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UNIVERSIDADE CATÓLICA DE MOÇAMBIQUE

Faculdade de Ciências de Saúde

Curso: Medicina/ Ano Propedêutico


Disciplina: Biologia Celular e Molecular

AULA 5 – COMPOSIÇÃO QUÍMICA DAS CÉLULAS - PARTE - 2


Docente: Joana J.

05/2018

17/05/2018 Joana Januário, Docente


Proteínas
• São os compostos orgânicos mais abundantes da matéria viva
(cerca do 50 a 80% do peso seco da célula ).
• São compostos orgânicos de alto PM;
• Resultam da expressão de informação genética;
• Apresentam dimensões variadas – desde pequenos péptidos
até enormes polímeros com centenas de aminoácidos.
• Constituídas pela união de vários aa ligados através de
ligações peptídicas;
• São compostos quaternários - Constituídas por atomos de (C,
H, O, e N), Alguns aa podem conter átomos de enxofre.

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Estrutura Química Geral dos Aminoácidos
 Os aminoácidos (aa) são moléculas orgânicas de série saturada, cíclicos ou
heterocíclicos.
 Cada aa é composto por um átomo de carbono central (Cα), que se liga a um
grupo amina (NH2), a um grupo carboxílico (COOH), a um hidrogénio e a um
grupo radical (R).
O Radial R, é o factor que diferencia um aminoácido de outro.

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Ligação peptídica ou amídica.

- Os aa sofrem reação de polimerização.


- A Ligação peptidica ocorre entre o Grupo amina de um
aminoácido + grupo carboxila do aminoácido seguinte
- Reação de desidratação (liberação de molécula de água)

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DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS

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Propriedades químicas e eléctricas dos aa em solução aquosa

 Os aminoácidos são substâncias ANFOTÉRICAS ou ANFIPRÓTICOS -


em solução aquosa, comportam-se como um ácido ou como uma base,
formando também iões dipolares.
 O grupo carboxilo ioniza-se em solução aquosa libertando protões, e
adquirindo carga negativa.
 O grupo amina ioniza-se em solução aquosa aceitando protões e
adquirindo carga positiva.
Propriedades químicas e eléctricas dos aa em solução aquosa

O estado de ionização de um aminoácido varia com o PH do meio aquoso


em que o aa se encontra.
A acidificação do meio favorece a captura de um protão H+ pelo alfa-
carboxilato que se comporta como base fraca.

A alcalinização do meio favorece a liberação de um protão H+ do grupo alfa


amina que se comporta como acido.
Propriedades químicas e eléctricas dos aa em solução aquosa

 em pH fisiológico (6,0-7,0) , os aa ocorrem na forma ionizada dipolar, isto é, o


grupo carboxila com carga negativa (COO-) e o grupo amino com carga positiva
(+NH3).
 Essa forma ionizada do aa é denominada «ião dipolar, ião híbrido ou
zwitterião

forma dipolar
zwitterião
Um aminoácido nunca pode existir na forma não carregada
Classificação dos Aminoácidos

Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com vários critérios. A


classificação mais comum baseia-se na polaridade da Cadeia Lateral (grupo R) e
na sua carga eléctrica a valores de pH biológicos (6-7).

Alifaticos
APolar
Aromaticos
Cadeia
Lateral Neutra

Polar Quanto a Positiva (ou básica)


sua carga

Negativa ou (ácida)
Classificação dos Aminoácidos
a) Aminoácidos apolares:
 possuem uma cadeia lateral de natureza (hidrofóbica) pois, não fazem pontes
de H).
 O radical é constituído por átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila),
exceto a glicina (que possui um átomo de hidrogénio como cadeia lateral)

 Os aminoácidos dessa classe são: a glicina, a alanina, valina, leucina,


fenilalanina, triptofano, metionina, isoleucina, tirosina entre outos
Classificação dos Aminoácidos

 Aminoacidos apolares aromáticos - Os que apresentam anéis


no seu grupo R. A este grupo pertencem a tirosina, o
triptofano …….
Tarefa:
Classificação dos aa quanto a polaridade

1
4
2
3

7
5 6

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Classificação dos Aminoácidos

b) Aminoácidos polares:

 possuem uma cadeia lateral de natureza hidrofílica. Isso se deve aos grupos
funcionais de suas cadeias laterais que formam pontes de hidrogênio com a
água.

