AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS:

Obtenção e Estrutura

AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS:
Ocorrência, reacções e características
 Aminoácidos e Proteínas
• Aminoácidos são substâncias orgânicas que
possuem na sua estrutura, grupo amina e
grupo carboxílico ligados ao mesmo carbono.

• Peptídeos e proteínas são polímeros de

aminoácidos por ligações amina. As unidades
que se repetem são denominadas
aminoacidos.
• Um dipeptídeo contém dois residuos de
aminoacidos;
• Tripeptídeos contém 3;
• Um oligopeptídeos contém de 3 a 10
• Um polipeptídeos contém muitos resíduos de
aminoácidos;
• Proteínas são polipeptídeos de ocorrência
natural formadas por mais de 40 até 4000
resíduos de aminoácidos.
 Funções
• As proteínas e os peptídeos têm muitas
funções nos sistemas biológicos.
• Alguns protegem os organismos do seu
ambiente;
• Os pêlos, os cascos, os chifres, as penas, a pele
e a camada grossa mais externa da pele são
constituídos, em grande parte, por uma
proteína estrutural denominada queratina.
• O colágeno é outra proteína estrutural, é o
principal componente de ossos, músculos e
tendões.

• Algumas proteínas têm outras funções

protectoras;

• Os venenos de cobra e as toxinas das plantas,

por exemplo, protegem seus predadores de
outras espécies;
• As proteínas coaguladoras do sangue protegem
o sistema vascular quando ele sofre uma lesão;

• Os anticorpos e os peptídeos dos antibióticos

protegem-nos de doenças.

• Um grupo de proteínas denominado enzimas

cataliza as reacções químicas que ocorrem nos
sistemas vivos.
• Algumas hormonas que regulam essas
reacções são peptídeos.

• As proteínas também são responsáveis por

varias funções fisiológicas como transporte,
armazenamento de oxigénio, no corpo e
contracção do musculo.
 AMINOÁCIDOS
• Os aminoácidos apresentam uma estrutura
geral que consiste  num  grupo amino, um
grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de
dimensão e características variáveis, ligados a
um carbono saturado (Cα).

• Podem ser encontrados 20 diferentes

aminoácidos em proteínas.
• O aminoácido mais simples é a glicina em que 
R= H pelo que a glicina é o único aminoácido
opticamente inactivo, porque não tem eixo de
simetria no carbono α.
• Ex:

• Os restantes aminoácidos apresentam

estereoisómeros verificando-se  que é
incorporado em proteínas  o isómero levógiro
(L).
• Para a formação dos aas da seria D ou L, toma-
se como base a posição do grupo amina.
• Dependendo  do grupo funcional, as cadeias
laterais podem ser alifáticas, aromáticas,
ácidas (carga negativa) , básicas (carga
positiva)  ou polares.

• A prolina é um aminoácido especial em que a

cadeia lateral está ligada ao azoto da cadeia
principal. 
• Em 1820 fez-se hidrolise das proteínas
(gelatina) e obteve um composto constituído
por um grupo – NH2 e – COOH.

• Em 1835, observou-se que quase todos os

animais encontravam-se com a.a.s da serie L
• Os aminoácidos mais simples é considerada
substituição do ácido acético.

• São substâncias bifuncionais com

características ácidas referentes ao grupo
– COOH e características básicas referentes ao
grupo – NH2
• Os aas são substâncias sólidas, cristalinas não
voláteis que fundem com decomposição a
temperaturas altas.
• São solúveis em agua e insolúveis em
solventes orgânicos apolares (benzeno, éter,
petróleo, etc).

