AMINOÁCIDOS E

PROTEÍNAS
Andréia Thais da Silva Monte
Daiene Rocha de Carvalho
Erick Lucas Reis de Siqueira
João Victor de Andrade Silva
Taian Sarraf Santana
Thaffny Gama dos Anjos
Thays Rodrigues Peres
 Aminoácidos e Proteínas

As proteínas são moléculas orgânicas

1 mais abundantes nas células e
correspondem cerca de 50% do seu peso seco.

são macromoléculas de alto peso

molecular
polímeros de compostos orgânicos
simples, os aminoácidos
formada por no minimo 50
moléculas de aminoácidos
chegando até 30.000

Ferritina

exemplos: Colágeno
Fibrinogênio
 Aminoácidos e Proteínas

Os aminoácidos encontrados em peptídeos

1 e proteínas, são formados por
um grupo funcional composto de:

todos os aminoácidos possuem um

carbono-alfa que geralmente é tetraédrico
ou assimétrico
 Aminoácidos e Proteínas
A união entre os aminoácidos é caracterizada pela quantidade de
aminoácidos ligados formando um dipeptídeo, tripeptídeo ou formar
1
uma cadeia chamada de polipeptídeo.
existem cerca de 20 aminoácidos

os aminoácidos são conhecidos como

essenciais e os não essenciais
Propriedades ácido-básicas dos
aminoácidos
Em solução, grupamentos amino e ácido se ionizam.

O pH determina a predominância
da carga:

pH alto: Ácido carboxílico carrega

negativamente (forma aniônica)

pH alto: Amina carrega

positivamente (forma catiônica)
 Propriedades ácido-básicas
dos aminoácidos
Em determinado pH (pH isoelétrico
ou ponto isoelétrico), haverá
somente uma forma dipolar, onde
será observada uma neutralidade
elétrica na molécula.

O valor do pHi varia de acordo com o

aminoácido e corresponde a um valor
que serve como identificador e
classificador dos aminoácidos de
acordo com a variação do pH.
 Propriedades ácido-básicas
dos aminoácidos
No ponto isoelétrico, a concentração do
O ponto isoelétrico de um
íon dipolar está no seu máximo e as
aminoácido é o valor de pH
concentrações dos ânions e cátions são em que ele não tem carga
iguais, portanto se anulam e a carga do líquida
aminoácido é zero.
 Estruturas das proteínas
Devido à característica anfótera dos aminoácidos as proteínas terão conformação estrutural
bastante diversificada uma vez que os aminoácidos se relacionarão entre si de maneira
variada.

A flexibilidade dada pelo

Cα é devido ao fato de
ele ser assimétrico.
 Estruturas das proteínas
A estrutura molecular das proteínas é muito complexa, por essa razão é conveniente dividi-la
em níveis distintos de organização:

Estrutura primária: a estrutura

primária de peptídeos e proteínas
refere-se ao número linear e a
ordem dos aminoácidos presentes.
Estruturas das proteínas
Estrutura secundária: relaciona a forma que a
cadeia polipeptídica assume no espaço, que pode
ser de α-hélice ou β-folha pregueada.
 Estruturas das proteínas
Interações
Hidrofóbicas: Pontes de
ocorrem entre Hidrogênio: grande
aminoácidos de cadeia número de pontes de
lateral hidrofóbica, H são formadas no
excluindo e afastando interior e na superfície
as moléculas de água das proteínas.
no momento da
ligação.
Forças de van der
Estrutura terciária: Waals: é uma força de
corresponde às relações da atração inespecífica
cadeia polipeptídica no sentido que ocorre quando
de estabilizar a conformação dois átomos quaisquer
tridimensional. estão próximos.
 Estruturas das proteínas

Estrutura quaternária: é o arranjo

espacial entre cadeias peptídicas
das proteínas oligoméricas, definida
por interações não covalentes entre
as cadeias peptídicas e outros
compostos de origem não protéica
que, freqüentemente, fazem parte
da proteína.
Desnaturação Protéica

PH extremo
Perda da configuração espacial.
Temperatura elevada
Metabolismo dos AA e proténas

Dietética Tecidual

Fração energética

Tipos de organismos Condições metabólicas

 Metabolismo dos AA e proténas
Turnover proteico: –
1 Durante a dinâmica normal
de síntese e degradação das
proteínas no organismo.

