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Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas.

. As proteínas são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa.


Todas as proteínas são constituídas por 20 aminoácidos (em combinações e sequências
diferentes), cada um deles com a cadeia lateral (grupo R) com características quimíca
diferentes. Para formar uma proteína, os aminoácidos se ligam de forma covalente em uma
sequência linear característica.

Aminoácidos.

Proteínas são polímeros de aminoácidos, há perda de elementos de água quando um


aminoácido é unido ao outro.

Aminoácidos compartilham características


estruturais comuns.

Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são


α-aminoácidos ( carbono alfa, CENTRO QUIRAL;
Todas as moléculas com um centro quiral
também são opticamente ativas – isto é, elas
giram o plano da luz polarizada. Eles têm um
grupo carboxila e um grupo amino ligados ao
mesmo átomo de carbono. Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono α
está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e
um átomo de hidrogênio. O grupos R, varia em
estrutura, tamanho e carga elétrica, e que
influenciam a solubilidade dos aminoácidos em
água. Em decorrência do arranjo tetraédrico dos
orbitais de ligação em volta do átomo de
carbono α, os quatro grupos diferentes podem
ocupar dois arranjos espaciais únicos( D e L),
portanto, os aminoácidos têm dois
estereoisômeros possíveis. Uma nomenclatura
especial foi desenvolvida para especificar a
configuração absoluta dos quatro substituintes
dos átomos de carbono assimétricos. As
configurações absolutas de açúcares simples e
de aminoácidos são especificadas pelo sistema
D, L. Outro sistema para especificar a
configuração ao redor de um centro quiral é o
sistema RS, utilizado na nomenclatura
sistemática da química orgânica para descrever,
com mais exatidão, a configuração das
moléculas com mais de um centro quiral.

Os resíduos de aminoácidos em
proteínas são estereoisômeros L.
Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente estereoisômeros L.

É dificil para um químico separa sintéticamente os isômeros D e L, porém para um sistema


vivo, os isômeros D e L são tão diferentes entre si quanto a mão direita é diferente da
esquerda. As células são capazes de sintetizar especificamente os isômeros L de aminoácidos
porque os sítios ativos de enzimas são assimétricos, tornando estereoespecíficas as reações
por elas catalisadas.

Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R


O tópico pode ser simplificado agrupando-se os aminoácidos em cinco classes principais com
base nas propriedades dos seus
grupos R particularmente sua
polaridade ou tendência para
interagir com a água em pH
biológico (próximo do pH 7,0). A
polaridade dos grupos R varia
amplamente, de apolar e
hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao
altamente polar e hidrofílico

(hidrossolúvel).

Grupos R apolares, alifáticos: As


cadeias laterais de alanina, valina,
leucina e isoleucina tendem a se
agrupar no interior de proteínas,
estabilizando a estrutura proteica
por meio de interações
hidrofóbicas.

Grupos R aromáticos:
Fenilalanina, tirosina e triptofano,
com suas cadeias laterais
aromáticas, são relativamente
apolares (hidrofóbicos).
Grupos R polares, não carregados: Os grupos R desses
aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais
hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares,
porque eles contêm grupos funcionais que formam
ligações de hidrogênio com a água. Essa classe de
aminoácidos inclui a serina, treonina, cisteína, asparagina e
glutamina

3.2 Peptídeos e proteínas.


Agora o foco passa a ser os polímeros de aminoácidos, os
peptídeos e as proteínas. Os polipeptídeos que ocorrem
biologicamente variam em tamanho de pequenos a muito
grandes, consistindo em dois ou três a milhares de resíduos de
aminoácidos ligados.

Peptídeos são cadeias de aminoácidos.


Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas
de modo covalente por meio de uma ligação amida
substituída, denominada ligação peptídica, a fim
de produzir um dipeptídeo. Tal ligação é formada
pela remoção de elementos de água (desidratação)
do grupo α-carboxila de um aminoácido e do grupo
α -amino do outro. Quando muitos aminoácidos se
ligam, o produto é chamado de polipeptídeo.

Em um peptídeo, o resíduo de aminoácido na


extremidade com um grupo a-amino livre é
chamado de resíduo aminoterminal (ou N-
terminal); o resíduo na outra extremidade, que tem
um grupo carboxila livre, é o resíduo carboxiterminal
(C-terminal).