Universidade Federal Rural da Amazônia.

Curso de Graduação em Engenharia Ambiental e Energias Renováveis.

4º Estudo dirigido da disciplina de Bioquímica.

Docente: Reginaldo Alves Festucci Buselli.

Grupo 5/ T2
Discentes: Adriano de Farias Rodrigues Junior- 2019038463
Beatriz Potter da Rosa Leão- 2019021878
Emerson Dias da Silva- 2021026147
Jully Laise da Silva Lopes- 2021004874
Lucas Souza dos Santos- 2018019329
Nidia Nogueira Santos- 2021026414

Belém-PA
2019
 Disciplina Bioquímica

4º estudo dirigido: Aminoácidos

1) O que são aminoácidos?
R: Os aminoácidos são as unidades que formam as proteínas e cada resíduo de
aminoácido é unido através de ligações covalentes chamadas ligações peptídicas.
Uma compilação de 20 aminoácidos é utilizada para formar as proteínas todos os 20
aminoácidos são α aminoácidos eles possuem um grupo amino e um grupo carboxila
ligado ao mesmo Cα.

2) Quais são as funções dos aminoácidos?

R: Os Aminoácidos são fundamentais na construção do corpo. Além de compor as
células e recuperar os tecidos, eles formam anticorpos para combater as bactérias e
vírus que possam nos infectar. Esses compostos fazem parte das enzimas e do
sistema hormonal sendo responsáveis pela composição das nucleoproteínas (RNA e
DNA) e por transportar oxigênio por todo o corpo e ainda participam das atividades
dos músculos.

3) Apresente a estrutura geral dos aminoácidos.

R: Esta estrutura é comum a todos os tipos de α-aminoácidos, com exceção a um (a
prolina, aminoácido cíclico, é a exceção). O grupo R, ou cadeia lateral, ligado ao
carbono α é diferente em cada aminoácido.

4) Quais são as características dos grupos R que diferenciam os vinte

aminoácidos?
R: Se diferem em estrutura, tamanho e carga elétrica, o grupo R influencia também na
solubilidade dos aminoácidos em água.

5) Por que os aminoácidos presentes em proteínas são L-estereoisômeros?

R: As células são capazes de sintetizar especificamente L-estereoisômeros de
aminoácidos por que o sítio ativo das enzimas é assimétrico. Assim, as reações que
elas catalisam são estereoespecíficas.

6) De acordo com as características de seu grupo R, os aminoácidos podem ser

classificados em cinco classes. Quais são essas classes?
R: As 5 classes encontradas nesse grupo R, são as seguintes:
1- Grupo R apolar
2- Grupo R aromático
3- Grupo R polar não carregado
4- Grupo R polar carregado positivamente
5- Grupo R polar carregado negativamente

7) Apresente a classe, o nome e a estrutura química dos 20 aminoácidos

encontrados em proteínas. Quais desses aminoácidos contribuem para as
interações hidrofóbicas e hidrofílicas?
R: Os vinte aminoácidos podem se dividir em cinco classes:
Grupo R apolar, grupo R aromático, grupo R polar não carregado, grupo R polar
carregado positivamente e grupo R polar carregado negativamente.

-Grupo R apolar:
Glicina: Valina:

Alanina: Prolina:

Leucina: Isoleucina:

Metionina:

-Grupo R aromático:
Fenilamina: Tirosina:
Triptofano:

-Grupo R polar não carregado:

Serina: Treonina:

Cisteína: Asparagina:

Glutamina:

- Grupo R polar carregado positivamente:

Lisina: Argininau:
Histidina:

- Grupo R polar carregado negativamente:

Aspartato: Glutamato:

Desses aminoácidos contribuem para as interações hidrofóbicas e hidrofílicas:

-Hidrofóbicas:
Alanina; valina; leucina; isoleucina; metionina; fenilanina; tirosina; triptofano.
-Hidrofílicas:
Serina; treonina; cisteína; asparagina; glutamina; lisina; arginina; histidina; aspartato;
glutamato.

