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Bioquímica
Bioquímica
Universidade de São Paulo (USP)
9 pag.
3)Escrever as funções que as proteínas podem desempenhar nas células vivas? Para
cada função citada dê um exemplo de uma proteína.
.Funções biológicas das proteínas: Transporte-> hemoglobina que transporta oxigênio para
os tecidos e mioglobina no sangue e músculos.
Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino (-NH )
e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada: -
NH , -COO e –NH .
Os aminoácidos tem uma fórmula básica comum, na qual os grupos amino e carboxila
estão ligados ao carbono , ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo
variável chamado cadeia lateral ou grupo R:
Os aminoácidos apolares têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de
hidrocarboneto, que não interagem com a água. Pertencem a este grupo: glicina, alanina,
valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Aminoácidos Polares: são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica
líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. Estes
aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo
.Aminoácidos essenciais: possuem esqueletos de carbono que seres humanos não podem
sintetizar, podendo obter apenas a partir da dieta.
10)Um aminoácido com um grupo ionizável na cadeia lateral, como por exemplo, a
lisina pode apresentar 4 formas iônicas diferentes. Explicar por que. De que depende
a predominância de cada forma?
A carga elétrica total da molécula de um aminoácido resulta da soma algébrica das cargas
apresentadas pelos seus grupos ionizáveis, que, por sua vez, dependem dos valores de
seus pKa e do pH do meio. Assim, o grupo carboxila pode apresentar-se sem carga
negativa; o grupo amino é neutro ou tem carga positiva.
12)Definir pI de um aminoácido.
Para cada proteína existe um determinado valor de pH- chamado ponto isoelétrico (pI), no qual
o número de cargas positivas equivale ao número de cargas negativas. Neste pH, a molécula é
Ligação peptídica é uma ligação entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino
de outro.Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.
Quimicamente, a formação da ligação peptídica pode ser representada pela seguinte equação:
.Cadeia polipeptídica: cadeia constituída por unidades planares (unidades peptídicas- C-O,N,H)
, unidas entre si por uma articulação flexível- o carbono .
Proteínas fibrosas tem forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham papel
basicamente estrutural nos sistemas biológicos (queratina e colágeno). Proteínas globulares
3) Definir alfa queratinas. Dar exemplos de alfa queratinas. Onde podem ser encontradas? S
ão duas ou tres cadeias em alfa hélice formando fibrilas e fibras. Em cabelos, lã, fibras.
4) Como as alfas queratinas podem se associar? Qual o tipo de ligação química envolvida
nessa associação, mais freqüentemente?
6) Qual é a conformação típica da molécula do colágeno? Por que o colágeno tem essa
conformação? Qual a função do colágeno? Onde ele pode ser encontrado?
Formada por cadeia linear. A cadeia peptídica é que eestabiliza a estrutura primária. Não
possui alfa hélice e nem folha beta pregueada.
Uma hélice é estabilizada por uma ampla formação de pontes de hidrogênio entre os átomos
de oxigênio das carbonilas e os hidrogênios das amidas das ligações peptídicas que compõem
o esqueleto polipeptídico. A folha B é uma estrutura na qual todos os componentes da ligação
estão envolvidos com pontes de hidrogênio. Por possuirem uma aparencia pregueada é que
são denominadas Folhas B pregueadas. São formadas por duas ou mais cadeias peptídicas ou
segmentos de cadeias polipeptídicas, as quais apresentam-se quase totalmente estendidas.
Folhas paralelas e antiparalelas: uma folha B pode ser formada por duas ou mais cadeias
polipeptídicas ou segmentos de cadeias polipeptidicas separados, dispostos de forma
antiparalela um ao outro ou de forma paralela.
10) Definir estrutura secundária de proteínas. Citar exemplos de proteínas que tenham apenas
estrutura secundária e de proteínas que possuem algum conteúdo de estrutura secundária.
Tem uma organização mais específica. Tem formação de alfa hélice e/ou folha beta
pregueada. Todas as duas são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Proteínas que tem
apenas estrutura secundária: Proteína fibrosa (queratinas). Proteínas que possuem algum
conteúdo de estrutura secundária: Proteína globular.
11)Explicar por que nem todas as proteínas apresentam apenas estrutura secundária.
Porque as pontes de hidrogênio podem não conseguir fazer ligações ou em alfa hélice ou em
folha beta pregueada e ficarem dobradas.
12) Definir estrutura terciária e quaternária das proteínas. Quais são as ligações químicas
envolvidas na estabilização da estrutura terciária ? e da quaternária?
Terciária: além de ter folha beta pregueada e alfa hélice, sua estrutura é em formato de um
novelo. Fica enovelado. Ligações quimicas: ligação ionica, ponte de hidrogênio, interações
hidrofóbicas e pontes dissulfeto. A quarternária possue duas ou mais estruturas terciárias
juntas. Exemplo: hemoglobina.
13) Definir proteínas conjugadas. Definir grupo prostético. Dar exemplos de proteínas
conjugadas.
É a conformação mais estável que a molécula pode assumir e reflete um equilíbrio delicado
entre as interações ocorridas no interior da molécula protéica e entre esta e o meio.
Desnaturação resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e
terciárias, onde ocorre a perda total da estrutura tridimensional da proteína.
Aquecimento, extremos de pH, uréia e detergentes. Essas reações fazem romper as ligações
peptídicas.
19) O que acontece com uma proteína que não foi enovelada corretamente?
20) Qual é o agente infeccioso da doença popularmente conhecida como “doença da vaca
louca”?