Enzimas

Prof. Msc. Denis Dantas

Processos Biológicos
 Objetivos de aprendizagem
• Descrever os conceitos de enzima, sítio ativo,
especificidade e holoenzimas;
• Compreender os princípios gerais das reações
enzimáticas;
• Relacionar como fatores físicos, químicos e
inibidores afetam as reações enzimáticas.
O que tem nas nossas lágrimas?

•Água;
•Proteínas;
•Gorduras;
•Sais minerais....

LISOZIMA – enzima que age como um

antimicrobiano natural na clara-
-do - ovo, na saliva, nas lágrimas e em outras
secreções.
 Enzimas
• Catalisadores biológicos;
• Aumentam a velocidade das 10ᶟ até 10⁸ vezes
reações sem alterar a forma - mais
Catálise; rapidamente!
• Não são consumidos durante a
reação que catalisam;
• Alto grau de especificidade para
os respectivos substratos;
• Todas as enzimas são proteínas
(Sumner 1926), exceto o grupo
de moléculas de RNA -
RIBOZIMAS.
Onde estão as
enzimas?
Componentes da reação enzimática

E+S ES EP E+P
 PRODUTOS
SUBSTRATO com 6 carbonos 4 carbonos (oligossacarídeo) e 2 carbonos
(dissacarídeo)

ENZIMA

Polariza H2O para

Funciona como ácido atacar C1

Ligação covalente

Hidrólise completa e a
enzima configuração
inicial!
 Sítio ativo
• Fenda que contém cadeias laterais de
aminoácidos que criam superfície
tridimensional complementar ao substrato.
• Substrato liga ao sítio ativo da enzima, depois,
convertido em produto e liberado da enzima.
 Enzimas
• Especificidade
– Interagem com um ou poucos
substratos;
– Catalisam apenas um tipo de
reação.
• Regulação
– Enzimas podem ser ativadas ou
inibidas de modo que a velocidade
de formação do produto é
adequado para o momento.
• Possuem todas as
características das
proteínas!
 Especificidade
enzima/substrato

• Modelo
chave/fechadura
– prevê um
encaixe perfeito
do substrato no
sítio de ligação,
que seria rígido
como uma
fechadura.
 Especificidade
enzima/substrato

• Modelo do
ajuste induzido
– Prevê um sítio
de ligação
moldável à
molécula do
substrato;
– Enzima se
ajustaria à
molécula do
substrato na sua
presença.
 Enzimas
• Algumas enzimas (maiores e mais
complexas) requerem outras moléculas
não-protéicas (prostéticos) para
funcionar.
Cofatores (íons metálicos – Zn,
Mn...);
Coenzimas (vitaminas ou subst.
orgânicas);
 Cofatores

Íons inorgânicos,
como cobre, zinco
e ferro, que ligam
a certas enzimas e
são essenciais ao
funcionamento.
Coenzimas

– Moléculas orgânicas
necessárias para
atuação da enzima;

– Não estão
permanentemente
ligadas às enzimas.
 Complexo
• Apoenzima
– Enzima inativa sem sua coenzima não-proteica.
• Holoenzima
– Enzima ativa com sua coenzima não-proteica.

(Inativa)

(Inativa) (ativa)
 Grupos
prostéticos
Coenzimas/cofatores
que se ligam
permanentemente às
enzimas
• Grupo Heme das
hemoglobinas
Como funcionam as enzimas?
 Energia de
ativação (Ea)

• Quantidade
de energia
necessária
para iniciar
a reação.

Efeito de uma enzima sobre a energia

de ativação de uma reação.
Mudanças energéticas
que acompanham
a formação do
complexo enzima-
substrato.
 Energia de ativação

Reação catalisada por

enzima
possui MENOR energia de
ativação.
 Ativação
Influência da térmica Desnaturação
térmica
temperatura
sobre a
atividade
Temperatura
enzimática ótima
 Proteína natural Proteína desnaturada

Aumento da temperatura = agitação brusca

das moléculas e rompimento das ligações
covalentes.
Temperatura
ótima
 Influência do pH sobre a atividade
enzimática

pH
Proteína Amido ótimo

Remove grupos
fosfatos de
nucleotídeos e
proteínas
 Inibição da atividade
enzimática
• Inibidor
– Qualquer substância
que possa diminuir a
velocidade das
reações catalisadas
por enzimas.

– Inibição irreversível
– Inibição reversível
• Competitiva
• Não competitiva
 Inibição da
atividade
enzimática

• INIBIÇÃO
IRREVERSÍVEL
– Inibidores se
ligam
covalentemente
ao sítio ativo da
enzima;
– Inativanção
permanente
• Cianeto
• Mercúrio
• Pesticidas
 Inibição da
atividade
enzimática

• INIBIÇÃO REVERSÍVEL

– COMPETITIVA
• inibidor se liga
reversivelmente à
enzima e compete
com o substrato pelo
sítio ativo.
• O efeito do inibidor
competitivo é
revertido pelo
aumento do [S]
 Exemplo clínico
Hidroximetilglutaril CoA-
redutase =
HMG-CoA-redutase

PREVASTATINA 
efetiva inibição da
HMG-CoA-
redutase.

Inibem a síntese de novo

colesterol
anti-hiperlipidêmicas
 Inibição da
atividade
enzimática

• INIBIÇÃO
REVERSÍVEL

– NÃO COMPETITIVA
• Inibidor e substrato
ligam-se em locais
diferentes da enzima;

• Alteração do sítio
ativo.
 Enzimas
Alostéricas
 Inibidores
enzimáticos

• Tratamento
HIV
– Inibidores
de
proteases
do HIV.
Enzimas no
diagnóstico
 Questões de revisão da aula
1. Reações enzimáticas simples geralmente ocorrem conforme a
equação:

onde E, S e P são enzima, substrato e produto, respectivamente.

a) O que ES representa nessa equação?
b) Por que a primeira etapa é mostrada com uma seta bidirecional e
a segunda com uma seta unidirecional?
c) Por que E aparece no início e no fim da equação?
d) Frequentemente, uma alta concentração de P inibe a enzima.
Sugira o porquê dessa ocorrência.

2. Porque atualmente a ideia do modelo chave-fechadura foi, de certa

forma, “substituída” pelo modelo chamado de encaixe-induzido?