Questões para casa

João Paulo Zamban

1. Qual é a estrutura geral de um aminoácido? Como parte de sua resposta, explique:

R: Cada aminoácido é formado por um grupo carboxila (- COOH) e um grupo amina (-NH2), que
estão ligados a um átomo de carbono. Nesse átomo de carbono estão ligados ainda um átomo de
hidrogênio e um radical (R), que varia de um aminoácido para outro.

a.. Quais partes dos aminoácidos são diferentes.

R: Cada aminoácido apresenta uma cadeia lateral diferente ligada ao carbono-α.

b. Os principais tipos ou categorias de aminoácidos.

R:

Aminoácidos essenciais:

• BCAA (valina, leucina e isoleucina)

• Lisina
 • Treonina
• Fenilalanina
• Metionina
• Histidina
• Triptofano

Aminoácidos não essenciais:

• Glutamina
• Aspartato
• Glutamato
• Arginina
• Alanina
• Prolina
• Cisteína
• Asparagina
• Serina
• Glicina
• Tirosina

2. Onde estão as proteínas encontradas nos organismos? Quais estruturas do seu corpo são
feitas principalmente de proteínas?

R: As proteínas estão presentes em praticamente todas as estruturas celulares e estão

presentes na constituição de anticorpos e hormônios, também são encontradas na pele, cabelo,
tecido e músculos.
• A fenilalanina é precursora da tirosina, que produz a melanina, molécula responsável pela
cor dos cabelos e da pele.
• A anidrase carbônica é uma enzima que catalisa a reação de formação do ácido carbônico
que mantém o pH do sangue constante. Por meio dessa enzima, essa reação ocorre cerca
de 10 milhões de vezes mais rápido.
• A insulina é uma proteína sintetizada em nosso organismo e possui como principal função
o controle dos níveis de glicose no sangue. Sua carência é um dos fatores que resultam no
desenvolvimento do diabetes tipo 1 e 2.
• Uma classe de proteínas encontradas no plasma sanguíneo são as gamaglobulinas e entre
elas estão as imunoglobulinas que ajudam a prevenir e combater infecções importantes e
doenças. Em casos específicos, alguns médicos receitam injeções de gamaglobulina
extraída do plasma de pessoas que já adquiriram imunidade à doença que o paciente está
exposto.

3. Quais são as formas comuns de moléculas de proteína? O que determina qual dessas
formas uma proteína irá formar?
R:
• Estrutura primária das proteínas

A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações
peptídicas.
Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até
mesmo levar à morte.
 • Estrutura Secundária

É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela
atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e
a beta-folha ou beta-pregueada.

• Estrutura Terciária

A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.

Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido ao
enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.

• Estrutura Quaternária

A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que
se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
4. Quais são as quatro principais forças de interação molecular que determinam as formas de
proteína? Quais forças são responsáveis por cada uma das seguintes e quais partes dos
aminoácidos experimentam essas forças?

R:
• Pontes de Hidrogênio
• Ligações hidrofóbicas
• Forças de Van der Waals
• Pontes Salinas
• Interações iônicas
• Pontes de Enxofre
• Ligações dissulfeto

a. Formação de alfa hélices.

R: A Formação de alfa hélices ocorre por meio de interações do tipo ponte de hidrogênio entre o
H do grupo amino e o O do grupo carbonila no grupo secundário.

b. A forma final tridimensional de uma proteína.

R: Forças não covalente estabilizam a estrutura protéica tridimensional:

• Pontes de Hidrogênio
• Interações Hidrofóbicas
• Interações eletrostáticas
• Forças de Van der Waals

c. Como 2 ou mais proteínas se juntam em grupos complexos.

R: Algumas proteínas são constituídas por várias cadeias polipeptídicas, também conhecidas
como subunidades. Por meio da junção das subunidades, dão à proteína sua estrutura
quaternária.
Ligações de hidrogênio e forças de dispersão de London) mantém as subunidades juntas para
formar a estrutura.

5. Com base na estrutura das proteínas, como você explicaria o por quê do pêlo do Beau mudou
de liso para encaracolado? Certifique-se de que sua explicação descreva o que está acontecendo
no nível molecular das proteínas.

R: A haste dos pelos consiste em três tipos de ligações: Ligação de Hidrogênio, Pontes salinas e
Ligações Dissulfeto. A ligação de Hidrogênio permite que os pelos mudem de forma
temporiariamente e produz uma fixação flexível. As ligações Dissulfeto são mais fortes e
permanentes, necessitando, produtos químicos fortes para quebrá-las