Aminoácidos

 São monômeros que constituem um peptídeo ou uma proteína

 Todos os aminoácidos são constituídos de um carbono quiral ligado a um grupo amino, um
grupo carboxi, um hidrogênio e uma cadeia lateral, que é a parte que difere um aminoácido de
outro.
 O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa e liberando prótons, adquirindo carga
negativa (forma protonada)
 O grupo amino ioniza-se em solução aquosa e recebendo prótons, adquirindo carga
positiva (forma desprotonada)
 Um aminoácido se liga a outro através de ligações peptídicas:
 Ligações covalentes muito fortesestáveis
 A ligação é com o grupo aminoterminal de um aminoácido com o grupo carboxiterminal
de outro
 Ocorre através de uma reação de condensação com desidratação.
 Tem caráter parcial (50%) de dupla ligação graças a ressonância eletrônica – Elétrons
oscilando entre o C e o N.
 Possuem dois possíveis estereoisomeros: Levógiro (L-aminoácidos) e dextrogiro (D-
aminoácidos). Os L-aminoácidos são os únicos reconhecidos pelas enzimas do corpo humanos.
Os D-aminoácidos só estão presentes em pequenos peptídeos e em algumas bactérias.
 Ponto isoelétrico: É o pH no qual a molécula de aminoácido apresenta carga líquida = 0. É a
média do pK1 e pK2.

Classificação

 Quanto à carga elétrica: Varia com o pH

 Neutro: 1COOH e 1NH2
 Ácido: 2COOH e 1NH2
 Básico: 1COOH e 2NH2
 Quanto as propriedades do grupo R
 Apolares
 Podem ser alifáticos ou aromáticos (são hidrofóbicos e participam de ligações
hidrofóbicas)
 O grupo R é hidrofóbico
 Não doam prótons
 Não participam de ligações de hidrogênio
 Tendem a agrupar-se nas proteínas estabilizando a estrutura
 Localizam-se geralmente no interior da proteína
 Polares
 Neutros (sem carga)
 Carga positiva (básicos)
 Carga negativa (ácidos)
 Solúveis em água
 Formam ligações de hidrogênio com a água
 Localizam-se geralmente na superfície da proteína

Observação: O grupo SH é um importante componente do sítio ativo muitas enzimas. Formam pontes
dissulfídicas que estabilizam a estrutura de muitas proteínas. Formam ligação covalentes entre partes
da proteína ou entre duas cadeias proteicas.

 Quando a síntese
 Essenciais: Necessidade de ingestão
 Não essenciais: Produzidas pelo organismo

Peptídeos e Proteínas
 Os aminoácidos formam os peptídeos e proteínas através das ligações peptídicas
 Peptídeos são moléculas que “não cresceram muito” para ser proteína.
 Oligopeptídeos: Oligo = poucos.
 Polipeptídeos: Poli = muitos.
  Mais de 100 aminoácidos ligados: Proteína.
 Os peptídeos também são ionizáveis. Os grupos R são os responsáveis pela ionização
 Apesar de serem pequenos (poucos aminoácidos ligantes), os peptídeos são biologicamente
ativos. Possuem função de formar proteínas, são neurotransmissores, fazem transporte e são
percussores de cetoácidos, aminas biogênicas, glicose, nucleotídeos, heme e creatina.
 Os aminoácidos tendem a formar proteínas pela diminuição da entropia do sistema (melhor
rearranjo).
 Cada aminoácido de uma proteína é chamado de RESÍDUO.
 Os aminoácidos expressam a informação genética, com função específica.
 Funções das proteínas: Estrutural, transporte, enzimática, contrátil, mensagens celulares,
construção celular, defesa e sistema nervoso (receptores e canais iônicos)

Estrutura das proteínas

 Primária
 É simplesmente a sequência de aminoácidos (um aminoácido ligado a outro) – Isso é
determinado geneticamente.
 Determina a estrutura espacial da proteína e os tipos de interações que serão possíveis
entre as cadeiras laterais dos aminoácidos
 Secundária
 É o arranjo espacial bidimensional
 Pode ter dois tipos de estruturas estáveis: Alfa - hélice e conformações Beta

Alfa – Hélice

 Formação de pontes de hidrogênio entre ligações peptídicas vai formar uma hélice
 Para ser um hélice estável, os grupos R devem estar para forma
 Estabilizada por ligações de hidrogênio
 Desestabilizada por aminoácidos com a mesma carga (repulsão) e por prolina

