Metabolismo de DNA e RNA

DNA ácido desoxirribonucléico

PAPEL BIOLÓGICO
• Transmitir a informação genética de uma célula para a outra
• Síntese de RNA

Os ácidos nucléicos são macro moléculas formadas pela união de unidades

menores chamadas NUCLEOTÍDEOS.
Um NUCLEOTÍDEOS é formado por:

fosfato base nitrogenada

pentose
 Fosfato

Pentose: Pentose
desoxirribose ribose

timina uracila citosina adenina guanina

 NUCLEOTÍDEO
.
DNA RNA

T U

A A

c c

G G
Nucleotídeos Nucleotídeos
DNA RNA
 A molécula de DNA
• Ácido Desoxirribonucléico.
• Molécula de fita dupla formando uma dupla
hélice
• As fitas estão unidas pelas ligações de
Hidrogênio
• A=T
• C=G
Watson e Crick -
DNA é formado por 2 fitas (fita dupla)
•Cada filamento e composto por vários
nucleotídeos
•As cadeias se ligam por meio das bases
nitrogenadas
•DNA é uma fita dupla e enrolada
• DNA
 AUTODUPLICAÇÃO (Replicação)
• Ocorre em presença da enzima DNA polimerase
 As pontes de hidrogênio se
rompem
Molécula DNA

H
 As fitas originais se separam

Nucleotídeos LIVRES encaixam –se nas fitas

 Formam –se 2 moléculas de DNA idênticas

Fita NOVA
Fita original Fita original
(velha) (velha)
 Duplicação do DNA

• É a única molécula capaz de sofrer auto-duplicação.

• Ocorre durante a interfase da mitose

• É do tipo semiconservativa, pois cada molécula nova

apresenta uma das fitas vinda da mãe e outra fita
recém sintetizada.
A duplicação do DNA
permite que
as informações
hereditárias seja
transmitida as células filhas
 RNA
• Ácido Ribonucléico
• Molécula de fita simples
• Éproduzido pelo DNA
• É encontrado no núcleo
e no citoplasma.
• Sua função é realizar a
síntese protéica
Transcrição
• Processo pelo qual uma molécula de
RNA é produzida usando como molde
o DNA.

• Ocorre em presença da enzima RNA

polimerase
 As pontes de hidrogênio se rompem .

MOLÉCULA ORIGINAL
(DNA)
 As fitas originais se separam
• .
FITA
INATIVA

Nucleotídeos LIVRES encaixam – se em uma das fitas

MOLÉCULA ORIGINAL
(DNA) Molécula de RNA
O RNA é dividido em:

• RNA mensageiro

• RNA transportador

• RNA ribossômico
RNA mensageiro (RNAm)
Tem a mensagem, a orientação para a síntese
de proteínas.
Ele possui a seqüência que os aminoácidos devem
ocupar na proteína. Ele contém uma seqüência de
trincas correspondente a uma das fitas do DNA.
 • Cada trinca (três nucleotídeos) no RNAm é denominado
códon e corresponde a um aminoácido na proteína que irá se
formar

1 códon = 3 nucleotídeos no RNAm

7 códons é = a quantos nucleotídeos ?

• RNA transportador (RNAt)
Transporta o aminoácido até o local da síntese protéica

As moléculas de RNAt apresentam, em

uma determinada região, uma trinca de
nucleotídeos que se destaca,
denominada anticódon
 •É através do anticódon que o RNAt reconhece o local do
RNAm onde deve ser colocado o aminoácido por ele
transportado.
•Cada RNAt carrega um aminoácido específico, de acordo
com o anticódon que possui
 • RNA ribossômico (RNAr)
São componentes dos ribossomos,
organela onde ocorre a síntese protéica.
Os ribossomos são formados por RNAr
e proteínas.

Ribossomo + RNA

proteína
 Sítio de ligação
ao aminoácido

U A C códon
RNAm
 DIFERENÇAS
DNA RNA

PENTOSE Desoxirribose Ribose

FITA Dupla Simples

FUNÇÃO Transmitir informação Síntese protéica

genética

ENZIMAS DNA polimerase RNA polimerase

BASES Timina, Citosina Uracila, Citosina

NITROGENADAS Guanina, Adenina Guanina, Adenina
Aminoácidos, ligação peptídica e
proteínas
Proteínas e Aminoácidos

Vagalume Eritrócitos Rinoceronte

(fireflies)

Luciferina Hemoglobina Queratina

 Aminoácidos
• Unidades fundamentais das proteínas
• Apresentam pelo menos um grupo
carboxílico e um grupo amino
• Aminoácidos têm como fórmula geral:

COO -
H 3N - C - H


R
 Assimetria do carbono 

Grupo carboxila
COO -

Grupo amino 
H3N - C - H
R Carbono 
Radical ou cadeia lateral
Estereoisômeros nos  - aminoácidos
 Abreviaturas dos aminoácidos
Abreviaturas
Aminoácido Três letras Uma letra

Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Asparato Asp D
Cisteína Cys C
Fenilalanina Phe F
Glutamato Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
 COO-

H3N- C - H
R

O papel que os aminoácidos

desempenham nas proteínas está
relacionado às propriedades químicas
dos radicais
 síntese Todas as
20 L-Aas
proteínas
A B C
A C B
B A C
B C A
C A B
C B A

20! = 2,4 x 10 18 moléculas diferentes

 AMINOÁCIDOS

• Classificação dos Aminoácidos:

• Aminoácidos essenciais:
• São os aminoácidos que o organismo humano não consegue
sintetizar: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
treonina, triptofano e valina (a histidina é um aminoácido
essencial na infância).

• Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através

de alimentos ou suplementos pois, caso contrário, ocorre
deficiência dos mesmos afetando o equilíbrio do organismo.
 Aminoácidos
Aminoácidos não-essenciais:

• Não-essenciais são aqueles que o organismo humano

sintetiza a partir dos alimentos ingeridos;

• Embora também sejam vitais para a manutenção de

nossa saúde: alanina, arginina, ácido aspártico,
asparagina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina,
glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
 AMINOÁCIDOS
• Funções dos Aminoácidos:
• Os aminoácidos são muito utilizados em Medicina:
• Sob a forma de infusões hipercalóricas com o objetivo de fornecer
nutrientes para pacientes convalescentes que apresentam dificuldades
em receber alimentos por via oral.
• São administrados, também, para auxiliar no tratamento de diversas
doenças, seja sob a forma isolada ou associada.

• Os aminoácidos são fatores de hidratação da pele e dos cabelos:

• Metade do NMF (fator natural de hidratação) da pele é formado por
aminoácidos.
• Provenientes de proteínas degradadas das células epidérmicas mortas
e transportadas para o estrato córneo.
• A cutícula, presente no fio de cabelo, tem a função de retenção de
água no cabelo e os aminoácidos são substâncias que a hidratam.
 Classificação dos Aminoácidos

• Apolares - radicais hidrofóbicos (9)

• Polares- radicais não ionizáveis (6)
• Polares - radicais ionizados negativamente (2)
• Polares- radicais ionizados positivamente (3)
Peptídeos e formação de Proteínas
Formação da ligação peptídica
Oligopetídeos

C-terminal
N-terninal

Serilgliciltirosilalanilleucina

Ser- Gly- Tyr- Ala- Leu

Níveis estruturais das proteínas
 Estrutura tridimensional das proteínas

A estrutura primária corresponde à

seqüência de aminoácidos na cadeia e
prediz a estrutura tridimensional da
molécula

A ligação peptídica é planar e rígida

 Estruturas terciária e quaternánia
• Forma 3D da molécula
• Estabilizada por pontes dissulfeto (resíduos de cisteína), interações
hidrofóbicas entre aa apolares, ligações iônicas entre aa, ligações de
H
• Arranjo tridimensional das subunidades existentes
• Aminoácidos distantes e que estão em tipos diferentes de estrutura
secundária podem interagir dentro da estrutura
• Fibrosas (estruturais, ex.: colágeno e queratina) e globulares (síntese,
transporte e metabolismo, ex.: enzimas)
Proteínas fibrosas:
Queratina
Colágeno
Proteína globular:
Hemoglobina
O enovelamento da molécula
Desnaturação de proteínas

Alterações no pH;
Aumentos de temperatura;
Detergentes;
Solventes orgânicos;
Enovelamento assistido
Funções das proteínas
 Grupos Gerais das Proteínas

• Estruturais • de Membrana
• Motoras • de Transporte
• Hormonais • de Reserva
• Enzimas • Nucleoproteínas
• Anticorpos
 Proteínas Estruturais
• Proteínas de sustentação dos tecidos conjuntivo e
muscular, da pele, dos cabelos e das unhas...

Colágeno,Queratina
Protoporfirina

Mioglobina e hemoglobina: Transporte de

oxigênio nos tecidos
O oxigênio é transportado no sangue pela hemoglobina
A hemoglobina tem uma afinidade maior pelo oxigênio no
estado R;
O oxigênio liga-se à hemoglobina de forma cooperativa

Alteração de um
aminoácido da cadeia (Val
em vez de Glu).
 Proteínas Motoras
• Proteínas responsáveis pelo
transporte intracelular e pela
motilidade do sistema contrátil
muscular.

Actina
Miosina
Proteínas motoras
Miosina
 Proteínas Hormonais
•Hormônio do Crescimento (GH)
191 aminoácidos - 2 pontes dissulfeto
Sintetizado nos somatótrofos da pituitária anterior
Promove a proliferação de tecidos mesodérmicos – osso,
cartilagem, músculo

•Insulina
51 aminoácidos dispostos em 2 cadeias unidas por 2 pontes dissulfeto
Sintetizado nas células  do pâncreas
Um dos principais hormônios que regulam o metabolismo
 Enzimas Tripsina
Pepsina
• Catalisadores biológicos.
Amilase
Lactase
 Proteínas de Reserva

• Fornecimento de aminoácidos
necessários à nutrição animal.

Caseína (leite)
Ovoalbumina (clara de ovo)
 Nucleoproteínas
• Proteínas associadas ao DNA
• Auxiliam no empacotamento do DNA e exercem
função de controle da expressão gênica
Proteínas de membrana
Proteínas de membrana
Receptor para 1o mensageiro
Proteínas de membrana
Função sensorial
Proteínas de membrana
Função de transporte
 Anticorpos - Imunoglobulinas
• Têm função de defesa
 Trabalhando com as proteínas
Etapas de purificação:

Fracionamento salino;
Diálise;
Cromatografias;
Eletroforese.
Espectrofotometria
Absorbância na região UV de aminoácidos aromáticos