A química dos

aminoácidos e
peptídeos
Funções dos aminoácidos

Fonte: Koolman e Roehm, 2005 .

Fonte: Voet et al., 2006.
 Anfólitos
Íon híbrido
Zwitterion

Fonte: Nelson e Cox, 2004 .

Propriedade ácido-básica dos
aminoácidos
 Reações de dissociação
Ka
R-COOH COO- + H+

Ka = Constante de dissociação
Glicina, carboxil Glicina, amino
Ka= 4,57 x 10-3 M Ka= 2,51 x 10-10 M
pKa =2,34 pKa = 9,6

pKa= log 1/Ka = -log Ka

pH = pKa = Metade Dissociação
 Estereoquímica dos
aminoácidos
É o arranjo espacial dos átomos
em uma molécula assimétrica

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 Enantiômeros são Isômeros
ópticos

➢São imagens especulares não superponíveis. Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Enantiômeros da alanina

Fonte: Nelson e Cox, 2004 .

 Configuração absoluta

É o arranjo espacial dos átomos em uma

molécula assimétrica quando comparado
com as formas do D-gliceraldeído e L-
Gliceraldeído
Configuração absoluta dos
aminoácidos

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 A maioria dos aminoácidos protéicos
apresentam configuração absoluta L

1. Devido à propriedade estereoespecífica (ou

estereoespecificidade), que é a capacidade
das moléculas poderem reconhecer outras
moléculas de acordo com as suas formas;

2. A mistura de D e L aminoácidos na cadeia

polipeptídica rompe com a sua estrutura
regular.
Aminoácidos padrões ou
primários

Fonte: Nelson e Cox, 2004 .

 Os aminoácidos padrões são
codificados geneticamente
.

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Os 20 aminoácidos padrões são
-aminoácidos

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Nome e abreviatura dos aminoácidos
Aminoácido Abreviatura de Abreviatura de
três letras uma letra
Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Ácido glutâmico Glu E
Cisteína Cys C
Glicina Gly G
Glutamina Gln Q
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Nome e abreviatura dos aminoácidos
Aminoácido Abreviatura de Abreviatura de
3 letras 1 letra
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Tirosina Tyr Y
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Valina Val V
Classificação dos aminoácidos
➢ Classificação química. Baseada na
polaridade da cadeia lateral (R)

➢ Nutricional. Baseada nas necessidades

nutricionais dos aminoácidos na
alimentação

➢ Com base no seu destino metabólico em

mamíferos
 Classificação dos aminoácidos

Classificação química. Baseada na polaridade da

cadeia lateral (R):
➢ Aminoácidos apolares ou hidrofóbicos;
➢ Aminoácidos polares neutros ou hidrofílicos;
➢ Aminoácidos polares carregados negativamente
(aminoácidos ácidos);
➢ Aminoácidos polares carregado positivamente
(aminoácidos básicos);
Aminoácidos apolares ou
hidrofóbicos
Alifáticos

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Aminoácidos apolares ou
hidrofóbicos
Aromáticos

Fonte: Nelson e Cox, 2004 .

Aminoácidos polares ou
hidrofílicos

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 Os aminoácidos ácidos
apresentam carga líquida
negativa no pH 7,0

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 Os aminoácidos básicos
apresentam carga líquida
positiva no pH 7,0

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Classificação dos aminoácidos
➢Nutricional
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais
Triptofano Glutamato
Valina Glutamina
Treonina Prolina
Fenilalanina Aspartato
Isoleucina Asparagina
Metionina Alanina
Histidina Glicina
Arginina Serina
Lisina Tirosina
Leucina Cisteína

Os aminoácidos semi-essenciais. Arginina e histidina são sintetizados por

animais, mas suas sínteses são em quantidades insuficientes, não atendendo as
necessidades metabólicas dos indivíduos. Dessa forma, deve uma boa parte deles
ser fornecida na dieta.
Classificação dos aminoácidos

Com base no seu destino metabólico

em mamíferos
1 - Glicogênicos (nos retângulos rosas) perdem
amino - intermediários do ciclo do ácido cítrico
2 - Cetogênicos (nos retângulos amarelos) perder
amino, intermediários na síntese de corpos
cetõnicos.
3 - Glico-cetogênico podem produzir intermediários
do ciclo dos ácidos cítricos ou acetil ou acetoacetil-
CoA, que são: isoleucina, triptofano, fenilalanina e
tirosina.
Classificação dos aminoácidos
Aminoácidos derivados ou
especiais

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 Reação de produção do
aminoácido derivado cistina

Fonte: Nelson e Cox, 2004 .

Formação da ligação
peptídica

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Configuração da ligação
peptídica

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

Plot de Ramachandran

Figura -Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger

 Características da ligação
peptídica
1. Os seis átomos (C-CO-NH-C) são
coplanares;
2. Os grupos C=O e N-H apresentam
configuração trans;
3. Apresenta um caráter parcial de dupla ligação
não podendo girar livremente;
4. Apresenta caráter polar.
Os peptídeos são pequenas
cadeias de aminoácidos

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 Componentes dos peptídeos

•Esqueleto covalente
Extremidade - Formado
N-terminal (NHpela união
+ livre) – dos aminoácidos
Contém o 1o Aminoácido
3
por ligação peptídica.
Extremidade C- terminal (COO- livre) - Contém o último
Aminoácido.
•Resíduos de aminoácidos – Cada unidade de aminoácido do
peptídeo.
•Radicais dos aminoácidos - Ligados ao esqueleto covalente
são responsáveis pelas propriedades dos peptídeos.
 Nomenclatura dos peptídeos

COOH NH2
CH3 (CH2)2 (CH2)4
+H
3 N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO -
_

Alanina Glutamato Lisina

ALANIL GLUTAMIL LISINA

 O adoçante não calórico
aspartame é um dipeptídeo

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

 Peptídeos de
importância biológica
A Glutationa é um tripeptídeo
com função antioxidante

Fonte: Voet et al., 2006 .

 A ocitocina é um
nonapeptídeo cíclico

Fonte: Voet et al., 2006 .

A vasopressina é um
nonapeptídeo cíclico

Fonte: Voet et al., 2006 .

O glucagon é um peptídeo
pancreático
Peptídeos Antibióticos
A parede celular das bactérias
contém peptídeo com D-
aminoácidos

Fonte: Nelson e Cox, 2004.

DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA
Bioquímica
FISOL0001
 AVISO

Este material é parte integrante da disciplina

Bioquímica FISOL 0001 oferecida pela Universidade
Federal de Sergipe e destina-se exclusivamente
para uso educacional sem fins lucrativos. É
expressamente proibida sua reprodução,
distribuição e comercialização sem a autorização
de seus produtores.