02/09/2019

Enzimas

Enzimas
• As enzimas foram descobertas no século XIX,
– Louis Pasteur (1822-1895)
• concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela
levedura é catalisada por fermentos (enzimas).
– Em 1878, Wilhelm Kühne (1837-1900)
• empregou pela primeira vez o termo “enzima” para
descrever este fermento.
– Em 1897, Eduard Buchner (1860-1917)
• provou que as enzimas envolvidas na fermentação
continuavam funcionando mesmo quando removidas das
células vivas. (Prêmio Nobel de Química em 1907 ).

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• Em 1926, James Batcheller Sumner (1887-1955)

– purificou e cristalizou a urease, mostrando tratar-se de
uma proteína pura, e fez o mesmo, em 1937, para a
catalase, a pepsina, a tripsina e a quimotripsina.

• John Burdon Sanderson Haldane (1892-1964)

– escreveu um tratado intitulado “Enzimas” .

DEFINIÇÃO
• Enzimas são um grupo de substâncias
orgânicas de natureza proteica com atividade
intra ou extracelular que têm funções
catalisadoras de reações químicas que, sem a
sua presença, aconteceriam a uma velocidade
demasiado baixa.

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As enzimas são:
• Catalisadores biológicos

– Longas cadeias de pequenas moléculas

chamadas aminoácidos (proteínas)
– Reagem com muitos substratos
• Exceção
– Ribozimas são moléculas de RNA que possuem a
capacidade de atuar como catalisadores.

Tem como função:

• Viabilizar a atividade metabólica, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.

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Importância das enzimas

• Reduzem a energia de ativação para que as reações

metabólicas aconteçam.
• Podem atuar como elementos de defesa
– Lisozima
• Catalisadores eficientes
– são aproveitadas para aplicações industriais
– na indústria farmacêutica
– industria alimentícia
– Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias
metabólicas.
• fluxo de uma via metabólica depende da velocidade de catálise das
enzimas que nela participam.

ESTRUTURA
• As enzimas possuem todas as características
das proteínas, tendo zonas da sua estrutura
responsáveis pela catálise.
– A zona reativa da enzima é denominada centro
ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que
vai ser transformado no produto.
– centros alostéricos
• zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à
presença de determinadas espécies químicas,
modulando a atividade da enzima (alosteria)

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• Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas,

– Cofatores
• Componentes químicos adicionais - íons metálicos ( Fe+2 , Mg+2,
Mn+2, Zn+2)
– coenzima: refere-se a cofatores complexos que podem ser derivados de
vitaminas e nutrientes
– Grupo prostético: grupo de cofator ou coenzima ligada à enzima.

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MECANISMO
• Diminuem a energia de ativação da reação que catalisam, não
alterando, no entanto, o seu equilíbrio.
• Em geral, uma enzima catalisa apenas um substrato, algo que
é condicionado pela estrutura do centro ativo da enzima.
• Quando um substrato se liga ao centro ativo, sofre alteração
estrutural e forma-se o chamado complexo enzima-
substrato (ES).
• O produto desliga-se posteriormente da enzima e dá início a
um novo ciclo catalítico.

• A Enzima não é consumida durante o processo.

• A reação enzimática pode gerar vários
intermediários da reação.
• A reação metabólica necessita de uma energia
de iniciação
– Barreiras energéticas
• Macromoléculas complexas poderiam ser facilmente
convertidas a moléculas mais simples e as moléculas mais
complexas dificilmente existiriam.

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PROPRIEDADES
• São proteínas, mas podem conter mais elementos.
• A estrutura enzimática não pode ser alterada o que levará a
inativação enzimática
– Calor
– Ph
• A presença de água tem grande influencia na velocidade de
ação das enzimas.
– Atividade de água
• Possuem um pH ótimo e uma temperatura ótima de
funcionamento.
– altas temperaturas desnaturam a enzima (>40°C)
– Baixas temperaturas desativam a enzima.

• Apesar de serem sintetizadas in vivo, as

enzimas podem funcionar fora da célula (in
vitro), possibilitando o seu estudo funcional e
estrutural.

• Uma mesma enzima pode catalisar várias

vezes a mesma reação, algo que o fazem
muito rapidamente (milhares de vezes por
segundo).

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• Km= constante de Michaelis-Menten

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Condições especiais
• Termófilos
• Halófilos
• Acidófilos
• Alcalinófilos
• Psicrófilos
• Xerófilos

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Características das enzimas

• As enzimas são específicas para o seu substrato.
• Não alteram o equilíbrio químico da reação que
catalisam.
• São continuamente produzidas sob a influência de
indutores (substratos).
• Podem promover reações reversíveis.
Enzima
Enzima Complexo Complexo +
+ ES EP Produto
Substrato

• Nomenclatura
– As enzimas terminam em –ases e o prefixo é derivado do
nome do substrato
• Ex. Amido (substrato)- amilase ( enzima),
• Proteína (Substrato) – protease(enzima).

• União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular -

comissão especializada, a Enzyme Committee (EC)
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
– nomenclatura no formato EC
• X.Y.W.Z ( 4 dígitos)
– Classe
» Subclasse
• Sub-subclasse
• 4º digito

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CLASSES DE ENZIMAS
Catalisam reações de oxirredução, transferindo
Classe 1 Oxidorredutases
elétrons, hidretos (H-) ou prótons (H+).

Classe 2 Transferases Transferem grupos químicos entre moléculas.

Utilizam a água como receptor de grupos

Classe 3 Hidrolases
funcionais de outras moléculas.

Formam ou destroem ligações duplas,

Classe 4 Liases respectivamente retirando ou adicionando
grupos funcionais.

Classe 5 Isomerases Transformam uma molécula num seu isômero.

Formam ligações químicas por reações de

Classe 6 Ligases condensação, consumindo energia sob a forma
de ATP.

Exemplos de enzimas derivadas de

animais e plantas

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Exemplos de enzimas derivadas de

microrganismos

Aplicações
• as principais aplicações das enzimas são:
– Diagnóstico
– Álcool e derivados;
– Amidos e açúcares;
– Cervejaria;
– Laticínios e derivados;
– Óleos e gorduras;
– Panificação e biscoitaria;
– Vinicultura;
– Sucos de frutas.

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Regulação enzimática
• Regulação gênica
• Regulação de enzimas já sintetizadas
– Inibição competitiva
– Inibição não competitiva (alostérica)
– Inibição por feedback

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Inibidores enzimáticos
• Irreversíveis
– Ligações químicas efetivas que inativam as
enzimas.
• Ex. organofosforados
• AAS

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Inibição enzimática reversível competitiva

Inibição enzimática reversível não competitiva

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Inibição por feedback

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• Qual é a diferença do metabolismo do álcool etílico e do álcool metílico?

• Qual é o tratamento possível nesse caso?
• Podemos considerar esse tratamento como inibição enzimática? De que tipo? Comente.

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