Conformações Beta

Folhas B

 Segmentos de cadeias paralelos

 Ligações de hidrogênio perpendicular entre unidades de segmentos distantes ou de intercadeias
 Os grupos R devem estar para cima e para baixo
 Desestabilizada por aminoácidos com a mesma carga (repulsão) e por prolina

Voltas B

 São os elementos conectores, que vão conectar as folhas beta com a alfa – hélice (estrutura
supersecundária)
 Encontradas próximas á superfície de proteínas

 Terciária
 É o arranjo tridimensional da proteína
 A proteína se dobra sobre si mesma, com a ajuda das Chaperonas (também são
proteínas)
 É estabilizada por ligações não covalentes (ligações de hidrogênio, interações
eletrostáticas e interações hidrofóbicas) e por ligações covalentes (dissulfetos)
 Quaternária
 Proteínas que possuem duas ou mais cadeias polipeptídicas distintas
 Podem ser idênticas ou diferentes.
 Exemplo: Hemoglobina. Possui quatro cadeias: Duas alfa, que são idênticas entre si, e
duas beta, que também são idênticas entre si porém diferentes das alfa.
 Supersecundárias
 Também são chamadas de “motivo” (é o primeiro termo que descreve os padrões
estruturais)
 É o agrupamento de dois ou mais elementos estruturais (barril beta)
 O segundo termo que descreve os padrões estruturais é chamado de “domínio”:
  Polipeptídios com mais de uma centena de resíduos de aminoácidos que se
novelam em duas ou mais unidades globulares estáveis.
 É uma parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se
movimentar como uma entidade isolada em relação ao resto das proteínas

Classificação quanto às propriedades físicas:

 Globulares
 Cadeias peptídicas fortemente enoveladas
 Possuem forma globular ou esférica
 São solúveis em água
 Fibrosas
 Cadeias peptídicas compridas e filamentosas
 Não são solúveis em água
 Possuem função estrutural ou protetora: Queratina (cabelo), colágeno, actina e miosina

Alteração da estrutura proteica – Desnaturação

 Altera a conformação mais estável

 Perde a função biológica, mas não o valor nutritivo
 Provoca distensão da estrutura, quebra de ligações covalentes e não covalentes (mas não de
ligações peptídicas, ou seja, não acontece desnaturação na estrutura primária)
 Causas de desnaturação: Calor, extremos de pH, metais pesados, agentes redutores, solventes
orgânicos, uréia e detergentes

Enzimas
 São proteínas que agem como catalizadores, muito mais eficientes que catalisadores
inorgânicos
 Nem todas as enzimas são proteínas. Alguns RNA’s têm função de catalisador.
 Possui um sitio catalítico, que é a porção da molécula onde ocorre a atividade catalítica
 Possui especificidade com o substrato (reconhece partes especificas do substrato)
 Deriva da formação de múltiplas interações fracas entre a enzima e a molécula do substrato
específico
 Interações fracas: ligação de hidrogênio, ligação hidrofóbica, dissulfeto e dipolo-dipolo.
 Redução da entropia pela ligação
 Para a enzima ligar-se ao substrato, primeiro precisa acontecer a dessolvatação do
substrato (expulsa a água) e depois acontece o encaixe induzido (enzima muda a sua
conformação para que o substrato se encaixe perfeitamente)
 São estéreo-específicas
 Podem ter a sua atividade regulada
 Dependem de temperatura e do pH: Cada enzima tem uma temperatura e um pH ótimo
 Podem ter sua atividade inibida (fármacos)
 Funções: Área médica e engenharia
 Algumas enzimas precisam de ajuda (componente químico adicional) para realizar a função:
 Esses componentes são: Cofator (íons inorgânicos) e coenzimas (moléculas orgânicas
complexas)
 Ligam-se na região catalítica
 Holoenzima: Enzima formada por uma porção proteica e uma ou mais coenzimas.

