LCB 208 AMINOCIDOS

Caractersticas Gerais:

o o So as unidades fundamentais das PROTENAS
o o Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de
apenas 20 aminocidos
o o Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos
especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas

Estrutura Qumica Geral

o o Os 20 aminocidos possuem caractersticas estruturais em comum,
tais como:

1. 1. A presena de um carbono
central a , quase sempre assimtrico; nas protenas encontramos apenas "L"
aminocidos.
2. 2. Ligados a este carbono central,
um grupamento CARBOXLA, um grupamento AMNA e um tomo de hidrognio;
3. 3. O quarto ligante um radical
chamado genericamente de "R", responsvel pela diferenciao entre os 20 AA. a
cadeia lateral dos AA.
o o o radical "R" quem define uma srie de caractersticas dos AA, tais
como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa.
o o a polaridade do radical "R" que permite a classificao dos
aminocidos em 3 classes:

Classificao dos Aminocidos

Segundo a polaridade dos seus radicais "R":

o o Aminocidos com Radical "R" Apolar:

Possuem radical "R" geralmente formado exclusivamente por carbono e hidrognio -
grupamentos alquila
So hidrofbicos e em nmero de 8:

Alanina
Valina
Leucina
soleucina
Prolina - Forma anel imina
Fenilalanina
Triptofano
Metionina - "R" contm enxofre

o o Aminocidos com Radical "R" Polar No!Carr"#ado:

So aminocidos com radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida;
So hidroflicos e em nmero de 7:

Glicina - o mais simples dos AA
Serina - "R" com funo alcolica
Treonina - "R" com funo alcolica
Cistena - possui um radical sulfidrila
Tirosina - "R" com grupamento fenol
Asparagina - "R" com funo amida
Glutamina - "R" com funo amida

o o Aminocidos com Radical "R" Polar Carr"#ado:

2 subclasses:
o o "R" Carr"#ado Posi$i%am"n$":

o o So AA diamino e monocarboxlicos, em nmero de 3:

Lisina
Arginina
Histidina
o o "R" Carr"#ado N"#a$i%am"n$":
So AA monoamino e dicarboxlicos, em nmero de 2:

cido Asprtico
cido Glutmico

Aminocidos "m Sol&'o A(&osa: Propri"dad"s )&*micas " +l,$ricas

Os aminocidos so ANFTEROS pois, em soluo aquosa, comportam-se como
cido E como base, formando ONS DPOLARES, a saber:
O grupamento carboxila ioniza-se em soluo aquosa liberando prton, e
adquirindo carga negativa;
O grupamento amina ioniza-se em soluo aquosa aceitando prton e adquirindo
carga positiva.
Este comportamento depende do pH do meio aquoso em que o aminocido se
encontra:
Em meio cido, os AA tendem a aceitar prtons, comportando-se como base e
adquirindo carga positiva - ionizam em seus radicais amina
Em meio bsico, os AA tendem a doar prtons, comportando-se como cidos e
adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila.
O valor de pH onde as cargas eltricas do aminocido se igualam e se anulam
chama-se PONTO SSOELTRCO, ou pH SOELTRCO.

Curva de Titulao de Um Aminocido

o o Ao titularmos um aminocido monoamino e monocarboxlico, temos o
seguinte comportamento:
Ponto 1:
+
NH
3
CHRCOOH = AA
totalmente protonado
Ponto 2: [
+
NH
3
CHRCOOH] =
[
+
NH
3
CHRCOO
-
]
Ponto 3:
+
NH
3
CHRCOO
-
= Pon$o
Iso"l,$rico = on Dipolar ou "Zwitterion".
Ponto 4: [
+
NH
3
CHRCOO
-
] =
[NH
2
CHRCOO
-
]
Ponto 5: NH
2
CHRCOO
-
= AA
totalmente desprotonado

Frmula Geral de uma Aminocido
(esta parte do texto foi retirada da internet)
(Amino Acids Diagram)
All amino acids have the same general formula:
The twenty amino acids found in biological systems are:
All proteins are linear chains composed of these 20 amino acids.


3.2 The Peptide Bond
The amino acids are linked linearly through peptide bonds. These bonds are formed via a
dehydration synthesis reaction between the carboxy group of the first amino acid with the
amino group of the second amino acid.

3.4 Primary through Quartenary structure
This is a molecule of hexokinase, a metabolic protein found in almost all living organisms.
This protein is composed of approximately 6000 atoms and weighs 48 kiloDaltons (kDA).
t also has a glucose molecule bound to it, but that is nearly impossible to see.
Primary Structure
Protein have multiple levels of structure. The most basic is its primary structure. A
protein's primary structure is simply the order of its amino acids . Note that this order is
always written from amino end to carboxyl end (by convention). An example of a protein
primary structure is:
5 10 15 20 25 30
1 A A S X D X S L V E V H X X V F V P P X L Q A V V S A
31 T T R X D D X D S A A A S P M V P G W V L K Q V X G S Q A
61 G S F L A V M G G G D L E V L X L A G Y Q E S S X A
91 S R S L A A S M X T T A P S D L W G N X A X S N A A F S S
121 X E F S S X A G S V P L G F T F X E A G A K E X V K G Q
151 T X Q A X A F S L A X L X K L S A M X N A X F P A G D X X
181 X X V A D X D S H G L X X V N Y T D A X K M G F G
211 S G V N A A Y W C D S T X A D A A D A G X X G G A G X M X
241 V C C X Q D S F R K A F P S L P Q X Y X X T L N X X S P X
271 A X K T F E K N S X A K N X G Q S L R D V L M X Y K X X G Q
301 X H X X X A X D F X A A N V E N S S Y P A K Q K L P H F D
331 L R X X X D L F X G D Q G A X K T X M K X V V R R X L F L
361 A A Y A F R L V V C X X A C Q K K G Y S S G H A A X
391 G S X R D Y S G F S X N S A T X N X N Y G W P Q S A X X S
421 K P X T P A D G E G A A X X V X S A S S Q X X X A
451 X X S A X X A
This is the sequence of hexokinase, yeast hexokinase from the yeast species
Sacc-arom.c"s c"r"%isia" to be specific. To find out more about this protein, jump to the
Brookhaven Protein Data Bank 3D browser and enter hexokinase in the textbox, or SCOP
(Structural Classification of Proteins) and use the PDB reference number 1HKG.
Secondary Structure
Protein secondary structure refers to certain common repeating structures found in
proteins. There are two types of secondary structures: alpha-helix and beta-pleated sheet.
An alpha-helix is a tight helix formed out of the polypeptide chain. The polypeptide main
chain makes up the central structure, and the side chains extend out and away from the
helix. The CO group of one amino acid (n) is hydrogen bonded to the NH group of the
amino acid four residues away (n +4). n this way every CO and NH group of the
backbone is hydrogen bonded.
Here are three models of an alpha-helix. The first shows only the alpha-carbon of each
amino acid. The second shows all of the atoms that make up the backbone of the
polypeptide. The third shows all of the hydrogen bonds that hold alpha-helices
together.The third, and most complete, model is also shown here.
A-helices are most commonly made up of hydrophobic amino acids, because hydrogen
bonds are generally the strongest attraction possible between such amino acids. a-helices
are found in almost all proteins to various extents. For more information read Stryer's
Biochemistry, page 27.
B-pleated sheets are the other type of secondary structure. They can be either parallel or
anti-parallel. Anti-parallel beta-pleated sheets generally look like







At the turns they have the structure:
where amino acid n hydrogen bonded to amino acid (n +3) in a hairpin turn.
There is a special type of molecular model used to highlight protein secondary structure.
Follow this link to view an example. This common type of protein model represents
segments of beta-pleated sheets as ribbon arrows, and it represents a-helices as helical
ribbons. The remainder of the polypeptide chain is referred to as random coil, and is
represented as a thin line. Please note that random coil is somewhat of a misnomer; the
protein is definitely highly organized, but the random coil regions do not show any easily
categorized secondary structure components.
Tertiary Structure
Tertiary structure is the full 3-dimensional folded structure of the polypeptide chain. There
are a number of examples of tertiary in your textbook, and the hexokinase image used as
the icon in this module is a complete structure.
Quartenary Structure
Quartenary structure is only present if there is more than one polypeptide chain. With
multiple polypeptide chains, quartenary structure is their interconnections and
organization. This is an image of hemoglobin, a protein with four polypeptides-- two alpha-
globins, and two beta-globins. The red patches are heme groups (iron complexes bound
to the protein, which bind oxygen).

AMNOCDOS

Estrutura de um aminocido tpico

H
|
cadeia varivel R----C* ---COO
-
grupo carboxlico
|
+
NH
3
* Carbono ou carbono assimtrico porque possui quatro radicais diferentes ligados a
ele
A cadeia R quem d a identidade a cada aminocido (aa). Em pH 7,0 o grupo
carboxlico possui uma carga - e o grupo amina possui uma carga + e, portanto, a
molcula neutra e chamada zwitterion.

Propriedade de polimerizao

A principal caracterstica dos aa a afinidade de reao do grupo carboxlico de
um aminocido com o amnico de outro, com a perda de uma molcula de gua e a
formao de uma ligao covalente amida, chamada ligao peptdica. A ligao C
o
-N
restringe a livre rotao em torno da ligao peptdica e forma o chamado plano amida.
Essa restrio ocorre porque o comprimento da ligao C
o
-N (0,133nm) menor do que
uma ligao simples C-N (0,145nm) e maior do que uma ligao dupla C=N (0,125nm).
Estima-se que a ligao peptdica tem uma caracterstica de 40% da dupla ligao.
Como consequncia da polimerizao h produo de polipeptdeos e protinas,
cujas propriedades dependem das propriedades dos aa e suas sequncias.

Classificao dos 20 aa comuns

A principal classificao baseada na polaridade da cadeia lateral (varivel) que
pode ser:
a. No polar ou hidrofbico - Leu, Ala, Pro, Val, Met Phe, Trp, le;
b. Polar porm neutro - Gly, Asn, Ser, Gln, Thr, Tyr, Cys;
c. Aminocidos acdicos - Asp, glu; eles possuem carga lquida negativa em pH 7,0
porque possuem grupos com COOH. A maioria das protenas que ligam-se a metais o
fazem por esses aa.
d. Aminocidos bsicos - His, Lys, Arg; possuem carga lquida + em pH 7,0.


PROTENAS

CLASSFCAO DAS PROTENAS DE ACORDO COM SUA FUNO BOLGCA

Enzimas - tripsina, RNAse, amilase, etc
Transportadoras - hemoglobina, albumina,mioglobina, lipoprotenas
Nutrititivas e de reserva gliadina (trigo),ovoalbumina,casena, ferritina
Contrteis- actina, miosina, tubulina, dinena
Estruturais- queratina, colgeno, elastina
Defesa-imunoglobulinas,trombina, ricina, toxina diftrica, fibrinognio
Reguladora insulina ( clulas b do pncreas - estimula a absoro
de glicose - 2 polipeptdeos ) ,corticotrofina ( hipfise- estimula o
crtex da supra renal ), paratireotrfico, horm. Crescimento glucagon - pncreas-
antagnico insulina

OUTROS PEPTDEOS E A.A.

AMANTNA PEPTDEO TXCO EXTRADO DE FUNGOS
GRAMCDNA ANTBTCO
ORNTNA CCLO DA URA
-DAMNOBUTRCO NEUROLATRSMO
CTRULNA MELANCA

Aminocidos incomuns em algumas protenas

S ocorre raramente em protenas. Como exemplo tem-se a hidroxiprolina e
hidroxilisina que ocorre no colgeno e gelatina; cido aminoadpico que ocorre em
protenas de milho; N-metilarginina e N-acetilisina que ocorrem em histonas.

Aminocidos no encontrados em protenas

Epinefrina ou adrenalina derivada da tirosina, que um hormnio importante;
penicilamina, que um constituinte da penicilina; citrulina, precursor da arginina;
serotonina, derivado do Trp e um neurotransmissor; histamina, derivado da His e
tambm um neurotransmissor. A epinefrina, serotonina e a histamina no so
aminocidos, porm, muito relacionados.

Capacidade de reao dos aa

Os grupos NH
2
e COOH possuem reatividade qumica similar. No entanto, os
radicais laterais possuem reatividades especficas. Esses ltimos determinam as funes
biolgicas das protenas.
Um grande nmero de reaes com os radicais laterais permitem identificar os
aa funcionais nos stios ativos das enzimas.

Algumas propriedades dos aa

1. Atividade tica dos aa. Toda substncia que possui um carbono com quatro radicais
diferentes, isto C, elas ocorrem na forma de dois ismeros ticos, isto a atividade
tica da molcula de girar o plano de polarizao da luz para direita (horrio) ou para a
esquerda (anti-horrio).
Alm disso todos os aa encontrados em protenas so da configurao L.
Configurao L e D a estrutura em relao configurao L e D do gliceraldedo. Essas
configuraes so semelhantes s representaes da molcula e da sua imagem em um
espelho, como a seguir:

X X

Y-C

-W

W-C

-Y


Z Z

2. Propriedade espectroscpica. So propriedades de absoro e emisso de energia de
diferentes freqncias. Como exemplo a maioria dos aa absorve diferentes freqncias
da luz UV e todos absorvem a luz infra vermelha, porm, nenhum absorve a luz visvel.

3. Propriedade de separao. Os aa podem ser separados por cromatografia de vrios
tipos em especial atravs de HPLC (Cromatografia lquida de alta preciso),
cromatografia de troca inica e gasosa.


PROTENAS

a classe de substncia mais abundante das clulas, representando mais de
50% do peso seco e responsvel pela imensa variedade de todas as funes celulares.
So polmeros lineares de aa. Formado pela unio do grupo carboxila do
primeiro aa com o amina do segundo seguida da liberao de uma molcula de gua.

R
1
R
2
R
1
O R
2

H
3
N -C-C=O + H
3
+
N-C-C=O H
3
+
N-C-C---N-C-C=O

O
-
O
-
H
2
O O
-

Classificao dos peptdeos

Quando o nmero de aa at 12, so classificadas em dipeptdeo, tripeptdeo,
etc. Cadeias com 12 a 20 aa so denominadas de oligopeptdeos. Cadeias maiores so
chamadas de polipeptdeos.

Classificao das protenas

As protenas podem ter uma ou mais cadeias polipeptdicas. Com uma cadeia
so chamadas de monomricas. Com mais de uma cadeia so chamadas de
multimricas.
As multimricas so classificadas em homomultimricas quando as cadeias
polipeptdicas possuem apenas um tipo de polipeptdeo, e de heteromultimrica quando
possuem mais de um tipo.
As multimricas so designadas por letras gregas com ndices para indicar a
composio. Por exemplo,
2
corresponde a um homodmero. A ribonuclease A bovina
do tipo
1
. J a hemoglobina humana do tipo
2

2
.
O comprimento das cadeias polipeptdica varia de 100aa at 1800aa (miosina).
Normalmente pelo menos um dos 20 aa ocorre nas protenas. S em algumas pequenas
que pode faltar um dos 20 aa.
Cada protena tem uma sequncia nica de aa que determinada pela
sequncia de bases do DNA que lhe deu origem. A leitura da sequncia de aa feita a
partir do aa N terminal para o aa C terminal, ( NC).

Arquitetura das molculas de protenas

1. Estrutura das protenas.
a. Estrutura primria. Corresponde seqncia de aa. Considerando que 20 aa
diferentes podem participar das protenas, praticamente infinito o nmero potencial de
protenas diferentes. Para se ter idia desse nmero, ele dado por 20
n
arranjos
possveis, para protenas com n aa. Para protenas com n = 100, um nmero
relativamente pequeno de aa, 20
100
= 10
130
arranjos. O peso molecular mdio de uma
protena com n = 100 aa = 13.800da. Se considerarmos a massa de todas as protenas
com 100 aa, com uma molcula cada, ela seria 1,38 x 10
4
da x 10
130
= 1,38 x 10
134
da. A
massa estimada do universo de 10
80
da e, evidentemente, ela contm muitas outras
substncias alm de protenas. No entanto, devemos considerar que todas as protenas
so provenientes de DNA e, portanto, o nmero de arranjos de protenas depende do
DNA.
b. Estrutura secundria. proporcionada por pontes de H, entre os radicais C=O
e N-H, entre aa adjacentes. A ligao peptdica fundamental das protenas gera uma
interao C-N de forma a forar todos os tomos (C, N, O, H e os C adjacentes) a
ficarem no plano. necessrio energia para girar a estrutura. Os planos C-N (C da
carboxila de um aa e N da amina do adjacente) podem girar no C . Segundo
Stryer(1987) a estrutura secundria formada por pontes de H de aa prximos.
A primeira estrutura descoberta foi chamada de -hlice. A cadeia assume uma
estrutura helicoidal pelas interaes C=O com N-H, formando pontes de H. Cada volta da
cadeia tem 3,6 resduos de aa e ocupa um espao de 5,4 (3,6 x 1,5 =1 aa). A hlice
tem 6 de dimetro desconsiderando as cadeias laterais. O C=O de 1
o
aa forma ponte
com o N-H do 4
o
aa frente para formar a ponte de H. Todos os C=O apontam para uma
direo e os H-N para a direo oposta na hlice, formando a ponte de H paralela a
hlice.
O nmero de aa em cada segmento de - hlice varia de protena para protena.
Em mdia ocorrem 10aa por segmento.
Uma segunda estrutura tambm muito comum e a segunda a ser descoberta a
folha pregueada . Neste caso a cadeia peptdica dispe-se em zigue-zague, com o C

nos ngulos e o C

(cadeia lateral) saindo desses ngulos. Da folha pregueada .

Cada cadeia em zigue-zague associa-se com outras semelhantes que so
unidas por pontes de H. A estrutura tpica pode ser esquematizada se cada cadeia for
representada numa fita de papel em zigue-zague, e as fitas forem colocadas lado a lado.
A cadeia em zigue-zague dispe-se ao lado de outras de forma paralela ou
antiparalela. Na paralela as cadeias adjacentes so NC ou CN. Um detalhe
importante que as pontes de H so somente inter-cadeias.
O arranjamento paralelo das cadeias mais regular do que o anti-paralelo
(situao angular dos tomos). Alm disso a estrutura paralela maior, geralmente com
mais de cinco peptdeos. A antiparalela pode ter at dois peptdeos.
Na paralela as cadeias laterais hidrofbicas ficam dos dois lados da cadeia. J
na antiparalela as hidrfbicas s ficam de um lado, o que requer a disposio alternada
de resduos hidroflicos e hidrofbicos na estrutura primria.
A antiparalela a estrutura bsica da seda e a cadeia dispe-se paralela fibra.
Assim, as propriedades da fibra so semelhantes da cadeia, isto , so muito flexveis
porm, no elstica.
Uma terceira estrutura a curva

. Como h muitas protenas globulares a
cadeia tem de dobrar para ficar globular. Nesse caso, o C da carboxila do primeiro aa (C-
O) forma ponte de H com radical amida do terceiro aa frente, dando estabilidade a
estrutura. Com isso a cadeia inverte a orientao e forma uma folha pregueada anti-
paralela. O aa glicina (sem cadeia lateral) um dos mais adaptados para a curva.
Uma quarta estrutura a protuberncia que corresponde a uma irregularidade
na estrutura (folha pregueada) antiparalela. A protuberncia ocorre entre duas pontes
de H da estrutura e corresponde a um aa extra em uma cadeia. Nessa cadeia mais
longa forma uma ligeira curvatura na folha pregueada.
c. Estrutura terciria. o dobramento de uma cadeia polipeptdica no espao
tridimensional. A sequncia de aa quem determina o tipo de estrutura terciria. Alm
disso, a estrutura terciria a responsvel pela maior estabilidade das protenas, como
conseqncia de um grande nmero de pontes de H intramolecular, entre radicais
distantes de aa da seqncia linear. Tal estrutura contribui para reduzir superfcie
acessvel solventes.
Tem sido notado que uma dada estrutura terciria tem a possibilidade de
assumir vrias formas alternativas, no entanto, s uma, a forma nativa, a correta e
termodinamicamente a estrutura mais estvel. Um exemplo dessa fato foi verificado com
a ribonuclease bovina, que possui 124 aa e 4 pontes S-S. Quando se desnatura a
protena com mercaptoetanol e uria e, em seguida promove-se a oxidao da cadeia
desnaturada no ar, ocorre a sua renaturao na forma nativa (enzima ativa), do seguinte
modo:

ribonuclease + mercaptoetanol + uria 8M cadeia polipeptdica sem as pontes S-S
(reduzida ou desnaturada ) (dilise para retirar a uria e o mercaptoetanol)
(oxidao no ar) renaturao da forma nativa (enzima ativa).