 São classificados de acordo com a carga apresentada pelo grupo R e, Podem


ser subdivididos em três grupos:

• Aminoácidos polares neutros ou não carregados


• Aminoácidos polares com carga positiva (básicos)
• Aminoácidos polares com carga negativa (ácidos)
Classificação dos Aminoácidos
b.1) Aminoácidos polares neutros ou não carregados (sem carga)
 Os grupos R destes aminoácidos são hidrofílicos. Seus grupos funcionais de
formam pontes de hidrogênio com a água.

 Segundo (QUINTAS AT ALL, 2008) Esta classe de aminoácidos inclui:


serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteina e tirosina. …..

.
Classificação dos Aminoácidos

b.2) Aminoácidos polares básicos - Seu grupo R apresentam carga líquida


positiva em soluções neutras (pH = 7,0) .

 Dessa classe fazem parte: a lisina, arginina e histidina.


Classificação dos Aminoácidos

b.3) Aminoácidos polares ácidos - Seu grupo R tem carga líquida negativa em
soluções neutras (pH = 7,0)

 Este grupo inclui: O aspartato e e a glutamato. Vale destacar que cada um


deles possui na cadeia lateral um segundo grupo carboxila ionizado em pH
7,0.
Classificação nutricional dos Aminoácidos:

• AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS – o organismo não consegue sintetizar,


mas são obtidos na alimentação.
• Ex: Fenilalanina, Histidina, Isoleucina, Lisina, Leucina, Metionina,
Treonina, Triptofano, Valina.

• AMINOÁCIDOS não ESSENIAIS ou NATURAIS – o organismo é capaz


de sintetizar.
• Ex: Ácido Aspártico, Ácido Glutamico, Alanina, Arginina, Asparagina,
Cisteína, Glicina, Glutamina, Prolina, Serina, Tirosina .
• O organismo animal é capaz de produzir apenas 12 dos 20 aminoácidos
existentesna natureza, devendo os demais serem retirados da
alimentação.
• Já os vegetais são capazes de produzir os 20 aminoácidos.

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A importância dos aminoácidos

A importância dos aminoácidos é vital para o organismo.


• são unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas.
• Funcionam como sistema tampão, ou seja, actuam no
controle do pH das células.
• São um elemento necessário para os processos físicos
que afetam ao corpo como o crescimento muscular, a
produção de hormônios e o bom funcionamento do
sistema nervoso.

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Proteínas
• As proteínas diferem uma das outras pela:
 Ordem dos aminoácidos
 Tipo dos aminoácidos
 Número do aminoácidos
Organização Estrutural das Proteínas
• Quando o número de aa é até 12, são classificadas em dipeptídeo, tripeptídeo, etc.
• Cadeias com 12 a 20 aa são denominadas de oligopeptídeos.
• Cadeias maiores são chamadas de polipeptídeos
• Seundo (QUINTAS at all, 2008) As proteínas são formadas pela união de 80 ou mais
aminoácidos.
• A forma das proteínas é um factor muito importante na sua actividade, pois se ela é
alterada Proteína inactiva.

pode ser provocado por altas


temperaturas, alterações do pH,
ambientes hidrofóbicos e altas
concentrações de sais.
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Organização Estrutural das Proteínas

A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na


quebra das estruturas secundária, terciária e quaternária de uma proteína.