• Sua constante de acidez e basicidade são

bastante baixos.
• Os produtos ricos em proteínas são os
seguintes:
• Sangue 20%;
• Carne 19 %;
• Peixe 13%;
• Ovos 12%;
• Leite 3%;
• Semente de soja 36%;
• Grãos de cereais 7-12%;
• Batata 2%
 Classificação
• Os aminoácidos podem ser classificados
nutricionalmente;
• Quanto ao radical
• Quanto ao seu destino.
 Classificação nutricional
• Aminoácidos não-essenciais
• São aqueles que o corpo humano pode
sintetizar.
• São eles: alanina, asparagina, cisteína, glicina,
glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina,
histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico,
ácido glutâmico.
 Aminoácidos essenciais
• São aqueles que não podem ser produzidos
pelo corpo humano. Dessa forma, são
somente adquiridos pela ingestão de
alimentos, vegetais ou animais.

• São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina,

leucina, lisina, metionina, serina, treonina,
triptofano e valina.
 Quanto ao radical
• A classificação quanto ao radical pode ser feita
em:
• Aminoácidos apolares:
• Apresentam radicais de hidrocarbonetos
apolares ou hidrocarbonetos modificados,
exceto a glicina. São radicais hidrófobos.
• Glicina: H- CH (NH2) - COOH
• Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH
• Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH
• Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH
• Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH
• Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino
ao carbono alfa
• Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH
• Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH
• Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
 Aminoácidos polares neutros:
• Apresentam radicais que tendem a formar
pontes de hidrogênio.
• Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH
• Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH
• Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH
• Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH
• Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH
• Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
 Aminoácidos ácidos:
• Apresentam radicais com grupo carboxílico.
São hidrófilos.

• Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH

• Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)-
COOH
 Aminoácidos básicos:
• Apresentam radicais com o grupo amino. São
hidrófilos
• Arginina: HN=C(NH2)-NH-CH2-CH2-CH2- CH
(NH2)- COOH
• Lisina: NH2-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH
• Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH
 Aminoácidos essenciais
• Obtidos pela degradação de hidratos de
carbono ac. Piruvico Alanina

• Fermentação alcoólica obtêm-se o acido

glutámico e aspartico.
 Propriedades Químicas dos aminoácidos
• Os aminoácidos encontram-se sob forma de sal razão pela
qual eles não apresentam o
• – NH2 e – COOH, mas sim esses grupos interagem entre
eles formando um sal interno.

• Como os aminoácidos possuem um grupo carboxila e um

grupo amina é possível a transferência de um íon
hidrogênio do primeiro para o segundo grupo.

• Esta espécie de reação ácido-base interna origina um

íon-dipolar, chamado “zwitterion”.
É devido a este fenômeno que os aminoácidos
são sólidos e solúveis em água.
O O
R CH C R CH C
NH 2
OH NH+
3
O-
ío n d ip o la r
+
H

• Nas sua reacções apresentam propriedades acidas e

básicas sendo eles, substâncias anfotericas

• Na presença de ácidos funcionam como bases vice-

versa.
 São anfolitos
• Ex:
 Reacções com base
• O íon dipolar comporta-se como ácido de
Brönsted – Lowry (doador de próton) e
transforma-se em um íon negativo.

O O
R CH C + OH- R CH C + H2O
NH+
3
O- NH2 O-

H+
• Reação com ácido:
– O íon dipolar comporta-se como base de Brönsted
– Lowry (receptor de próton) e transforma-se em
um íon positivo.

O O
R CH C + H+ R CH C
NH+
3
O- NH+
3
OH
 • Variando a acidez ou basicidade da solução,
pode-se transformar um aminoácido de íon
positivo em negativo, ou vice-versa.
• Para cada aminoácido existe um valor de pH no
qual temos apenas o íon dipolar (espécie
neutra). Este é o ponto isoelétrico (pHi).
• No ponto isoelétrico os aminoácidos são pouco
solúveis em água e podem ser precipitados.

O O + O
+
H H
R CH C R CH C R CH C
O-
-
OH - - OH
NH2 NH+
3
O NH+
3
OH
• Cada aminoácido tem seu ponto de equilíbrio.
Essa característica é usada como técnica para
separar os aas e chama-se electroforese.

• Deslocamento dos aas num campo electrico

• Obtenção de α aminoácidos
• a) Hidrolise das proteínas
• Obtêm-se racematos (mistura equimolar
formada de enatiomero opticamente activos.