As oito Cys da ribonuclease podem se combinar em 105 formas diferentes para
formar as quatro pontes S-S, porm, destas s uma a enzimaticamente correta.

d. Estrutura quaternria. Muitas protenas so formadas de mais de uma unidade
e forma um oligmero. Se a unidade do oligmero de um s tipo tem-se um
homomultmero, porm, se for de mais de um tipo, tem-se um heteromultmero. Como
exemplo, a protena do TMV (17), protena da capa do vrus do nanismo do tomate (180),
lcool desidrogenase (2), hemoglobina (2+2), etc.
As subunidades primeiro adquirem a estrutura terciria globular, aps, elas se
associam por interaes hidrofbicas polares, pontes de H e interaes de Van der
Waals.
Nos oligmeros as associaes dos peptdeos podem ser entre subunidades
idnticas e entre no idnticas.
As interaes entre idnticas podem ser homlogas e heterlogas.
As interaes homlogas correspondem s associaes de subunidades com
superfcies idnticas gerando uma estrutura dimrica (fechada) com duplo eixo simtrico.
As interaes heterlogas correspondem s associaes de subunidades com
superfcies diferentes. Elas so complementares mas no simtricas e com finais abertos.
Pode ocorrer a formao de polmeros longos ou cilndricos (mais comuns).
As associaes de subunidades na estrutura quaternria so devidas a
interaes de Van der Waals, pontes de H, pontes inicas e interaes hidrofbicas.
nteraes de Van der Waals so foras de repulso e atrao geradas por
induo instantnea de dipolos, que surgem por causa das flutuaes na distribuio de
carga dos eltrons de tomos vizinhos no ligados.
Pontes de H ocorre na presena de radicais C=O e N-H quando prximos C-
O-..H..-.-N.
Pontes inicas ou interaes eletrostticas so atraes entre cargas diferentes
ou repulses entre cargas iguais. Como exemplo, as extremidades do peptdeo tm NH
2
e COOH ionizados como NH
3+
e COO
-
. Tambm os radicais laterais dos aa podem
ocorrer ionizados.
nteraes hidrofbicas ocorrem com os radicais laterais no polares dos aa, que
preferem se associar em ambientes no polares, do que ficar no solvente polar como a
gua. Nas protenas os aa e radicais no polares orientam-se para o interior da estrutura
protica.
Um fator importante que contribui para a maior estabilidade de associao das
subunidades so as pontes S-S (covalente). Como exemplo, todos os anticorpos so do
tipo
2

2
sendo duas cadeias pesadas
2
e duas leves
2
. As pontes S-S ocorrem dentro
das cadeias (intracadeias, sendo quatro em cada pesada e duas em cada leve) e
tambm entre as cadeias (intercadeias sendo duas entre as pesadas e uma entre cada
par pesada leve).
Vantagens da estrutura quaternria:

1. 1. Menor superfcie por volume, proteo de radicais hidrofbicos e
maior estabilidade energtica devido a interao externa com a gua ser
energeticamente desfavorvel.
2. 2. Economia e eficincia gentica porque gasto menos DNA para
codificar um monmero que se associa num homomultmero, do que um grande
polipeptdeo com a mesma massa molecular. Alm disso, evita erros na associao
quando ocorre uma subunidade mutante.
3. 3. Associam stios catalticos. Muitas enzimas possuem mais de um
stio cataltico graas a unio de monmeros, cada um com seu stio. Como exemplo, a
DNA plimerase da +/ coli possui nove subunidades e vrias funes; a DNA plimerase
(pol ) e DNA plimerase (pol ), entre outras, que participam da replicao em
eucariotes.
4. 4. Cooperativismo. Muitas enzimas oligomricas, possuem vrios
stios ativos e a ligao de um stio com o substrato afeta a afinidade de outros stios. Se
a afinidade aumentada, tem-se o cooperativismo positivo e, se diminuda, tem-se o
cooperativismo negativo.
5. 5. Outros nveis de estrutura. Estudos de conformao, funo e
evoluo das protenas tm determinados mais dois nveis de estrutura (Stryer, 1995,
p.31). Um deles a estrutura supersecundria que intermediria entre a secundria e
terciria. Como exemplo, a estrutura de uma cadeia polipeptdica, composta de um
primeiro segmento com a estrutura secundria folha pregueada, um segundo segmento
do tipo hlice e um terceiro segmento do tipo folha pregueada. Outro nvel de
estrutura tambm considerado o domnio, que so regies compactadas de uma cadeia
polipeptdica as quais so unidas por segmentos flexveis (semelhante a colar de prola).
Cada domnio tem de 100-400 aa e sintetizado nos eucariontes por um exon.

2. Forma.
As protenas podem ser fibrosas e globulares.

As protenas fibrosas tm a estrutura simples e linear. Elas possuem cadeias
polipeptdicas organizadas em paralelo a um eixo, produzindo longas fibras. So
mecanicamente resistentes e difcil de dissolver em gua e solues salinas. Tm papel
estrutural nas clulas. Como exemplo tem-se a fibroina da seda que composta de
pilhas antiparalelas da folha -pregueada. Outro caso a -queratina que ocorre em
unha, chifre e cabelo. Ela formada de cadeias em -hlice. Entre as cadeias ocorrem
pontes de H e ligao covalente, que so as pontes dissulfdricas entre aa Cys. No caso
do cabelo, quando ele molhado e enrolado com "bobs" e aps secado, ocorre s em um
rearranjamento das pontes H. Porm, quando se faz permanente, as pontes S-S so
quebradas e aps reorganizadas, muda o grau de curvatura do cabelo.
As protenas globulares constituem-se na maioria das protenas e so
aproximadamente esfricas. sso ocorre porque a cadeia polipeptdica dobrada. Os aa
hidrofbicos localizam-se internamente e os hidroflicos ocupam a superfcie externa.
Geralmente so solveis em solues aquosas. Existe uma grande variedade de
estruturas tridimensionais, mas todas tm -hlices e folha -pregueada. A mais tpica
a lisozima (129 aa) que tem poucas pequenas -hlices, poucas folhas -pregueadas e
vrios segmentos peptdeos sem estrutura secundria definida
As protenas globulares so classificadas com base no arranjamento das
estruturas secundrias em quatro tipos: -hlices antiparalelas; folha -pregueada
paralela ou mista; folha -pregueada antiparalela; e protenas ricas em metal e pontes S-
S.
A -hlice antiparalela corresponde a protena do TMV, hemoglobina e
mioglobina.
A folha -pregueada paralela ou mista a segunda maior classe de protenas. A
folha folha -pregueada paralela (aa hicrofbicos nos dois lados) forma o core da
protena, porque assim ela no fica exposta a solventes. Outra estrutura a ocorrncia
de oito cadeias de folha -pregueada paralela,na forma de barril e cada cadeia
flanqueada por -hlice.
A folha -pregueada antiparalela, que possui aa hidrofbicos em um s lado da
folha, pode existir no mnimo com duas camadas (cadeias) de fibras. Os lados
hidrofbicos so justapostos e os hidroflicos ficam expostos a solventes.
As protenas ricas em metais pontes S-S so geralmente pequenas (possuem
menos de 100 aa) e possuem vrios metais ligados (ferrodoxina) pontes S-S (insulina e
fosfolipase A
2
).
FUNES DAS PROTENAS

Toda atividade celular dependente de uma ou mais protenas. Quanto a funo
as protenas so classificadas em :
a. Regulatrias. No realizam transformaes qumicas e sim regulam as
atividades de outras protenas. Como exemplo a insulina regula o metabolismo da
glicose; existem aquelas que regulam a expresso gnica ligando-se ao DNA ou ativando
ou inibindo a transcrio, ligando-se ao RNA (no caso do operon lac em +/ coli a
represso da transcrio se d pela protena repressora e a sua ativao pela protena
CAP).
b. Transportadoras. Transportam substncias. Por exemplo a hemoglobina que
transporta O
2
, protenas que transportam substncias, como glicose e aa, de um lado
para outro da membrana plasmtica.
c. Armazenamento. Muitas protenas so usadas como reservatrio de aa
essenciais como a ovoalbumina, caseina, zeina e faseolina.
d. Contrteis e mveis. Promovem movimentos na clula, como a tubulina que
participam da diviso celular movimentando os cromossomos e a miosina, que
responsvel por contrao muscular.
e. Estruturais. So as protenas responsveis pelas estruturas biolgicas entre
elas as protenas fibrosas insolveis como a queratina e o colgeno, e a fibrona da seda
e teia de aranha.
f. Protetoras. Como exemplo tem-se as imunoglobulinas ou anticorpos; as
toxinas como a da difteria, da clera e a ricinina em algumas plantas; e as lticas como o
veneno de cobra e de abelhas.
g. Exticas. As protenas anti-congelamento que ocorrem no sangue de peixes
rticos e antrticos so desse grupo.
h. Enzimas. Corresponde maior classe de protenas sendo conhecidas mais de
2000. So substncias que catalisam reaes acelerando sua taxa em at 10
16
vezes.
So especficas em funo e quanto a reao metablica.
Pode-se caracterizar as enzimas com base na:
a. Fora cataltica. Corresponde a intensidade que ela acelera a
reao (at 10
16
) em meio com temperatura e pH amenos;
b. Especificidade. Que significa que elas so seletivas com a
substncia (substrato) que ela interage e com a reao que catalisa. Numa reao
catalisada todo substrato utilizado sem perda de nenhuma substncia e gera um
produto especfico. O reconhecimento do substrato pela enzima se faz por
complementariedade estrutural das molculas. A enzima considerada uma fechadura e
o substrato a chave;
c. Regulao. Da quantidade de produto, da velocidade de
reao e interao com outros metablitos.
Classificao das enzimas. As enzimas so denominadas e classificadas de
acordo com a reao que ela catalisa: a. Oxidorredutases. Reaes de oxidao e
reduo. Oxidao corresponde a perda de eltrons (O
2
) e reduo correponde a ganho
de eltrons (H
2
); b. Transferases. Transferem grupos funcionais (metil, carboxila, acetil);
c. Hidrolases. Realizam hidrlises; d. Liases. Adiciona dupla ligao; e. somerases.
Forma ismeros; f. Ligases. Forma ligaes com a quebra de ATP.
Muitas enzimas realizam sua funo cataltica usando s a estrutura protica.
Outras enzimas requerem estruturas no proticas chamadas co-fatores os quais so
ons metlicos ou molculas orgnicas e so chamadas de co-enzimas.
Muitas co-enzimas so vitaminas. Elas so fortemente ligadas protena (as co-
enzimas) e quando ligadas so chamadas de grupo prosttico.
O complexo ativo protena + grupo prosttico chamado holoenzima. A protena
sem o grupo prosttico chamada apoenzima.

Unidade da enzima. Em muitos casos a quantidade molar de uma enzima no
conhecida. Assim a sua quantidade expressa em funo da atividade. De acordo com
conveno internacional 1U equivale a quantidade de enzima que catalisa e a formao
de um micromol do produto em um minuto.
soenzimas. Algumas enzimas existem em mais de uma forma quaternria.
Depende da proporo dos polipeptdeos que ocorre na molcula. Embora todas formas
sejam estruturalmente equivalentes, elas so funcionalmente diferentes. Como exemplo a
lactotodesidrogenase (LDH) ocorre como 5 isoenzimas diferentes, dependendo da
associao tetramrica de duas subunidades diferentes (A e B): A
4
; A
3
B; A
2
A
2 ;
AB
3 ;
B
4.


SEQUENCAMENTO DE PROTENAS

Em 1953, Frederick Sanger sequenciou a insulina, que formada por duas
cadeias polipeptdicas, uma com 21 aa e outra com 30 aa. Este trabalho foi um marco por
estabelecer que as protenas so polmeros lineares com uma seqncia de aminocidos
definida.
Hoje cerca de 20.000 protenas diferentes j foram seqenciadas. Algumas
usando-se o mtodo de Sanger e a maioria determinada a partir da seqncia de
nucleotdeo do alelo que codifica a protena.

Passos para o sequenciamento de uma protena:
1. Em protenas com mais de uma cadeia polipeptdica, elas so separadas e purificadas.
No caso de heteromultmeros, as subunidades sempre so unidas por ligaes no
covalentes tipo ponte de hidrognio. Elas so dissociadas pela exposio pH extremos
(uria 8M) ou solues salinas com alta concentrao. Em seguida as cadeias
polipeptdicas so separadas com base no tamanho ou carga;
2. Clivagens de pontes S-S intracadeia (Cys-Cys). Se for intercadeia, elas foram
eliminadas no primeiro passo com cido perfrmico ou 2-betamercaptoetanol;
3. Determinao da composio de aa de cada cadeia;
4. dentificao do aa N terminal e C terminal;
5. Clivagem da cadeia polipeptdica em pequenos fragmentos e determinao da
composio e seqncia de aa (mtdodo de Edman);
6. dem quinto porm, com procedimento diferente de clivagem para se obter diferentes
grupos de fragmentos e fazer sobreposies;
7. Determinao da seqncia de aa da protena a partir das seqncias dos fragmentos
imbricados;
8. Localizao das pontes S-S entre as Cys-Cys.

Mtodo de degradao de Edman.
Fenil isotiocianato reage com NH
2
do N terminal + cido ameno composto com o
primeiro aa o qual identificado por cromatografia. Determina-se a seqncia de
fragmento com at 50 aa.

Sntese de protena in vitro, quimicamente. A sntese feita no sentido COOH NH
2
em
fase slida como suporte.



REVSO - LETURA MPORTANTE
Aminocidos e Protenas


1. 1. NTRODUO

Protenas so as macromolculas mais abundantes nas clulas vivas e constituem 50%
ou mais de seu peso seco. Elas se encontram em todas as clulas e em todas as partes
das clulas. As protenas tambm ocorrem em grande diversidade; centenas de
diferentes tipos podem ser encontradas em uma nica clula. Mais ainda, as protenas
tm diferentes papis biolgicos por serem instrumentos moleculares atravs dos quais
se expressa a informao gentica (Lehninger, 1984; Lehninger, 1991).
A chave da estrutura das milhares de protenas diferentes entre si o grupo de molculas
de unidades fundamentais relativamente simples com as quais as protenas so
construdas. Todas as protenas, sejam das mais antigas linhagens de bactrias ou das
formas de vida mais evoludas, so construdas com o mesmo conjunto de 20
aminocidos, unidos covalentemente em seqncias caractersticas. Devido a cada um
desses aminocidos ter uma cadeia lateral que lhes confere individualidade qumica, este
grupo de vinte molculas de unidades fundamentais pode ser considerado como o
alfabeto da estrutura protica (Lehninger, 1984; Lehninger, 1991).
notvel que as clulas podem juntar os 20 aminocidos em variadas combinaes e
seqncias para obter peptdeos (pequena cadeia de dois ou mais aminocidos) e
protenas com propriedades e atividades muito diferentes entre si. Com estas mesmas
unidades fundamentais organismos diferentes podem construir produtos amplamente
diversos como enzimas, hormnios, protenas do cristalino ocular, penas, teias de
aranhas, casca de tartarugas, protenas nutritivas do leite, encefalinas, antibiticos,
venenos de fungos e muitas outras substncias que tm atividade biolgica caracterstica
(Lehninger, 1984; Lehninger, 1991).
Todos os 20 aminocidos encontrados em protenas tm em comum um grupo carboxila
e um grupo amino, ligados ao mesmo tomo de carbono. Eles diferem um do outro por
suas cadeias laterais, ou grupos R, as quais variam em estrutura, tamanho, carga eltrica
e solubilidade em gua. Os 20 aminocidos de protenas so freqentemente referidos
como os aminocidos padro, primrios ou normais, para distingu-los de outros tipos de
aminocidos, presentes em organismos vivos, mas no em protenas. Os aminocidos
primrios receberam abreviaes de 3 letras, ou um smbolo de uma nica letra (Tabela
1), que so usados para indicar a composio e seqncia dos aminocidos em cadeias
polipeptdicas.

As protenas, cujo nome significa "primeiro ou "o mais importante so as
macromolculas mais importantes das clulas e constituem mais da metade do peso
seco de muitos organismos.
As protenas so instrumentos atravs dos quais expressa a informao gentica.
Assim como existem milhares de genes no ncleo celular, cada um especificando uma
caracterstica distintiva do organismo, existem, correspondentemente, milhares de
diferentes espcies de protenas na clula, cada uma executando uma funo especfica
determinada por seu gene. As protenas, dessa forma, no so apenas as
macromolculas mais abundantes, mas tambm so extremamente versteis em suas
funes.
extraordinrio que todas as protenas em todas as espcies, independentes de sua
funo ou atividade biolgica, sejam construdas com o mesmo grupo de 20 aminocidos
primrios, os quais por si mesmos no tm atividade biolgica intrnseca. O que, ento,
conferem a uma protena atividade enzimtica, a outra atividade hormonal, e funo de
anticorpo a ainda outras? Como elas diferem quimicamente? Muito simples, as protenas
diferem uma das outras porque cada uma delas tem uma seqncia distinta de unidades
de aminocidos. Os aminocidos so o alfabeto da estrutura protica, pois eles podem
ser agrupados em um nmero quase infinito de seqncias para formar um nmero
quase infinito de diferentes protenas.
As protenas podem ser divididas em vrias grandes classes de acordo com seus papis
biolgicos, conforme exemplificado na tabela 2.

Tabela 1. Nome e abreviaes dos 20 aminocidos essenciais presentes nas protenas.
Aminocido
A0r"%ia'o d" $r1s l"$ras A0r"%ia'o d" &ma l"$ra
Alanina
Ala A
Ar#inina Arg R
Aspara#ina Asn N
cido aspr$ico Asp D
cido #l&$2mico Glu E
Cis$"*na Cys C
3licina Gly G
3l&$amina Gln Q
4is$idina His H
Isol"&cina le
L"&cina Leu L
Lisina Lys K
M"$ionina Met M
5"nilalanina Phe F
Prolina Pro P
S"rina Ser S
6irosina Tyr Y
6r"onina Thr T
6rip$o7ano Trp W
Valina Val V
Fonte: Lehninger, 1984 ou 1991.

Tabela 2. Classificao das protenas de acordo com a funo biolgica.
Class"
+8"mplo
+n9imas Ribonuclease
Tripsina
Pro$"*nas $ranspor$adoras Hemoglobina
Albumina do soro
Mioglobina

1
-lipoprotena
Pro$"*nas n&$ri$i%as " d" r"s"r%a Gliadina (trigo)
Ovoalbumina (ovo)
Casena (leite)
Ferritina
Pro$"*nas con$r$"is o& d" mo%im"n$o Actina
Miosina
Tubulina
Dinena
Pro$"*nas "s$r&$&rais Queratina
Fibrona
Colgeno
Elastina
Class" Exemplo
Pro$"*nas d" d"7"sa Anticorpos
Fibrinognio
Trombina
Toxina botulnica
Veneno de serpentes
Protenas reguladoras nsulina
Hormnio de crescimento
Corticotrofina
Repressores
Fonte: Lehninger (1984 ou 1991).

As sementes de muitas plantas tm protenas nutrientes necessrias para o
crescimento do embrio da planta. Exemplos particularmente familiares so as protenas
das sementes do trigo, do milho e do arroz.
As protenas tambm podem ser classificadas de acordo com a forma. As
protenas tambm podem ser divididas em duas grandes classes com base em sua forma
e certas caractersticas fsicas: protenas globulares e protenas fibrosas. Nas protenas
globulares a cadeia, ou cadeias, polipeptdica(s) est (o) fortemente enrolada(s) em uma
forma globular ou esfrica. As protenas globulares usualmente so solveis em sistemas
aquosos e se difundem facilmente; a maioria tem funo mvel ou dinmica. Quase todas
as enzimas so protenas globulares, como tambm so as protenas sanguneas de
transporte, os anticorpos e as protenas de reserva nutritiva. As protenas fibrosas so
molculas insolveis em gua, compridas e filamentosas, com a cadeia polipeptdica
estendida ao longo de um eixo ao invs de enroladas em forma globular. A maioria das
protenas fibrosas tem funo estrutural ou protetiva. Protenas fibrosas tpicas so a -
queratina do cabelo e da l, a fibrona da seda e o colgeno dos tendes (Lehninger,
1984; De Robertis e De Robertis Jr., 1993).
As unidades que constituem as protenas so os aminocidos. Um aminocido
um cido orgnico no qual o carbono prximo ao grupo COOH (chamado de carbono
al7a) est unido tambm a um grupo NH
2
. Alm disso, o carbono alfa que se liga a uma
cadeia lateral (R) diferente em cada aminocido.
Os aminocidos diferem entre si somente na cadeia lateral; por exemplo, na
alanina, R tem apenas um carbono, enquanto a leucina tem quatro. As propriedades dos
diversos aminocidos dependem da composio qumica da cadeia lateral. Assim, a lisina
e a arginina so aminocidos bsicos porque a cadeia lateral contm um grupo amino
extra; nos aminocidos cidos h grupos carboxila adicionais (cido glutmico e
asprtico). A unio de aminocidos para formar uma molcula protica se d de tal modo
que o grupo cido de um aminocido combina com o grupo bsico do aminocido
adjacente, com a perda simultnea de uma molcula de gua. A unio grupo NH CO-
conhecida como ligao peptdica ou ponte peptdica. Quando vrios aminocidos se
unem, formam uma cadeia peptdica.
Comumente se diferenciam quatro nveis na estrutura das protenas.
A estrutura primria a sequncia de aminocidos que forma uma cadeia unida
por ligaes peptdicas. A sequncia linear de aminocidos de uma protena determina o
nvel mais importante na estrutura da molcula. A importncia biolgica da sequncia de
aminocidos exemplificada na enfermidade humana hereditria, a anemia falciforme, na
qual profundas alteraes biolgicas so produzidas pela substituio de apenas um
aminocido na molcula da hemoglobina.
A estrutura secundria a organizao espacial de aminocidos que se
encontram prximos entre si na cadeia peptdica. Algumas regies podem apresentar
uma estrutura sob a forma de cilindro, ou estrutura -hlice (chamada alfa porque foi a
primeira estrutura descoberta por Pauling e Corey, no incio da dcada de 50). Na -
hlice, a cadeia peptdica est enrolada em torno de um cilindro imaginrio e
estabilizada por pontes de hidrognio entre o grupo amino de um aminocido situado
quatro resduos frente, na mesma cadeia polipeptdica. Na estrutura em folha
pregueada , os aminocidos assumem a configurao de uma folha de papel
pregueada, e a estrutura est estabilizada por pontes de hidrognio entre os grupos
amino e carboxila de diferentes cadeias polipeptdicas. Outros segmentos da protena
no apresentam estas ligaes transversais e assumem, por sua vez, uma configurao
ao acaso (randon coil); isto se deve, em parte, ao fato de certos aminocidos, como a
prolina, romperem a estrutura helicoidal.
A estrutura terciria a forma pela qual as regies helicoidais e de randon coil
se dispem entre si. sto , a relao tridimensional dos segmentos de aminocidos que
podem estar muito separados entre si numa seqncia linear.
A estrutura quartenria a disposio de subunidades proticas em protenas
complexas formadas por duas ou mais destas subunidades. Por exemplo, a molcula de
hemoglobina composta por quatro cadeias polipeptdicas, duas delas denominadas e
duas . A separao e associao das subunidades suscetvel de ocorrer
espontaneamente. A molcula de hemoglobina pode dissociar-se, por ao da uria, em
duas metades (duas e duas ). Quando se retira a uria do meio, as metades se
reassociam formando molculas funcionais completas.
A disposio de uma molcula protica predeterminada pela seqncia de
aminocidos (estrutura primria). sto pode ser demonstrado por meio de experimentos
nos quais se produz a desnaturao, ou desorganizao, da estrutura terciria de uma
protena submetendo-a a altas temperaturas ou a outras condies no fisiolgicas. A
desnaturao de uma protena provoca, geralmente, a perda de sua atividade biolgica.
Os diferentes tipos de ligaes servem para manter os quatro nveis da estrutura
da protena. As ligaes covalentes so de dois tipos. A primeira a ligao peptdica,
que une as subunidades de aminocidos da seqncia primria. A segunda a ponte
dissulfeto (ponte S-S, a qual se estabelece entre os grupos SH de dois resduos de
cistena, sendo responsveis por vrios aspectos da estrutura terciria).
Alm destas, existem vrios tipos de interaes fracas que so importantes para
estabelecer a estrutura secundria e terciria. Todas essas ligaes fracas so do tipo
no-covalente, e as principais so as seguintes:

Ligaes inicas ou eletrostticas, que so o resultado da fora de atrao entre
grupos ionizados de carga contrria;
Ligaes ou pontes de hidrognio, formadas quando um prton (H+)
compartilhado entre dois tomos eletronegativos muito prximos. OH+ pode ser
partilhado entre tomos de hidrognio ou de oxignio prximos entre si. So essenciais
para o pareamento especfico entre as bases de cidos nuclicos, proporcionando a fora
que mantm unidas as duas cadeias do DNA e permite a codificao especfica do DNA
em RNA.
nteraes hidrofbicas, que correspondem associao de grupos no polares,
que a fazem de modo a excluir o contato com a gua. Nas protenas globulares, as
cadeias laterais dos aminocidos mais hidrofbicos tendem a agregar-se no interior da
molcula, e os grupos hidroflicos sobressaem na superfcie das mesmas. Os resduos
hidrofbicos repelem as molculas de gua que envolve a protena e determinam que a
estrutura globular torne-se mais compacta.
nteraes de Van der Waals, que s produzem quando os tomos esto mais
prximos. Esta proximidade de duas molculas pode induzir flutuaes de carga,
produzindo atraes mtuas curta distncia.

A diferena fundamental entre ligaes covalentes e no-covalentes est na quantidade
de energia necessria para romper esta ligao. Em geral as ligaes so rompidas pela
interveno de enzimas, enquanto as no-covalentes se dissociam com facilidade atravs
de foras fsico-qumicas.

2. 2. PROTENAS NAS SEMENTES

Copeland (1976), cita que o conhecimento da composio qumica da semente
essencial por vrias razes, principalmente porque contm materiais de reservas e
substncias de crescimento que influenciam na germinao, vigor das sementes, no
armazenamento e longevidade, bem como no seu uso medicinal e agronmico. Alm dos
constituintes qumicos normais encontrados no tecido de toda planta, as sementes
contm uma quantidade extra de substncias qumicas armazenadas como reserva de
alimento para auxiliar na germinao. Essas reservas so armazenadas primeiramente
como carboidratos, leo e protenas. Em adio, as sementes contm outras substncias
qumicas as quais esto presentes em uma menor taxa de armazenamento, mas servem
na maioria das vezes como substncias de crescimento e como controladoras do
metabolismo. Comparando com as outras partes da planta, o contedo mineral de muitas
sementes notavelmente baixo e tende a ser centralizado nos tecidos estruturais e no
tegumento. A composio qumica da semente basicamente determinada pelos fatores
genticos, porm o meio ambiente e as prticas culturais, como poca de semeadura, a
quantidade de gua disponvel e adubao tambm influencia na composio qumica.
Por causa dos fatores genticos, a composio qumica da semente varia largamente
entre as espcies e s vezes entre as variedades.
Sementes com alto teor de protena e amido so mais higroscpicas do que as
sementes oleaginosas e conseqentemente mostram uma maior curva de equilbrio de
umidade. Portanto, sementes de milho e outros cereais pequenos apresentam um teor de
umidade maior em uma dada umidade relativa do ar comparado com sementes de
oleaginosas como linho, girassol e soja. Talvez a incapacidade de sementes oleaginosas
de absorver umidade e mant-la firmemente, causa uma adio no teor de gua que se
torna rapidamente excessiva e contribui para uma deteriorao mais rpida das mesmas
em comparao com as amilceas em nveis de umidade comparveis.

As protenas so os componentes bsicos de toda clula viva. So polmeros de
aminocidos sintetizados biologicamente na clula e funcionam como enzimas,
componentes estruturais e materiais de reserva.
As sementes caracterizam-se por apresentarem uma parte das protenas
metabolicamente ativa, como as enzimas e as nucleo-protenas, e outra,
metabolicamente inativa. Esta segunda parte representa as protenas de reserva, cuja
composio varia de acordo com as espcies. As sementes dos cereais apresentam, em
geral, menor teor de protena, quando comparadas s leguminosas e s sementes ricas
em leo (tabela 3). Observa-se que, dentre os componentes qumicos da semente, as
protenas sempre se apresentam em menor proporo do que os carboidratos ou os
lipdios, exceo feita soja.

Tabela 3. Composio qumica (%) de sementes de algumas espcies.

+sp,ci" #&a Pro$"*nas Lip*dios Car0oidra$os Cin9as
Total Fibra
5"i:o
0ranco
10,9 22,3 1,6 61,3 4,3 3,9
5"i:o
%"rm"l-o
10,4 22,5 1,5 61,9 4,2 3,7
Mil-o 13,8 8,9 3,9 72,2 2,0 1,2
Am"ndoim 5,6 26,0 47,5 18,6 2,4 2,3
Arro9
;no
0r&nido<
12,0 7,5 1,9 77,4 0,9 1,2
C"n$"io 11,0 12,1 1,7 73,4 2,0 1,8
3"r#"lim 5,4 18,6 49,1 21,6 6,3 5,3
Sor#o 11,0 11,0 3,3 73,0 1,7 1,7
So:a 10,0 34,1 17,7 33,5 4,9 4,7
3irassol 4,8 24,0 47,3 19,9 3,8 4,0
6ri#o
0ranco
11,5 9,4 1,8 75,4 1,9 1,7
Adaptado de Watt e Merril (1963).


O teor e a composio de protenas (aminocidos) varia em funo das
condies do ambiente e das tcnicas de cultivo que afetam o estado nutricional das
plantas. Deve-se salientar, neste aspecto, a boa correlao entre a adubao
nitrogenada e o teor de protenas das sementes para uma srie de culturas.
As protenas so encontradas em todos os tecidos das sementes, apresentando-
se em maiores concentraes no embrio (tabelas 4 e 5). Nas sementes de cereais, as
maiores concentraes so encontradas no embrio e na camada de aleurona do que no
endosperma, pericarpo e tegumento sendo que, no endosperma, as concentraes
diminuem da periferia para o centro (Kent, 1971). Entretanto, netas espcies, como o
endosperma representa a maior porcentagem em peso da semente, a maior quantidade
de protenas encontrada nesta parte (tabela 4), diferindo, portanto, das espcies em
que os materiais de reserva so acumulados nos cotildones (tabela 5).

Tabela 4. Distribuio do porcentual de protena nas diferentes partes da semente de
milho.
Par$" Pro$"*na
=
P"so da
s"m"n$"
como &m $odo
Propor'o do
$o$al
Da s"m"n$"> da
7ra'o "sp"c*7ica/
+ndosp"rma 9,4 81,9 74,8
+m0rio 18,8 11,9 22,4
Casca 3,7 5,3 2,0
Co0"r$&ra da pon$a 9,3 0,8 0,8
S"m"n$" in$"ira>
in$ac$a
10,3 99,9 -
(*) Protena = N x 6,25
Adaptado de Earle et al. (1946).

Tabela 5. Distribuio do porcentual de protena nas diferentes partes da semente de
soja.
Par$"s Pro$"*na
6"#&m"n$o 8
Co$il,don"s 43
4ipoc?$ilo 41
S"m"n$" in$"ira 40
Adaptado de National Soybean Processors Association (1969/1970).

Segundo a classificao de Osborne, as protenas das sementes podem ser
divididas em quatro classes segundo a sua solubilidade: (1) albuminas - solveis em
gua; (2) globulinas - solveis em solues salinas, porm, insolveis em gua; (3)
glutelinas - solveis em solues de cidos fracos ou em solues alcalinas; (4)
prolaminas - solveis em solues de lcoois (70 - 90%). Tal classificao foi proposta na
virada do sculo e est longe de ser considerada como ideal, devendo ainda sofrer
modificaes e estudos mais detalhados para tanto. Ressalta-se que para a solubilizao
dessas protenas so necessrios procedimentos extremos, como por exemplo, fervura
em soluo tampo contendo o detergente sdio dodecyl sulfeto (SDS), (Bewley & Black,
1994). A maioria das investigaes conduzida para a definio dessas classes proticas
foi feita com vrias espcies de sementes dentre as plantas cultivadas, contudo, dar-se-
destaque s leguminosas e aos cereais, dadas a sua importncia tanto na nutrio
humana como na animal.
As glutelinas e prolaminas so, na maioria dos cereais (arroz, centeio, cevada, milho,
sorgo, trigo), os componentes mais abundantes das protenas (em torno de 80 a 90%),
enquanto que as albuminas e globulinas contribuem, nestas espcies referidas, com
menores porcentuais, em torno de 20% ou menos. Na aveia, entretanto, as globulinas
so as predominantes, representando em torno de 56% da protena de reserva (Bewley e
Black, 1985). Tambm, Mayer e Poljakoff-Mayber (1978), dizem que a diviso das
protenas de armazenamento em prolaminas e glutelinas arbitrria, dado o mtodo de
obteno, sendo, portanto mais interessante referir-se s protenas bem conhecidas,
cujas propriedades esto bem investigadas. Desta forma, no caso das prolaminas, tem-se
a gliadina no trigo, hordena na cevada, a zena no milho, a kafirina no sorgo, a avenina
na aveia e a orizina no arroz, enquanto para as glutelinas, existe a glutelina no trigo, a
hordenina na cevada e a orizinina no arroz.
Nas dicotiledneas, as prolaminas, em muitos casos, esto ausentes ou em
baixo teor, enquanto as glutelinas ocorrem em nveis superiores aos daquelas. As
globulinas so, nas leguminosas, as principais protenas armazenadas, representando
acima de 70% do total de N da semente (Bewley e Black, 1985). Estas protenas esto
bem definidas para estas espcies, das quais as principais so a legumina e a vicilina. A
glicinina na soja, a araquina e a conaraquina no amendoim e faseolina, no feijo, so
globulinas especficas.
No embrio das sementes de milho predominam as albuminas e globulinas, e no
endosperma, as zenas e glutelinas (Reines et al., 1973). Existem diferenas marcantes
na composio das protenas presentes no endosperma do milho e, no ponto de vista
nutricional para o homem, a zena de baixa qualidade em relao s demais devido a
sua deficincia em lisina e triptofano (tabela 6).


Tabela 6. Composio (mg/100g) em termos de aminocidos do endosperma do milho.
Aminocidos Al0&min
a
3lo0&lin
a
@"*n
a
3l&$"lin
a
Lisina 44 41 1 18
4is$idina 16 25 8 18
AmAnia ; #l&$amina "
aspara#ina<
84 80 148 202
Ar#inina 43 72 10 30
cido aspr$ico 73 58 41 49
6r"onina 45 28 24 34
S"rina 48 53 52 47
Aminocidos Albumina Globulina Zena Glutelina
cido #l&$2mico ;#l&$amina< 86 114 166 131
Prolina 45 33 94 73
3licina 93 73 17 62
Alanina 85 60 110 79
Balina 50 49 31 45
M"$ionina 10 7 10 25
Isol"&cina 28 23 31 29
L"&cina 49 45 151 85
6irosina 49 17 31 31
5"nilalanina 21 28 43 27
6rip$o7ano 6 4 0 3
Fonte: Reines et al. (1973).

Durante o desenvolvimento das sementes, verifica-se que o teor de protena
apresenta comportamento distinto, em funo da espcie. Madison et al. (1976)
constataram, desta forma, que o teor de protena mantm-se relativamente constante
durante o desenvolvimento das sementes de "kidney bean, enquanto, em sementes de
ervilha, amendoim e soja este teor aumenta durante o desenvolvimento. Yazdi-Samadi et
al. (1977), por sua vez, observaram que havia tambm variaes no teor dos
aminocidos durante o desenvolvimento da semente, havendo alguns que aumentaram
(como exemplo: serina, valina, isoleucina) e outros que diminuram (histidina, alanina),
em funo da cultivar estudada.
A porcentagem de protenas nos cereais tida como suficiente para satisfazer as
necessidades dos seres humanos, desde que, quantidades adequadas de calorias sejam
consumidas, contudo insuficiente para suportar o crescimento de animais domsticos.
Ainda, a composio de aminocidos, tanto em protenas de cereais como de
leguminosas, no se completam perfeitamente para satisfazer as necessidades de
humanos ou de animais.
As propores das diferentes classes de protenas em cereais so mostradas na
tabela 7, de acordo com Payne & Rhodes (1982).

Tabela 7. Composio protica aproximada de alguns cereais (em porcentagem) e o
nome comum de algumas protenas de reserva.
C"r"al Al0&mina 3lo0&lina Prolamina 3l&$"lina
6ri#o 9 5 40(gliadina) 46(glutenina)
Mil-o 4 2 55 (zena) 39
C"%ada 13 12 52(hordena) 23(hordenina)
A%"ia 11 56 9 (avenina) 23
Arro9 5 10 5 (oryzina) 80 (oryzenina)
Sor#o 6 10 46 (kafirina) 38
Fonte: Payne & Rhodes (1982).

Nos endospermas de milho, cevada e sorgo a maior porcentagem de protenas de
reserva constituda pelas prolaminas, as quais so encontradas somente em
monocotiledneas; no trigo so as glutelinas e na aveia so as globulinas que
predominam. As globulinas so protenas de reserva do embrio dos cereais e por esse
motivo que elas representam uma pequena frao das protenas de reserva, quando se
considera a demais parte da semente.
A frao de aminocidos presentes no total da frao protica dos cereais
(tabela 8) fortemente influenciada, como no poderia deixar de ser, pela natureza da
maior frao de protena de reserva presente (Earle & Hubbard, 1946).
Albuminas e globulinas no so seriamente deficientes em aminocidos
especficos e, portanto, do ponto de vista nutricional, a aveia uma boa fonte de protena
na dieta, sobretudo para animais em reproduo. Em gro de cevada e milho, entretanto,
onde as prolaminas so elevadas, a lisina seriamente limitante; alm, o triptofano
baixo e os nveis de treonina so nutricionalmente limitantes. Prolaminas contm teores
elevados de prolina e cido glutmico (Frey, 1977; Bewley & Black, 1994). Tentativas tm
sido feitas para modificar a composio de aminocidos de cereais ricos em prolaminas,
como a cevada e o milho, em particular com o objetivo de aumentar o contedo de lisina.
Cita-se a existncia de mutantes de milho e cevada ricos nesse aminocido, como
verificado na tabela 8. Ressalta-se que esses mutantes contm menores nveis de
prolaminas e mais glutelinas ricas em lisina, resultando em alterao da composio total
dos aminocidos (Weber, 1980).

Tabela 8. Porcentagem de aminocidos em protenas de gros de aveia, milho normal e
opaco - 2 e cevada normal e hiproltica.
Mil-o C"%ada A%"ia
Aminocido Normal Opaco2 Normal Hiproltica
Alanina 10.0 7.2 3.8 4.3 5.0
Ar#inina 3.4 5.2 4.6 4.9 6.9
Ac>Aspr$ico 7.0 10.8 6.0 6.8 8.9
Cis$ina
0
1.8 1.8 1.1 0.9 1.6
c/3l&$2mico 26.0 19.8 26.8 23.9 23.9
3licina 3.0 4.7 3.6 3.9 4.9
4is$idina 2.9 3.2 2.1 2.2 2.2
Isol"&cina
0
4.5 3.9 3.7 3.9 3.9
L"&cina
0
18.8 11.6 6.7 7.1 7.4
Lisina
0
1.6 3.7 3.4 4.2 4.2
M"$ionina
0
2.0 1.8 1.2 1.5 2.5
5"nilanina
0
6.5 4.9 5.9 5.9 5.3
Prolina 8.6 8.6 12.6 11.3 4.7
S"rina 5.6 4.8 4.3 4.4 4.2
6r"onina
0
3.5 3.7 3.4 3.6 3.3
6rip$o7ano
0
0.3 0.7 ___ ___ ___
6irosina
0
5.3 3.9 2.8 2.8 3.1
Valina 5.4 5.3 4.8 5.3 5.3
b
Aminocidos essenciais, que devem ser providos dieta animal, pois os mesmos no
so capazes de sintetiz-los.
Fonte: Frey (1977).
Caracteristicamente, as protenas de armazenamento (holo - protenas) so
oligmeras, isto , elas so feitas de duas ou mais subunidades que podem ser
separadas, usando condies de dissociao adequadas. Essas subunidades, por sua
vez, podem ser constitudas de determinado nmero de cadeias de polipeptdeos, as
quais variam na composio de aminocidos entre as subunidades "homlogas". Esta
variao resulta em considervel heterogeneidade entre as protenas nativas. Por
exemplo, a frao prolamina do milho (zena) consiste de duas grandes subunidades de
massa molecular de 23 e 21 kDa e uma subunidade menor de 13,5 kDa; a separao
dessas subunidades, com base em suas cargas moleculares (separao isoeltrica),
mostra que, juntas, elas se constituem de aproximadamente 30 polipeptdeos.
Complexidade similar mostrada pela prolamina do trigo (gliadina), a qual separvel
em quatro grandes subunidades (, , e ), compostas aproximadamente de 46
polipeptdeos. As glutelinas do trigo so ainda mais complexas, sendo polmeros
compostos de protenas que vo desde 11 at 133 x 10
2
kDa. Portanto, a maioria das
protenas de armazenamento deve ser encarada no como uma nica protena, mas
como um complexo de protenas individuais ligadas por grupos dissulfito, pontes de
hidrognio, ligaes inicas e hidrofbicas (Bewley & Black, 1994).
De acordo com Shewry & Tatham (1990) algum entendimento vem sendo obtido
sobre a relao evolucionria entre as prolaminas e as glutelinas de cereais. No trigo e na
cevada h trs tipos de prolaminas: ricas em enxofre, pobres em enxofre e as de alto
peso molecular (HMW). As quais possuem domnios (regies de sequencias de
aminocidos) semelhantes. Por exemplo, ambas as ricas e pobres em enxofre, contm
domnios ricos em prolina, ento, estas duas protenas provavelmente compartilharam a
mesma origem evolucionria. Outras trs regies conservadas A, B e C, contendo a
maior parte da cistena, tambm foi encontrada, mas com diferentes extenses, nos trs
tipos de protenas (figura 1a). Essas regies so flanqueadas e interrompidas por outra,
varivel em seqncia, que devido s suas similaridades na composio de aminocidos,
so tidas como tendo uma origem comum. As prolaminas ricas em enxofre e as HMW
apresentam A, B e C, mas as prolaminas pobres em enxofre apenas apresentam um
vestgio de C. Ambas as trs protenas podem ter se originado de uma subunidade
protica ancestral de aproximadamente 90 aminocidos contendo A, B e C, como mostra
a figura 1b. Durante a evoluo, as maiores mudanas nas prolaminas ricas em enxofre e
HMW, foram a insero de repetidas sequencias entre A, B e C e regies de
flanqueamento. Tais seqncias foram amplificadas na prolamina pobre em enxofre, a
qual perdeu A e B, restando apenas uma parte de C.


Figura 1a*. Relaes entre prolaminas de cereais e outras protenas. Domnio de
aminocidos de diversas protenas. Os nmeros se referem posio do aminocido na
cadeia de polipeptdeos.