As proteínas apresentam 4 Níveis de organização da estrutura molecular, que


correspondem a uma hierarquia na sua organização e complexidade:

 Estrutura primária:
 Estrutura secundária:
 Estrutura terciária:
 Estrutura quaternária:

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1-Estrutura primária:
• Sequência linear de aa é determinada pela informação genética presente
no DNA, a partir da qual a proteína é transcrita;

• Os resíduos de aa ligam-se entre si por ligação peptídicas e /ou por pontes


dissulfeto (se existentes);

• A cadeia apresenta um terminal amina e um terminal um carboxílico

ponte
dissulfeto

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2-strutura secundária:
 Resulta de vários arranjos espaciais de partes da cadeia linear de aa.
 As interacções ocorrem entre segmentos adjacentes (próximos) entre si.
 Nesta, a estrutura primária se enrola sobre ela mesma, o que confere a forma
helicoidal e folha beta para a “fita de aminoácidos”.

Para além das ligações peptídicas,


também estão envolvidas as chamadas
pontes de H entre grupo - NH de uma
ligacao peptidica e o O do grupo carbonila
(C=O) de um aminoácido especifico na
mesma cadeia peptídica

As pontes de hidrogénio que


estabilizam estas estruturas estão
hélice alfa folha beta indicadas a tracejado.

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3. Estrutura Terciária
- Corresponde ao arranjo e à organização das alfa-hélices e folhas beta devido a
atração entre as cargas eléctricas dos aminoácidos.

- As interações ocorrem entre segmentos que são distantes entre si.

- A Est. Ter. surge quando a estrutura secundária se enrola sobre ela mesma.

- Esta corresponde ao arranjo tridimensional dos resíduos de aa e, é de extrema


importância porque geralmente coincide com a chamada estrutura activa, que
confere à proteína uma função biológica específica.

- pode ganhar uma forma enovelada ou alongada.

- Ocorre nas proteínas fibrosas e também nas globulares, as mais complexas


estrutural e funcionalmente.

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Estrutura Terciária

Estruturas irregulares

diversos tipos de
estrutura secundária
enroladas sobre si na
mesma molécula.

α-hélice
Folha-β

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Estrutura Terciária

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ESTRUTURA TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS

As ligações peptídicas não são os únicos componentes das proteínas a interagir


entre si: os grupos constituintes das cadeias laterais (R) também apresentam
essa capacidade.

Nas cadeias laterais, podemos encontrar diferentes tipos de força


intermolecular:
a)-Pontes de hidrogênio:
b)-Ligações hidrofóbicas
c)- Ligações electrostaticas ou interações iônicas:
c) Pontes de enxofre ou ligações dissulfeto:

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Diferentes Tipos de força intermolecular na estrutura terciária das
proteínas :

a)-Pontes de hidrogênio: ocorrem entre um átomo de O de um grupo hidroxila (-


OH) de um aminoácido específico e o H do carbxila (COOH) de outro
aminoácido.

b)-Ligações hidrofóbicas: ocorrem entre cadeias apolares de aminoácidos como


Leu, Ile, Ala, Val e Fen.

c)- Ligações / interações iônicas: interação devida à atracção entre porções


carregadas de sinais opostos presentes nos grupos laterais de dois
aminoácidos.

d)-Pontes de enxofre ou ligações dissulfeto: os aminoácido cisteína e possui


grupamentos tiol (-SH) em sua cadeia lateral. Dois resíduos de cisteína podem,
assim, interagir originando uma ligação -S-S-.

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A figura a seguir ilustra uma cadeia polipeptídica na qual ocorrem os quatro
tipos de interacção acima descritos:

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Estrutura quaternária

 Não está presente em todas as proteínas;


 É não linear e tem origem na associação entre várias estruturas
terciárias que assumem formas espaciais bem definidas
 Aumenta a estabilidade da proteína pela redução da relação
superfície/volume;
 É eficaz nas vias metabólicas/catalíticas
 Na estrutura Quaternária: As unidades são mantidas e estabilizadas
pelas mesmas interações da estrutura terciária.
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Desnaturação de proteínas

• A forma da proteína é importante para a sua função. Mas alguns fatores


como a temperatura, radiação, PH, entre outos, podem romper as
ligações que mantém a forma da proteína, alterando a sua estrutura.