Classificação das enzimas

 Óxido redutases: Reações de óxido redução

 Transferases: Transferência de grupos funcionais
 Hidrolases: Reações de hidrólise
 Liases: Adição a ligações duplas
 Isomerases: Reações de isomerização
 Ligases: Formação de laços covalentes com gasto de ATP

Teoria da catálise
  No equilíbrio da reação, as velocidades se igualam: As concentrações de todos os reagentes não
se alteram mais e pode-se dizer que a reação terminou
 O ponto de equilíbrio é atingido mais rápido
 O ponto de equilíbrio não se altera: A concentração de reagente e a concentração de produto no
“final” da reação são as mesmas da reação não catalisada
 A termodinâmica da reação não se altera
 O catalisador não é consumido na reação

Tipos de catálise

 Catálise ácido-base
 Catálise ácido: Doa prótons
 Catálise básica: Recebe prótons
 Covalente ou nucleofilíca
 Formação transitória de uma ligação covalente entre catalisador-substrato
 Envolve um grupo nucléofilo ativado
 Ocorre em três etapas:
1. Reação nucleofilíca catalisador-substrato
2. Retirada de elétrons pelo catalisador eletrostático
3. Eliminação do catalisador
 Catálise por íons metálicos
 Estabilizam estados de transição
 13 das enzimas conhecidas usam íons metálicos nas reações catalíticas
 Estabilizam intermediários carregados
 Ativam grupos nucleófilos

Equação geral de uma reação enzimática

 E+S ES P+E
 Energia de ativação: Quantidade de energia que é preciso fornecer aos reagentes para a reação
ocorrer
 Estado de transição: Forma molecular intermediária entre o reagente e o produto, existe
somente no alto da barreira energética. É altamente instável.

Fatores que afetam a atividade enzimática

 Ph (tanto pH mais alto quanto mais baixo que o pH ótimo, desnatura a enzima)
 Temperatura (só ocorre desnaturação com temperatura maior que a temperatura ótima)
 Tempo de reação
 Concentração dos reagentes

Equação de Michaelis e Menten

 A velocidade da reação apresenta três regiões de comportamento diferente, a medida que se

aumenta a concentração do substrato
 No começo da reação: V aumenta proporcionalmente com o aumento de [S]
 No meio da reação: V aumenta com o aumento de [S], mas não proporcionalmente
 No fim da reação: V não aumenta mais, tendendo e um Vmáx, sendo independente da
[S].
 Km: Constante de Michaelis e Menten
 É a concentração de substrato quando (Vmáx2)
 Quanto menor o Km, mais efetiva é a enzima.

Mecanismos que regulam a atividade enzimática

 Inibidores
 Irreversíveis
 Reversíveis: Competitivo, não competitivo ou misto, incompetitivo
 Alosteria
 Ativadores e inibidores
 Cooperatividade
 Modulação covalente
  Fosforilação e defosforilação

Inibidores Reversíveis

Competitivo

 O inibidor é análogo ao substrato e compete com ele pela ligação ao sítio ativo
 Não há alteração da Vmáx
 Há um aumento de Km

Não competitiva ou mista

 Inibidor NÃO é análogo ao substrato

 NÃO se liga ao sitio ativo
 Inibidor se liga á enzima e ao ES
 Há um aumento de Vmáx
 Não há alteração de Km

Incompetitiva

 Inibidor é análogo ao estado de transição

 Se liga somente ao ES
 Há um aumento de Km
 Há uma diminuição de Vmáx

Alosteria

 Enzimas alostéricas possuem sítio alostérico

 Efetores ligam-se à enzima apenas por ligações fracas
 Enzimas K: alteram Km
 Enzimas V: alteram Vmáx

Modulação covalente

 A enzima é modificada covalentemente por duas outras enzimas: Uma quinase que fosforila a
enzima ás custas de ATP, e uma fosfatase que remove o grupo fosfato da enzima fosforilada.
 É energeticamente cara

Lipídios

 São ésteres derivados de ácido graxo + álcool

 É uma síntese por desidratação
 São apolares
 Insolúveis em água e solúveis em substâncias orgânicas apolares
 Substâncias orgânicas oleosas ou gordurosas
 Principais combustíveis da maioria dos organismos

Funções:

 Reserva de energia
 Constituinte das membranas celulares
 Cofatores enzimáticos
 Emulsificantes
 Hormônios
 Impermeabilizantes
 Antioxidante

Classificação dos ácidos graxos

 Quanto ao grau de saturação da cadeia lateral

 Saturados
 Insaturados
 Monoinsaturados (uma insaturação só)
 Polinsaturados (mais de uma insaturação)
  O tipo de cadeia lateral
 Linear
 Ramificada
 Cíclica
 Números de carbonos
 Par
 Ímpar
 Cadeia curta (de 2 a 8 carbonos)
 Cadeia média (de 8 a 14 carbonos)
 Cadeia longa (maior de 14 carbonos)
 Necessidade na dieta
 Essenciais
 Não essenciais

Nomenclatura

 A numeração começa no carbono que está na região polar (ligado ao COO)

 Escrito como: X:Y (w)
Sendo:
X: Quantidade de carbonos
Y: Número de insaturações
W: Indica qual ou quais os carbonos que tem insaturação

Classificação

Lipídios simples

 São compostos por apenas átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio.

 Gorduras: Predominam radicais de ácidos graxos saturados, são sólidas á temperatura
ambiente
 Óleos: Predominam radicais de ácidos graxos insaturados, são líquidos á temperatura ambiente
 São os glicídios e os cerídeos

Glicídios

 Monoglicerídeo: Glicerol + 1 ácido graxo

 Diglicerídeo: Glicerol + 2 ácidos graxos
 Triglicerídeo: Glicerol + 3 ácidos graxos

Triglicerídeo

 Na maioria das células eucariotas os triagliceróis formam gotas microscópicas no citosol: Fonte
energética
 Isolamento térmico em animais aquáticos de sangue quente
 Reserva energética

Cerídeos

 São ésteres de ácidos graxos de cadeia longa com álcoois de cadeia longa
 Tem função de impermeabilizantes (repelem a água)

Lipídios complexos

 Tem os mesmos compostos dos lipídios simples + fósforo

 São os fosfolipídios
 Os fosfolipídios são glicolipídios (possuem parte apolar e parte polar)
 Compõe a membrana celular

Lipídios de membrana

 Fosfoglicerídeos
 Principal componente das membranas celulares
  São hidrofóbicos
 1 glicerol + 2 ácidos graxo
 Esfingolipídios
 Derivados da esfingosina (álcool amino)
 Um ácido graxo está unido a uma amina
 Possuem cabeça polar e duas causas apolares
 Existem três subclasses de esfingolipídios (diferem em seus grupos da cabeça)
 Esfingomielinas
 Glicoesfingolipídeos: Cabeças polares possuem um resíduo de açúcar
 Gangliosídeos: Suas cabeças de carboidratos complexas agem como receptores
específicas para hormônios glicoproteicos
 Esteróis (colesterol)
 Sistema rígido de 4 anéis hidrocarbônicos fundidos
 Principal esteroide em tecidos animais
 Componente importante das membranas
 Componente das lipoproteínas plasmáticas
 Interfere na fluidez da membrana: Aumento de colesterol diminui a fluidez
 Sais biliares são formados a partir do colesterol: Atuam como detergentes emulsificando
as gorduras para ação das lipases

Carboidratos

 São compostos polihidroxilados contendo aldeído ou cetona

 Fotossíntese converte CO2 e H2O em carboidrato
 É a primeira fonte de energia do corpo humano
 Tem fórmula estrutural Cn(H2O)n
 Homopolissacarídeos: Compostos por apenas um tipo de monossacarídeo
 Heteropolissacarídeos: Compostos por dois ou mais tipos de monossacarídeos

Classes

 Aldeído – ALDOSES – Terminação OSE – Ex. Ribose

 Cetona – CETOSES – Adição das letras UL no nome da aldose correspondente – Ex. Ribulose

Classificação

 Monossacarídeos
 Uma única unidade de poli-hidroxialdeído ou poli-hidroxicetona
 Não podem ser hidrolisados a compostos mais simples
 Formam pontes de hidrogênio com a água
 Possuem de 3 a 9 carbonos
 São sólidos, cristalinos, incolores, muito solúveis em água e muitos têm sabor doce
 Contém um ou mais átomos de carbonos quirais, e portanto, ocorrem em formas
isoméricas opticamente ativas
 Uma molécula com N centros quirais, pode ter 2n esteoisômeros
 Epímeros: Açucares que diferem apenas na configuração de um carbono
 Oligossacarídeos
 Formados por 2 a 10 unidades monossacarídicas
 Dissacarídeos importantes: Maltose (açúcar redutor), lactose (açúcar redutor) e sacarose
(açúcar não redutor)
 Podem sofrer hidrolise
 Polissacarídeos
 Maioria de todos os carboidratos
 Mais de 10 unidades monossacarídicas
 Celulose, quitina, glicogênio e amido

Ligação glicosídica

 Uma ligação covalente que, por definição, envolve o carbono anomérico de um monossacarídeo.
  Ao contrário do que muita gente pensa, a ligação glicosídica não tem que ser obrigatoriamente
entre dois monossacarídeos
 Quando se estabelece uma ligação glicosídica, é libertada uma molécula de água, sendo, por
isso, uma reação de condensação. O átomo de oxigénio e um hidrogénio são libertados do
carbono anomérico, enquanto que o segundo átomo de hidrogénio é libertado pelo átomo ao
qual o carbono anomérico se vai ligar

Funções

 Fonte de energia, manutenção da vida

 Fonte de carbono na síntese de outros componentes celulares
 Forma de armazenamento de energia
 Elemento estrutural
 Processos de reconhecimento e na adesão celular

Formação de hemicetais e hemiacetais

 Em solução aquosa, as aldotetroses e todos os monossacarídeos com cinco ou mais átomos de

carbono no esqueleto ocorrem predominantemente como estruturas cíclicas (em anel), nas
quais o grupo carbonil está formando uma ligação covalente com o oxigênio de um grupo
hidroxila presente na cadeia. A formação dessas estruturas em anel é o resultado de uma
reação geral entre álcoois e aldeídos ou cetonas para formar derivados chamados de
hemiacetais ou hemicetais.
 A reação com a primeira molécula de álcool cria um centro quiral adicional (o carbono do
carbonil). Como o álcool pode ser adicionado de duas maneiras diferentes, atacando a “frente”
ou as “costas” do carbono do carbonil, a reação pode produzir qualquer uma de duas
configurações estereoisoméricas, denominadas alfa (hidroxila embaixo) e beta (hidroxila em
cima). Beta é a mais comum.
 As formas isoméricas de monossacarídeos que diferem apenas na configuração do átomo de
carbono hemiacetal ou hemicetal são chamadas de anômeros, e o átomo de carbono da
carbonila é chamado de carbono anomérico.

Reação de ciclização

 Visto que monossacarídeos são glicídios (carboidratos) que possuem em sua estrutura dois
grupos orgânicos diferentes: álcool e cetona ou álcool e aldeído; pode acontecer do oxigênio da
cetona ou do aldeído reagir com algum grupo hidroxila característico dos álcoois, ocorrendo
uma interação intramolecular.
 Na realidade o que vai acontecer é que esse grupo hidroxila vai reagir com o grupo carbonila,
formando uma ligação “éter”. Na realidade não é um grupo éter que se forma (e por isso eu
usei as aspas), pois um dos carbonos desse suposto grupo éter tem também um grupo
hidroxila. O nome correto depende de qual foi o monossacarídeo que sofreu ciclização. Se foi
uma aldose (monossacarídeo no qual o grupo carbonilo é um grupo aldeído), então o novo
grupo funcional designa-se de hemiacetal. Se foi uma cetose, então designa-se de hemicetal
 Ou seja, a diferença entre ambos está no facto de o grupo hemiacetal se encontrar na
extremidade da molécula, enquanto que o hemicetal se encontra numa posição interna. 
 Existem dois tipos de estruturas cíclicas que podem ser formadas: uma estrutura pentagonal
que, devido à semelhança com o composto químico furano faz com que os monossacarídeos
sejam classificados como furanosídicas; uma estrutura hexagonal que, devido a ser parecida
com o pirano, faz com que os monossacarídeos sejam classificados de piranosídicas

Vitaminas

 As vitaminas são compostos orgânicos de natureza e composição variada

 Embora sejam necessárias em pequenas quantidades, são essenciais para o metabolismo dos
organismos vivos.
 Não são produzidas pelo corpo humano (necessidade na dieta)
 Função: Suporte às funções fisiológicas (manutenção, crescimento, desenvolvimento,
reprodução) e a ausência causa síndrome deficiência específica
 Classificadas em:
 Lipossolúveis: Vitaminas insolúveis em água e solúveis em lipídios e solventes orgânicos
(ADEK)
  Hidrossolúveis: Vitaminas solúveis em água (são as do complexo B + vitamina C). NÃO
É ARMAZENADO PELO CORPO! Precisamos repor todos os dias através da alimentação.

B1 – Tiamina

 Grupamento amino ligado a um anel triazol

 É sintetizado apenas em bactérias, fungos e plantas
 Fonte: A maior parte dos alimentos contém pequenas quantidades de tiamina (carne de porco,
cereais integrais e legumes)
 Função:
 Entra na formação de ATP (trifosfato de adenosina), uma molécula que todas as células
do corpo usam como fonte energética. Todas as vitaminas do complexo B ajudam o
organismo a converter os carboidratos ingeridos em combustível (glicose) para o
funcionamento corporal. Elas também ajudam no metabolismo de gorduras e proteínas.
 As vitaminas do complexo B contribuem para um fígado saudável, e ainda beneficia os
olhos, pele e cabelos. Elas também estão envolvidas no bom funcionamento do sistema
nervoso e são necessárias para a função cerebral. A tiamina fortalece o sistema
imunológico e melhora a capacidade do organismo de resistir a condições estressantes.
 Forma ativa: Pirofosfato de tiamina
 Carência: Beribéri
 Fraqueza muscular, problemas gastrointestinais, dificuldades respiratórias, perda de
sensibilidade dos pés e mãos, irritabilidade, letargia, convulsões, confusão mental e até
paralisia.

B2 – Riboflavina

 Flavina ligada a um álcool –pouco solúvel em água.

 Instável à luz ou álcali estável ao calor, oxidação e ácidos
 Fonte: Pode ser encontrada principalmente no leite e nos seus derivados, como queijos e
iogurtes, estando também presente em alimentos como flocos de aveia, cogumelos, espinafre e
ovo
 Função: Transferência de elétrons; produção de ATP, produção de EROS, antioxidante, reparo
do DNA, dobramento proteico, apoptose e percursora das coenzimas FMN e FAD.
 FMN e FAD são coenzimas das desidrogenases que catalisam o primeiro passo na
oxidação de diversos intermediários no metabolismo da glicose e ácidos graxos, sendo
também ativas na desaminação oxidativa de aminoácidos
 Forma ativa: FMN e FAD
 Carência: Pode causar problemas como cansaço frequente e feridas na boca

B3 – Niacina

 Fonte: Fígado, peixes, cereais, sementes e oleaginosas, vegetais e frutas

 Função:
 Auxilia na remoção de substâncias químicas tóxicas do nosso corpo.
 Participa do processo de digestão e absorção de carboidratos, gorduras e proteínas e da
produção de energia a partir deles.
 Auxilia na produção de ácido clorídrico (HCL), o ácido do estômago, fundamental para
uma boa digestão.
 Participa da produção de hormônios sexuais e hormônios relacionados ao estresse.
 Importante para a ação de enzimas antioxidantes.
 Auxilia na manutenção de uma pele saudável e bonita.
 Contribui com o bom funcionamento dos sistemas cardiovascular e nervoso.
 Forma ativa: NAD+, NADP+
 Carência: 3D – Diarreia, dermatite e demência. Comum em regiões com dieta baseada em
milho.

B5 – Ácido Pantotênico

 Identificado primeiramente como nutriente em leveduras

 Prevenção de dermatites em frangos
  Fonte: pode ser encontrada em alimentos como carnes frescas, couve-flor, brócolis, cereais
integrais, ovos e leite
 Função:
 Produzir energia e manter o bom funcionamento do metabolismo
 Manter a produção adequada de hormônios e de vitamina D;
 Diminuir o cansaço e a fatiga;
 Favorecer a cicatrização de feridas e cirurgias;
 Reduzir o colesterol alto e os triglicerídios;
 Ajudar a controlar os sintomas da artrite reumatoide
 Transportador de acilas
 Forma ativa: Coenzima A
 Importância bioquímica: transporte de carbonos - o ciclo do ácido cítrico, síntese
acetilcolina síntese de ácidos graxos e colesterol, síntese de isoprenoides, síntese de
esfingolipídeos, síntese de glicoproteínas, glicolipídeos, síntese do Heme e síntese de
aminoácidos
 Carência: Cansaço, depressão, irritação frequente, câimbras musculares, dormências

