Enzimas

Professora MSc. Telma Lélia Gonçalves Schultz de Carvalho

Santarém
2018
 A vida e a energia para a vida
• Duas condições fundamentais:
1. Autorreplicação
2. Metabolismo
• Catálise enzimática

• A queima de açúcares é a principal forma

segundo a qual retiramos energia do
meio ambiente para vivermos
• Um saco de açúcar pode permanecer
anos na prateleira do supermercado
– A prateleira não tem enzimas!

• Nos animais, a glicose libera sua energia

química em segundos
– Reações catalíticas promovem a oxidação
da glicose ao quebrar ligações químicas que
armazenam energia
 Participam das vias bioquímicas
• Enzimas realizam o controle preciso do metabolismo celular.
• Praticamente todas as reações no organismo são mediadas
por enzimas, as quais são proteínas catalisadoras que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações
no processo global. Dentre as muitas reações biológicas
energeticamente possíveis, de
forma seletiva, as enzimas
Canalizam reagentes (chamados
de substratos) para rotas úteis.

As enzimas comandam, assim,

todos os eventos metabólicos.
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 O que são as enzimas?
• Proteínas sintetizadas pelo próprio organismo,
altamente especializadas
– Alto grau de especificidade com substratos
• Poder catalítico extraordinário (aceleram a
velocidade das reações)
– Muito maior do que catalisadores
sintéticos
• Aceleram reações químicas
– Em condições suaves de temperatura e pH
• São o centro e o objeto de estudo principal da
bioquímica
– Atuando de forma organizada catalisam
centenas de reações que degradam as
moléculas dos nutrientes e conservam
suas energias
• Doenças ocorrem quando elas não funcionam
bem
 ENZIMAS

• Definição:
– Catalisadores biológicos;
– Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas
aminoácidos.
• Função:
– Viabilizar a atividade das células, quebrando (catálise)
moléculas ou juntando-as (análise) para formar novos
compostos. Acelerar a velocidade das reações
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA
com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as
enzimas são PROTEÍNAS.

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 ENZIMAS – PROTEÍNA

Classificação proteínas

Proteínas globulares Proteínas fibrosas

Estrutura das proteínas

Primaria Secundaria Terciária Quaternária

ENZIMAS
Proteínas com alto peso
Proteínas globulares molecular, maioria entre 15 a
1000 Kilo Daltons Unit (KD)
OBS: 1 Dalton = 1 unidade de
peso molecular (AMU)
Estrutura terciária
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 Enzimas
Conceito

 Enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos

o Aceleram a velocidade das reações químicas

 Classificação das enzimas

a. Simples (formada apenas por aminoácidos)

b. Conjugadas (formada por uma parte proteica e outra não protéica)
o Parte protéica = apoenzima
o Parte não protéica = coenzima ou cofator
o Apoenzima + Coenzima ou cofator = Holoenzima
(Inativa) (Inativa) (Ativa)

Obs.: As coenzimas e cofatores auxiliam as enzimas no seu funcionamento.

A maioria das coenzimas são vitaminas e cofatores são sais minerais.
 Toda enzima é proteína?!
• Não!, há alguns RNAs que funcionam
enquanto enzimas também
• Componente químico adicional
necessário para a função
– Cofator: íons inorgânicos (Zinco; Cl-
Fe²+ ; Mg2+ ) etc.

– Coenzima: moléculas orgânicas

complexas (Vitaminas
hidrossolúveis).
– Se liga muito firmemente: grupo
prostético
• Enzima completa: holoenzima
– Parte protéica: apoenzima ou
apoproteína
 ENZIMAS – ESTRUTURA

Estrutura Holoenzima
Enzimática

Proteína Cofator ou

Ribozimas
Apoenzima ou Pode ser:
Apoproteína • íon inorgânico
RNA
Coenzima

Se covalente
Grupo Prostético Pode ser:
• Vitaminas
MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA
Cofator
• Algumas enzimas que contêm ou necessitam de um
cofator para demonstrar sua atividade.
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3

CITOCROMO OXIDASE Cu+2

ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2

HEXOQUINASE Mg+2

UREASE Ni+2
 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA
Coenzimas
• Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
Classificam-se em:
- transportadoras de hidrogênio
- transportadoras de grupos químicos
TRANSPORTADORAS DE HIDROGÊNIO
Coenzima Abreviatura Reação Origem
catalisada
Nicotinamida adenina NAD+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio Vitamina B3
Nicotinamida adenina NADP+ Oxi-redução Niacina ou
dinucleotídio fosfato Vitamina B3
Flavina adenina FAD Oxi-redução Riboflavina ou
dinucleotídio Vitamina B2
 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA
Coenzimas
TRANSPORTADORAS DE GRUPOS QUÍMICOS

Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem

Coenzima A CoA-SH Transferência de Pantotenato ou
grupo acil Vitamina B5
Biotina Transferência de Biotina ou
CO2 Vitamina H
Piridoxal fosfato PyF Transferência de Piridoxina ou
grupo amino Vitamina B6
Metilcobalamina Transferência de Cobalamina ou
unidades de carbono Vitamina B12
Tetrahidrofolato THF Transferência de Ácido fólico
unidades de carbono
Tiamina TPP Transferência de Tiamina ou
pirofosfato grupo aldeído Vitamina B1
 Nomenclatura das enzimas
Para uma dada enzima, o sufixo -ase é adicionado a uma descrição bastante
completa da reação química catalisada, incluindo os nomes de todos os
substratos, como por exemplo lactato: NAD+-oxidorredutase.

Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:

• Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem

trabalha com enzimas. Usa o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex:
Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc.

• Nome Sistemático: Mais complexo, dá informações precisas sobre a

função metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase

• Nome Usual : Consagrado pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina

(amilase).
 Nomenclaturase das enzimases
• Sistema de classificação enzimático: as enzimas são
divididas em seis classes principais, cada uma com numerosos subgrupos.
ENZIMAS – Propriedade e componentes das Reações
o Aceleram a velocidade das reações químicas
o Não alteram os produtos finais das reações
o São reutilizáveis

E+S ES P+E

Substrato se liga ao
SÍTIO ATIVO
da enzima
 Especificidade enzimática
As enzimas são altamente específicas e, geralmente, possuem um único
tipo de substrato.
 ENZIMAS –
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO

Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas

originou  Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui
sitio ativo complementar ao substrato.

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 Enzimas
ENZIMAS – Propriedade e componentes das Reações
 Mecanismo de ação enzimática

o A grande especificidade é explicada pelo fato das enzimas se encaixarem

perfeitamente aos substratos, como uma chave em sua fechadura.

Enzima + Substrato = Produto

a- Glicose + b- Glicose

Sítio ativo
 Enzimas
 Mecanismo de ação enzimática

o Enzimas: Diminuem a energia de ativação necessária para iniciar

uma reação química.

Sem enzimas Com enzimas

Enzimas
Enzimas
Enzimas
Enzimas
 Enzimas
Enzimas
Fatores que alteram a velocidade de
reações enzimáticas e podem
desnaturar

1) pH;
2) temperatura;
3) concentração das enzimas e
substratos;
4) presença de inibidores.

OBS: Detergentes químicos (sabões); Solventes orgânicos (álcool,

éter, clorofórmio, acetona); Íons ou metais pesados (chumbo e
mercúrio).
 Bioquímica Celular
 Fatores que interferem nas reações enzimáticas

1) pH (Potencial Hidrogeniônico)
o As enzimas exigem um pH ótimo (Y) no qual a velocidade da reação
seja máxima (X). Acima ou abaixo deste ponto elas diminuem sua
atividade até que a reação química não mais ocorra.

x
Acima ou abaixo do pH (Y) ocorre a as
Velocidade da enzimas não se mantém ativas e por isso
reação ocorre diminuição da velocidade da
reação química.

Exemplos

Pepsina: pH ideal 2
y Ptialina: pH ideal 7
pH
Tripsina: pH ideal 8
 Bioquímica Celular
 Fatores que interferem nas reações enzimáticas

2) Temperatura
o A velocidade das reações químicas tende a aumentar com o
aumento da temperatura até atingir uma velocidade máxima (X) em
uma temperatura ótima (Y).

x
Acima da temperatura (Y) ocorre a
Velocidade da desnaturação da enzima e a diminuição
reação da velocidade da reação química.

y Temperatura em (oC)
 FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO

Temperatura e estabilidade molecular

A temperatura ótima para a maioria das enzimas humanas

está entre 35 e 40ºC. Acima de 40ºC, as enzimas
desnaturam.
 Bioquímica Celular
 Fatores que interferem nas reações enzimáticas

3) Concentração de substrato x quantidade de enzimas

o Quanto mais substratos (reagentes) presentes no meio mais
produtos estarão sendo formados. Quando todas as enzimas
estiverem ligadas aos substratos obtém-se a velocidade máxima da
reação (x) na concentração (Y) de substrato.

x A partir do ponto (x) a velocidade

ficará constante, mesmo que se
Velocidade da
acrescente mais substrato, não
reação
haverá enzima para reagir.

y Concentração de
substrato (reagentes)
 Bioquímica Celular
 Fatores que interferem nas reações enzimáticas

4) Presença de inibidores enzimáticos

 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação

enzimática.

INIBIDORES

REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS

COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS MISTA

 Inibição Enzimática
a) Inibição competitiva
– Inibidor compete pela ligação ao sítio
ativo

b) Inibição não- competitiva

- A ligação do inibidor altera os parâmetros
cinéticos, tornando a reação mais lenta

c) Inibição mista:
- Os inibidores irreversíveis ligam-se
covalentemente ou destroem grupos
funcionais da enzima.
– Podem ser usados como drogas ou
venenos.
 Medicamentos
• Muitos são inibidores de
enzimas são usados para tratar
doenças; desde as dores de
cabeça até a AIDS

• Penicilina (Alexander Fleming,

1928)
– Peptideoglicano: Inibe as enzimas
que babricam a parede
bacteriana.
 AZT (azidotimidina)
• Prejudica a ação da transcriptase reversa
• Atrasa o desenvolvimento dos vírus, ainda que,
aos poucos o vírus se torne resistente

Transcriptase reversa
mutante passa a não
reconhecer mais o AZT
Mapa Mental
Mapa Mental
Bibliografia
• Aula baseada
no livro do Lehninger
(Nelson e Cox)

• Capítulo 6
Enzimas