• Quando a estrutura da proteína sofre alteração, diz-se que ocorreu a


desnaturação.

• Uma leve desnaturação é reversível, mas uma desnaturação acentuada é


irreversível. Neste caso a proteína perde sua forma e função.

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Proteínas conjugadas

São proteínas que se associam a outras substâncias.


Exemplos:
1-Glicoproteínas - (proteínas + glicídios)

2-Nucleoproteínas - (proteínas + ácidos nucleicos) - encontramos


nos cromossomos, ribossomos.

3- Lipoproteinas – (proteínas + lípidos)

4- Metaloproteinas - (Ex: proteínas + Ferro ou cobre ou zinco ….)

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Funções das Proteínas

Exercem uma grande variedade de funções nas células;


Podem ser divididas em 2 grupos:

 Dinâmica – Reguladora/hormonal, defesa, nutritiva, catálise


de reacções, contracção muscular, transporte, entre outros;

 Estruturais – São aquelas que possuem a função de


promover a sustentação estrutural, suporte e protecção aos
tecidos do organismo.

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Função Dinâmica das Proteínas :

a) Função Hormonal / função reguladora – Muitos hormônios do


nosso corpo são de natureza protéica. Ex: insulina; controla a
glicemia no sangue.
A glucagona – pesquisar

b) Função de Defesa – no nosso sistema imunitário existem


proteínas (ex. anticorpos /imunoglobulinas), especializadas na
identificação e inactivação de proteínas sintetizadas pelos
organismos invasores;

A tromboplastina, trombina e o fibrinogênio também são


proteínas de defesa, pois atuam na coagulação do sangue em
caso de ferimentos e cortes, evitando a perda sanguínea

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Função Dinâmica das Proteínas :

c) Função Nutritiva – os alimentos ricos em proteínas são fontes


naturais de aa indispensáveis aos seres vivos para a produção de
outras proteínas;

d) Função Enzimática – proteínas especiais com função catalítica


EX: Proteases/peptidases –quebram ligações peptídicas entre os
aminoácidos das proteínas;
Amilases, Isomerases, ligases, hidrolases, Oxidorredutases,
Catalase; ……

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Função Dinâmica das Proteínas :

g) Contráteis ou de mobilidade – a contração muscular é resultante do


deslizamento de dois tipos de filamentos protéicos que são actina e miosina.

h) Função de Transporte
• Nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos
existem proteínas que transportam substâncias como a glicose,
aminoácidos, …

• O LDL e o HDL são proteínas que transportam o colesterol que viaja pela
corrente sanguínea.

• A hemoglobina presente nas hemácias transporta gás oxigênio para os


tecidos.

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Funções das Proteínas

i)-Função Estrutural: participam como matéria-prima na sustentação e


protecção das estruturas celulares e histológicas.

• Exemplos de proteínas estruturais:


 Colagénio (nos ossos, tendões, cartilagens e na pele);
 Queratina (encontrada na pele, unhas e cabelo);
 Elastina (as fibras elásticas são formadas por elastina).

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Classificação das Proteínas

Podem classificar-se em função da:


• sua estrutura / Forma,
• composição e
• nº de cadeias polipeptídicas.

1. Classificação em relação à sua estrutura / Forma:


Aquando da síntese proteica, forma-se a cadeia polipeptídica – estrutura
primária das proteínas.
Após a formação da estrutura primária muitas proteínas, formam espirais,
estruturas pregueadas, estruturas alongadas e enovelam – conformação
tridimensional;

 Quanto a conformação tridimensional existem Duas classes principais


de proteínas:
• Fibrosas e
• Globulares

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Classificação das Proteínas em relação a sua estrutura / Forma (cont.)

a) Proteínas Fibrosas:

• São geralmente insolúveis em água (com muitos resíduos de aa


hidrofóbicos) e são fisicamente resistentes;
• Na sua maioria apresentam uma função – estrutural, suporte e protecção .
• Proporcionam resistência e flexibilidades às estruturas onde ocorrem
• São formadas por longas cadeias helicoidais e folhas que se dobram sobre si,
estabilizadas por diversas forcas intermoleculares.