8) Quais são os aminoácidos que absorvem a luz ultravioleta? A que grupo eles
pertencem? Apresente as suas estruturas químicas.
R: O grupo em questão é o de aminoácidos aromáticos. Os aminoácidos que
absorvem essa energia luminosa são os:
Triptofano: Tirosina:

Fenilanina:
9) Quais são os aminoácidos incomuns? Cite somente seus nomes.
R: São eles: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, 6-N-metillisina, Y-carboxiglutamato,
desmosina e selenocisteína(exceção)

10) Quais são as modificações reversíveis que ocorrem em aminoácidos?

R: Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem ser modificados
transitoriamente para alterar as funções da proteína. A adição de grupos fosforil, metil,
acetil, adenilil, ADP -ribosil ou outros grupos a resíduos de aminoácidos específicos
pode aumentar ou diminuir a atividade de uma proteína.

11) Cite o nome de dois aminoácidos que não são constituintes de proteínas.
Quais são suas funções?
R: Ornitina e Citrulina apresentam uma diversidade de funções, mas não são
encontrados em proteínas. A função da ornitina no organismo é participar do ciclo da
uréia, via pela qual a uréia é retirada dos aminoácidos e eliminada através da urina
pelo organismo. Além disso, é também convertida no aminoácido Larginina, assim
como o inverso também ocorre. A L-ornitina é utilizada como hepatoprotetor (evitando
danos ao fígado) e suplemento alimentar em formulações contendo outros
aminoácidos, como a L-citrulina e a L-arginina. Já a Citrulina é um aminoácido
intermediário do ciclo da uréia, não proteico, sintetizada a partir de arginina e
glutamina nos enterócitos e liberada na circulação portal. Por isso, esse aminoácido
está quase ausente nos alimentos, sendo a melancia uma notável exceção.

12) Apresente a estrutura química geral das formas não-iônica, iônica, iônica
dipolar (ácido) e iônica dipolar (base) de um aminoácido.
R:Formula Não Iônica: Formula iônica dipolar:
Formula Iônica dipolar como base:

Formula Iônica dipolar como ácido:

13) Dada a curva de titulação do aminoácido glicina (abaixo). Apresente e

discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa
curva. Mostre como foi encontro o valor do ponto isoelétrico (5,97).
R: Os dados obtidos da curva de titulação do aminoácido glicina foram:
1- pK1 do grupo COOH (2,34)
2- pI (5,97) → pH em que a carga elétrica do aminoácido é igual a zero
3- pK2 do grupo +NH3 (9,60)
4- Regiões de poder tamponante da glicina (pHs): 2,34 e 9,60
5 PH>pI → aminoácido tem carga – e se moverá em direção ao eletrôdo positivo
6- PH
Sendo o cálculo utilizado para determinar o ponto isoelétrico foi:
pI = (pK1 + pK2) /2), pois o aminoácido não possui um grupo R ionizável.

14) O conhecimento da massa e do ponto isoelétrico dos aminoácidos é

importante? Explique.
R: Sim. Através do ponto isoelétrico(pl) conseguimos determinar como irá se deslocar
a carga de um aminoácido quando submetido ao campo elétrico. E com a massa
molecular podemos calcular os resíduos de um aminoácido.

15) Dada a curva de titulação do aminoácido glutamato (abaixo). Apresente e

discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa
curva. Calcule o ponto isoelétrico.
R: Os dados obtidos da curva de titulação do aminoácido glicina foram:
1- pK1 do grupo COOH (2,19)
2- pI (3,22) → pH em que a carga elétrica do aminoácido é igual a zero
3- pK2 do grupo +NH3 (9,67)
4- pKr= 4,25
5 PH>pI
6- PH
7- Há regiões de poder tamponante pois, em valores de pH equivalentes aos pK’s, o
aminoácido apresenta 50% de sua estrutura protonada e 50% desprotonada
Sendo o cálculo utilizado para determinar o ponto isoelétrico foi:
pI = (pK1 + pKR) /2) → COOH, pois o aminoácido possui um grupo R ionizável.
- Em valores de pH acima do valor de pI, o aminoácido apresentará carga líquida
negativa

Anexos:

1- Curva de titulação do aminoácido glicina

2- Curva de titulação do aminoácido glutamato

OBS: Entregar o estudo dirigido, conforme discutido em sala de aula virtual, em nossa
próxima aula.