Enzimas: como atuam ?

• catalisadores
• classificação
• especificidade e mecanismos de ação
• regulação enzimática
• inibidores e aplicações
Enzimas são proteínas que agem como catalizadores biológicos:

Composto B (produto)
enzima
Reação
catalisada
pela enzima

Composto A (substrato)

Centro ativo
ou
sítio catalítico Observe que não há consumo
de uma enzima é a porção ou modificação permanente da
da molécula onde ocorre a enzima
atividade catalítica
 CONCEITOS GERAIS E FUNÇÕES

• As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações

biológicas;

• Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo

celular são catalisadas por enzimas;

• Enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto

participar dela como reagente ou produto;

• As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto

complexo de reações;

• As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais

do metabolismo celular.
 NOMENCLATURA DAS ENZIMAS

• Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

• Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem

trabalha com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a
enzima. Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

• Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre

a função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase.

• Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.

 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

• UIB - 6 classes:

• Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência

de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases
e as Oxidases.

Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.

 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

• Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de

grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.
Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.

• Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex:

As peptidades.
 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

• Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de

moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as
Descarboxilases são bons exemplos.

• Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros

ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
•
 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS

• Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da

ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP).
São as Sintetases.
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram em

média 109 a 1012 vezes a velocidade da reação, transformando de 100
a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.

• Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de

temperatura e pH.

• Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua

atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e
compartimentalizadas.
•
 COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS
• Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que
podem ser necessárias para a função de uma enzima. Estes cofatores
não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na
ausência deles, a enzima é inativa.

• A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é

chamada de apoenzima.

• Enzima + Cofator, chamamos de holoenzima.

 COFATORES ENZIMÁTICOS E COENZIMAS

• Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de

vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar
segundo 3 modelos:

- Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato;

- Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio

catalítico da apoenzima;

- Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.

 ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO
ATIVO

• As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta

especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vários
substratos ao mesmo tempo.
ESPECIFICIDADE SUBSTRATO \ ENZIMA: O SÍTIO
ATIVO

A zona sombreada são os aminoácidos desta enzima (proteína)

que configuram, neste caso, o centro ativo da enzima.
 Alguns modelos procuram explicar a especificidade
substrato/enzima:

• Modelo Chave/Fechadura que prevê um encaixe perfeito do substrato

no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. No exemplo
da figura abaixo, uma determinada região da proteína - o módulo SH2 -
liga-se à tirosina fosfatada, que se adapta ao sítio ativo da enzima tal
como uma chave faz a sua fechadura.
 MECANISMO GERAL DE CATÁLISE

• As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por diminuir a

energia livre de ativação da mesma, sem alterar a termodinâmica da
reação, ou seja: A energia dos reagentes e produtos da reação
enzimática e de sua equivalente não enzimática são idênticas.
• .....
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

• É a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações

enzimáticas, e os atores que influenciam nesta velocidade. A cinética
de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto
formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de
tempo de reação.

• E + S <==> [ES] ==> E + P

• ...
 FATORES EXTERNOS QUE INFLUENCIAM NA
VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA

• Temperatura: Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da

reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade
volta a diminuir, por desnaturação da molécula.

• pH: Idem à temperatura; existe um pH ótimo, onde a distribuição de

cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio
catalítico, é ideal para a catálise.
•
 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

• Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a

atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou
irreversível;

• 2 tipos de inibição enzimática reversível:

• Inibição Enzimática Reversível Competitiva:

• Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: