Aminoácidos,

peptídeos e proteínas

lucia.vieira@univap.br
O ESTADO DE IONIZAÇÃO DE UM AA - pH

Íon dipolar
 Lipídios
Glicerol

Ligação Éster

3 moléculas de
Acido Graxo

Triglicerídeo
 Pepitídeo
- São substâncias formadas pela união de dois ou mais aa, através de ligações peptídicas.
- Esta reação jamais ocorre espontaneamente num ser vivo;
- A ligação peptídica é feita no aparato de síntese proteica e ocorre nos ribossomos.

O
AA1 AA2
C N
Os 4 átomos ficam no
mesmo plano
H
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Classificação dos seres vivos
A propriedade de produzir aminoácidos classifica os organismos em

Seres Vivos
Autrófos
✔ Fotossintetizantes Heterótrofos
✔ Quimiossitetizante ✔ Consumidores
✔ Decompositores

Auto= de simesmo Hetero= de outros

Carbono Trofos= Alimentador Trofos= Alimentador
inorgânico
Carbono
orgânico
 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS

✔ Seres humanos - síntese de 10 dos 20 aminoácidos.

✔ AA essenciais - dieta

✔ A falta desses aa - degradação de proteínas teciduais, dos músculos e outros

tecidos.

✔ Não são armazenados em grandes quantidades no organismo humano -

ingesta diária.

✔ Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, phenilalanina,

threonina, triptofano e valina.

✔ AA produzidos no organismo humano: alanina, asparagina, ácido aspártico,

cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.
 PROTEÍNAS

O termo proteína deriva do grego

proteíos,

"que tem prioridade",

"o mais importante".

 NOMENCLATURA PROTEÍNAS

Peptídio – poucos aminoácidos (2 a 30) (resíduos)

Polipeptídio - de 30 a 50 aminoácidos
Proteínas - > de 50 aminoácidos
Importância
Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as
suas partes!

É a principal forma pela qual a informação genética se expressa!

Diversidade de funções das proteínas

ENZIMAS E HORMÔNIOS:
◦ Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.

MÚSCULOS E TENDÕES:
◦ Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.

PELE E CABELO:
◦ Oferecem revestimento externo.

HEMOGLOBINA:
◦ Transporte de oxigênio.

ANTICORPOS:
◦ Meios de proteção contra doenças.
Tipos de proteínas e funções
Proteínas são compostas por repetições de
aminoácidos
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos (entre
outros especiais).

Fórmula estrutural em comum:

Classificação dos Aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos
Aminoácidos: grupos ácidos e básicos
Sofrem uma reação ácido-base intramolecular e existem primariamente (pH fisiológico: 7,4) na
forma de um íon dipolar, ou zwitterion (do alemão zwitter, “híbrido”)
Constante de equilíbrio (pK) e Ponto isoelétrico (pI)

Ponto isoelétrico, ponto isoeléctrico ou pI, é o valor de

pH onde uma molécula, por exemplo, um aminoácido ou
uma proteína, apresenta carga elétrica líquida igual a
zero, ou seja ocorre equilíbrio entre as cargas negativas e
positivas dos grupamentos iônicos de um aminoácido ou
de uma proteína
Grupos R definem as propriedades iônicas dos polipeptídeos e proteínas
 Sistemas biológicos contém apenas L-Aminoácidos
aminoácidos levogiros e que desviam a luz para o lado esquerdo

Nas proteínas encontramos apenas aminoácidos “L”, isto é, possuem a

mesma configuração relativa que o L-gliceraldeído.

Levogiro ou sinistrogiro
significa com rotação
para a esquerda e
designa algo que gira
no sentido anti-
horário, em
contraposição ao
sentido dextrogiro,
Definição de Levogiro e Dextrogiro – Parte 1 – Luz polarizada
✔ A luz polarizada foi descoberta em 1808 por Malus. Logo depois, Biot descobriu
que certos cristais de quartzo desviam, ou melhor, fazem girar o plano de polarização da
luz.
✔ A luz comum (ou natural) é formada por ondas eletromagnéticas, sendo que as ondas
elétricas vibram em um plano e as magnéticas, em outro, perpendiculares entre si.

✔ A medida que a luz “caminha”, esses dois planos

giram em torno de seu próprio eixo de
propagação, de modo que, vendo a luz “de
frente”, se pudéssemos enxergar essas
vibrações, iríamos ver algo parecido com
a figura A.

✔ Pelo contrário, na luz polarizada, os planos

de vibração elétrico e magnético não
giram, de maneira que, “vendo-a de
frente”, teríamos a figura B.
Como polarizar a luz?

A maneira mais simples é usar o material denominado “polaróide” ou polarímetro, no qual

existem cristais de substâncias orgânicas complexas depositados sobre material
plástico transparente.

Por estarem convenientemente orientados, esses cristais polarizam a luz. Os polaróides ou

polarímetros são usados em óculos de sol, câmeras fotográficas etc.
Polarímetros e substâncias opticamente ativas

substâncias opticamente ativas

D L
Polarímetros e substancias opticamente ativas

A palavra quiral=mão e é relaciona ao efeito do reflexo da mão

Carbono central é um carbono quiral

Mistura Racêmica é a mistura do isômero dextrogiro com seu antípoda levogiro, na proporção
de 50% de cada um. O racêmico não desvia o plano da luz polarizada, pois o desvio provocado
por uma molécula é sempre neutralizado pelo desvio provocado por outra.
Estrutura espacial das proteínas
A estrutura espacial é determinada pela sequencia de aminoácidos e a interação entre eles.
Estrutura Primária

• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da
molécula
• A estrutura primária é composta por uma cadeia longa de
aminoácidos semelhante a um colar de contas, com uma
extremidade amino terminal e a outra carboxi terminal
 Polímeros de Aminoácidos

Peptídeos (até 10.000 Da)

e proteínas (> 10.000 Da).

Ligação peptídica:

C-terminal
Amino-terminal
Estrutura secundária α-Hélice
Conformação secundária mais
simples;

Ligações de hidrogênio.
Estrutura secundária Folha β-
Pregueada
Ligações de hidrogênio
entre segmentos distantes
de uma mesma cadeia.
Estrutura terciária
Descreve o dobramento final da cadeia polipepitidica por interação de regiões com estrutura regular.

O esquema de cotovelo na estrutura terciaria de

uma proteína globular é formado devido a
interrupções de dois segmentos de α hélice
estabilizados por:
(2)

(1)interação hidrofóbica

(3) (2) pontes de hidrogênio

(3)

(3) Estão representadas interações entre grupos R com carga e

dipolos da água. Estas interações farão pontes de hidrogênio se
houver a presença dos elementos químicos F,O,N.
 ESTRUTURA
QUATERNÁRIA

As interações químicas ocorridas Complexos proteicos: mais de

dobramento final da cadeia polipeptídica
uma subunidade proteica.
Efeito do pH na ligação O2-Hb

A hemoglobina é uma proteína com 4 subunidades e um grupo heme;

Sua função é transportar O2 para os tecidos;

Deve ligar O2 eficientemente nos pulmões (pO2 – 13,3 Kpa) e liberar O2 nos tecidos
(pO2 – 4 KPa).

Hemoglobina pode estar em 2 estados:

T (tense) – baixa afinidade pelo O2;

R (relaxed) – alta afinidade pelo O2.

Hemoglobina e o transporte de oxigênio

A ligação de O2 pela Hb é profundamente influenciada pelo pH e pela concentração de CO 2;

Em baixo pH e alta [ ] de CO2 dos tecidos periféricos, a afinidade da Hb por O2 diminui e O2 é liberado para os tecidos;

Este efeito do pH e [ ] de CO2 na ligação e liberação de O2 pela Hb é chamado de efeito Bohr.

Efeito Bohr na modulação da
afinidade de Hb por O2
 Transporte de dióxido de carbono
93% das hemácias

70% é convertido em íon

23% liga-se à hemoglobina
bicarbonato dissolvido
(Hb.CO2)
no plasma

A remoção do CO2 é essencial para a entrada de O2;

CO2 - 7% é transportado pelo sangue venoso na forma dissolvida

93% difunde-se para dentro das hemácias

 Transporte de dióxido de carbono
Presença do íon bicarbonato no plasma sanguíneo

Esta conversão de CO2 em bicarbonato tem 2 propósitos:

1 – meio adicional para o CO2 ser transportado das células

para os pulmões;

2 – bicarbonato (HCO3-) está disponível para atuar como

tampão.
Proteína oligomérica e Enzima alostérica

Proteínas Oligoméricas: São proteínas de estrutura e função mais complexas, são formadas por
mais de uma cadeia polipeptídica.

Enzimas alostéricas são enzimas que contêm uma região separada daquela em que se liga o

substrato, na qual pequenas moléculas regulatórias (efetores) podem ligar-se e modificar a
atividade catalítica destas enzimas

Muitas enzimas alostéricas são oligoméricas ( constituídas de múltiplas subunidades) ; geralmente estão
localizadas em um ponto de ramificação, ou próximo a ele, em uma via metabólica, influenciando no
direcionamento de substratos para uma ou outra via disponível.