Aminoácidos e Proteínas.

Estrutura e Função de
Proteínas
 Proteínas
 São as macromoléculas mais abundantes,
fazendo parte da estrutura de todas as
células.
 São instrumentos moleculares da
informação gênica.

DNA RNA Proteína

 Apresentam uma variedade enorme, e
desempenham diferentes funções
biológicas.
 Funções de Proteínas
 Estrutura (colágeno, queratina);
 Transporte (hemoglobina, albumina);
 Defesa (Imunoglobulinas);
 Sinalização (receptores de hormônios);
 Catálise enzimática (enzimas hepáticas);
 Movimento (contração muscular);
 Combustíveis (gliconeogênese).
 Aminoácidos
 São as unidades
monoméricas das
proteínas

Todos os aminoácidos possuem

um grupo carboxil, um grupo
amino, um Hidrogênio e um
Grupamento Lateral ligados a
um Carbono α (α-aminoácidos)
Classificação dos aminoácidos pelo grupamento R
Identificação dos carbonos nos aminoácidos
 Propriedades gerais dos
aminoácidos
 Em pH neutro os aminoácidos são dipolares, ou “zwitterions”:
grupo amino protonado – NH3+ (íon amônio)
grupo carboxil desprotonado – COO- (íon carboxilato)

pK=2 pK=9-10
Estereoisomeria nos aminoácidos

Exceção:
 Aminoácidos
Proteinogênicos
Aas não-proteinogênicos
 Peptídeos sintéticos

-O aspartame é um dipeptídeo metilado sintético.

Ligação Peptídica
Cadeia Polipeptídica
Determinação da sequência de
aminoácidos de uma proteína
DNA (genes)
Transcrição

RNA mensageiro

Tradução

Proteína
Estrutura de Proteína
 A sequência de
aminoácidos em uma
proteína é chamada
estrutura primária.
 Estrutura secundária
 Arranjo espacial local dos aminoácidos
dentro de uma cadeia polipeptídica.

α-hélice Folhas β Curvaturas β

α- hélice
Folhas β
Curvaturas β
 Estrutura Terciária
 É o arranjo tridimensional total dos aminoácidos
na cadeia polipeptídica.
Similaridade de sequência x estrutura
 Doença da vaca louca - Príon
As PrPs estão classificadas em dois grupos, de acordo
com sua conformação.

PrPc – forma celular da proteína prion normal (fig. a).

PrPsc – forma scrapie com conformação diferente da
proteína celular (fig. b).

A proteína infecciosa é capaz de mudar a forma da

proteína celular irreversivelmente.
 Estrutura Quaternária
 Algumas proteínas são formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica, ou subunidades, que podem ser
idênticas ou diferentes. O arranjo das subunidades de
uma proteína em complexos tridimensionais constitui a
estrutura quaternária.
Dobramento Protéico
 Interação hidrofóbica

 É a principal força que governa a estrutura de uma proteína.

Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para
diminuir o contato com a água.
Mioglobina

Hidrofóbicos
Polares
Carregados
Cargas na superfície da RNA pol II
Negativo em vermelho
Se o DNA é uma molécula
Neutro em branco negativa, onde na RNA
polimerase o DNA vai ligar?
Positivo em azul

Cramer et al.,
 Interações químicas x Estrutura
A

Interações diversas (eletrostática e coordenação por metais em A

e B, respectivamente).
Dobramento Protéico
Clara ► Albumina

Calor

Albumina desnaturada
Dobramento Protéico
Chaperonas x dobramento protéico

Hsp70
Chaperonas x dobramento protéico

Chaperoninas (Hsp60)
 Desnaturação
 Alteração drástica na estrutura tridimensional nativa de
uma proteína levando a alterações nas propriedades
físico-químicas e perda de função biológica.
 Pode ser causada por calor, ácidos ou bases fortes,
solventes orgânicos, etc.
 Desnaturação pelo calor
Clara ► Albumina

Calor

Albumina desnaturada
Desnaturação por alteração do pH

Caseína desnaturada

Coalho
Agentes Desnaturantes
 Muitos hormônios, antibióticos,
antitumorais e antivirais são peptídios.

Devem ser estocados em baixas temperaturas e não

devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.
Bioquímica do permanente
e da chapinha!