmente ser removido da enzima

 Inibição Irreversível — quando o inibidor esta fortemente ligado a enzima, dificultando a sua
dissociação da enzima.

Propriedade das Enzimas

 Todas as enzimas são proteínas;

 Intervêm nas reacções químicas sem se gastarem;
 Reduzem a energia de activação requerida para que uma reacção química ocorra;
 Uma pequena quantidade de enzima cataliza uma grande quantidade de substrato;
 Na generalidade só catalizam uma reacção específica;
 A sua actividade varia com as mudanças de PH, temperatura, etc.
 Catalizam as reacções nos dois sentidos de acordo com as condições existentes.

Nomenclatura

A descoberta das enzimas foi acompanhada da atribuição de um nome.

Em 1883,Duclaus propôs uma regra de nomenclatura em que as enzimas seriam designadas pelo
nome do substrato sobre a qual actuam, seguido da terminação ase.

Ex: Amilase (actua o amido).

 Protéase (actua sobre proteínas).

Lípase (actua sobre lípidos).

Recentemente, a Comissão Internacional sobre Enzimas da União Internacional de Bioquímica

adoptou uma classificação das enzimas em seis categorias principais, de acordo com as reacções catalizadas
conforme ilustra o seguinte quadro: