Curso bioquímica

Propriedade da agua

Sao 3 fases diferentes - gasosa,liq e. Solida

Depende da quantidade de ligações de hidrogênio

Alto graudeantropiano estado gasoso.

Solido tem varias pontes de hidrogenio.

Aumenta entropia - aumenta desorganização

Moléculas apolares não interagem com a água

Pq a água ‘e dipolar

Hidrogenio nao faz ponte com carbono - so ligação covalente

Faz ponte com hidrogenio - outro, nitrogênio …

Oxigenio e parte negativa e oH ‘e a parte positiva da agua

Ionização da agua

H + interage com agua e forma hidrônio

No sistema aquoso tem conduta cia rapida

Muito dinâmico no ambiente. Aquoso

Agua tem constante dieletrica maior que muitos. Outros compostos

- Sistema tampão

Manter ph inalterado

Pepsina - atua em ph de 2

Tripsina na faixa de 6 e 7.

Composição.

Acido fraco + sal do acido. (Baseconjugada )

Ate o momento que aumenta muito a quantidade de H adicionado e a solução tampão nao
consegue mais manter. O qeuilibrio.

Se jogar OH - O h+ neutraliza

Há uma regiao na qual opph nao. Altera- ‘e a faixa ou regiao. De tamponamento

Como calcular o ph

Ph ‘é-o menos log da concentração de H+

Usamos a equação de Henderson

Equilíbrio

Estuda os processos
reversíveis

Equilíbrio quimicoqueoorreentreatomos e moléculas

Todo processo reversivel tem uma constante de

equilíbrio que chamamos de KC

Concentração dos produtos sobre a dos reagentes

elevados ao seu coeficiente

Quanto maior o Ka - constante de acidez, mais H + ele vai liberar

Outro fator para avaliar a forca dos ácidos ‘e o GRAU DE IONIZAÇÃO

Quanto maior o grau de ionização, mais forte ‘e o seu acido

Proteinas

Há um carbono quiral ; so ha um carbono que nao tem um carbono quiral

Proteinas sao cadeias de aminoácidos

O que muda o ãã ‘e a cadeia lateral

Glicina ‘e o único nao quiral - pois tem dois ligastes iguais

Para ocorrer. Lig peptidica, ha said de uma molécula de agua

E uma ligação covalente - compartilhada elétrons

Formo as ligações peptidica no processo de tradução - sintes de proteinas garantido pela

PEPTIDIL TRSNSFERASE

O numero total de PTN s = número de aa menos 1

Proteina formada de forma linear - ENOVELA EM AMBIENTE AQUOSO para desempenhar suas
funções

Há diversas doencas relacionadas ao enovelamento

Dobram para primari, sec, terciária ee quaternária …

PRIMARIA - so tem lig peptidicas

Secundaria - partes das pins se ligam - ligações de hidrogenio

Formas de alfa hélice

Terciárias- estrutura em folhas beta pregueado

Definidas por ligações peptidicas

A sequência de aminoácidos define a estrutura final da proteina !!

Na anemia falciforme ha mudanca de um único aa, mas que muda a. Conformação d hemacia

DESNATURAÇÃO - PERDA DA ESTRUTURA FINAL DA PTN - QUANDO ELA PERDE SUAS

FUNÇÕES

Problema da febre ‘e a desnaturação

Introducao a bioquímica

- Aminoácidos

PTN ‘e polímero de aa

PTN ‘e a molécula orgânica mais importante dentro. De uma cel

Temos na molécula um grupamento amino, um carboxila, hidrogenio e uma cadeia R

Carbono quiral - 4 ligantes diferentes = assimetrico

Meses casos eu tenho uma ISOMERIA ÓPTICA

Tenho o L e o D

Levogeno e dextrogeno

GLICINA

Nao tem 4 ligante diferfentes

Único aa que nao tem o carbono quiral

Para ocorrerem as ligações peptidicas - covalentes, libero uma molécula de agua

Reação chamada de hidrolise - ‘e uma quebra da molécula de agua em que ela atua o o reagente

Aminoácidos existentes no corpo :

Polares e apolares

Separamos os aa de acordo com os grupos radicais

Esse aa apolares são encontrados na maior parte das vs em regieoes centrais das proteinas por
terem menor contato com a agua , ja que sao apolares - dão estabilidade por meio de interações
hidrofóbicas

Grupos R aromaticos

Sao usadaos na

caracterização da PTN.

Absorvem comprimento de onda ee formas diferentes

GruposR polares, nao carregados

Se localizam na porcao externa - pate da PTN que interage com a agua

São importantes ara definir a posicao tridimensional da proteina

GRUPOS R CARREGADOS POSITIVAMENTE

Tendem a doar protons

GRUPOS R CARREGADO NEGATIVAMENTE

Tendem a receber proton

- aminoácidos raros

Colageno

Tipo 1 - fibras colagem as do tecido conjuntivo

MIOSINA

Variação encontrado na miosina

Carboxigliutamato - fundamental na formacao da protrombina

Desmorona

Compõe a elastina - e,m vasos sanguíneos e tecido conjuntivo

SELENOCISTEINA

Funções os aminoacidos

Formar PTN s

Participam do ciclo da ureia

Precursor de neurotrasmisorr e hormonio

Ornitina e citrulina sao especificos do ciclo da ureia

Objetivo ‘é eliminar um composto nitrogenado menos toxico atraves da formacao da ureia

PTN ‘e catabolizad e libera aa, aa são metaboliza dos e liberam amonia, ou sao tramita dos que
quando metaboliza dos formam amonia.

Amonia se combina com co2 que forma carbamoil fosfato

Que s combina com ornitina, vira citrulina, que segue ate eu liberar ureia, que vai ser liberada na
urina ….

Amônia ‘e tóxica e solúvel - eu precisaria de uma quantidade de agua muito grande

Lembrar que esse ciclo ocorre no figado, mas quem libera a ureia ‘e o rim

Nora ‘e produzida nas fibras ps ganglionares simpáticas e medula da supra renal

Funções de neurotrasmissor e de normo IO

BIOSSÍNTESE DE ÁCIDOS NITROGENADOS E PORFIRINAS

SINALIZAÇÃO INTRACELULAR

TRANSPORTE DE AC GRAXXOS PARA DENTRO DA MITOCONDIRA

Purinas - A e G

DiOS anéis

Código genético ‘e universal e degenerado - diferentes codons pode codificar o mesmo aa so

metionina e triptofano sao codificado por apenas um codon

Codon sequencia de 3

Código ‘e diferente de material genetico

Aminoacidos como tampões

Sao encontrados na forma ionizada e nao ionizadas

Em solucao aquosa tem parte ácida e basica - podendo agir em soluções aos as como tampões

Para isso entendemos a curva de titulação de um aminoácido

Repare abaixo

Pk de um composto ‘e a capacidade de se livrar de um hidrogenio = proton

 Ponto isoleletrico - temo s carga neutra - acido igual ao basico

‘E a media do pk ácida e do pk basico

Vez também que a adição do h, LEVA A tamponamento pelo radical hidroxila e gera mais cargas
positivas ja que o agrupamento amino fica ainda ionizado e positivo - logo quando adiciono H,
vou gerando mais cargas positivas

O inverso e verdadeiro

Sendo assim, temos que o ph altera a carga que por sua vez está ligada a forma da proteina e
consequentemente a sua função

Logo o ph tem a capacidade de alterar a funcao das proteinas / aminoacidos

Ponto isométrico prediz onde age melhor aquela enzima

Estrutura primaria esecundaria da proteina

Ligação peptidica é a ligação formada pelo grupamento amino de um acido com o grupamento
carboxila (acido) de outro aa

A formacao de PTN precisa de uma estrutura primaria formada pelos resíduos de um aa - a

sequência inicial que se liga por ligações peptidicas

Sequência primaria - ser de aa envolvida

Sequência de aminoacidos sequencialmente

A squencia é importante para o tipo de enovelamento - a conformação tridimensional

A ligação peptidica é rígida e estavel , nao torce, mantid sempre no mesmo plano

A variação é a partir da lig do carbon alfa com o N ou com o outro carbono da carboxila

Estrutura sec

Interação do carbono com o H

Há dois tipos

Sao s ligações em azul preto

Entre o N e H e o O e H

Formam estrutura de hélice

Ajudam na estabilidade

Um tipo alfa

Folha b tosão organizas por pontes de hidrogenio que são formadas entre aa de cadeias
diferentes ou ate mesmo da mesma cadeia mas de regiões afastadas fazendo estrutura planar
mantida pla sponges de hidrogenio

Podem ser paralelas ou antiparalelas

A formacao da folha b com alfa formam a estrutura tridimensional - a terciária

Estrutura tridimensional

Formada por subunidade de cadeias

Lig opep formam os aa e a lig dos aa sao responsaveis pela formacao a estrutura sec

Or meio de pontes de hidrogenio

Para a estrutura terciária temos outras pontes …

- Funções das proteinas

S funcao ja inicia na estrutura terciária; apenas algumas necessitam de estrutura quaternária

A estrutura depende da localização em que a PTN esta inserida

Pq depende se o meio é hidrofóbico ou hidrofílico

Alteram estrutura e assim tb alteram a funcao

TRANSPORTE

Hemoglobina é um exemplo

4 subunidade de globina com grupamento heme e o ferro

Ferro é importante para ligação com o oxigenio

Lipoproteinas

Carregam lipídios

DE RESERVA

MIOGLOBINA

Ferritina tambem

Liberam uma substância ao organismo

Mioglobina é a hemoglobina do músculo que libera oxigenio em situações de alta demanda

Contrateis

Actina e MIOSINA

ESTRUTURAIS

COLAGENO

DEFESA CONTRA PATÓGENOS - IMUNOGLOBULINAS

Ligação / interação contra determinados patógenos

REGULATÓRIAS - HORMONIOS

GLUCAGON, INSULINA PROLACTINA, HORMONIO DO CRESCIMENTO GH

ENZIMAS

LIGAÇÃO PEPTIDICA

TEMOS um carbono quiral normalmente, hidrogenio, grupamento amino, carboxila e um radical

Chamado de carbono alfa ou assimetrico

Aminoácido pode agir sozinho ou a partir da formacao das proteinas

Interação carboxila com amino