• Normalmente contêm maiores quantidades da mesma estrutura secundária,


com forma longa e cilíndrica;

• Exemplo de proteínas fibrosas: colagénio, queratina, e a elastina (do


tecido conjuntivo elástico).

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Classificação das Proteínas em relação a sua estrutura /
Forma (cont.)

b) Proteínas Globulares
• São formadas por cadeias polipeptídicas que se dobram adquirindo a
forma esférica ou globular (novelo);
• Com diversos tipos de estrutura secundária
• Têm uma função dinâmica e incluem a maioria das enzimas, os anticorpos,
muitas hormonas e proteínas transportadoras .
• Na maioria, são solúveis em água;
• ( Exemplo – Hemoglobina- proteína solúvel em água)

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Classificação das Proteínas em relação a sua estrutura (cont.)

PROTEÍNAS GLOBULARES
Formas quase esféricas ou oblongas resultantes de um enrolamento
tipo novelo

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Hemo ou heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no
centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado porfirina.

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2-Classificação das Proteínas Quanto à composição:

1. Proteínas Simples
a)-Homoproteínas - Constituídas exclusivamente por
aminoácidos – por hidrólise fornecem apenas mistura de
aminoácidos;

Exemplo: albuminas, globulinas e histonas.

2. Proteínas Conjugadas
b)-Heteroproteínas - São constituídas por aminoácidos mais
outro componente não-protéico, denominado grupo prostético;

Exemplos: nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas,


metaloproteínas, glicoproteínas e cromoproteínas.
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Classificação das Proteínas Em relação ao número de cadeias
polipeptídicas:

a) - Proteínas Monoméricas: apenas uma cadeia polipeptídica.

b) - Proteínas Oligoméricas: proteínas formadas por mais de


uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de estrutura e função
mais complexas.

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LIPÍDEOS
Generalidades
• São compostos orgânicos heterogêneos, produzidas por processos orgânicos
tanto por vegetais como por animais.

De síntese celular (os não essenciais ) tanto por vegetais como por animais.
Os essenciais são adquiridos pela dieta. Ex: ómega-6 e omega -3

• caracterizadas pela sua fraca solubilidade em água porém, altamente


solúveis em solventes orgânicos, como o álcool, o éter, o clorofórmio, a
benzina e outros).

• São vulgarmente conhecidos como gorduras (lipos: grego  gordura);

• A maioria, são ésteres sintetizadas a partir da reacção entre ácidos


graxos e álcool (glicerol).

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Classificação dos lipídeos
Existem diversos critérios para classificar os lipídios. Podem ser classificados
de acordo com a natureza química em:
• Lipídios simples – Seus átomos: carbono, hidrogênio e oxigênio. São
formados pela união do álcool glicerol com ácidos graxos.
1. Glicerídeos. (Monoglicerídeos, Diglicerídeos e Triglicerídeos)
2. Ceras.
• Lipídios compostos - São formados pela união entre ácido graxo, glicerol e
outra substância.
Exemplos:
1. Fosfolipídios (Membrana das células)
2. Esfingolipídios (Membrana das células)

• Lipídios derivados - Destacamos os esteroides, dos quais o mais importante


é o colesterol, que é componente da membrana plasmática das células
animais e precursor dos hormônios.

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CLASSIFICAÇÃO DOS LIPÍDEOS

• ÁCIDOS GRAXOS – Simples na sua composição, são produzidos quando as


gorduras complexas são quebradas.
• GLICERÍDEOS - gorduras e óleos de origem animal e vegetal.
• CERAS - das abelhas e plantas.
• ESTERÓIDES – colesterol, vit. D e harmónios sexuais.
• FOSFOLIPÍDEOS – presentes nas membranas celulares.

