UNIVERSIDADE FEDERAL DA PARAÍBA

CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE

DEPARTAMENTO DE NUTRIÇÃO

Curso: Licenciatura em Educação Física

 Nutrição e
Atividade
Física
Aula 03 - Profa. Celene Ataíde
Proteínas
 PROTEÍNAS
Representam o pricipal componente
estrutural e funcional de todas as
células do organismo.

Enzimas, carreadores de membrana,

moléculas de transporte sanguíneas,
matriz extracelular, queratina, colágeno,
etc., são proteínas.
muitos hormônios e uma parte das
membranas celulares também.
 PROTEÍNAS
Apesar da enorme diversidade de
enzimas e proteínas no organismo,
quase 50% do conteúdo proteico total do
ser humano está presente em apenas
quatro proteínas:
• miosina;
• actina;
• colágeno;
• hemoglobina.

O colágeno, em particular, compreende

aproximadamente 25% do total.
 Proteínas

• As proteínas (protídeos), da palavra grega

que significa "de primordial importância", são
formadas com átomos de carbono, oxigênio e
hidrogênio. Além disso, as proteínas também
contém nitrogênio.

• Unidades básicas são os aminoácidos.

• Molécula determinada pelo número de AA

• Dipeptídio é formado por dois aminoácidos,

• Tripeptídio por três os oligopeptídios são

formados por 6 a 12 aminoácidos

• Polipeptídios por mais de 13 aminoácidos

–todas as proteínas são consideradas polipeptídios
 Os aminoácidos se unem através das ligações peptídicas
para gerar os diversos peptídios.

Assim, temos que o produto da ligação entre dois

aminoácidos é denominado dipeptídio; entre três,
tripeptídio; entre qatro, tetrapeptídio; entre cinco,
pentapeptídio; entre poucos aminoácidos, oligopeptídio e
entre muitos, polipeptídios.

Os diversos peptídios formados possuem o que se denomina

resíduo de aminoácidos, pois o aminoácido que participa da
ligação peptídica foi modificado em sua estrutura original com
perda de uma hidroxila ou hidrogênio, resultando em um
aminoácido modificado ou residual da ligação.
 Aminoácidos

• Estrutura básica das proteínas

• Atomo de Carbono com:

– uma amina, um ácido carboxílico, e uma cadeia lateral ligada.

• Aminoácidos são unidos juntos por ligações

peptídicas.
 PROTEÍNAS
As diversas proteínas orgânicas são
formadas por seus monômeros, os
aminoácidos, ou a unidade mais
simples de um polímero.

Apesar de sua diversidade de funções

são sintetizadas a partir de 20 α-
aminoácidos, também designados de
aminoácidos-padrão.
Os aminoácidos podem ser representados por
símbolos de uma ou três letras, para facilitar a
apresentação de sua sequência na estrutura proteica.
 PROTEÍNAS
Os aminoácidos se unem em diversas
combinações por meio das ligações
peptídicas para formar as proteínas
corporais.
 PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
 PROTEÍNAS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Outros Elementos nas proteínas

• Todas as proteínas contêm C, H, O, N, e

geralmente S.

• Muitas contêm elementos como Iodo,

Ferro, Cu (cobre), Zinco e Manganês.

 Aminoácidos

• Asparagina e cistina foram os primeiros dois aminoácidos a ser

reconhecidos, em 1806 e 1810, respectivamente.

• Desde este tempo, foi comprovada a existência de cerca de

300 aminoácidos.
 AMINOÁCIDOS
Embora mais de 300 aminoácidos
diferentes tenham sido descritos na
natureza, somente 20 são comumente
encontrados como constituintes das
proteínas de mamíferos, por isso esses
aminoácidos são os únicos codificados
pelo DNA celular.
 Estruturalmente são
compostos que possuem
uma fórmla básica
comum.
Em um carbono α estão
ligados um grupo amino
(-NH2), um grupo
carboxila (-COOH), um
hidrogênio (-H) e um
grupo variável, chamado
cadeia lateral ou grupo
R.
 AMINOÁCIDOS
Quimicamente, apresentam certas
particularidades. São compostos por
átomos de carbono, hidrogênio e
oxigênio, e o fato mais importante é ter
em sua molécula 16% de nitrogênio.
Podem conter, ainda, em menor
proporção alguns minerais, como o
enxofre.
Aminoácidos