Similaridades vm sendo evidenciadas entre as citadas prolaminas em trigo e
cevada com outras protenas. Por exemplo, zena tambm possui as regies A, B e C,
mas nenhuma das sequencias repetidas: ao invs, uma regio rica em metionina est
inserida entre B e C (figura 1a). A proteinase/amilase inibidora, em cevada, consiste
quase que exclusivamente de A, B e C. E, das duas subunidades protena 2S em feijo,
uma possui a seqncia A e, a outra, as regies B e C. Finalmente, a albumina 2S, no
girassol, possui as regies B e C, apesar do cDNA dessa protena possuir a seqncia de
bases para codificar a regio A; a razo para essa discrepncia desconhecida.
O nmero de genes codificando as diferentes protenas varia consideravelmente
entre as diferentes prolaminas. Por exemplo, h uma grande famlia, mais de 100, genes
da gliadina do trigo, mais ou menos o mesmo nmero para -zena no milho, enquanto
que as outras zenas (, e ) possuem apenas um ou dois genes.


Figura 1b*. Esquema mostrando as possveis mudanas evolucionrias que ocorreram
nas prolaminas e protenas correlatas.
* Extradas de Shewry & Tatham (1990)
Os gros de leguminosas so a segunda maior fonte de protenas, aps os
cereais. Nutricionalmente, eles so deficientes em aminocidos sulfurados (cistina e
metionina), mas ao contrrio dos gros de cereais, o contedo de lisina adequado
(tabela 9). A maior reserva de protenas so as globulinas, as quais contribuem para 70%
do nitrognio total presente nos gros. As globulinas podem ser distintas em duas
grandes famlias de protenas, as quais diferem em massa molecular e, durante a
ultracentrifugao, sedimentam com coeficientes de sedimentao (S) de
aproximadamente 7 (mdia de 7 - 8) e 11 (mdia de 11 - 13). Estas so as protenas 7 S
(grupo vicilina) e a 11 S (o grupo legumina). Ambas so holoprotenas que formam uma
srie de polmeros relacionados, contudo, cada tipo (vicilina ou legumina) pode diferir
quantitativamente ou qualitativamente na composio com relao s subunidades
(Derbyshire "$ al/, 1976).
As globulinas11S ocorrem na forma de complexos hexamricos de 320 - 400
kDa, compostas de 6 subunidades (52 - 65 kDa) no-idnticas. Cada subunidade contm
um polipeptdeo cido (p~6.5) de 33 - 42 kDa e um polipeptdeo bsico (p~9) de 19 - 23
kDa. Os polipeptdeos cido e bsico so ligados por uma nica ligao dissulfito (figuras
2 e 3). Comparadas com as protenas 11 S, as globulinas 7 S tm estruturas mais
variadas. Elas esto presentes nas sementes como um complexo trimrico de 145 - 190
kDa, compostos de trs polipeptdeos no-idnticos de 48 - 83 kDa. Em alguns legumes,
como por exemplo, a ervilha, os polipeptdeos sofrem uma srie de clivagens
proteolticas, de forma a apresentar tamanhos variando entre 12 a 75 kDa (tabela 10). Em
outras espcies, incluindo soja e feijo, nenhum processo proteoltico ocorre. Na maior
parte, seno no total, as protenas 7 S so completamente deficientes em cistena e
conseqentemente, os polipeptdeos no so ligados por ligaes dissulfdicas (Larkins,
1981; Shewry & Tatham, 1990; Bewley & Black, 1994).
Para esclarecer a complexidade das protenas de armazenamento nas sementes
de leguminosas, tomar-se- como exemplo apenas uma espcie, a soja. Dentre as
globulinas, a maior frao presente em sementes maduras a gliacinina (legumina), a
qual provavelmente possui quatro subunidades bsicas e quatro subunidades cidas,
tornando-se uma holoprotena 12.3 S de 330 kDa. A frao 7 S, - e -conglicinina,
tambm contm grupos heterogneos de protenas. -Conglicinina que a forma
predominante de vicilina, possui massa mdia de 160 kDa e composta de trs
subunidades: e ' de 57 kDa e de 42 kDa. Estas podem se combinar em seis
diferentes formas isomricas, de diferentes composies de subunidades (por exemplo:
, ', , , ', e ), cada uma variando pouco com relao composio de
aminocidos e carboidratos (os carboidratos presentes so geralmente glucose, manose
ou glucosamino, de 0,5 a 1,5%, porque muitas subunidades das protenas 7 S so
glicosidadas durante a sua deposio). As protenas de reserva da soja tambm contm
a forma 2 S, a -conglicinina, que so heterogneas e incluem diversas enzimas, bem
como, a que inibe a atividade da tripsina. Protenas de reserva das demais leguminosas
mostram igual complexidade.
Tabela 9. Composio de aminocidos das protenas 7 S e 11 S (globulinas) de
sementes de soja (expressas como % mol).
Aminocido CC S D S
Alanina 6.2 3.7
Ar#inina 5.6 8.8
c Aspr$ico 11.7 14.1
Cis$ina 0.6 0.3
Ac/ 3l&$2mico 21.4 20.5
3licina 7.5 2.9
4is$idina 1.7 1.7
Isol"&cina 4.1 6.4
Lisina 3.9 7.0
M"$ionina 1.3 0.3
5"nilanina 4.6 7.4
Prolina 6.5 4.3
S"rina 6.0 6.8
6r"onina 3.8 2.8
6rip$o7ano 0.8 0.3
6irosina 2.7 3.6
Balina 5.2 5.1
Fonte: Derbyshire "$ al/ (1976).
Conforme descrito em Krochko & Bewley (1988) e em Bewley & Black (1994), a
composio polipeptdica de protenas de reserva 7 S e 11 S so distinguveis em
eletroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), para tanto, as vicilinas e leguminas de
alfafa so mostradas na figura 4, como exemplo.

Tabela 10. Composio, em subunidades, das Globulinas de armazenamento de alguns
legumes.
Co"7ici"n$" d"
Sedimentao Nome da
+sp,ci" Aproximado (S) Massa
kDa
Holoprotena Subunidade (kDa)
Pis&m
sa$i%&m
7 - 8 186 Vicilina 12,14,18,24,30,50,75
;"r%il-a< 12 - 13 360 Legumina 18,20,25,27,37,40
Bicia
7a%a
7 150 Vicilina 31,33,46,56
;7"i:o
0ro$o<
11 - 14 328 Legumina 20,37
P/%&l#aris 6,5 - 7,5 150 Glicoprotena 43,47,53
;7"i:o< 11 340 Glicoprotena 30,32,34
M"dica#o
sa$i%a
7 150 Alfina 14,16,20,32,38,50
;al7a7a< 11 360 Medicagina 59,63,64,65,67,69
3l.cin"
ma8
7 - 8 160 -conglicinina 42,57
(soja) 12 330 Glicinina 19,37,42
Adaptado de Casey "$ al/ (1986).
Diversas protenas de armazenamento so extradas em solues tampo de
baixa concentrao salina, incluindo a maior parte da frao 7 S (uma vicilina chamada
de alfina, tabela 4), algumas protenas de alto peso molecular (HMW) e a protena 2 S de
baixo peso molecular (LMW) (figura 2, faixa A). Esta separao eletrofortica ocorre com
base no tamanho, as subunidades de alfina vo de 14 at 50 kDa (faixa A). Quando essa
frao protica tratada com -mercaptoetanol, um agente redutor, o qual quebra
ligaes dissulfidicas entre cadeias de polipeptdeos adjacentes, as posies das
unidades no gel permanecem inalteradas (figura 2a e 2b). sso mostra que nenhuma
ligao entre as cadeias foi quebrada e, que os polipeptdeos componentes da protena 7
S no so unidos por ligaes dissulfito. A protena 11 S (legumina) chamada
medicagina, apenas solvel em solues tampo de alta concentrao salina. sto
provoca a separao eletrofortica com a formao de bandas indo de 59 at 69 kDa
(figura 4, faixa C). Aps tratamento com -mercaptoetanol, a protena 11 S corre pelo gel
como grupos de subunidades (A
1-7
) de 40 at 49 kDa e outro grupo de 20 at 24 kDa (B
1-
3
), na faixa D. sto porque as ligaes dissulfito entre as cadeias foram quebradas pelo
agente redutor e os polipeptdeos individuais, componentes de cada subunidade foram
liberados.
Os polipeptdeos A so cidos, devido ao seu ponto isoeltrico (p) estar situado
aproximadamente em pH 6 e, os polipeptdeos B so bsicos (p aproximadamente em
pH 7,5). A proporo entre os aminocidos cidos e bsicos em um polipeptdeo
determina o p.
Verifica-se relativa complexidade com relao composio das protenas 11 S,
uma vez que, polipeptdeos individuais podem variar o seu contedo em aminocidos e
assim, apresentar pequenas variaes na carga. H, por exemplo, de 30 - 40 ismeros
carregados de polipeptdeos cidos em alfafa, com p indo de 5,4 at 6,5.
O tamanho da holoprotena 11 S da alfafa de aproximadamente 360 kDa. As
subunidades individuais dessa protena esto constitudas por um polipeptdeo cido,
ligado por ligao dissulfidica em um polipeptdeo bsico. Uma vez que, cada subunidade
tem peso molecular de aproximadamente 60 kDa justificvel que a holoprotena seja
feita de 6 subunidades.
A composio tpica de uma protena 11 S e a sua relao com as suas
subunidades e com os polipeptdeos correspondentes detalhada na figura 3.



Figura 3. Gel de eletroforese (SDS - PAGE) de vicilina e albumina (S-1), solveis em
baixas concentraes do sal e, legumina (S-2) solvel em altas concentraes do sal.
Amostras reduzidas (+ME, B e D) e no reduzidas (A e C) so mostradas em faixas
adjacentes. As principais protenas e os pesos moleculares so indicados. Extrado de
Krochko & Bewley (1988).

De acordo com Bewley & Black (1994), muitas protenas de reserva so decodificadas
por um grande nmero de genes e, pequenas variaes nos cdons resultam em,
tambm, pequenas variaes na composio de aminocidos das protenas resultantes.
No obstante isso, todos os genes (cDNAs) das globulinas de diferentes espcies que
foram seqenciadas mostram certa similaridade com o tipo legumina ou vicilina. Certas
seqncias de bases e, portanto, seqncias de aminocidos, so conservadas em todas
as leguminas e vicilinas, independente da espcie de planta considerada. Portanto, essas
protenas so tidas como originadas de dois genes ancestrais. Corroborando tais
relaes, esta o fato de que propriedades antignicas similares so compartilhadas pelas
leguminas e vicilinas de diferentes sementes. Durante a evoluo, mudanas ocorreram
nesses dois genes ancestrais, resultando em vrios tipos diferentes de globulinas que
agora so reconhecveis. Algumas perdas gnicas tambm ocorreram, por exemplo, as
vicilinas no ocorrem nas famlias as quais pertencem as Brassicas e o girassol
(Brassicaceae e Asteraceae, respectivamente).


Figura 4. Componentes de uma protena 11 S de armazenamento quando submetida
extrao em alta concentrao do sal e ao agente redutor -mercaptoetanol (ME).
Extrado de Krochko & Bewley (1988).

Nem todas as protenas de reservas das sementes tm caractersticas nutricionais
desejveis. nibidores enzimticos podem reduzir a eficincia das hidrolases, etc., no trato
digestivo de animais. Lectinas, as quais so usualmente glicoprotenas, tm a capacidade
de se ligar com a superfcie das clulas de animais, muitas vezes causando aglutinao
(especialmente em eritrcitos), por exemplo, concanavalina A em sementes de jack bean
(Cana%alia "nsi7ormis) e, algumas vezes, as lectinas so chamadas de
fitohemaglutininas. Qualquer efeito txico das lecitinas pode ser eliminado atravs do uso
de tratamento com calor. Por exemplo, raes que incluem em sua composio o feijo
castor (Ricin&s comm&nis), podem ser ministradas ao gado aps a extrao do leo de
castor e aquecimento.
Mandelonitrilo liase (MDL) uma glicoprotena do endosperma de sementes de
cereja preta (Pr&n&s s"ro$ina) e uma enzima envolvida na degradao do dissacardio
cianognico amigdalina. Tal pode ser importante nessa e em outras sementes
cianognicas para a produo de HCN, quando os tecidos so lesionados por patgenos,
por exemplo. Muitas sementes possuem protenas que podem fazer parte de
mecanismos de defesa contra pestes e predadores; por exemplo, espcies selvagens de
P-as"ol&s %&l#aris contm a glicoprotena arcelina, a qual confere resistncia contra
alguns brucdeos, enquanto que espcies domsticas de P/ %&l#aris, parecem ter essa
resistncia conferida pela -amilase inibidora. Citinase, uma enzima que confere
resistncia ao ataque de fungos, foi isolada de sementes secas de diversas mono e
dicotiledneas. Algumas dessas enzimas posem ter o papel duplo de ser protenas de
reserva e de defesa, quando a semente objeto de predao.
As protenas de reserva encontram-se normalmente depositadas em organelas
celulares denominadas corpsculos de protena. O dimetro dessa organela varia de 0,1
a 25 m (Bewley e Black, 1985), e envolvida, pelo menos durante o seu
desenvolvimento, por uma membrana simples. Estes corpsculos podem ocorrer em todo
o embrio ou endosperma, ou, outras vezes, restringem-se a uma camada (camada de
aleurona). Tm sido s vezes denominados de gros de aleurona, termo este no aceito
por todos. Em sementes maduras e secas de algumas sementes, por exemplo, em
cereais, a membrana incompleta ou ausente, deixando a protena dispersa no
citoplasma, contudo, isto incomum. Alguns corpsculos proticos so simples em sua
estrutura, consistindo de uma matriz protica circundada por uma membrana. ncluses
freqentemente ocorrem, particularmente de cristalides ou globides e, mais raramente
de cristais de oxalato de clcio. Os cristalides so incluses proteinceas insolveis (em
gua ou tampo) "acomodadas na matriz solvel da protena. Por exemplo, em feijo
castor, o cristalide uma protena insolvel 11 S e, a matriz feita de protenas solveis
2 S e 7 S, incluindo lecitinas. Globides so estruturas monocristalinas e globulares e so
as incluses mais comumente encontradas em corpsculos de protenas (figura 4 a, b).
Contudo, eles variam em tamanho e nmero. Em algumas espcies os globides so
encontrados em corpsculos de protenas em algumas regies da semente, mas, no em
outras (por exemplo, as camadas proticas de aleurona gros de aleurona em
cereais, geralmente contm globides, contudo, o endosperma nunca os contm).
Globodes so stios de deposio de fitina sais de magnsio, potssio e clcio de cido
ftico. A camada protica de corpsculos de aleurona em cevada tambm contm
carboidratos, porm em uma unidade distinta do globide, conhecida como corpsculo de
protena-carboidrato (figura 4 b). Muitas enzimas podem ocorrer juntamente aos
corpsculos de protena e, durante a mobilizao de reservas, outras enzimas podem ser
adicionadas, de forma que, eventualmente, a estrutura se transforme em um vacolo
autoltico. Como exemplos, nos casos de trigo e cevada (Simmonds e Orth, 1973), -
amilase, -glucosidase (maltase), protease, dipeptidase, esterase, fitase e nitrito-
redutase.
Corpsculos de protena podem conter apenas um tipo de protena de reserva.
Em certos legumes, por exemplo, alguns corpsculos proticos contm apenas albumina,
vicilina ou legumina, contudo, muitos contm vicilina e legumina. Em milho, os pequenos
corpsculos de protena no endosperma, contm, proporcionalmente, mais zena do que
em corpsculos maiores. Corpsculos de protena na camada de aleurona deste e de
outros cereais, no contm nenhuma das principais protenas de reserva.





Figura 4a*. Corpsculo protico no endosperma de feijo castor mostrando o globide
(G), contendo fitina, a protena cristalide (C) envolta pela matriz protica (M). O
corpsculo de protena envolto por corpsculos de leo.


Figura 4b*. Camada de clulas de aleurona, em cevada, com os gros de aleurona
(corpsculos proticos) contendo a protena globide (G) e a protena - carboidrato (P)
envoltos pela matriz protica. Os corpsculos proticos so cercados por corpsculos de
leo (O). * Extrados de Jacobsen (1971).
3. 3. VALOR PROTCO DE LEGUMNOSAS E CEREAS
Como j mencionado, as protenas so de importncia essencial na dieta de humanos e
animais. Portanto, quando se considera a dieta do povo brasileiro verifica-se que o feijo
um dos alimentos bsicos, sendo considerado a principal fonte de protena sob o
aspecto quantitativo e, ocupando o terceiro lugar em termos de fornecimento de energia
(Tabela 11), apenas ultrapassado pelo arroz e o acar (Sgarbieri, 1987, citado por S e
Buzzeti, 1987).

Tabela 11. Contribuio protica e energtica dos principais alimentos que compem a
dieta brasileira.
Alim"n$os 5on$"
pro$,ica ;E<
Posi'o 5on$"
"n"r#,$ica ;E<
Posi'o
Feijo
Arroz
Carne Bovina
Acar
Po
LeitePasteurizado
Macarro
leo
Carne Suna
Farinha Mandioca
Fub de Milho
28.7
17.9
23.6
-
11.6
6.4
3.7
-
-
1.8
3.3
1
3
2
-
4
5
6
-
-
8
7
11.2
24.2
5.3
14.2
9.6
4.1
2.7
8.3
1.7
7.2
4.4
3
1
7
2
4
9
10
5
11
6
8
Adaptado de Sgarbieri, citado por S e Buzzeti (1987).

As leguminosas de gro so capazes de produzir muito mais protena por unidade de
rea do que os animais. Porm, por causa de seus rendimentos, nem todas as
leguminosas so capazes de suplantar os cereais, conforme se observa na Tabela 12.

Tabela 12. Eficincia relativa na produo de protena de algumas culturas.
C&l$&ra R"ndim"n$o
;$F-a<
Con$"Gdo
pro$,ico ;E<
R"nd/ m,dio d" n&$ri'o
pro$,ica ;H#F-a<
So:a 1.300 38,0 306,8
5"i:o 800 22,1 83,1
+r%il-a 1.200 22,5 130,0
Amendoim
Guandu
Caupi
Lentilha
Trigo
Arroz
Milho
Batata
Mandioca
700
600
400
600
1.500
2.200
2.400
13.800
8.700
25,5
20,9
23,4
24,2
12,2
7,5
9,5
2,0
1,6
123,9
51,7
51,9
61,4
121,2
122,6
123,2
151,8
121,8
Fonte: Food and Agriculture Organization citado por (Litzenberger, 1973). Adaptado de
Vieira (1988).

Vale lembrar que, alm de menor concentrao de protena em seus gros, os cereais
so deficientes em lisina, que um aminocido essencial na alimentao. O contedo de
lisina alto nas leguminosas, fato de muita significao nutricional, quando se leva em
conta que os gros das leguminosas so considerados suplemento para os cereais
(Adams et al., 1985; Vieira, 1988; Marchini et al., 1994). Por outro lado, os cereais so
bem dotados de aminocidos sulfurados (metionina e cistina), os quais apresenta-se em
quantidade relativamente baixa nas leguminosas.
Na Tabela 13 comparam-se os teores de aminocidos essenciais do arroz e do feijo
com os do ovo, geralmente admitido como padro.

Tabela 13. Aminocidos essenciais no arroz, no feijo e no ovo.
Aminocido
s
6"or ;m#F# d" aminocidos
"ss"nciais<
+ss"nciais Arroz Feijo Ovo
Isol"&cina 94 (73) 100 (78) 129
L"&cina 188 (110) 201 (117) 172
Lisina 85 (68) 141 (113) 125
Arom$icos 281 (145) 273 (122) 195
S&l7&rados 123 (115) 46 (43) 107
6rip$o7ano 79 (80) 113 (115) 99
Valina 121 (86) 115 (82) 141
Entre parenteses: % em relao ao ovo.
Fonte: Souza et al (1973).


Observa-se que a mistura desses produtos permite que um contrabalance as deficincias
do outro. Estudos realizados tanto em animais quanto em crianas, tm confirmado que
esta mistura possui melhor valor nutritivo que o arroz ou o feijo sozinho (Souza et al.,
1973).
As leguminosas constituem tambm importante base energtica na alimentao,
contendo grande proporo de carboidratos e pequeno teor de leo. Segundo Crawford
(1985) as protenas tambm podem ser empregadas como fonte de energia. As
leguminosas podem fornecer quantidades variveis de outros elementos, como por
exemplo o caroteno, tiamina, riboflavina, niacina e cido ascrbico (Orraca-Tetteh, 1973;
Bressani e Elias, 1980). Tambm so importante fonte de fsforo e ferro.
Na Tabela 14 encontram-se os constituintes orgnicos e minerais de 28 cultivares
americana de feijo.

Tabela 14. Mdia e alcance dos valores dos constituintes qumicos em sementes de 28
cultivares de feijo.
)&an$idad" pr"s"n$"
Cons$i$&in$"s Mdia Alcance
Il"o ;E< 0,58 0,20 1,0
A'Gcar 6o$al ;E< 6,2 4,40 9,20
Sacaros" ;E< == 46,4 33,6 57,0
Ra7inos" ;E< == 10,4 2,4 16,0
+s$a(&ios" ;E< == 43,0 33,6 64,0
@inco ;ppm< 22,3 17 29
Boro ;ppm< 15,1 12 18
5"rro ;ppm< 92,9 69 135
Man#an1s ;ppm< 11,7 6 20
Co0r" ;ppm< 9,75 8 12
Ma#n,sio ;ppm< 0,16 0,13 0,18
Clcio ;ppm< 0,19 0,11 0,26
5?s7oro Po$ssio ;ppm< 0,40 0,28 0,50
Po$ssio ;ppm< 1,47 1,12 1,94
Nitrognio (ppm) 3,70 2,84 4,28
** Porcentagem do total de acar.
(Fonte: Walker e Hymowitz, 1972, citado por Adams et al, 1985).

Sem considerar o nitrognio, as sementes foram ricas em potssio (1,47%),
enquanto que o ferro, foi o micronutriente mais abundante (92,9 ppm). O leo foi o menor
constituinte em sementes de feijo, representando no mais que 1% do peso das
sementes contendo 3% de umidade.
Verifica-se de maneira geral que, apesar do feijo ser importante fonte de
protena, fonte energtica e fornecer outros elementos essenciais ao organismo, o seu
valor nutricional ainda melhor, quando consumido juntamente com um cereal. No
Brasil, a principal fonte protica da alimentao derivada da ingesto de arroz e feijo.
Esta mistura tem-se mostrado adequada em teor nitrogenado, fornece os aminocidos
essenciais e possui digestibilidade ao redor de 80% (Marchini et al., 1994).

4. 4. CONSDERAES FNAS
A importncia das protenas reside no fato de serem as macromolculas mais
abundantes nas clulas vivas e constituem 50% ou mais de seu peso seco. Alm do que,
encontram-se em todas as clulas e em todas as partes das clulas. As protenas
tambm ocorrem em grande diversidade; centenas de diferentes tipos podem ser
encontrados em uma nica clula.
Tambm, no de deve negligenciar os diferentes papis biolgicos das protenas, por
serem instrumentos moleculares atravs dos quais se expressa a informao gentica.
Alm, da importncia capital na nutrio humana e animal.
Finalmente, com relao s sementes, o conhecimento da composio qumica da
semente essencial por vrias razes, principalmente porque contm materiais de
reservas e substncias de crescimento que influenciam na germinao, vigor das
sementes, no armazenamento e longevidade, bem como no seu uso medicinal e
agronmico. Alm, encontram-se reservas que so armazenadas primeiramente como
carboidratos, leo e protenas, com o intuito de auxlio germinao. As sementes
caracterizam-se por apresentarem uma parte das protenas metabolicamente ativa, como
as enzimas e as nucleo-protenas, e outra, metabolicamente inativa. Esta segunda parte
representa as protenas de reserva, cuja composio varia de acordo com as espcies.
Em resumo, protenas so os componentes bsicos de toda clula viva. So
polmeros de aminocidos sintetizados biologicamente na clula e funcionam como
enzimas, componentes estruturais e materiais de reserva.
LCB 208- BOQUMCA CARBOIDRA6OS

PRO5/ Dr/ LJI@ AN6ONIO 3ALLO
D+P6O/ CI+NCIAS BIOLO3ICAS +SAL) JSP

Conceitos Gerais:

o Os carboidratos so as biomolculas mais abundantes na natureza.
o Para muitos carboidratos, a frmula geral : [C(H
2
O)]
n
, da o nome
"carboidrato", ou "hidratos de carbono"
o So molculas que desempenham uma ampla variedade de funes, entre
elas:
Fonte de energia
Reserva de energia
Estrutural
Matria prima para a biossntese de outras biomolculas
Monossacardeos:

o So os carboidratos mais simples, dos quais derivam todas as outras
classes.
o Quimicamente So poli-idro8iald"*dos (ou aldos"s) - ou
poli-idro8ic"$onas (ou c"$os"s), sendo os mais simples monossacardeos compostos com
no mnimo 3 carbonos:
O Gliceraldedo
A Dihidroxicetona




o Feita exceo dihidroxicetona, todos os outros monossacardeos - e por
extenso, todos os outros carboidratos - possuem centros de assimetria (ou quirais), e
fazem isomeria ptica.
o A classificao dos monossacardeos tambm pode ser baseada no nmero
de carbonos de suas molculas; assim sendo, as 6RIOS+S so os monossacardeios
mais simples, seguidos das 6+6ROS+S> P+N6OS+S> 4+KOS+S> 4+P6OS+S, etc.
o Destes, os mais importantes so as Pentoses e as Hexoses.
o As pentoses mais importantes so:
Ribose
Arabinose
Xilose
o As hexoses mais importantes so:
Glicose
Galactose
Manose
Frutose
Monossacardeos em Soluo Aquosa:

o Os monossacardeos em soluo aquosa esto presentes na sua forma
aberta em uma proporo de apenas 0,02%
o O restante das molculas est ciclizada na forma de um anel -"miac"$al de
5 ou de 6 vrtices.
o O anel de 5 vrtices chamado de an"l 7&ranos*dico
o O anel de 6 vrtices chamado de an"l piranos*dico
o Na estrutura do anel, o carbono onde ocorre a formao do hemiacetal
denominado "Car0ono Anom,rico", e sua hidroxila pode assumir 2 formas:
Alfa Quando ela fica para baixo do plano do anel
Beta Quando ela fica para cima do plano do anel
o A interconverso entre estas formas dinmica e denomina-se
M&$arro$a'o
o Exemplo: Para a molcula da glicose, em soluo aquosa, temos as
seguintes propores:
- D - Glicopiranose: 62%
- D - Glicopiranose: 38%
- D - Glicofuranose: menos de 0,5%
- D - Glicofuranose: menos de 0,5%
Forma aberta: menos de 0,02%
o As outras hidroxilas da molcula, quando representadas na forma em anel,
seguem a conveno:

Se estavam para a direita Para baixo do plano do anel
Se estavam para a esquerda para cima do plano do anel.
o Existe ainda a possibilidade de se dividir as estruturas em anel em 2 grupos,
conforme sua configurao espacial:
Estrutura em cadeira mais comum
Estrutura em barco
o Monossacardeos Epmeros So monossacardeos que diferem entre si
na posio de apenas uma hidroxila. Exs:
Glicose e Galactose so epmeros em C4
Glicose e Manose so epmeros em C2

Dissacardeos:

o So carboidratos ditos 3licos*d"os, pois so formados a partir da ligao de
2 monossacardeos atravs de ligaes especiais denominadas "Li#a'L"s 3licos*dicas"
o A Ligao Glicosdica Ocorre entre o carbono anomrico de um
monossacardeo e qualquer outro carbono do monossacardeo seguinte, atravs de suas
hidroxilas e com a sada de uma molcula de gua.
o Os glicosdeos podem ser formados tambm pela ligao de um carboidrato
a uma estrutura no-carboidrato, como uma protena, por exemplo.
o O tipo de ligao glicosdica definido pelos carbonos envolvidos e pelas
configuraes de suas hidroxilas. Exs:
Na Maltose Gli (1,4)-Gli
Na Sacarose Gli (1,2)- -Fru
Na Lactose Gal (1,4)-Gli
Na Celobiose Gli (1,4)-Gli



Polissacardeos:

o So os carboidratos complexos, macromolculas formadas por milhares de
unidades monossacardicas ligadas entre si por ligaes glicosdicas.
o Os polissacardeos mais importantes so os formados pela polimerizao
da glicose, em nmero de 3:
1. 1. O Amido:
o polissacardeo de reserva da clula vegetal
Formado por molculas de glicose ligadas entre si atravs de
numerosas ligaes (1,4) e poucas ligaes (1,6), ou "pontos de ramificao" da
cadeia
Sua molcula muito linear, e forma hlice em soluo
aquosa.

2. 2. O Glicognio:
o o o polissacardeo de reserva da clula animal
o o Muito semelhante ao amido, possui um nmero bem maior de
ligaes (1,6), o que confere um alto grau de ramificao sua molcula
o o Os vrios pontos de ramificao constituem um importante
impedimento formao de uma estrutura em hlice
3 3 . A Celulose:
o o o carboidrato mais abundante na natureza
o o Possui funo estrutural na clula vegetal, como um componente
importante da parede celular
o o Semelhante ao amido e ao glicognio em composio, a celulose
tambm um polmero de glicose, mas formada por ligaes tipo (1,4).
o o Este tipo de ligao glicosdica confere molcula uma estrutura
espacial muito linear, que forma fibras insolveis em gua e no digerveis pelo ser
humano.

Algumas Estruturas Citadas Acima:




Maltose

Celobiose
The main points to understand and remember about sugars are threefold:
1. They are important metabolically. Sugars are the major energy storage molecules
for living organisms. Their carbon rings contain large amounts of energy. For example, the
complete metabolism of glucose:
releases 686 kcal/mol.
2. There are two ways for sugars to polymerize, through alpha and beta linkages:
Alpha Linkages
Beta Linkages
To distinguish between alpha and beta linkages, examine the position of the hydrogen on
the first carbon molecule. n an alpha linkage, the hydrogen is pointing up, and in a beta
linkage it is pointing down.
Sucrose and lactose are composed of two sugars and are therefore termed disaccharides.
Amylose and cellulose, composed of long chains of glucose molecules, are examples of
polysaccharides. The only structural difference between them is the linkage between the
glucose molecules, yet the compounds have very different properties. Cellulose is a tough
material found in plant cell walls, whereas amylose (a form of starch) is water soluble and
used by plants as a carbon storage compound.
3. There are four basic sugars that we will deal with:

ACARES: Algumas propriedades importantes.
Os acares so uma classe de substncias qumicas cuja denominao mais precisa
carboidratos. Como o prprio nome sugere estas substncias so hidratos de carbono,
cuja formulao geral para muitos deles Cn(H2O)m. Uma propriedade importante dos
acares a solubilidade em gua, ao contrrio de outros carboidratos como o amido e a
celulose que so insolveis. A importncia dos carboidratos para os seres vivos
evidente. Basta lembrar de um processo que ocorre nos organismos portadores de
clorofila:
6CO2 + 6H2O =========> C6H12O6 + 6O2
Este processo chamado de fotossntese, que aqui aparece representado atravs de
uma reao qumica, onde o carboidrato e o oxignio so produzidos a partir de gs
carbnico e gua. A clorofila age como um catalisador da reao acima, tornando-a
possvel em condies ambientes e na presena de luz.
Numa outra ponta da cadeia alimentar, existem os seres vivos que sobrevivem atravs do
consumo de alimentos, onde podem ser includos os carboidratos. No exatamente como
um processo inverso, mas assim representado atravs de uma reao qumica, a
combusto dos carboidratos fornece energia para os seres chamados hetertrofos, alm
de gs carbnico e gua, que retornam ao ambiente. Simplificadamente, a energia solar
obtida pelos seres clorofilados no processo de fotossntese transmitida para os seres
hetertrofos, utilizando-se como "meio de transporte os carboidratos, alm claro de
outras classes de alimentos.
Esta talvez a propriedade mais importante que vale destacar para o desenvolvimento
do Projeto FRUTAS. Vamos procurar compreender a importncia dos carboidratos,
especialmente dos acares, para a alimentao humana, tendo como ponto de partida o
acompanhamento da sua concentrao nas frutas. Para tanto, necessrio observar
algumas outras propriedades qumicas importantes dos acares.
nicialmente, cabe apontar que os acares so carboidratos solveis em gua. Portanto,
numa constatao simples pode-se observar que o acar mais comum utilizado no dia-
a-dia das pessoas dissolve na gua. Entre os acares presentes no cotidiano das
pessoas, destacam-se a glicose, frutose e galactose, que so classificados como
monossacardeos. Um outro acar muito conhecido a sacarose, encontrada na cana-
de acar e na beterraba, que classificado como dissacardeo, assim como a maltose,
encontrada no malte. Para se compreender melhor a classificao dos carboidratos em
mono e dissacardeos, deve-se considerar que a hidrlise de dissacardeos em meio
cido produz dois monossacardeos. A sacarose, por exemplo, hidrolisa-se produzindo a
glicose e a frutose; j a lactose, dissacardeo encontrado no leite, produz a glicose e a
galactose.
OS TANNOS
Depois da descoberta da vitamina C muita literatura, leia-se pesquisa, tem sido e
continua sendo produzida sobre essa vitamina e sua contribuio para o bem estar da
sade do ser humano. Dessas pesquisas descobriu-se que o teor de vitamina C
(mg/100g) diminui durante o amadurecimento da grande maioria dos frutos, uma das
fontes de vitamina C junto com os vegetais.
Se pensarmos apenas na vitamina C, a primeira idia seria de consumirmos frutos verdes
por estes possurem maior teor de vitamna C que o mesmo fruto maduro; A Natureza
porm mais sbia que o homem... Os frutos no alimentam s os seres humanos, eles
servem de alimento para animais de todas as espcies, de morcegos a mosquitos. Eles
tambm tem uma funo fundamental que manter as condies ideais para que as
sementes dessas plantas frutferas cresam e, no momento certo, possam produzir novas
plantas.
Por conta da depredao nociva planta, que seria ter o seu fruto consumido antes do
tempo, e por vrios outros motivos, a planta tambm produz uma classe de compostos
conhecidos como taninos que, por suas caractersticas adstringentes, tornam os frutos
verdes pouco agradveis de serem consumidos. Os taninos tambm podem ser muito
perigosos para os animais superiores, portanto para os seres humanos. O consumo
crnico de grandes quantidades de certos taninos pode gerar danos s superfcies
gastrointestinais. Durante o amadurecimento, o teor desses taninos (mg/100g), na
maioria dos frutos, diminui e a perda da adstringncia tem sido associada com a
interao de taninos solveis com outros componentes dos frutos. Alguns tipos de taninos
podem agir como antioxidantes, por exemplo, a degradao da vitaminaC.



Acares redutores : so carboidratos doadores de eltrons (reduzem os agentes
oxidantes) por possurem grupos aldeidicos ou cetonicos livres ou potencialmente livres,
capazes de reduzir os agentes oxidantes. Se oxidam em meio alcalino. Esta propriedade
empregada para a analise e quantificao dos carboidratos.

Exemplos de alguns testes:
reativo detecta colorao
1 - Tese de Fehling sol.
Cupro alcalina
a.redutores vermelho
2 - Teste de Benedict glicose azul
3 - Reao de Molish geral AR anel prpura
4 - " de Bial pentoses azul
5 - " de Tollens pentoses rosa
6 - " de Seliwanoff frutose vermelho


LGAO GLCOSDCA DSSACARDEOS

MALTOSE 2 D Gli ( 1,4 glicosdica)

SACAROSE D Fru + D Glic ( 1,2 glicosdica)

CELOBOSE 2 D Gli ( 1,4 glicosdica)

LACTOSE D Gal + D Gli ( 1,4 glicosdica)

TREALOSE 2 D Gli ( 1,1 glicosdica)


REVSO : CARBODRATOS
ESTRUTURA E FUNES
ESTA PAGNA FO FETA PELO Prof. Ricardo VieiraHomePage do Prof. Ricardo
Vieira
NTRODUO
Os carboidratos (tambm chamados sacar*d"os> #lic*dios> os"s> -idra$os d" car0ono ou
a'Gcar"s), so definidos, quimicamente, como poli-hidrxi-cetonas (cetoses) ou poli-
hidrxi-aldedos (aldoses), ou seja, compostos orgnicos com, pelo menos trs carbonos
onde todos os carbonos possuem uma hidroxila, com exceo de um, que possui a
carbonila primria (grupamento aldedico) ou a carbonila secundria (grupamento
cetnico).
Possuem frmula emprica C
n
(H2O)
m
desde os mais simples (os monossacardeos, onde
n = m) at os maiores (com peso molecular de at milhes de daltons). Alguns
carboidratos, entretanto, possuem em sua estrutura nitrognio, fsforo ou enxofre no se
adequando, portanto, frmula geral.
A grande informao embutida por detrs desta frmula geral a origem fotossintticos
dos carboidratos nos vegetais, podendo-se dizer que os carboidratos contm na
intimidade de sua molcula a gua, o CO
2
e a energia luminosa que foram utilizados em
sua sntese. A converso da energia luminosa em energia qumica faz com que esses
compostos fotossintetizados funcionem como um verdadeiro combustvel celular,
liberando uma grande quantidade de energia trmica quando quebrada as ligaes dos
carbonos de suas molculas, liberando, tambm, a gua e o CO
2
que l se encontravam
ligados.
A relao entre a fotossntese e a funo energtica dos carboidratos indiscutvel. De
fato, a clorofila presente nas clulas vegetais a nica molcula da natureza que no
emite energia em forma de calor aps ter tido seus eltrons excitados pela luz: ela utiliza
esta energia para unir tomos de carbono do CO
2
absorvido, "armazenando-a" nas
molculas de glicose sintetizadas neste processo fotossinttico.
Os %"#"$ais so a&$o!s&7ici"n$"s na prod&'o d" car0oidra$os/ Os animais pr"cisam
alim"n$ar!s" d" c,l&las %"#"$ais ;o& d" animais -"r0*%oros< para o0$"r #licos" " O
2
para
prod&9ir "n"r#ia para s&as r"a'L"s m"$a0?licas/
Os animais no so capazes de sintetizar carboidratos a partir de substratos simples no
energticos, precisando obt-los atravs da alimentao, produzindo CO
2
(excretado para
a atmosfera), gua e energia (utilizados nas reaes intracelulares).
Nos animais, h um processo chamado neoglicognese que corresponde a uma sntese
de glicose a partir de percursores no glicdicos. Um outro processo de sntese endgena
de glicose se d atravs da glicogenlise do glicognio sintetizado no fgado e msculos
(glicognese). Esses processos, entretanto, s so possveis a partir de substratos
provenientes de um prvio metabolismo glicdico, o que obriga a obteno de
carboidratos pela alimentao, fato que torna os animais dependentes dos vegetais em
termos de obteno de energia.
A energia trmica contida na molcula de glicose liberada nas mitocndrias e, por fim,
convertida em ligaes altamente energticas de fosfato na molcula de ATP (adenosina
tri-fosfato) durante o processo de respirao celular (fosforilao oxidativa). As duas
primeiras ligaes liberam alta energia ( 10 Kcal) quando quebradas, ao contrrio da
primeira que possui baixa energia de ligao em relao s primeiras ( 6 Kcal). Note que
o ATP corresponte, ento, a um verdadeiro armazm da energia solar que foi conservada
durante todo esse fantstico processo biolgico.

FUNES
ENERGTCA: so os principais produtores de energia sob a forma de ATP, cujas
ligaes ricas em energia (10 Kcal) so quebradas sempre que as clulas precisamde
energia para as reaes bioqumicas. a principal funo dos carboidratos, com todos os
seres vivos (com exceo dos vrus) possuindo metabolismo adaptado ao consumo de
glicose como substrato energtico. Algumas bactrias consumem dissacardeos (p.ex.: a
lactose) na ausncia de glicose, porm a maioria dos seres vivos a utiliza como principal
fonte energtica.
ESTRUTURAL: a parede celular dos vegetais constituda por um carboidrato
polimerizado - a celulose; a carapaa dos insetos contm quitina, um polmero que d
resistncia extrema ao exo-esqueleto; as clulas animais possuem uma srie de
carboidratos circundando a membrana plasmtica que do especificidade celular,
estimulando a permanncia agregada das clulas de um tecido - o glicoclix.
RESERVA ENERGTCA: nos vegetais, h o amido, polmero de glicose; nos
animais, h o glicognio, tambm polmero de glicose porm com uma estrutura mais
compacta e ramificada.

CLASSFCAO
Os carboidratos mais simples so denominados monossacardeos, possuindo pelo
menos um tomo de carbono assimtrico que caracteriza a regio denominada centro
quiral, pois fornece ismeros pticos. Possuem de 3 a 8 carbonos, sendo denominado,
respectivamente, trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses e octoses.
Os monossacardeos de ocorrncia natural mais comum, como a ribose (5C), glicose
(6C), frutose (6C) e manose (6C), existem como hemiacetais de cadeia cclica (e no na
forma linear), quer na formas de furanose (um anel de 5 elementos, menos estvel) ou de
piranose (um anel de 6 elementos, mais estvel).
Esta forma cclica (hemiacetal), resulta da reao intramolecular entre o grupamento
funcional (C1 nas aldoses e C2 nas cetoses) e um dos carbonos hidroxilados do restante
da molcula (C4 na furanose e C5 na piranose), ocorrendo nas formas isomricas e
(cis ou trans), conforme a posio da hidroxila do C2 em relao hidroxila do C1. Tais
formas so interconvertidas atravs do fenmeno da mutarrotao.
Os carboidratos formam compostos pela unio de duas ou mais molculas de
monossacardeos, sendo classificados como DSSACARDEOS, OLGOSSACARDEOS
e POLSSACARDEOS. Nesses compostos, quando o carbono C1 apresenta a hidroxila
livre (ou seja, no est formando ligao entre os monossacardeos) o carboidrato
apresenta poder redutor quando aquecido. Esta caracterstica utilizada,
freqentemente, em reaes de identificao.





CARBODRATOS (resumido)

C: H: O (1: 2: 1)
Classes:
MONOSSACARDEOS poliidroxialdedo ou poliidroxicetona
OLGOSSACARDEOS dissacardeos
POLSSACARDEOS

ALDOSES gliceraldedo
CETOSES diidroxicetona

ESTRUTURA 2
n
= n de estereoismeros diferentes
n = n C assimtricos
D L
+ e -

CETOSES = nome aldose + UL
Epmeros 2 acares diferem na configurao em apenas 1 tomo

ESTRUTURA DE HAWORTH

Anel com 5 ou +C

D GLCOSE 2 formas cristalinas
Soluo aquosa D GL
D
20
= +112,2
o
A partir de piridina D GL -
20
D
= +18,7
o

e = isomeros cclicos formas piranosdicas
- D-GLCOPRANOSE
- D GLCOPRANOSE

em gua
D
20
= 52,7
o
MUTARROTAO

MUTARROTAO transferncia da e - D GLCOSE em uma mistura aquosa
com 1/3 e 2/3

FORMAS - FURANOSDCAS
PRANOSDCAS

Ex.: D GLCOPRANOSE
D FRUTOFURANOSE

Acares redutores so doadores de eltrons (reduzem os agentes oxidantes). Grupo
aldedico livre ou potenc. Livre se oxidam em meios alcalinos.

Ex.: Anlise de acares diabetes


Testes gerais para acares:
1. Teste Fehling acares redutores soluo cupro alcalinas vermelho
2. Teste Benedict glicose azul
3. Reao Molish geral anel prpuro
4. Reao Bral pentoses azul
5. Reao Tollens pentoses rosa
6. Reao Seliwanoff frutose vermelho

Ligao glicosdica dissacardeos

Maltose 2 GL ( 1 - 4) Redutor MALTASE
Celobiose 2 GL B1 4

LACTOSE D GAL + DGL Redutor LACTASE (mucosa intestinal)

ADULTOS intolerncia lactose deficincia de prod. de lactose
Diarria, dores abdominais

GALACTOSEMA deficncia UDP-G 1 fosfato uridil transferase
mpede transformao da GAL GL ACMULO CATARATA -
Retardamento

SACAROSE GL FRU No redutor Enzima NVERTASE
1-4 intestino delgado e leveduras

E.U.A xarope de milho
GLCOSE FRUTOSE (2,5 X + doce que glicose)
GLCOSE
SOMERASE
Forma de transporte de acar pelas plantas


POLSSACARDEOS

AMDO (Glisose 1, 4)
-AMLOSE
AMLOPECTNA

DEXTRNA LMTE - -AMLASE (Enzima que atua na ramificao -> 1-6
Glicosidase)

GLCOGNO (Glisose 1, 4)
+ RAMFC. 1,6 RAMFC
7% peso fgado
hidrolisado pela fosforilase do glicognio

GLCOGNO GL-1-P

amilase -1 4 alternadas MALTOSE

- - CELULOSE + abundante
Homopolissacardeo no ramificado + 10.000 GL (ligaes - 1,4 glicosdica)
CELULASES - 1 4

BO 15% 4 estmagos
RUMEN microrganismo CELULASE
CELULASE D-GLCOSE cidos graxos + CO
2
+ CH
4
Microrganismos nos outros 2 estmagos digeridos aminocidos, acares etc.

QUTNA carapaa artrpodos N acetil-glicosamina
(lig - ) + CaCO
3

Parede celular N-acetil D glicosamina
BACTRAS cido N-acetil muranico (9 C)
(mureina ou peptido- unidos entre si por lig. 1, 4
glicanas) cadeia lateral tetrapeptdica

A estrutura global denominada mureina ou peptidoglicana

Penicilina inibe sntese dos passos finais enzimticos da peptidoglicana

GLCOPROTENAS molculas hbridas
Protenas + 1 a 30% massa da molcula

A maioria das protenas extracelulares so glicoprotenas
Ex.: glicoprotena anticongelante peixes diminui o ponto de congelamento da gua
inibem a formao dos cristais

Superfcie clulas animais GLCOCLCE glicoprotenas
Ex.: glicoforina membrana celular dos eritrcitos 50% de carboidratos
Fibronectina pronome a adeso das clulas entre si

MUCOPOLSSACARDEOS predominam + 95% de carboidratos

MUCOPOLSSACARDEOS CDOS = GLCOSAMNOGLCANAS
Unidades repetitivas de dissacardeo D GLCOSAMNA e D
GALACTOSAMNA

AC. HALURNCO mucopolissacardeo cido presente na substncia fundamental
de tecidos animais forma solues gelatinosas.

HALURONDASE secretado por bactrias patognicas e espermatozide
Degrada ligao glicosdica de cido hialiurnico

CONDROTNA comp. Polissacardeo das cartilagens

HEPARNA anticoagulante secretada pelo revestimento dos vasos
sanguneos n-acetil-glicosamina + D-DURONATO

O (&" so ado'an$"s di"$,$icosM
Adoante diettico um produto constitudo a partir dos EDULCORANTES, que so
responsveis pelo sabor doce com as calorias reduzidas, possuem o poder de
adoamento muitas vezes maior do que o acar e so recomendados para dietas
especiais.
NNO CALIRICOS
1) Sacarina
o adoante artificial mais antigo, descoberto em 1897 e usado desde 1900. uma
alternativa barata e pode ser usada em cozimentos; aproximadamente 200 vezes mais
doce que a sacarose, absorvida lentamente, mas no metabolizada pelo organismo,
sendo excretada de forma inalterada pelo rim.
Riscos de cncer de bexiga foram associados com o consumo de al7tas doses de
sacarina em animais de laboratrio. Estes estudos foram realizados de maneira incorreta,
pois a dosagem de sacarina aplicada foi muito elevada, equivalendo ao consumo dirio
de 750 a 1000 refrigerantes dietticos. Entretanto, estudos epidemiolgicos no tm
confirmado esse efeito carcinognico em humanos, mas a questo de carcinogenicidade
da sacarina em humanos ainda no pode ser totalmente excluda.
A GRAS ( Generally Recognized as Safe ) e a ADA ( American Diabetes Association )
recomendam uma ingesto de at 500 mg/dia de sacarina para crianas que equivale a
25 a 30 colheres de ch por dia e 1000 mg/dia para adultos que equivale 50 a 75
colheres de ch por dia.
2) Ciclamato
Descoberto em 1940, cerca de trinta vezes mais doce que a sacarose. Normalmente
est associado sacarinanos adoantes.
Seu emprego foi proibido em 1970. Estudos realizados em ratos mostraram que altas
doses (muito acima do consumo humano normal) estavam sendo associadas a risco de
cncer na bexiga. Pesquisas continuam, com o objetivo de concluir a carcinogenicidade
ou no do ciclamato.
Em abril de 1984, aps reviso dos artigos, o 5DA Canc"r Ass"ssm"n$ Commi$$"" o7 $-"
C"n$"r 7or 5oodsa7"$. and Appli"d N&$ri$ion concluiu que o ciclamato no
carcinognico. A dose diria mxima de ciclamato de 40 mg por quilo de peso corporal.
Mesmo ingerindo um frasco pequeno de adoante diariamente, no se atinge a dose
mxima. O ciclamato permitido nos Estados Unidos, Canad, Brasil e mais de quarenta
pases.
3) Aspartame
Descoberto em 1965, o aspartame uma protena adocicada produzida comercialmente
a partir de dois aminocidos encontrados normalmente nos alimentos: metil-ster-
fenilalanina e cido l-asprtico, e seus nomes comerciais so: Nutrasweet e Equal .
Aprovado pela FDA (5ood and Dr&# Adminis$ra$ion), rgo de controle de alimentos e
medicamentos dos Estados Unidos em 1981, fornece 4 calorias por grama. Por ser 180 a
200 vezes mais doce que a sacarose, s pequenas quantidades so necessrias para
adoar, e consequentemente sua contribuio calrica fica insignificante. Cada envelope
de 1g eqivale a 2 colheres de ch de acar, contento no mximo 4 calorias. Por sua
vez, 2 colheres de ch de acar fornecem 40 calorias. No deve ir ao fogo porque em
altas temperaturas sofre uma reao que causa perda do sabor doce. Recomenda-se
acrescentar o produto aos alimentos e lquidos aps a retirada do fogo, apesar de no
terem sido notadas alteraes quando utilizado em preparaes com leve aquecimento
ou em recheio de bolo, tortas, etc. De preferncia, deve ser misturado aos alimentos no
momento do consumo.
A FDA estipulou em 50 mg por quilo de peso corporal a ingesto diria aceitvel para o
aspartame. Esta quantidade corresponde a aproximadamente 1% da quatidade que se
mostrou no-txica em animais.
Recentemente, criou-se especulaes sobre o efeito cancergeno e at o mal de Alzaimer
e Lupus provocado pelo consumo de aspartame. Mas nada foi comprovado sobre tais
hipteses, necessitando de um estudo epidemiolgico srio para se concluir sobre a
existncia ou no de efeitos colaterais no uso deste edulcorante.
A nica contra-indicao para os portadores de fenilcetonria. Esta anomalia rara e
geralmente diagnosticada ao nascimento. Ocorre devido incapacidade do organismo
de metabolizar a fenilalanina, requerendo portanto controle da ingesto diettica desse
aminocido, que existe em muitos alimentos, por exemplo, leite, carne, po etc.
Concentraes de fenilalanina elevadas no sangue podem causar dano cerebral nos
portadores dessa anomalia.
O rtulo dos produtos adoados com aspartame deve notificar ao consumidor a presena
do aminocido fenilalanina.
4) Acesulfame K
Recm-lanado no comrcio brasileiro, o Ace-K a nova escolha em adoantes.
Descoberto em 1967, foi aprovado pela FDA em 1988 para uso em bebidas, sobremesas,
gomas de mascar e adoantes de mesa.
O Ace-K um sal de potssio sinttico. O corpo absorve mas no o metaboliza, o que
significa que eliminado tal como ingerido. O Ace-K no eleva a glicemia. Pode ir ao
fogo. A FDA estipulou a ingeto mxima em 15mg por kg de peso corporal/dia, o que
equivale a uma colher de ch por quilograma de peso.
Por exemplo se uma pessoa pesa 70 quilos pode consumir 1050 mg por dia deste
edulcorante, ou seja 70 colheres de ch.
Pessoas com problema renal que nessecitam limitar a ingesto de potssio (K) devem
estar cientes de que este produto contm pequenas quantidades de potssio.
5 ) Stvia
Steviosdeo o adoante extrado da stvia, planta originria da Serra do Amamba, na
fronteira do Brasil com o Paraguai. Foi identificada em 1905, mas suas propriedades
edulcorantes h sculos eram conhecidas pelos ndios guaranis. Em 1964, a stvia foi
levada para o Japo, que em 1970 comeou a produzir o steviosdeo, hoje largamente
consumido no mundo oriental. O steviosdeo no calrico e pode ir ao fogo. o nico
adoante de origem vegetal produzido em escala industrial.
ADOOAN6+S CALIRICOS
1)Frutose
A frutose mais doce que a sacarose, e seu metabolismo inicial independe da ao da
NSULNA. Por dcadas, muitos diabetlogos e comits, incluindo a American Diabetes
Association (ADA), recomendaram
Restrio de acares simples, tais como frutose, na dieta de diabticos. Essas
recomendaes foram baseadas em pesquisas conflitantes que sugerem que acares
simples causam elevao rpida na glicemia. Em contraste, outros estudos mais recentes
mostraram que a frutose, quando incorporada s refeies, no altera a glicemia, o que
explicado por sua lenta absoro intestinal. Seu contedo calrico igual ao da sacarose
(acar de mesa), devendo ser considerada na contagem calrica de dietas para
obesidade. Seu alto potencial de adoar torna a frutose um adoante pouco calrico
quando comparada com outros acares, j que so necessrias dosagens pequenas de
frutose para se atingir um sabor adocicado.

2)Sorbitol, Manitol e Xylitol
So lcoois de acar obtidos comercialmente da reduo da glicose (sorbitol) e frutose
(manitol). Contm teor calrico semelhante ao da sacarose (4 calorias por grama). Seu
uso permitido a diabticos. Na deficincia de insulina, o sorbitol e o manitol podem ser
convertidos em glicose, elevando a glicemia. Estes dois adoantes, quando ingeridos em
excesso por pessoas sensveis a eles, podem causar diarria. Deve-se procurar ingerir
at 30 a 50g em doses parceladas por dia, embora alguns indivduos no tolerem
quantidades superiores a 10 gramas.
O xylitol um lcool de acar obtido da hidrogenao da xilose (tipo de acar). Contm
4 calorias por grama, mas absorvido lentamente, resultando em pouca influncia na
glicemia. Altas doses podem levar diarria. utilizado pela indstria em produtos de
goma de mascar, dado o seu efeito no-cariognico (formador de cries). Os adoantes
(sorbitol, manitol, xylitol) so utilizados por indstrias na elaborao de produtos
dietticos. O sorbitol, vendido na sua forma pura, recomendado para preparo de bolos.

LCB- 208 LPDOS

Prof. Dr. Luiz Antonio Gallo
Conceito:

o LPDOS so biomolculas insolveis em gua, e solveis em solventes
orgnicos
o Desempenham vrias funes no organismo, entre elas:
1. Reserva de energia
2. Combustvel celular
3. Componente estrutural das membranas biolgicas
4. solamento e proteo de rgos
o A maioria dos lipdios derivada ou possui na sua estrutura CDOS
GRAXOS
cidos Graxos:

1. Conceitos Gerais:

o So cidos orgnicos, a maioria de cadeia alquil longa, com mais de 12
carbonos
o Esta cadeia alquil pode ser saturada ou insaturada;
1. cidos graxos saturados:
o No possuem duplas ligaes
o So geralmente slidos temperatura ambiente
o Gorduras de origem animal so geralmente ricas em cidos graxos
saturados
1. cidos graxos insaturados
o Possuem uma ou mais duplas ligaes so mono ou poliinsaturados
o So geralmente lquidos temperatura ambiente
o A dupla ligao, quando ocorre em um AG natural, sempre do tipo "cis".
o Os leos de origem vegetal so ricos em AG insaturados.
o Quando existem mais de uma dupla ligao, estas so sempre separadas
por pelo menos 3 carbonos, nunca so adjacentes nem conjugadas

1. Nomenclatura de cidos Graxos:

o O nome sistemtico do cido graxo vem do hidrocarboneto correspondente;
o Existe um nome descritivo para a maioria dos AG;
o Os AG tem seus carbonos numerados de 2 formas:
A partir da carboxila Numerao Delta - "D "
A partir do grupamento metil terminal Numerao mega - "j "
Os carbonos 2, 3 e 4,contados a partir da carboxila, so
denominados, respectivamente, a , b e g .
o As duplas ligaes, quando presentes, podem ser descritas em nmero e
posio em ambos os sistemas; por exemplo: O cido linoleico possui 18 tomos de
carbono e 2 duplas ligaes, entre os carbonos 9 e 10, e entre os carbonos 12 e 13; sua
estrutura pode ser descrita como:
18;2 Delta
9,12
ou 18:2 (9,12)
Pertencente famlia mega -6
o Outros exemplos de cidos graxos:


Nome
descritivo
Nome sistemtico
tomos
de
carbono
Duplas
ligaes
Posies
das
duplas
ligaes
(Delta )
Classe de Ag
Poliinsaturado
Palmtico Hexadecanico 16 0 - -
Palmitoleico Hexadecenico 16 1 9 mega -7
Esterico Octadecanico 18 0 - -
Oleico Octadecenico 18 1 9 mega -9
Linoleico Octadecadienico 18 2 9, 12
mega -6

Linolnico Octadecatrienico 18 3 9, 12, 15
mega -3

Aracdnico Eicosatetraenico 20 4
5, 8, 11,
14
mega -6

1. cidos Graxos Essenciais:

o O homem capaz de sintetizar muitos tipos de cidos graxos, incluindo os
saturados e os monoinsaturados
o Os AG poliinsaturados, no entanto, principalmente os das classes j -6 -
famlia do cido linoleico - e j -3 - famlia do cido linolnico - devem ser obtidos da dieta,
pois so sintetizados apenas por vegetais.
o Estes cidos graxos participam como precursores de biomolculas
importantes como as PROSTAGLANDNAS, derivadas do cido linoleico e com inmeras
funes sobre contratibilidade de msculo liso e modulao de recepo de sinal
hormonal.
Triacilglieris:

o Os triacilgliceris so lipdios formados pela ligao de 3 molculas de
cidos graxos com o glicerol, um trilcool de 3 carbonos, atravs de ligaes do tipo ster
o So tambm chamados de "Gorduras Neutras", ou triglicerdeos
o Os cidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol so
geralmente diferentes entre si.
o A principal funo dos triacilgliceris a de reserva de energia, e so
armazenados nas clulas do tecido adiposo, principalmente.
o So armazenados em uma forma desidratada quase pura, e fornecem por
grama aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos.
o Existem ainda os mono e diacilgliceris, derivados do glicerol com 1 ou 2
AG esterificados, respectivamente.
Fosfolipdios:

o Ou "Lipdios Polares", so lipdios que contm fosfato na sua estrutura
o Os mais importantes so tambm derivados do glicerol - fosfoglicerdeos - o
qual est ligado por uma ponte tipo fosfodister geralmente a uma base nitrogenada,
como por exemplo:
Colina Fosfatidilcolina, ou Lecitina
Serina Fosfatidilserina
Etanolamina Fosfatidiletanolamina
o As outras hidroxilas do glicerol esto esterificadas a AG
o Os fosfoglicerdeos desempenham importante funo na estrutura e funo
das membranas biolgicas, pois so claramente anfipticos
Esfingolipdios:

o So lipdios importantes tambm na estrutura das membranas biolgicas
o Formados por uma molcula de cido graxo de cadeia longa, a esfingosina -
um aminolcool de cadeia longa - ou um de seus derivados, e uma cabea polar alcolica
o Existem 3 subclasses de esfingolipdios:

As Esfingomielinas = Possuem a fosfocolina ou a fosfoetanolamina
como cabea polar alcolica
Os Cerebrosdeos = No possuem fosfato, e sim, um acar simples
como lcool polar - so glicoesfingolipdios, ou glicolipdios
Os Gngliosdeos = Possuem estrutura complexa, com cabeas
polares muito grandes formadas por vrias unidades de acar como por exemplo, o
cido silico
Esterides:

o So lipdios que no possuem cidos graxos em sua estrutura
o Derivam do anel orgnico Ciclopentanoperidrofenantreno
o Os esteris - esterides com funo alcolica - so a principal subclasse
dos esterides.
o Destes, o principal exemplo o Colesterol
o O colesterol um esteride importante na estrutura das membranas
biolgicas, e atua como precursor na biossntese dos esterides biologicamente ativos,
como os hormnios esterides e os cidos e sais biliares
o O excesso de colesterol no sangue um dos principais fatores de risco para
o desenvolvimento de doenas arteriais coronarianas, principalmente o infarto agudo do
miocrdio.
Lipoprotenas:

o So associaes entre protenas e lipdios encontradas na corrente
sangunea, e que tem como funo transportar e regular o metabolismo dos lipdios no
plasma
o A frao protica das lipoprotenas denomina-se Apoprotena, e se divide
em 5 classes principais - Apo A, B, C, D e E - e vria subclasses
o A frao lipdica das lipoprotenas muito varivel, e permite a classificao
das mesmas em 5 grupos, de acordo com suas densidades e mobilidade eletrofortica:
Quilomcron = a lipoprotena menos densa, transportadora de
triacilglicerol exgeno na corrente sangunea
VLDL = "Lipoprotena de Densidade Muito Baixa", transporta
triacilglicerol endgeno
DL = "Lipoprotena de Densidade ntermediria", formada na
transformao de VLDL em LDL
LDL = "Lipoprotena de Densidade Baixa", a principal
transportadora de colesterol; seus nveis aumentados no sangue aumentam o risco de
infarto agudo do miocrdio
HDL = "Lipoprotena de Densidade Alta"; atua retirando o colesterol
da circulao. Seus nveis aumentados no sangue esto associados a uma diminuio do
risco de infarto agudo do miocrdio.
LPDEOS
REVSO
Substncias orgnicas complexas, oleosas ou gordurosas, insolveis em gua, solveis
em solventes. No polares, fazem parte das membranas celulares, tecidos de reserva.
CLASSES:
A) TRACLGLCERS
B) CRAS
C) FOSFOGLCERDEOS Fosfatidil etavolamina
Fosfatidil colina
Fosfatidil serina
Fosfatidil inositol
Cardiolipina membrana mitocondrial
D) ESFNGOLPDEOS
Esfingomelina
Cerebrosdeos
Gangliosdeos
E) ESTERS e seus estres
A) TRACLGLCERS = TRGLCERDEOS
Formados por cidos graxos + glicerol
CDOS GRAXOS: 4 a 24 tomos de C
Grupo carboxilo + cauda apolar
Caract. nsolvel em gua
SATURADOS maior PF slidos TA cras
NSATURADOS maior PF lquidos TA leos
SABES sais de K
+
e Na dos cidos graxos
Micelas emulsionam as gorduras
Ex.: tripalmitoil glicerol glic. + 3 cido palmtico TRPALMTNA
Triestearoilglicerol glic. + 3 cido esterico TRESTEARNA
Trioleilglicerol glic. + 3 cido oleico TROLENA
leos e gorduras misturas de triacilgliceris simples (1 so

AG) e mistos (2 ou 3 cidos

graxos)
TRACLGLCERS insolveis H
2
O -
solveis benzina, ter, clorofrmio
TRACLGLCERS sais cidos graxos
(saponificao) (sabes de Na
-
ou K
+
com KOH ou NaOH
Hidrogenao parcial das duplas ligaes dos insaturados manteigas
Rano auto oxidao dos leos cidos graxos insaturados quando expostos ao ar
pelo oxignio produtos complexos
Vitamina E Nas clulas impede a auto-oxidao das gorduras
Vitamina C
ADPCTOS clulas gordurosas de reserva de lipdeo
Reserva de energia triacilgliceris so mais adaptveis que o glicognio
Eles podem ser armazenados em grande quantidade e produzem mais que o
dobro de energia
B) CERAS steres de cidos graxos, de cadeia longa, saturados e insaturados,
como lcoois
revestimento das folhas
cabelo, pele, l e penas
C) FOSFOLPDEOS: polares
Ex.: fosfatidiletanolamina
fosfatidilcolina
fosfatidilserina
fosfatildilinositol
cardiolipina membrana do mitocndrio
so componentes estruturais das membranas usualmente so 2 cidos graxos
um saturado e um insaturado esterificado ao glicerol o terceiro C possui um cido
fosfrico e ligado a ele um 2 lcool
SO ANFPTCOS 2 polos hidroflico
Hidrofbico
D) ESFNGOLPDEOS
So lipdeos de membranas
So formados: 1 cido graxo
1 aminolcool (ou derivado) esfingosina
1 cabea polar alcolica
SUB CLASSES:
1 ESFNGOMELNAS que contm fsforo. A cabea polar contm fosfocolina
ou fosfoetanolamina esto presentes na bainha de mielina clulas nervosas;
2. CEREBROSDEOS no tem carga eltrica tem acares na cabea polar
esto presentes nas membranas das clulas do crebro
3. GANGLOSDEOS so mais complexos tm cabea polar muito grande, com
vrias unidades de acar 6% da matria cinzenta do crebro
E) ESTERDES
So lipdeos no saponificveis
No possuem cidos graxos
So molculas complexas
4 anis fundidos
CLASSES: ESTERS E TERPENOS
+ abundante esteris que so lcoois
Ex.: colesterol (27
o
C)
Componente das lipoprotenas plasmticas e das membranas celulares
Reduz a fluidez das membranas
1) TERPENOS vitaminas lipossolveis A E K
- carotenides pigmentos fotossintticos
- coenzimas Q., ubiquimona
os terpenos so sintetizados a partir de unidades de isopreno
2 isoprenos = 1 monoterpeno essenciais geraniol, mentol, limoeiro
4 isoprenos = 1 diterpeno
6 isoprenos = 1 triterpeno
2) ESTERS so derivados do peridrociclo pentano fenantreno
3 anis de ciclohexano + anel ciclopentano
Alguns esteris so chamados hormnios estrgeno, progesterona, corticosterona
Alguns so vitaminas Ex.: D
2
Alguns so protenas de membranas
Ex.: colesterol
LPOPROTENAS protenas transportadoras de lipdeos
(lipoprotenas plasmticas)
contm de 50 a 90% de lipdeos
so solveis H
2
O (plasma)
Classes So classificadas de acordo com sua densidade quanto maior o
teor de lipdeos menor densidade
- quilomicrons gotculas de triglicrides envolvidos por camada fina de
lipdeos
ATEROSCLEROSE combinao nvel alto de LPDMD
Lipoprotena de densidade muito baixa com nvel baixo de lipoprotena de alta
densidade HDL
PLASMA triglicerdeos da absoro intestinal = quilomicrons
(LP) triglicerdeos fgado = LBD (LDL)
gordura tradual cidos graxos livres + albumina = AGL
Membranas celulares PROTENA
LPDEO
VTAMNAS

As vitaminas so nutrientes orgnicos essenciais nas vrias reaes do metabolismo,
regulando-as. Em sua deficincia surgem as chamadas doenas da carncia
(avitaminose). Algumas vitaminas so hidrossolveis, enquanto outras s se dissolvem
em gorduras. Entre as lipossolveis esto as vitaminas A, D, E e K. As demais so
hidrossolveis.
Como s" classi7icam as %i$aminasM
As vitaminas so classificadas em dois grupos, de acordo com a sua solubilidade:
lipossolveis e hidrossolveis.


Vitaminas lipossolveis Vitaminas hidrossolveis
Vitamina A (retinol)
Vitamina D (calciferol)
Vitaminas B: vitamina B1 (tiamina), vitamina
B2 (riboflavina), vitamina B6 (piridoxina),
Vitamina E (tocoferol)
Vitamina K
cido pantotnico, niacina, biotina, cido
flico (folato) e vitamina B12;
Vitamina C





Vitaminas
Fundamentais para a manuteno dos processos biolgicos vitais, as vitaminas s
comearam a ser estudadas no incio do sculo XX. J bem antes, porm, sabia-se ser
necessrio incluir certos alimentos na dieta, para evitar algumas doenas.
Vitaminas Principais Fontes Doenas de Carncia
A (Retinol ou Axeroftol)
Vegetais verdes e amarelos; leo de
fgado de peixes; gema de ovo; leite.
Hemeralopia (cegueira noturna),
xeroftalmia (cegueira total por
ressecamento da crnea), pele
seca e escamosa, diminuio
da resistncia a infeces.
D (Calciferol)
leo de fgado de peixes; gema de
ovo; produzida na pele pela ao de
raios solares.
Raquitismo (encurvamento de
ossos por deficincia de clcio).
E (Alfatocoferol)
Vegetais verdes; leos vegetais;
cereais; fgado bovino.
Anemia (diminuio de glbulos
vermelhos no sangue)
K (Naftoquinona)
Vegetais verdes; produzida por
bactrias no intestino.
Enfraquecimento do processo
de coagulao sangunea,
levando hemorragia.
B (Tiamina)
Cereais; legumes; nozes, fgado
bovino.
Beribri (fraqueza e inflamao
dos nervos)
B (Riboflavina) Leite; hortalias; ovo; queijo.
Rachamento da pele;
deficincia visual.
PP (Niacina ou
nicotinamida)
Carne; cereais; peixes; levedura.
Pelagra (diarria e leses
cutneas)
B6 (Piridoxina) Cereais; gema de ovo; fgado bovino.
Anemia; convulses (contraes
musculares agitadas e
desordenadas independentes
da vontade).
B (Cianocobalamina)
Fgado bovino; ovos; leite; carnes;
peixes; ostras.
Anemia; leses do sistema
nervoso.
C (cido ascrbico)
Frutos ctricos e outros (tomate,
acerola, camu-camu); batata;
hortalias.
Escorbuto (hemorragias
internas e edemas articulares);
gengivite; hemorragias nasais.
Biotina
Fgado bovino; leite; cereais;
levedura; produzidas por bactrias
intestinais.
Fadiga; depresso; nuseas;
leses cutneas.
cido flico
Hortalias; germe de trigo; frutos;
levedura; fgado bovino.
Anemia
cido pantotnico
Carne; cereais; ovos; legumes;
levedura; nozes.
Leses dos sistema nervoso e
digestivo.
Vitamina um composto orgnico biologicamente ativo, necessrio ao organismo em
quantidades muito reduzidas para manter os processos vitais. Como as enzimas,
representa um autntico biocatalizador, que intervm em funes bsicas dos seres
vivos, como o metabolismo, o equilbrio mineral do organismo e a conservao de certas
estruturas e tecidos.
Carac$"r*s$icas #"rais/
Nos sculos XV e XX, vrias observaes empricas demonstraram que existiam nos
alimentos algumas substncias que evitavam doenas como o beribri e o escorbuto. At
o incio do sculo XX, no entanto, no se comprovara a importncia efetiva de tais
compostos, a que em 1912 o qumico polons Casimir Funk chamou vitaminas. As
vitaminas diferem entre si consideravelmente quanto a estrutura, propriedades qumicas
e biolgicas e atuao no organismo.
A carncia de vitaminas na dieta produz doenas graves, as avitaminoses, como o
raquitismo, a nictalopia (cegueira noturna), a pelagra, diversas alteraes no processo de
coagulao do sangue e a esterilidade. Tambm a ingesto excessiva de vitaminas pode
causar perturbaes orgnicas, as hipervitaminoses.
As necessidades vitamnicas de um indivduo variam de acordo com fatores como idade,
clima, atividade que desenvolve e estresse a que submetido. A quantidade de vitaminas
presente nos alimentos tambm no constante. Varia de acordo com a estao do ano
em que a planta foi cultivada, o tipo de solo ou a forma de cozimento do alimento (a maior
parte das vitaminas se altera quando submetida ao calor, luz, ao passar pela gua ou
quando na presena de certas substncias conservantes ou soporferas).
As vitaminas receberam nomes cientficos, mas so vulgarmente conhecidas por letras
maisculas ou por um termo associado doena produzida pela carncia da vitamina no
organismo. A vitamina A ou retinol, por exemplo, chamada tambm antixeroftlmica. A
classificao geral das vitaminas feita de acordo com sua solubilidade em gua ou
gordura. As vitaminas hidrossolveis so as que compem o complexo vitamnico B (B1,
B2, B6 e B12) e a vitamina C. As lipossolveis compreendem as vitaminas A, D, E e K.
Bi$aminas -idrossolG%"is. As vitaminas solveis em gua so absorvidas pelo intestino e
transportadas pelo sistema circulatrio at os tecidos em que sero utilizadas. O grau de
solubilidade varia de acordo com cada vitamina e influi no caminho que essa substncia
percorre no organismo. Quando ingeridas em excesso, as vitaminas hidrossolveis so
armazenadas at uma quantidade limitada nos tecidos orgnicos, mas a maior parte
secretada na urina.
A tiamina ou vitamina B1 importante no metabolismo de alguns cidos orgnicos. Sua
carncia provoca uma doena nervosa caracterizada por paralisia e insensibilidade, o
beribri. A B1 encontrada em diversos alimentos, principalmente na casca do arroz. A
vitamina B2, ou riboflavina, cumpre importante papel na chamada cadeia transportadora
de eltrons, processo bsico na respirao celular e na obteno de energia por parte da
clula. abundante na levedura, nos ovos e no leite. Sua deficincia produz distrbios
visuais, fissuras nos lbios e inflamao da lngua. A vitamina B6 intervm no
metabolismo dos aminocidos e sua deficincia provoca insnia, irritabilidade, fraqueza,
dor abdominal, dificuldade de andar e convulses. So ricos em vitamina B6 ( piridoxina,
piridoxamina e piridoxal) alimentos como cereais integrais, legumes e leite.

A cobalamina (vitamina B12), presente principalmente na carne de fgado, est associada
maturao dos glbulos vermelhos no sangue. A carncia dessa vitamina se traduz em
anemia pronunciada, a chamada anemia perniciosa. A vitamina PP, tambm chamada
niacina ou cido nicotnico, tambm um dos elementos do complexo B. Sua carncia
causa a pelagra, doena que se caracteriza por erupes na pele, alm de distrbios
neurolgicos e gastrintestinais.
A vitamina C ou cido ascrbico abundante nas frutas ctricas e vegetais verdes. Suas
funes no organismo so mltiplas: participa da sntese do colgeno (protena
importante na formao da pele saudvel, tendes, ossos e tecidos de sustentao e na
cicatrizao de feridas); da manuteno das paredes dos vasos sangneos; do
metabolismo de alguns aminocidos; e da sntese ou liberao de hormnios da glndula
supra-renal. Sua deficincia produz o escorbuto, doena caracterizada por leses nas
gengivas, queda de dentes e hemorragias por todo o corpo, que podem levar morte. A
hiptese de que a vitamina C ajuda a prevenir ou mesmo curar certas doenas (como o
resfriado comum ou algumas doenas malignas e infecciosas) continua a ser pesquisada,
mas sem nenhum dado cientfico que a comprove.
Vitaminas lipossolveis. As vitaminas solveis em gorduras so absorvidas no intestino
humano com a ajuda de sais biliares segregados pelo fgado. O sistema linftico as
transporta a diferentes partes do organismo. O corpo pode armazenar uma quantidade
maior de vitaminas lipossolveis do que de hidrossolveis. As vitaminas A e D so
armazenadas sobretudo no fgado e a E nos tecidos gordurosos e, em menor escala, nos
rgos reprodutores. O organismo consegue armazenar pouca quantidade de vitamina K.
ngeridas em excesso, algumas vitaminas hidrossolveis podem alcanar nveis txicos
no interior do organismo.
A vitamina A encontrada na gema do ovo, na manteiga e nas carnes de fgado e de
peixes. No est presente nas plantas, mas muitas verduras e frutas contm alguns tipos
de pigmentos (como o betacaroteno), que o organismo pode converter em vitamina A. A
cenoura, por exemplo, excelente fonte de betacaroteno. A vitamina A fundamental
para a viso e sua carncia produz, entre outras doenas, o ressecamento da crnea e
da conjuntiva do olho (xeroftalmia) e a ceratomalcia (amolecimento da crnea, com
infiltrao e ulcerao), alm de srios problemas gastrintestinais.
A hipervitaminose A caracterizada por diversos sintomas, como nusea, alteraes do
cabelo (que ficam speros e caem facilmente), ressecamento e escamao da pele, dor
nos ossos, fadiga e sonolncia. Tambm so comuns problemas de viso, dores de
cabea, distrbios de crescimento e aumento do fgado.
A vitamina D pode ser obtida do leo de fgado de bacalhau e tambm pela ao da luz
ultravioleta sobre alguns esteris. Os mais importantes desses esteris so o 7-
diidrocolesterol, formado por processos metablicos animais, e o ergosterol (presente em
leos vegetais). A ao da luz solar converte essas duas substncias em colecalciferol
(vitamina D3) e ergocalciferol (vitamina D2), respectivamente. As duas participam dos
processos de absoro do clcio na corrente sangnea e de formao dos ossos. Sua
carncia causa o raquitismo, em crianas, e a osteomalcia, em adultos, principalmente
mulheres. A hipervitaminose D pode provocar fraqueza, fadiga, perda de apetite, nusea
e vmitos.
Chamada tambm tocoferol, a vitamina E ocorre no grmen de trigo, na gema de ovo, em
verduras e legumes. Atua no organismo como um inibidor dos processos de oxidao em
tecidos orgnicos. Protege as gorduras insaturadas da oxidao por perxidos ou outros
radicais livres.
A vitamina K a naftoquinona encontrada nas folhas das plantas. Suas fontes mais
abundantes so o leo de soja, o espinafre e a couve. necessria na sntese orgnica
de quatro fatores de coagulao do sangue: protrombina e fatores V, X e X. A
deficincia de vitamina K no organismo prolonga o tempo de coagulao do sangue e
pode causar hemorragias internas.
Resumo Principais vitaminas
Bi$aminas Jso no corpo D"7ici1ncia Principais 7on$"s
A ;%i$amina da
%iso<
Necessria para o
crescimento normal e
para o funcionamento
normal dos olhos, do
nariz, da boca, dos
ouvidos e dos pulmes.
Previne resfriados e
vrias infeces. Evita a
"cegueira noturna".
Cegueira noturna,
xeroftalmia, "olhos
secos" em crianas,
cegueira total.
Vegetais amarelos
(cenoura, abbora, batata
doce, milho), pssego,
nectarina, abric, gema de
ovo, manteiga, fgado.
B2 ;ri0o7la%ina< Auxilia a oxidao dos
alimentos. Essencial
respirao celular.
Mantm a tonalidade
saudvel da pele. Atua
na coordenao motora.
Ruptura da mucosa
da boca, dos lbios,
da lngua e das
bochechas.
Vegetais de folhas (couve,
repolho, espinafre), carnes,
ovos, fgado, leite, fermento
de padaria.
BC ;$iamina< Auxilia na oxidao dos
carboidratos, Estimula o
apetite. Mantm o tnus
muscular e o bom
funcionamento do
sistema nervoso. Previne
o beribri.
Perda de apetite,
fadiga muscular,
nervosismo, beribri.
Cereais na forma integral e
pes, feijo, fgado, carne
de porco, ovos, fermento de
padaria, vegetais de folhas.
B;PP< ;niacina< Mantm o tnus nervoso
e muscular e o bom
funcionamento do
aparelho digestivo.
Previne a pelagra.
nrcia e falta de
energia, nervosismo
extremo, distrbios
digestivos, pelagra.
Levedo de cerveja, carnes
magras, ovos, fgado, leite.
BP ;pirido8ina< Auxilia a oxidao dos Doenas da pele, Levedo de cerveja, cereais
alimentos. Mantm a pele
saudvel.
distrbios nervosos,
inrcia e extrema
apatia.
integrais, fgado carnes
magras, peixe.
C Previne infeces.
Mantm a integridade
dos vasos sangneos e
a sade dos dentes.
Previne o escorbuto.
nrcia e fadiga
(adultos).nsnia e
nervosismo em
crianas,
sangramento das
gengivas, dores nas
juntas, escorbuto
Frutas ctricas, tomate,
vegetais de folha,
pimento.
D= Atua no metabolismo do
clcio e do fsforo.
Mantm os ossos e os
dentes em bom estado.
Previne o raquitismo.
Problemas nos
dentes, ossos
fracos, contribui para
os sintomas da
artrite, raquitismo.
leo de fgado de
bacalhau, fgado, gema de
ovo.
+ Promove a fertilidade.
Previne o aborto. Atua no
sistema nervoso
involuntrio, no sistema
muscular e nos msculos
involuntrios.
Esterilidade do
macho, aborto.
leo de germe de trigo,
carnes magras, laticnios,
alface, leo de amendoim.
H Atua na coagulao do
sangue. Previne
hemorragias.
Hemorragias. Vegetais verdes, tomate,
castanha.
A vitamina D no encontrada pronta na maioria dos alimentos; estes
contm, em geral, um precursor que se transforma na vitamina quando exposto aos raios
ultravioleta da luz solar.

Grupo Subgrupo Nome Solubilidade Ao
A

Retinol gordura Crescimento/viso/hormnios
B B1 Tiamina gua Nervos/crescimento/tecidos

B2 Riboflavina gua Mucosa/olhos/cicatrizao

B5 cido pantotnico gua Energia/sistema nervoso
central

B6 Piridoxina gua Hemcias/protenas/sistema
nervoso central

B11 cido flico gua cido nuclico/glbulos
vermelhos

B12 Cianocobalamina gua Clulas vermelhas do
sangue/DNA
C

cido ascrbico gua Resistncia/estresse/absoro
de ferro
D * Calciferol gordura Reteno de clcio e fsforo
E

Tocoferol gordura Esterilidade/mucosa/digesto
de gorduras
H ** Biotina gordura Pele/metabolismo/de glicdios e
protenas
K ** Naftoquinona gordura Coagulao/vasos/fgado
PP ** Nicotinamida(Niacina) gua Aproveitamento da energia dos
alimentos
* Produzida no organismo a partir do ergosterol
** Produzida ou sintetizada no intestino
VTAMNAS
(Essenciais para a nutrio humana.)
VTAMNA AO
SNTOMAS
DEFCNCAS
FONTES
A
Constituintes dos
sistemas visuais.
Xeroftalmia Cegueira
Noturna pele seca
Gema do ovos,
vegetais amarelos
e frutas.
TAMNA OU B1
Co-enzimas de
descarboxilase (do ac.
Pirvico e do ac.
cetoglutrico)
Beribri, Neurite
Fgado, gros de
cereais no
refinados
levedura.
B2 OU
RBOFLAVNA
Constituinte das
flavoprotenas (FAD)
Glossite; queilose
Levedura, fgado,
leite, ovos, folhas
verdes
Niacina, ac.
Nicotnio ou
Nicotinamida
Constituinte do NAD e
NADP (co-enzimas das
desidrogenase)
Pelagra no homem;
lngua-negra em ces
Folhas verdes,
gema do ovo,
leveduras, carne
magra, fgado
B6 ou piridoxina
Ncleo prosttico de
certas descarboxilases.
Convulses;
Hiper irritabilidade
Leveduras, trigo,
milho, fgado, leite
cido pantotnico Constituinte do Co-A
Dermatite , enterite,
alopecia, insuficincia
adrenal
Gema do ovo,
fgado, tomate,
levedura, cana
Biotina
Catalisa a fixao de
CO2 na sntese de
cidos graxos.
Dermatite enterite
Verduras, gema
do ovo, fgado,
tomate, levedura
Grupo do ac.
Flico
(Folacina)
Co-enzimas para
transferncia de um
carbono
Anemia megaloblastica
Vegetais folhudos
verdes
B12 ou Ciano
cobalamina
Eritropoiese; co-enzima
no metabolismo dos
aminocidos
Anemia perniciosa
Fgado, carnes,
ovo, leite, peixes
C
cido ascrbico
Conserva a integridade
das paredes dos
capilares; sntese de
colgeno.
Escorbuto
Frutas ctricas,
vegetais de folhas
verdes
D
Esteride
Aumento de absoro
de clcio e fosfato no
intestino
Raquitismo
Fgado de peixe
(atum)
E
Tocoferol
Co-enzima no
transporte de eltrons
na cadeia dos
citocromos
Distrofia muscular e
morte fatal em animal;
no homem. Esterilidade
em ratos.
Leite, ovos,
vegetais folhudos,
leo de milho.
k
Sntese de Protrombina
no fgado.
Hemorragia
Vegetais verdes
folhudos