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ÁCIDOS GRAXOS
• São as unidades fundamentais da maioria dos lipídios
• Predominantemente, não ocorrem em células e tecidos na forma livre
(são covalentemente ligados a diferentes classes de lipídios);
• São ácidos carboxílicos, com cadeia carbônica (curta, media ou longa);
• A cadeia carbônica pode ser saturada ou insaturada;
• geralmente contém um número par de átomos de carbono e não são
ramificados.
• A síntese de ácidos graxos ocorre no citoplasma das células.
(Preferencialmente no: Fígado, Tecido adiposo, Glândulas mamárias (na
lactação)
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CLASSIFICAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS
Ácido graxo saturado Ácido graxo insaturado

Sem duplas ligações; • Possuem pelo menos uma ligação


• sólidos à temperatura dupla ou tripla entre os carbonos
ambiente; sendo mono ou poli-insaturados.
• São gorduras de origem • (São geralmente líquidos à
animal e também temperatura ambiente;
vegetal; • Os óleos de origem vegetal são ricos
em Ácidos Graxos insaturados

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GLICERÍDEOS
formados a partir da reação de esterificação entre ácidos graxos e o álcool
(glicerol ou glicerina), geralmente na proporção de 3 para 1
respectivamente.

Triglicerídeos

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GLICERÍDEOS
O triglicérido formado pode ser uma gordura ou um óleo .
Será:
a) Uma gordura se for derivado de ácidos graxos saturados.( com
os carbonos todos unidos por ligações simples) – será sólida à
temperatura ambiente

b) Um óleo se for derivado de ácidos graxos insaturados.( se


apresentarem dupla ligação entre um ou mais pares de carbono) - será
líquida à temperatura ambiente.

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Funções dos glicerídeos

• reserva energética nos vegetais e nos animais,


predominantemente na forma de triglicerídeos
• O tecido adiposo – um isolante térmico, protege contra os
choques mecânicos, (protegendo os órgão internos).
• Absorvem as vitaminas lipossolúveis. (Vit. A, D, E, K)
• O consumo excessivo pode levar ao desenvolvimento da
arteriosclerose.

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Cerídeos (Ceras)

• Surge da reação: ácido graxo + álcool de cadeia longa .

• As ceras são altamente insolúveis em água, por essa razão


evitam a perda excessiva de água em folhas e frutos ( função
impermeabilizante )

• ocorrem nos revestimentos de alguns animais, as abelhas usam-


na como material de construção de moradias.

• A cera de ouvido é uma barreira de protecção do canal auditivo


contra as bactérias, evitando infecção.

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Lipídios
CERÍDEOS

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Esteróides
- são solúveis em lipidos
- Estrutura: Estrutura: 17 átomos de carbono interligados formando quatro
anéis aos quais estão ligadas cadeias carbônicas e outros tipos de átomos
como H, O, etc.

- São lipídeos que não possuem ácidos graxos em sua estrutura.

- Obtenção: síntese celular e Podem ser produzidos sinteticamente com


finalidade médico-terapêutica.

- Compreende os hormônios sexuais, precursores de algumas vitaminas, e o


colesterol
- Ex: de hormônios esteroides – corticosteroides, estrogênios,
progesterona, os androgênios (tal como a testosterona), entre outras.

- Local de produção dos hormônios esteroides - córtex da suprarrenal


/pelas gônadas.
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Esteróides

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Colesterol
• É um membro da família dos esteróides;
• Obtenção: síntese celular (colesterol endógeno -70% - no figado) e a partir da
dieta alimentar (colesterol exógeno- 30%).
• componente das membranas plasmáticas das células dos mamíferos ;
• É utilizado como matéria-prima para a biossíntese de vários hormônios
esteróides; por ex: hormônios sexuais
• o colesterol é constituinte dos sais biliares sintetizados no fígado.
• Apesar da má fama, o colesterol é um composto essencial para a vida;

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Colesterol
- Na sua forma pura, o colesterol é um composto sólido cristalino, branco,
insípido e inodoro.
- É um composto insolúvel em água e, consequentemente, insolúvel no sangue.

Como é feito o seu transporte pela corrente sanguínea?