• Os tecidos contém cerca de 20 tipos de aminoácidos

diferentes. O organismo pode formar 50% deles. 9 dos 20
aminoácidos não são formados pelo metabolismo humano e
são chamados de aminoácidos Essenciais ou indispensáveis.
• Eles são supridos como parte da nossa dieta.
 Aminoácidos Essenciais

• 20 aminoácidos nas proteínas

• 09 são essenciais na dieta

• O organismo não pode ter suas necessidades

atendidas sem a dieta.

Aminoácidos Essenciais

Histidina Isoleucina
Leucina Lisina
Metionina Fenilalanina
Treonina Triptofano
Valina
Outros aminoácidos

• Alanina Arginina
• Asparagina Ácido aspartico
• Cisteina Ácido glutamico
• Glutamina Glicina
• Prolina Serina
• Tirosina
 Aminoácidos Semi essenciais

• Os semi-essenciais são sintetizados no nosso

organismo, porém a partir de aminoácidos
essenciais.
– metionina --> (semi EAA): cisteína
– Fenilalanina --> (semi EAA): tirosina

• Se a cisteína ou a tirosina não são consumidas na

dieta a metionina ou a fenilalanina podem ser
usadas para sintetizar as mesmas.
 W. C. Rose foi o responsável pela divisão dos aminoácidos em duas
categorias: indispensáveis (ou essenciais) e dispensáveis (ou não
essenciais).
Uma terceira classe de aminoácidos foi introduzida, a dos
condicionalmente indispensáveis (ou condicionalmente essenciais),
como aqueles que podem ser considerados essenciais em determinado
estado fisiológico de desenvolvimento ou em determinada condição
clínica.

Aminoácidos indispensáveis são aqueles "que não

podem ser sintetizados pelo organismo animal a
partir de substâncias ordinariamente disponíveis
para as células em uma velocidade proporcional à
demanda para atender o crescimento normal."
 CLASSIFICAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS E DAS PROTEÍNAS
 Há várias maneiras de se classificar os aminoácidos
baseados principalmente na sua cadeia lateral ou
grupamento R.
A de maior significado leva em conta sua polaridade.

A partir desta abordagem, é possível classificar em

quatro classes principais de aminoácidos:

CLASSE 1: Com grupos R não polares (hidrofóbicos);

CLASSE 2: Com grupos R polares não carregados;
CLASSE 3: Com grupos R carregados positivamente;
CLASSE 4: Com grupos R carregados negativamente.
 CLASSE 1: 8 aminoácidos: cinco com cadeia alifática
hidrocarbonada (alanina, leucina, isoleucina, valina e prolina);
dois com anéis aromáticos (fenilalanina e triptofano) e um
sulfurado (metionina)

CLASSE 2: 7 aminoácidos: serina, treonina, tirosina,

asparagina, glutamina, cisteína e glicina.

CLASSE 3: 3 aminoácidos: lisina, arginina e histidina.

CLASSE 4: 2 aminoácidos: ácido aspártico e ácido glutâmico.

 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

As proteínas podem
ser classificadas de
diferentes formas.
Algumas delas são de
acordo com a função,
com a forma e com a
composição.
De acordo com a função
 De acordo com a forma

Cada molécula proteica tem seu estado nativo (ou sequência

aminoacídica) uma configuração tridimensional peculiar, que é
a sua conformação.
Os níveis de organização proteica são:
- estrutura primária: é a sequência de aminoácidos ligados
peptidicamente, que é específica para cada proteína;
- estrutura secundária: é o arranjo espacial dos átomos da
cadeia da estrutura peptídica no qual dois padrões de repetição
são possíveis: α-hélice ou folha pregueada (ou conformação b);
- estrutura terciária: é o dobramento final da cadeia
polipeptídica por interação de regiõescom estrutura regular ( α-
hélice ou folha pregueada);
- estrutura quaternária:Descreve a associação de duas ou mais
cadeias polipeptídicas(subunidades) para compor uma proteína
funcional.
 As proteínas podem, segundo sua conformação, serem
classificadas como globulares ou fibrosas.

Globulares Fibrosas

Uma ou mais cadeias

polipeptídicas, forma Cadeias polipeptídicas
esférica ou globular, alongadas, geralmente
solúveis em água. são insolúveis em água.
Ex.: albuminas e Ex.: colágeno
globulinas do sangue.
 De acordo com a composição

Classificadas a partir do produto de sua hidrólise enzimática

em simples ou conjugadas.

- simples: Por hidrólise liberam somente aminoácidos e

nenhum outro produto orgânico ou inorgânico.

- conjugadas: Por hidrólise liberam não somente aminoácidos

mas outros componentes orgânicos e inorgânicos.
A porção não formada por aminoácidos é chamada de grupo
prostético.
 Proteínas Simples

• Proteínas simples são definidas como as

proteínas que por hidrólise rendem só
aminoácidos.

• Podem ser: Albuminas, Globulinas,

Glutelinas, Prolaminas, Escleroproteínas,
Histonas, Protaminas
 Albuminas

• As albuminas são proteínas solúveis em água que

coagulam através de agitação; normalmente são
deficientes em glicina.
• Elas são produtos de plantas e animais.
• São exemplos: albumina de ovo, albumina do soro
do sangue, albumina do leite, legumelina de
ervilhas, leucosina de trigo, etc.
 Globulinas

• As globulinas são insolúveis em água pura mas são

solúveis dentro de soluções diluída de sais e são
coaguláveis pelo calor.
• Exemplos: ovoglobulina de gema de ovo, miosina de
músculo, edestina de semente de linho, faseolina de
feijões, legumina de ervilhas
 Glutelinas

As glutelinas são solúveis em soluções diluídas

de ácidos e bases, mas são insolúveis em

solventes neutros.

Exemplos: glutenina de trigo, orizenina de arroz,

etc
 Doença Celíaca

• A doença celíaca é caracterizada pela intolerância

permanente ao glúten, uma proteína encontrada no
trigo, na aveia, no centeio e na cevada.
• A fração tóxica do glúten é a gliadina.
• O glúten ataca as vilosidades em um celíaco, que fica
com as paredes do intestino praticamente lisas. Por
isso, a pessoa tende a ter desnutrição, anemia e baixa
estatura.
 Tratamento

A remoção do glúten da dieta dos indivíduos com

doença celíaca traz a regeneração da superfície
absortiva intestinal, além de resolução dos sintomas na
maioria dos pacientes.

Necessidade dos rótulos dos alimentos trazer a presença

de trigo ou outros grãos tais como centeio, cevada e
aveia.
 Escleroproteinas

• Escleroproteínas são as menos solúveis de todas as

proteínas. Elas são geralmente insolúveis em água,
soluções salinas, ácidos e bases diluídos e álcool.

• Constituem um grupo muito diverso de proteínas,

os quais mostram diferentes propriedades físicas e
químicas.
Escleroproteinas

São tipicamente proteínas animais,

componentes principais de estruturas

externas como cabelo, córnea, cascos e unhas.

Queratinas de cabelo, da córnea, de cascos e de

unhas; elastina de tecido conjuntivo e ligamentos;
colágeno de ossos, cartilagem, e tendões
 Colágeno - GELATINA

• Hélices de 3 cadeias de aminoácidos enroladas

sobre si próprias e unidas por ligações de
hidrogénio e covalentes
• Dureza da carne é devida a dois fatores uma maior
quantidade de colágeno e a idade do animal,
resultado do maior número de ligações interhélices
com o envelhecimento.
 Proteínas Conjugadas

• Proteínas conjugadas estão compostas de

proteína simples combinada com alguma
substância de natureza não- protéica. O
grupo não protéico é chamado "grupo
prostético".
• São classificadas em: Nucleoproteínas,
Glicoproteínas, Cromoproteínas,
Fosfoproteínas, Lipoproteínas
FONTES DE PROTEÍNAS
Proteínas de alto valor biológico Proteínas de baixo valor biológico
PROTEÍNAS NOS
ALIMENTOS
Quantidade;
Qualidade;
Biodisponibilidade
 Quantidade

• Carne, porco, bisteca, s/ osso, crua

– Proteínas (g): 20,36
• Carne bovina, contra-filé, crua
– Proteínas (g): 19,13
• Alface, crua
– Proteínas (g): 0,88
• A quantidade de proteína nas folhas, talos, raízes e
tubérculo de plantas é relativamente pequena,
enquanto as sementes de plantas contêm
frequentemente quantidades grandes de proteína.
Por exemplo, alface contém aproximadamente
1,2%, aspargos 1,8%, repolho 1,6%, batatas 2% e
beterrabas 1,6% de proteína.
• O conteúdo de proteína em grãos de cereal
varia entre 10 e 15%. O conteúdo de proteína
de feijões secos e nozes é geralmente alto.
Valores para alguns destes são: feijões 28%,
soja 37%, amendoins 26% e amêndoas 21%.
• O conteúdo de proteína em frutas como
maçãs, frutas cítricas, pêssegos, pêra, e
ameixas varia de 0,4 a 1,5%.
 Proteínas Carne

• Músculo: corresponde a 40% do peso de um

animal
• Miosina e actina
• Tecido conectivo: Colágeno, é solúvel e contribui
para rigidez da carne. Muito solúvel sob
aquecimento e forma géis por resfriamento
(GELATINA), sem cheiro ou sabor e muito pobre
nutricionalmente.
 Qualidade

• Proteína completa: um alimento que contém

quantidades razoáveis de todos aminoácidos
essenciais. (proteínas geralmente animais)
• Proteína incompleta: um alimento que NÃO contém
todos os aminoácidos essenciais.
• Proteína Complementar: 2 ou + fontes que juntas
“cobrem” as deficiências.
 Proteína Complementar

• Exemplo: arroz/feijão

• Resultado : Uma proteína completa

 Cereal + leguminosa
(arroz + feijão)

Mistura de arroz com feijão tem um valor biológico de

proteína considerado bom. A proteína do feijão é deficiente
em aminoácidos sulfurados (metionina e cistina) e rica em
lisina. O arroz é rico em aminoácidos sulfurados e deficiente
em lisina. Quando consumidos juntos ocorre a
complementação dos aminoácidos das duas proteínas
 FEIJÃO + ARROZ

160
140 Lisina
120 metionina

100
80
60
40
20
0
Feijão Arroz Mistura
 Proteína Leite

• Principal: Caseína. Fosfoproteína, forma micelas

com gordura dando a cor branca ao leite
• Quando a caseína é precipitada sobram as
proteínas do soro: lactoalbumina e lactoglobulina
 Várias proteínas do leite
Proteínas do leite Quantidade no
desnatado (%) leite (g/L)
Caseínas (total) 80 27
-Caseína 40 14
-Caseína 24 8
-Caseína 12 4
-Caseína 4 1
Proteínas do soro (total) 20 7,0
Lactoalbumina 12 4,2
Lactoglobulina 5 1,8
Imunoglobulinas 2 0,7
Outras 1 0,3
 Proteína OVO

• Clara do ovo: ovoalbumina (50%), conalbumina, ovomucina.

• Gema do ovo: Lipovitelina, fosfovitina
• GEMA 15% de proteínas, 35% gorduras e 50% água. É
rica em lecitina que é um agente emulsificante
• CLARA 10,5% proteínas, 87.8% de água, 1% açúcar,
0,6% minerais
 Principais proteínas da clara do ovo

Teor (%) total de proteínas

Ovoalbumina 54
Conalbumina 12
Ovomucóide 11
Ovomucina 1,5 – 3,5
Lisozima 3,4
Ovoglobulinas 8
o Desnaturação e Coagulação