• b) aminação de α halogenetos dos acidos

 Proteínas
• São macromoleculas biologicas.
• Estrutura: são constituídos por aas que se
ligam uma das outras por ligações peptidicas
ou amidicas.
• Ligação peptídica é a ligação entre o grupo
ácido (-COOH) de uma molécula e o grupo
básico (-NH2) de outra molécula de α-
aminoácido.
• Por ser uma reação ácido-base, sempre há a
liberação de Água (H2O).
H O H
O
C CH N + C CH N

HO H HO R H
R

O H
O
C CH N C CH N + H2O

HO R H R H
• As proteínas resultam da condensação de milhares
de moléculas de α-aminoácido.
• Por convenção chama-se peptídeos os produtos de
massa molecular até 10 000u (50 α-aminoácido) e
proteínas os de massa molecular superior.

α-aminoácido α-aminoácido α-aminoácido

 Tipos de proteínas
• Fibrosas – insolúveis em agua com filamentos
sobrepostos uns dos outros. Ex. ceratina.
• Globulosas – solúveis em agua. Ex:
hemoglobina, muitas hormonas geralmente
de regulação do organismo.

• Fibrosas – com camadas bastante longas

ligando-se por pontes de H2 intermoleculares.
• Proteínas globulares – esfericas geralmente
dobrando de tal forma que as partes lipofilas
encontram-se viradas para dentro formando
um novelo e a parte oposta da agua encontra-
se virada para fora.

• Vantagens:
• Sendo solúveis, tem maior mobilidade dentro
do organismo; podem atravessar as
membranas onde vão desempenhar as suas
funções.
 Formação da ligação peptidica
1. Introdução de grupos protectores e
activantes
2. Núcleos activados reagem formando ligação
peptidica
3. Libertação dos grupos protectores.
Portanto, são três fases:
• A ligação peptidica não se forma de maneira
linear devido a sua estrutura que é bastante
energética, planar, covalente, polar. Os atomos
de – CONH – encontram-se no mesmo plano.
 Estrutura das proteínas
• O modo como uma macromolécula de
proteína está disposta no espaço está
relacionada com sua função fisiológica.

• Uma mudança na estrutura de uma proteína

pode fazer com que ela perca sua função no
organismo
• Estrutura Primária:
– É a seqüência de α-aminoácidos.
• Estrutura Secundária:
• Ocorre quando a estrutura
primária de uma proteína
assume a forma de uma
espiral ou mola helicoidal
devido à formação de
pontes de hidrogênio
envolvendo o átomo de
hidrogênio de um grupo
amida e o átomo de
oxigênio da carbonila.
• Estrutura Terciária:
– Ocorre quando a
estrutura secundária de
uma proteína sofre uma
série de forças que fazem
a espiral dobrar sobre si
mesma assumindo uma
forma compacta.
• Estrutura Quaternária:
– Ocorre pela união de várias estruturas
terciárias que, juntas, formam uma
estrutura única com arranjo espacial
definido.
• As proteínas têm sempre duas terminações.
Uma com o grupo – COOH e outra com – NH2.
essa terminação é importante porque da a
informação de como a proteina reaz.
• N-teminal com C-terminal
• Para exercer a sua função, precisa de um
substrato não proteico ligado a ele. E chama-
se proteinas conjugadas.
 Categorias das proteínas
• Lipoproteinas –proteinas ligadas a lipidos, são
componentes principais das membranas
plasmaticas.
• Mucoproteinas – ligadas a carbohidratos.
Componentes dos fluidos intracelulares e do
plasma sanguineo.

• Nucleoproteinas – associadas a proteinas

especiais e ac. Nucleicos.
• Metaloproteinas – combinadas com metais.
Normalmente são enzimas ou pigmentos
transportadores de moleculas pequenas,
como a hb.
 Proteinas conjugadas
• Contêm o grupo prostetico. Ex fosfoproteina