Dieta rica em proteínas:

DEGRADAÇÃO OXIDATIVA 2 excedente de aminoácidos

podem ser catabolizados e
virar gordura ou glicogênio.

Durante o jejum prolongado

3 ou diabetes
proteínas são
mellitus:
utilizadas
como combustível
 Catabolismo dos AA

Os grupos amino e os esqueletos

carbônicos seguem caminhos distintos,
mas interligados.
Síntese da uréia
 Transaminação e Desaminação
A transaminação e desaminação são processos importantes que
acontecem em nosso corpo, devido o nosso organismo não conseguir
armazenar aminoácidos, assim é preciso transformá-los retirando o
agrupamento amina para serem utilizados como carboidratos, ácidos
graxos, e na respiração celular produzindo ATP.
Entretanto, é necessário compreender de onde vem o Glutamato, que
dará início as duas reações:

Alfa-cetoglutarato Aminoácido
 Transaminação e Desaminação

O aminoácido irá transferir o

grupo amina e o hidrogênio
para o Alfa-cetoglutarato, que
por sua vez transferir a dupla
O para o aminoácido.

Consequentemente o Alfa-
cetoglutarato se torna
Glutamato.
 Transaminação

Após o glutamato entrar na

mitocôndria ele interage com
oxalacetato, assim, o glutamato
estara recebendo a dupla O.

Através dessa troca que

ocorrerá a formação do alfa-
cetoglutarato novamente e no
aspartato.

O objetivo dessa reação é a

produção do aspartato, que
auxília na produção da uréia.
 Desaminação

Processo pelo qual o

aminoácido libera seu grupo
amina na forma de amônia e
se transforma em cetoácido
correspondente.

Essa reação é catalisada

pelas enzimas genericamente
denominadas desaminases ou
desidrogenases que possuem
como coenzima o NADP.
 Catabolismo dos Aminoácidos

Diariamente, há um renovação de cerca de 400g de proteínas

Taxa de renovação, denominada de taxa de turnover

11 aminoácidos são sintetizados no organismo

Mas a arginina é sintetizada e totalmente consumida no ciclo da

uréia, tornando-se indispensável na dieta. A cisteína e a tirosina
são sintetizadas a partir da metionina e fenilalanina
(aminoácidos essenciais), fazendo com que apenas nove
aminoácidos sejam independentes da alimentação.
 Catabolismo dos Aminoácidos
O cetoácido resultante das reações de transaminação e desaminação dos
aminoácidos têm diferentes destinos metabólicos, que podem ser
agrupados em dois grupos principais: cetogênicos e glicogênicos.

Cetogênicos: Esses aminoácidos

são degradados em cetoácidos Glicogênicos: Esses aminoácidos
que podem ser convertidos em fornecem intermediários
acetil-CoA, direta ou essenciais para o ciclo de Krebs,
indiretamente, na forma de como oxalacetato, fumarato,
acetoacetil-CoA. Eles fornecem succinil-CoA e α-cetoglutarato,
energia de forma imediata no além do piruvato. Esses
ciclo de Krebs. Os aminoácidos intermediários podem ser usados
cetogênicos incluem fenilalanina, ​na síntese de glicose por meio da
tirosina, triptofano, lisina, gliconeogênese quando
isoleucina, treonina e leucina. necessário.
Catabolismo dos
Aminoácidos
Biossíntese dos aminoácidos não
essenciais:

Glutamato

Glutamina
Biossíntese dos aminoácidos não
essenciais:
Biossíntese dos aminoácidos não
essenciais:

Esse GLUTAMATO vai doar o grupamento AMINA que adquiriu quando foi fixado o nitrogênio, vai doar pra um ALFA-
CETOÁCIDO, o OXALOACETATO. Quando ocorre a reação, a GLUTAMINA voltará a ser um alfa-cetoácido, no caso um
ALFA-CETOGLUTARATO e o OXALACETATO que recebeu o grupamento AMINA passa a ser um aminoácido, o ASPARTATO.
 REFERÊNCIAS

CAMPBELL, M.K.; FARREL S.O. Bioquímica. Versão COMBO. São Paulo:

Cengage Learning, 2007.
NELSON, D.L.; COX, M.M. Lehninger: Princípios de bioquímica. 3 ed. São
Paulo: Sarvier, 2002.
VOET, D.; VOET, J.G.; PRATT, C.W. Fundamentos de bioquímica. Porto Alegre:
ArtMed, 2000.
Obrigado!