• Antes de deixar as células hepáticas, o colesterol liga-se a uma classe
específica de proteínas conjugadas formando um complexo chamado
Lipoproteína.

• Existem vários tipos de lipoproteínas, e estas podem ser classificadas de


diversas maneiras.

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Lipoproteínas (HDL e LDL).
- As HDL, Representam a classe benéfica, podem transportar o excesso
de colesterol dos tecidos de volta para o fígado, onde é utilizado para a
síntese do ácido biliar.

- As HDL, podem ajudar para retardar o processo de formação da


arteriosclerose

- As LDL, Representam a classe maléfica ao ser humano: são capazes de


transportar o colesterol do sítio de síntese, o fígado, até as células de
vários outros tecidos.

- As LDL, quando em excesso tendem a acumular-se nas paredes dos


vasos sanguíneos formando placas de gordura que podem “entupir” as
artérias.

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Lipoproteínas ( LDL).

- As LDL, quando em excesso


tendem a acumular-se nas
paredes dos vasos sanguíneos
formando placas de gordura que
podem “entupir” as artérias.

Durante a passagem pelos vasos


sanguíneos as LDL sofrem
oxidação por radicais livres
presentes nas células

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Lipoproteínas ( LDL).

Esta oxidação activa


Após algum tempo Esta situação provoca
um mecanismo de
cria-se uma placa no interrupção do fluxo
defesa,
meio vaso sanguíneo; sanguíneo normal
desencadeando a
sobre a qual pode (arteriosclerose) e
infiltração de provoca complicações
ocorrer deposição de
leucócitos. cardiovasculares.
cálcio.

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Fosfolipídeos (Revisão )
- São os principais componentes das membranas biologicas.
- Nas M. B. Formam uma bicamada lipídica, com proteínas
imersas.
- A molécula de fosfolipídio é resultante da ligação glicerídio
+ grupo fosfato.
- A presença do grupo fosfato faz com que o fosfolipídio
tenha a aparência de um palito de fósforo. A cabeça é polar
e a haste é apolar.

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ÁCIDOS NUCLEICOS
• São macromoléculas responsáveis pelo armazenamento e
transmissão da informação genética.
• são polímeros de nucleotídeos compostos de:
 Base nitrogenada orgânica.
 Açúcar (pentose)
 Ácido fosfórico

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BASES NITROGENADAS
- derivadas de 2 compostos heterocíclicos :
Purinas: adenina e guanina
Pirimidinas: citosina, timina e uracila

Um composto heterocíclico é um composto que tem um anel, do qual fazem parte pelo
menos dois tipos diferentes de átomos
17/05/2018 Joana Januário, Docente
Estrutura dos ácidos nucleicos
A estrutura do DNA, foi proposta por
James Watson e Francis Crick , em
1953.
Complementaridade das bases:
A-T e G-C.

DNA - dupla hélice Par de


• bases empilhadas dentro da hélice bases
• Pontes de H e interacções
hidrofóbicas
• A pentose do DNA é a Desoxirribose.
• Não possui uracila
• Cadeias em direcções opostas
(orientação antiparalela) Esqueleto
de açúcar e
fosfato

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Dupla hélice / cadeias em direcções opostas

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Estrutura do RNA
Em relação ao DNA , 4 diferenças são importantes:
• O RNA possui uracila no lugar da timina na sequência de bases.
• A pentose do RNA é a ribose.
• O RNA é formado por uma fita única, com eventual pareamento de bases
intracadeia.
• A molécula do RNA é muito menor que a do DNA.
 Localização celular: núcleo (local de síntese ), citoplasma, cloroplastos e
naa mitocôndrias .

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VITAMINAS

- Descobriu-se a Importância Alimentar das Vitaminas durante a época das


grandes navegações à vela (sec XIII, XIV, ….).

- O termo Vitamina foi criado quando se descobriu que pequeníssimas


quantidades de uma substância, chamada Tiamina, pertencente ao grupo
das aminas conseguia evitar a doença beribéri. Por isso, essa substância foi
chamada Vitamina que significa Amina Vital.