B6 – Piridoxina

 Função:
 Produção de neurotransmissores essenciais para o funcionamento adequado do cérebro,
tais como serotonina, dopamina e noradrenalina.
 Formação da mielina, uma substância que envolve e protege os neurônios.
 Participa no metabolismo de proteínas, aminoácidos, carboidratos e lipídios.
 Atua no sistema imunológico.
 Atua na produção da hemoglobina, substância essencial para a formação das hemácias
(glóbulos vermelhos do sangue)
 Até a presente data, já descobrimos pelo menos 100 reações enzimáticas no nosso
organsino que precisam da vitamina B6 para funcionar corretamente.
 Forma ativa: Piroxidal fosfato
 Carência: dermatites, feridas na boca, anemia, convulsões, sonolência, neuropatias e
depressão

B7 – Biotina

 Na forma livre é uma substância cristalina e incolor, estável ao calor, ao ar e à luz

 3 centros quirais= 8 estereoisômeros
 Somente a d-(+)-biotina é encontrada na natureza e apresenta atividade biológica de
vitamina
 Fonte: pode ser encontrada principalmente em órgãos de animais, como fígado e rins, e em
alimentos como gema de ovo, cereais integrais e nozes.
 Observação: Consumir ovo cru é ruim pois a avidina (proteína do ovo) se liga
fortemente a biotina, indisponibilizando-a
 Forma ativa: Biocitina; é uma forma de biotina ligada a um resíduo de lisina
 Funções:
 Co-fator para enzimas carboxilases
 Reações na gluconeogênese
 Metabolismo de ácidos graxos
 Catabolismo de aminoácidos • Sinalização celular
 Expressão gênica
 Carência: dermatite, glossite, perda de apetite, náusea, alopecia, conjuntivite, depressão,
letargia

B9 – Ácido Fólico

 Representa a forma sintética da vitamina oxidada por completo

 Fonte: Feijão, espinafre, fígado, salsa, aspargo e a farinha de trigo comercializada no brasil é
forticada com ácido fólico, por isso os pães, biscoito e massas são ricos em vitamina B8.
 Forma ativa: tetrahidrofolato (THF)
 Funções:
 Atua como coenzima no processo de transferência de carbono
  Intervêm na formação das purinas e pirimidinas, assim participando na formação do
DNA, RNA e proteínas;
 Necessário na produção dos eritrócitos por estar envolvido na formação do heme;
 Tem funções na correta maturação do tubo neural;
 Reduz as ocorrências de patologia cardiovascular
 Previne vários tipos de câncer (cólon, bexiga, pulmões e outros );
 Aumenta o apetite;
 Estimula a formação dos ácidos digestivo
 Carência: Fadiga, dificuldade de concentração, diminuição na síntese de purinas e timidina,
diminuição na capacidade da célula de produzir DNA, anencefalia, cegueira, surdez,
inconsciência, incapacidade de sentir dor e ações reflexas, espinha bífida
 Suplementação antes da concepção e durante os primeiros meses

B12 – Cobalaminas

 Cianocobalamina é a forma mais estável da vitamina B12

 Fonte: alimentos de origem animal como produtos lácteos, carnes, fígado, peixes e ovo
 Forma ativa: Metilcobalamina, desoxiadenosilcobalamina
 Funções:
 Importante para formação das células vermelhas do sangue: 
 Essencial para o sistema nervoso central
 Importante para o DNA:
 Previne a anemia megaloblástica
 Deficiência: Anemia perniciosa autoimune, danos severos e irreversíveis ao SNC, alterações na
atividade gástrica
 Níveis levemente abaixo do normal: Fadiga, depressão, memória fraca, sintomas maníacos
e psicóticos
 É comum a deficiência em vegetarianos

Ácido ascórbico – Vitamina C

 É encontrada na natureza na forma reduzida e oxidada (ácido dehidroascórbico)

 As formas reduzidas e oxidadas são biologicamente ativas
 Forma ativa: Ácido ascórbico
 Funções:
 Antioxidante
 Transporte de elétrons
 Permite a estabilização da tripla hélice do colágeno
 Resistencia dos ossos, dentes, tendões e paredes dos vasos sanguíneos
 Absorção de ferro
 Sistema imune
 Coenzima em reações de hidroxiliação
 Deficiência: Escorbuto
 “Doença dos marinheiros”
 Deficiência da hidroxiprolina e hidroxilisina
 Diminuição das interações colavalentes do colágeno
 Sintomas: Hemorragias nas gengivas sem causa aparente, hemorragias na pele com
demora no processo de cicatrização, dentes soltos, dor muscular e nas articulações,
cansaço.