VTAMNAS DO COMPLEXO "B"
medida que progrediam os estudos sobre as vitaminas, ficou evidente que todo o grupo
de substncias, provenientes da mesma fonte - os lvedos - e solveis em gua, deveria
ser classificado junto vitamina B. Assim nasceu a denominao de complexo vitamnico
B. A experincia clnica demonstrou mais tarde que as manifestaes de doenas por
carncia de uma vitamina do complexo B podem ser curadas mais eficazmente se forem
administrados, alm da vitamina em dficit, outros componentes do complexo. As
melhoras resultantes seriam devidas a uma "ao de complexo" mais completa do que a
soma das aes individuais realizadas por cada uma das vitaminas.
Algumas das vitaminas do complexo foram designadas com nmeros que seguiam a letra
fundamentalmente (B
1
, B
2
, B
3
, etc.), porm na maioria dos casos receberam nomes
especiais. O complexo B compreende as seguintes vitaminas: tiamina (B
1
), riboflavina
(B
2
), cido nicotnico (PP), cido flico, cianocobalamina (B
12
), piridoxina (B
6
), cido
pantotnico, biotina, inositol, colina e cido paraminobenzide. Alguns autores discutem a
classificao da biotina e do inositol como elementos componentes do complexo B.
Todas essas substncias tm grande importncia na alimentao do homem, porm
somente algumas so realmente indispensveis.
Tiamina (B
1
) ou aneurina - tambm chamada de vitamina antineurtica (neurite,
inflamao de nervos), a tiamina indispensvel para o bom funcionamento do sistema
nervoso. A carncia de vitamina B
1
determina sintomas diversos, principalmente
nervosos, cardacos de intensidade varivel, de acordo com o grau de carncia. Quando
h falta de tiamina, o paciente sofre de diminuio do apetite, seguida de distrbios
gastrintestinais e de debilidade geral. Podem surgir logo alteraes nos membros que
levam a uma completa paralisia dos braos e pernas. A paralisia causada por
degenerao (polineuropatia) dos nervos. So observados tambm sintomas como
nervosismo, fadiga, depresso, irritabilidade e distrbios de comportamento e memria.
Nos casos mais graves ocorre a dilatao do corao, com aparecimento de palpitaes,
inchaos e falta de ar. Essa ocorrncia leva a uma progressiva insuficincia cardaca.
Todas essas manifestaes resultam sobretudo de o metabolismo dos hidratos de
carbono ser alterado pela falta de vitamina B
1
.
A tiamina entra na constituio das enzimas que residem a formao e transformao do
cido pirvico. O cido pirvico, por sua vez, uma das substncias intermedirias mais
importantes para a realizao das transformaes bioqumicas das protenas, das
gorduras e, especialmente, dos hidratos de carbono. A falta de tiamina impede a
sucessiva transformao do cido pirvico e, portanto, impede tambm a utilizao das
substncias que dependem dele para serem aproveitadas pelas clulas a fim de
satisfazerem suas necessidades energticas. As clulas nervosas so as mais atingidas.
A vitamina B
1
encontrada no mundo vegetal: na palha de arroz, em frutas, em verduras,
em cereais como feijo, lentilha, ervilha etc. Nos tecidos animais, ocorre sob formas
qumicas diferentes e encontrada no leite, na carne e em ovos.
Riboflavina - o nome riboflavina advm do fato de que essa vitamina contm uma
molcula do acar ribose e porque pertence a uma classe de pigmentos amarelos
conhecidos pelo nome de flavinas. Esses pigmentos fazem parte integrante da estrutura
das enzimas, as flavoprotenas, que asseguram o transporte do on hidrognio no interior
de vrias clulas. A riboflavina constitui fundamentalmente o grupo ativo do ''fermento
amarelo'', identificado pela primeira vez por Warburg como o principal de toda a srie de
sistemas enzimticos das mitocndrias, estruturas responsveis pela respirao celular.
A molcula dessa vitamina facilmente adquire e em seguida perde o hidrognio. Participa
na constituio de uma enzima respiratria indispensvel e, portanto, encontra-se em
todas as clulas. Quando a alimentao contm uma quantidade escassa ou privada
dessa substncia, ocorrem leses caractersticas dos olhos, como fotofobia e inflamao
da crnea (queratite); ao nvel da mucosa da boca e da lngua surgem fissuras ,
vermelhido dos lbios; a pele, s vezes, atacada por dermatite seborrica.
No homem, essas manifestaes so muito raras, no s porque a riboflavina
facilmente encontrada em vrios alimentos (leite, ovos, legumes), como tambm pela
capacidade do organismo humano de sintetizar, ainda que indiretamente, uma pequena
quantidade de vitamina, atravs da flora bacteriana.
cido nicotnico ou niacina (PP) - o mecanismo de ao dessa vitamina muito
semelhante ao da riboflavina. O ncleo da nicotinamida faz parte das co-enzimas, fatores
indispensveis para a ao das enzimas.
Encontra-se largamente difundida na natureza e suas fontes so as mesmas das outras
vitaminas B. Os legumes contm apenas pequenas quantidades dessa vitamina.
sintetizada pelo organismo a partir de um aminocido essencial, o triptofano,
encontrado em uma srie de alimentos.
A carncia de cido nicotnico determina uma manifestao caracterizada por leses da
pele. Essa manifestao, a pelagra, faz com que a pele apresente um aspecto rugoso,
especialmente visvel nas partes expostas ao sol ou sujeitas a atrito. Ocorrem tambm
distrbios do aparelho intestinal, seguidos por leses do sistema nervoso que levam a
graves alteraes psquicas.
Piridoxina ou Adermina (B
6
) - como as demais vitaminas do complexo B, a piridoxina
encontrada no reino animal e vegetal: trigo, batatas, legumes, carne, leite e peixes.
A piridoxina essencial para o crescimento de animais jovens. Graas fartura dessa
vitamina, tanto nos alimentos como pela produo da flora bacteriana intestinal, suas
carncias tambm so raras no homem.
A vitamina B6, participa do metabolismo protico como co-enzima e em numerosos
outros processos enzimticos do organismo, como o dos cidos graxos.
Alguns tipos de convulses sofridas por recm-nascidos devem-se carncia dessas
vitaminas. No adulto podem ser identificados vrios sintomas de carncia: insnia,
irritabilidade, fraqueza, dificuldade de movimentar-se, leses cutneas e nervosas.
A piridoxina empregada freqentemente no controle de nuseas e vmitos da gravidez.
A vitamina B
12
- Essa vitamina acabou por ser utilizada no tratamento da anemia
perniciosa em conseqncia de uma srie de fatos curiosos. Alguns cientistas da Amrica
do Norte estudavam as anemias provocadas em ces por hemorragias; observam ento
que a reconstituio dos glbulos vermelhos ocorria com maior facilidade quando os ces
eram alimentados com uma dieta muito rica em fgado. Seguindo essas experincias
obtiveram, em 1926, o primeiro sucesso teraputico pela administrao de grande
quantidade de fgado cru a doentes de anemia perniciosa.
Mais tarde, outros pesquisadores procuraram isolar o princpio ativo contido no fgado,
porm somente em 1948 esse fator foi isolado em sua forma pura. Devido s suas
caractersticas, esse fator foi includo no complexo B e recebeu a denominao de
vitamina B
12
. Logo se evidenciou que a administrao de uma pequena quantidade de
vitamina, injetada por via intramuscular, era suficiente para curar o doente e que, para
obter o mesmo efeito mediante administrao por via oral, era necessrio empregar
doses muito maiores. Comprovou-se, ento, que a absoro da vitamina administrada
por via oral depende de um fator secretado pela mucosa do estmago, o fator intrnseco,
isto , produzido pelo prprio organismo. A vitamina B
12
tambm denominada, em
contraposio, fator extrnseco.
O fator intrnseco, associado com o fator extrnseco, forma o principio antianmico, que
facilmente absorvido e armazenado no fgado, os dois fatores ''trabalhariam'' um ao outro
na mucosa gastrintestinal e, como resultado, produziriam o fator antianmico. Esse fator
fornecido normalmente pelo fgado medula ssea para atender s necessidades da
hematopoese (produo de sangue). Na ausncia desse fator, os eritroblastos (clulas
jovens) no podem amadurecer, produzindo hemcias anormais.
H doentes de anemia perniciosa em que as glndulas gstricas no produzem a
quantidade necessria de fator intrnseco , imprescindvel para que a vitamina possa ser
absorvida. No caso, o tratamento por via oral s poder ser feito se forem administradas,
conjuntamente com a vitamina, pores de mucosa de estmago de porco pulverizada.
Os resultados satisfatrios alcanados com esse tratamento so a melhor prova de que a
mucosa gstrica contm o fator necessrio para a absoro da vitamina B
12
.
Alm de estar presente no fgado, a vitamina B
12
encontrada tambm em ovos, leite,
carne e peixe.
As necessidades dessa vitamina so pequenas e, durante o tratamento, doses de at 40
microgramas determinam respostas teraputicas favorveis.
A vitamina B
12
empregada com maior freqncia no tratamento de algumas anemias,
principalmente em casos de anemia perniciosa, para a qual constitui a teraputica mais
eficaz. utilizada tambm em diversos distrbios neurolgicos perifricos.
O uso generalizado de vitamina B12 ocorre possivelmente em conseqncia do
conhecimento popular da ao trfica exercida pela vitamina sobre o sistema nervoso
perifrico. Comumente atletas e esportistas com condies orgnicas perfeitamente
normais recorrem ao uso de injees de vitamina B12 para melhorar o rendimento fsico.
No entanto, essa prtica completamente dispensvel. Na maioria das vezes, a melhora
se deve apenas ao efeito psquico da confiana depositada na droga.
Uma das principais aes de carter qumico propriamente dita, atravs da qual a
vitamina B12 realiza sua funo no organismo, est ligada a outros importantes fatores
vitamnicos, os cidos flicos, que desempenham papel destacado na hematopoese.
cido flico - essa denominao compreende diversas substncias que se encontram no
fgado, nos rins e tambm nas verduras. Foram isoladas, pela primeira vez, da folhas
verdes de vrias plantas , como espinafre e ervilha. Um medicamento tradicional, o
extrato de fgado, contm uma quantidade substancial de vitamina B12 e cido flico. O
organismo humano sintetiza parcialmente o cido flico, por meio da ao exercida por
bactrias intestinais que "trabalham" o cido glutmico. A denominao genrica cido
7?lico indica substncias que apresentam fundamentalmente a mesma estrutura qumica
e as mesmas propriedades vitamnicas. A mais importante dessas substncias o cido
flico propriamente dito, ou cido pteroilglutmico, e sua forma ativa designada pelo
nome de cido folnico.
Alguns pesquisadores utilizam o cido flico no tratamento da anemia perniciosa, com
timos resultados. Os cidos flicos so eficientes em vrios tipos de anemia como a
megaloblstica e a macroctica. Exercem, juntamente com a vitamina B12, um papel
essencial na sntese dos cidos nuclicos. Os cidos flicos e a vitamina B12 intervm
em estgios diferentes do processo relacionados com o crescimento, desenvolvimento e
hematopoese.
ENZMAS 2
Conc"i$os 3"rais:

o Enzimas so protenas com atividade cataltica. Praticamente todas as
reaes que caracterizam o metabolismo celular so catalisadas por enzimas.
o Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas
aceleram a velocidade de uma reao, sem no entanto participar dela como reagente ou
produto.
o As enzimas atuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de
reaes.
o As enzimas so, portanto, consideradas as &nidad"s 7&ncionais do
metabolismo celular
Nomenclatura das enzimas:
o Existem 3 mtodos para nomenclatura enzimtica:
o Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha
com enzimas; Utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Exs: Urease,
Hexoquinase, Peptidase, etc.
o Nome Sistemtico: Mais complexo, nos d informaes precisas sobre a
funo metablica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase
o Nome Usual : Consagrados pelo uso; Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Classificao das Enzimas:
o As enzimas podem ser classificadas de acordo com vrios critrios. O mais
importante foi estabelecido pela Unio nternacional de Bioqumica (UB), e estabelece 6
classes:

1. Oxidorredutases: So enzimas que catalisam reaes de transferncia de eltrons, ou
seja: reaes de oxi-reduo. So as Desidrogenases e as Oxidases
2. Transferases : Enzimas que catalisam reaes de transferncia de grupamentos
funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as
Quinases e as Transaminases
3. Hidrolases : Catalisam reaes de hidrlise de ligao covalente. Ex: As peptidades
4. Liases Catalisam a quebra de ligaes covalentes e a remoo de molculas de
gua, amnia e gs carbnico. As Dehidratases e as Descarboxilases so bons exemplos
5. somerases Catalisam reaes de interconverso entre ismeros pticos ou
geomtricos. As Epimerases so exemplos.
6. Ligases Catalisam reaes de formao e novas molculas a partir da ligao entre
duas j existentes, sempre s custas de energia (ATP). So as Sintetases.
Propriedades das Enzimas:

As enzimas :
o So catalisadores biolgicos extremamente eficientes Aceleram em mdia
10
9
a 10
12
vezes a velocidade da reao, transformando de 100 a 1000 molculas de
substrato em produto por minuto de reao.
o Atuam em concentraes muito baixas
o Atuam em condies suaves de temperatura e pH
o Possuem todas as caractersticas das protenas
o Podem ter sua atividade regulada
o Esto quase sempre dentro da clula, e compartimentalizadas.
Cofatores Enzimticos:

o Cofatores so pequenas molculas orgnicas ou inorgnicas que podem
ser necessrias para a funo de uma enzima;
o Estes cofatores no esto ligados permanentemente molcula da enzima
mas, na ausncia deles, a enzima inativa;
o A frao protica de uma enzima, na ausncia do seu cofator, chamada
de APO+N@IMA;
o Enzima + Cofator, chamamos de 4OLO+N@IMAQ
o Coenzimas So compostos orgnicos, quase sempre derivados de
vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
Ligando-se enzima com afinidade semelhante do substrato
Ligando-se covalentemente em local prximo ou no prprio stio cataltico da
apoenzima
Atuando de maneira intermediria aos dois extremos acima citados.
Especificidade Substrato \ Enzima: o Stio Ativo:

o As enzimas so muito especficas para os seus substratos;
o Esta especificidade pode ser relativa a apenas um substrato ou a vrios
substratos ao mesmo tempo;
o Seta especificidade se deve existncia, na superfcie da enzima de um
local denominado SR6IO D+ LI3AONO DO SJBS6RA6O
o O stio de ligao do substrato de uma enzima dado por um arranjo
tridimensional especial dos aminocidos de uma determinada regio da molcula,
geralmente complementar molcula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para
a ligao do mesmo.
o O stio de ligao do substrato capaz de reconhecer inclusive ismeros
ticos "D" e "L" de um mesmo composto.
o Este stio pode conter um segundo stio, chamado SR6IO CA6ALR6ICO o&
SR6IO A6IBO> ou estar prximo dele; neste stio ativo que ocorre a reao enzimtica.
o Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:
o Modelo Chave/Fechadura : Prev um encaixe perfeito do substrato no stio
de ligao, que seria rgido como uma fechadura.
o Modelo do Ajuste nduzido : Prev um stio de ligao no totalmente pr-
formado, nas sim moldvel molcula do substrato; a enzima se ajustaria molcula do
substrato na sua presena.
o Evidncias experimentais sugerem um terceiro modelo que combina o
ajuste induzido a uma "toro" da molcula do substrato, que o "ativaria" e o prepararia
para a sua transformao em produto.
Mecanismo Geral de Catlise:

o As enzimas aceleram a velocidade de uma reao por diminuir a ENERGA
LVRE DE ATVAO da mesma, sem alterar a termodinmica da reao, ou seja: A
energia dos reagentes e produtos da reao enzimtica e de sua equivalente no
enzimtica so idnticas.
o Para se superar a energia de ativao de uma reao, passa-se pela
formao de um estado intermedirio chamado "Estado de Transio", sempre um
composto instvel e de alta energia, representado por "Ts", ligado com altssima afinidade
ao stio cataltico.
o Nas reaes enzimticas, este composto de transio "Ts" no pode ser
isolado ou mesmo considerado um intermedirio, uma vez que no liberado para o
meio de reao; sua formao ocorre NO STO CATALTCO da enzima!!
o Como a afinidade do "Ts" ao stio cataltico muito maior que a afinidade do
substrato com o mesmo, a pequena quantidade de molculas em "Ts" ser rapidamente
convertida em produto. Assim, todo o fator que leva a um aumento do nmero de
molculas em "Ts" aumenta a velocidade da reao.
o So 04 os mecanismos principais atravs dos quais as enzimas aceleram
uma reao, aumentando a formao de molculas de substrato em "Ts":
1. Catlise cido-Base : Ocorre com a participao de AA com
cadeias laterais ionizveis, capazes de doar ou liberar prtons durante a catlise. A
histidina, a cistena, a tirosina e os AA cidos so importantes aminocidos nestes
processos.
2. Toro de Substrato : J citada anteriormente, depende da
toro do substrato induzida pela ligao do mesmo com o stio de ligao da enzima,
alcanando o estado de transio e estimulando sua converso em produto.
3. Catlise Covalente : Resulta do ataque nucleoflico ou
eletroflico de um radical do stio cataltico sobre o substrato, ligando-o covalentemente
enzima e induzindo a sua transformao em produto. Envolve com freqncia a
participao de coenzimas.
4. Efeito de Diminuio da Entropia : As enzimas ajudam no
posicionamento e na definio da estequiometria correta da reao, facilitando os
mecanismos anteriores.
Cintica Enzimtica:

o a parte da enzimologia que estuda a velocidade das reaes enzimticas,
e os atores que influenciam nesta velocidade.
o A cintica de uma enzima estudada avaliando-se a quantidade de produto
formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reao.
o Uma reao enzimtica pode ser expressa pela seguinte equao:
E + S <==> [ES] ==> E + P
o O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de ativao
ligeiramente menor que a do substrato isolado, e a sua formao leva ao aparecimento
do estado de transio "Ts".
o A formao de "P" a partir de ES a etapa limitante da velocidade da
reao.
o A velocidade de uma reao enzimtica depende das concentraes de
ENZMA e de SUBSTRATO.
Equao de Michaelis-Menten:

o Michaelis e Menten foram 2 pesquisadoras que propuseram o modelo acima
citado como modelo de reao enzimtica para apenas um substrato;
o A partir deste modelo, estas pesquisadoras criaram uma equao, que nos
permite demonstrar como a velocidade de uma reao varia com a variao da
concentrao do substrato
o Esta equao pode ser expressa graficamente, e representa o efeito da
concentrao de substrato sobre a velocidade de reao enzimtica
o O Km de um substrato para uma enzima especfica caracterstico, e nos
fornece um parmetro de especificidade deste substrato em relao enzima.
o Quanto menor o Km, maior a especificidade, e vice-versa
Fatores Externos que nfluenciam na Velocidade de uma Reao Enzimtica:
o So eles:
1. Temperatura : Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da
reao, at se atingir a TEMPERATURA TMA; a partir dela, a atividade volta a diminuir,
por desnaturao da molcula.
2. pH : dem temperatura; existe um pH TMO, onde a distribuio
de cargas eltricas da molcula da enzima e, em especial do stio cataltico, ideal para
a catlise.
nibio Enzimtica:

o Os inibidores enzimticos so compostos que podem diminuir a atividade de
uma enzima.
o A inibio enzimtica pode ser reversvel ou irreversvel;
o Existem 2 tipos de inibio enzimtica reversvel:
1. nibio Enzimtica Reversvel Competitiva:
Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo stio de ligao
do substrato;
O efeito revertido aumentando-se a concentrao de substrato
Este tipo de inibio depende das concentraes de substrato e de
inibidor.
2. nibio Enzimtica Reversvel No-Competitiva:
Quando o inibidor liga-se reversvelmente enzima em um stio
prprio de ligao, podendo estar ligado mesma ao mesmo tempo que o substrato;
Este tipo de inibio depende apenas da concentrao do inibidor.
o Na inibio enzimtica irreversvel, h modificao covalente e definitiva no
stio de ligao ou no stio cataltico da enzima.
Regulao Enzimtica:

o Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim
como moduladoras do metabolismo celular.
o Esta modulao essencial na coordenao dos inmeros processos
metablicos pela clula.
o Alm dos mecanismos j citados de modulao de atividade enzimtica -
por variao da concentrao do substrato, ou por inibio enzimtica, por exemplo -
existem 2 modelos de regulao enzimtica mais conhecidos:
1. Modulao Alostrica
o Ocorre nas enzimas que possuem um STO DE MODULAO, ou
ALOSTRCO, onde se liga de forma no-covalente um modulador alostrico que pode
ser positivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima).
o A ligao do modulador induz a modificaes conformacionais na estrutura
espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos;
o Um modelo muito comum de regulao alostrica a inibio por "FEED-
BACK", onde o prprio produto da reao atua como modulador da enzima que a
catalisa.
2. Modulao Covalente:
o Ocorre quando h modificao covalente da molcula da enzima, com
converso entre formas ativa/inativa.
o O processo ocorre principalmente por adio/remoo de grupamentos
fosfato de resduos especficos de serina.
Enzimas na Clnica:

o As enzimas podem ser utilizadas nas Anlises Clnicas de 2 formas
principais:
1. Como reagentes altamente especficos e sensveis em reaes
colorimtricas quantitativas
2. Como indicadoras de leso celular e tecidual O extravasamento de
enzimas do meio intra para o meio extracelular leva a um aumento da atividade destas no
sangue; Esta atividade pode ser medida e fornece importante informao diagnstica e
de evoluo de um quadro clnico.
A distribuio rgo-especfica de algumas destas enzimas permite a localizao da
leso com bastante preciso.
Exemplos de doenas que podem ser diagnosticadas e acompanhadas enzimaticamente
so:

O nfarto Agudo do Miocrdio
As Hepatites
A Pancreatite
As Colestases
Doenas sseas, etc.
Enzima em Agricultura:
Caracterizao de variedades de milho, feijo. Soja, etc, atravs de
isoenzimas.
Transformao industrial de dissacardeos em frutose pelo frutose
isomerase
Uso em Biologia e Gentica Molecular - Engenharia Gentica -
Enzimas de restrio, etc.
Fabricao de pes, vinhos, cervejas, etc, produtos fermentados.
Figura 1 Enzima mais substrato mais cofator
Figura 2
Regulao por feed back da reao enzimatica
Figura 3 nibio competitiva
Figura 4 Modelo chave fechadura para a enzima
Figura 5 pH timo para a enzima
Figura 6 Efeito da temperatura sobre a atividade enzimtica
Figura 7
nibio competitiva
Figura 8 Modelo tridimensional de uma enzima
Figura 9 nibio no competitiva

5. 5.