- São substâncias orgânicas necessárias em pequeníssima quantidade e que o


organismo não consegue produzir.

- O corpo humano deve receber as vitaminas através da alimentação, por


injecção ou via oral.

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O beribéri é uma doença nutricional
Causa: Falta de vitamina B1 (tiamina)

Manifestações:
• Danos no sistema nervoso.
• Fraqueza muscular,
• Problemas gastro-intestinais
• Dificuldades respiratórias.
• Fraqueza e paralisia muscular

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VITAMINAS

- São Compostos de carbono, hidrogênio e o oxigênio,


possuem estrutura variada.
- Na sua maioria possuem em sua estrutura compostos
nitrogenados

- Seu excesso ou sua falta na nutrição provocam manifestações


no organismo.

- Muitas vitaminas actuam como co-factores em reações


enzimáticas. Assim, na ausência de determinadas vitaminas,
não se forma a enzima activa correspondente, o que perturba o
metabolismo celular.

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VITAMINAS
• Lipossolúveis são:
A (Retinol),
D (Calciferol),
E (Tocoferol)
K (Filoquinona)

• Hidrossolúveis são 8:

B1(Tiamina),
B2 (Riboflavina),
B6 (Piridoxina),
B12 (Cianocobalamina), Vitaminas complexo B
B3 Niacina,
B9 Ácido Fólico,
B8 Biotina,
B5 Ácido Pantotênico,

Vitamina C (Ácido Ascórbico)

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Classificação das vitaminas:

De acordo com sua solubilidade


Vitaminas Hidrossolúveis;
Vitaminas Lipossolúveis;

Vitaminas Hidrossolúveis
• É um grupo composto pelas vitaminas do complexo B e a
vitamina C.
• São substâncias polares, normalmente elas não são
armazenadas no organismo dos animais.
• Todo excesso de vitamina hidrossolúvel é eliminado pela
urina.
• As vitaminas hidrossolúveis são absorvidas pelo intestino e
transportadas pelo sistema circulatório.

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Metabolismo

 As vitaminas A, D, E e K são lipossolúveis, ou seja, são dissolvidas em


lipídios por isso são metabolizadas nos locais onde ocorre a metabolização os
lipídeos.
 São absorvidas por mecanismos similares aos da absorção de lipídeos.
 O excesso dessas vitaminas normalmente é armazenado nos mesmos locais
onde são armazenadas as gorduras do corpo.
 A vitaminas A é armazenada no fígado, a D, E e K no tecido adiposo e
muscular.
 A vitamina D tem função hormonal
 Em caso de hipervitaminose, as vitaminas lipossolúveis são mais tóxicas;

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Algumas hipervitaminoses

• Consumir vitamina A em excesso provoca queda de cabelo,


lábios rachados, pele seca, ossos enfraquecidos, dores de cabeça e
aumento da pressão no cérebro.
• O diagnóstico é baseado nos sintomas e em exames de sangue.
• A maioria das pessoas se recupera completamente quando pára
de tomar suplementos de vitamina A.
• Em excesso vitamina K causa lesões no fígado, icterícia e anemia

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Referências Bibliográficas:

1- amabis, j.m; martho, g.r, biologia das células, vol. 1são paulo, ed.: moderna;
2010.
2- amabis, j. m.; martho, g. r. fundamentos da biologia moderna. v. único. 4.
ed. são paulo: moderna, 2008.
3-carlos azevedo, biologia celular e molecular, 4ª edição, lidel, edições técnicas,
lisboa, 2005.
4- de robertis, e.m.f. & hib, j. bases da biologia celular e molecular. 3ª ed.
guanabara koogan -‐ rio de janeiro. 2001.

5-lehninger, a.l. nelson, d.; cox, m.. princípios de bioquímica. 4.ed. são paulo: ed.
s.a., 2006.
6-marzzoco, anita; torres, bayardo baptista. bioquímica básica. 2. ed. rio de
janeiro, 1999.

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FIM

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