Tempo (minutos) Grau de coagulação Preparação

3 1/3 clara Escaldado ou quente
5 Toda clara Mole
8 Toda gema Cozido
10 Toda gema Cozido duro
 Proteína Soja

• As proteínas da soja apresentam um bom balanceamento de

aminoácidos, entretanto, como é comum às leguminosas, as
proteínas da soja apresentam um teor reduzido dos
aminoácidos sulfurados, metionina e cistina, e um teor
elevado do aminoácido lisina, conforme se observa:
AMINOÁCIDO PADRÃO(FAO) GRÃO FARINHA
CISTINA 4,2 1,3 1,6

Isoleucina 4,2 4,5 4,7

Leucina 4,8 7,8 7,9

Lisina 4,2 6,4 6,3

METIONINA 2,2 1,3 1,4

Fenilalanina 2,8 4,9 5,3

Treonina 2,8 3,9 3,9
Triptofano 1,4 1,3 1,3

Tirosina 2,8 3,1 3,8

Valina 4,2 4,8 5,1

 Valor Biológico

• O valor biológico refere-se à integridade com que o

alimento fornece os aminoácidos essenciais.

 Aminoácido Limitante

Alimento Aminoácido limitante

Trigo Lisina
Arroz Lisina
Legumes Triptofano
Milho, cereais Lisina, Triptofano
Feijão Metionina ou Cisteína
Ovos, frango Nenhum
(proteína de MAIOR valor
biológico – alta digestibilidade)
 Digestibilidade

• A digestibilidade é a medida do

percentual da proteína ingerida e

efetivamente absorvida no trato

gastrointestinal.
 Animais x Vegetais

• A maioria das proteínas animais tem altos valores biológicos e de

digestibilidade, portanto, índices altos de utilização. As proteínas

vegetais, por outro lado, têm digestibilidade e valor biológico menores.

DESNATURAÇÃO DE
PROTEÍNAS
 Desnaturação de proteínas

• Desnaturação: Mudanças
na conformação de
proteínas que faz a
molécula insolúvel, pela
ação do calor, ácidos,
bases, sais de metal, etc.
 Desnaturação

Aquecimento pode levar a um maior valor nutricional

pelo:
1.Aumento disponibilidade (quebra das ligações
dissulfeto–S-S- )
2.Inativação de inibidores de protease e.g.,inibidores de
tripsina (soja crua, feijões)
DESNATURAÇÃO DE
PROTEÍNAS
 Digestão

• Proteínas nos alimentos são desnaturadas pelos ácidos.

• Proteases do estômago e pâncreas digerem as
proteínas no intestino curto.
• Digestão - proteínas hidrolisadas para aminoácidos
livres.
 Digestão de proteínas

• Proteínas são quebradas em pedaços

pequenos, cadeias de aminoácidos
• As enzimas estomacais funcionam
melhor num meio ácido, pH 2.0
• Pepsina
Metabolismo proteico
Após as reservas corporais de gordura, a proteína
é o segundo maior estoque de energia potencial no
organismo humano,
Apesar do papel de destaque da musculatura
humana, esta não representa um depósito inerte
de aminoácidos, uma vez que nesse tecido a
proteína apresenta um papel estrutural.
 Existe, assim, um pool
aminoacídico em estado de
equilíbrio dinâmico, entre
catabolismo e anabolismo
proteico, também denominado de
turnover.
 Turnover proteico

Os tecidos que possuem Os menos ativos são o

maior resposta são o tecido muscular, a pele e o
plasma, a mucosa cérebro.
intestinal, o pâncreas, o
fígado e os rins.
 As principais varáveis que afetam o turnover
proteico no organismo humano diariamente são:
alimentação e as subsequentes alterações na
disponibilidade de aminoácidos na circulação
sanguínea; a concentração de hormônios
anabólicos (particularmente a insulina) e de
hormônios catabólicos (particular,ente
glucagon e cortisol) e a atividade física, que é
normalmente anabólica em um indivíduo bem
alimentado.
 Nutrição e
Atividade
Física
Profª. Drª Celene Ataíde
e-mail:
celene.ataide@academico.ufpb.br