Lipossolúveis

Vitamina A

 Ela é encontrada em duas formas primárias: vitamina A ativa e betacaroteno. 

 A vitamina A ativa provém de alimentos derivados de animais e é denominada retinol. 
 O outro tipo de vitamina A, que é obtido a partir de frutas e vegetais coloridos, é na forma de
carotenoides, que são convertidos em retinol pelo organismo após o alimento ser ingerido.
 Forma ativa: Retinol, retinal e ácido retinoico
 Funções:
  Melhora a saúde ocular:  prevenção da degeneração macular, a principal causa de
cegueira relacionada à idade. 
 Combate a inflamação
 Melhora a saúde da pele
 Melhora a imunidade
 Ajuda a prevenir o câncer

 Carência: Cegueira noturna, pele seca, disfunção imune

Vitamina D

 Esteróides que apresentam função hormonal

 única vitamina que só é ativada por meio da exposição ao sol, ou mais precisamente aos raios
ultravioletas do tipo B (UVB)
 Obtida a partir do 7-deidrocolesterol na pele
  A suplementação dessa vitamina acontece por meio de uma alimentação rica em óleos
naturais, peixes e frutas ou então em remédios manipulados. A suplementação adequada não
dispensa a necessidade de exposição ao sol.
 Ergocalciferol (D2): Plantas
 Colecalciferol (D3 ): Tecidos animais
 Precursor endógeno: 7-desidrocolesterol
 Forma ativa: 1,25 – DI - hidroxicolecalciferol
 Funções:
 Melhora o equilíbrio corporal.
 Fortalece o sistema imunológico
 Ajuda a processar o açúcar no sangue.
 Diminui a pressão arterial.
 Previne o sobrepeso.
 Estimula a produção adequada de hormônios masculinos e femininos.
 Ajuda a melhorar o raciocínio e memória
 Carência:
 Raquitismo
 Osteomalácia
 Acúmulo de gordura corporal.
 Alteração de humor e depressão.
 Aumento da incidência de doenças cardíacas.
 Aumento de ataque de asmas e infecções pulmonares.
 Desenvolvimento de diabetes tipo 2.
 Desgaste dos ossos, desenvolvimento de doenças.
 Deterioração da performance mental, incluindo Alzheimer.
 Fraqueza muscular.
 Imunidade baixa, vulnerabilidade à doença

Vitamina K

 Fundamental para possibilitar que os fatores II, VII, IX, X da coagulação sangüínea possam
interagir com o cálcio quando a cascata de coagulação for ativada
 Ocorre a formação de um resíduo -carboxiglutamato: Facilita a ligação da protrombina com o
cálcio e sua posterior interação com as plaquetas.
 Sua absorção é dependente da absorção de gorduras
 Forma ativa: Menadiona, Menaquinona, Filoquinona
 Função: -carboxiglutamato de resúduos de glutamato em fatores de coagulação e outras
proteínas
 Carência: Muito rara, exceto em pessoas que possuem dificuldade de absorção de lipídeos (ex.
Doença Crohn) ou pela destruição da flora intestinal. Sintoma: Hemorragia.

Vitamina E

 Formada pelo vitâmeros tocoferóis e tocotrienois

 Forma ativa: Qualquer dos diversos derivados de tocoferóis
 Principal função é atuar como antioxidante frente a radicais livres como espécies reativas
de oxigênio. Juntamente com a vitamina C, a vitamina E tem papel protetor para o organismo,
uma vez que os radicais livres são não só constantemente gerados pelas células, como produtos
de certas reações químicas, como também são gerados por exposições ambientais, como
tabagismo, poluição, radiação solar, entre outros.
 Está associada também a outros papeis biológicos como funções imunológicas, regulações
gênicas, e sinalização celular. O alfa-tocoferol é uma molécula capaz de inibir a proteína kinase
C (PKC), uma enzima responsável por controlar o ciclo celular. Além disso a vitamina E pode
aumentar a ação de prostaciclinas no endotélio, fazendo os vasos sanguíneos dilatarem
diminuindo a agregação plaquetária.
 A absorção da vitamina E é aumentada quando sua solubilização acontece na presença de
micelas contendo ácidos graxos e triglicerídeos.
 Carência: pode acarretar doenças neuromusculares, ataxia, retinopatia, miopatias e disfunções
imunológicas.