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AMINOCIDOS
Conceito: so cidos orgnicos que encerram em sua molcula um ou mais grupamentos Amina. Existem vrios tipos de aminocidos, sendo os mais importantes os -aminocidos. Frmula geral de um -aminocido:

Qualquer molcula de aminocido tem um grupo carboxila (COOH), um grupo amina e uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao tomo de carbono . Nesse mesmo carbono fica ligado ainda um tomo de hidrognio (H). Nota - O radical (R) representa um radical orgnico, diferente em cada molcula de aminocido encontrado na matria viva. Essas cadeias laterais que determinam as propriedades das protenas. Observao - os aminocidos possuem carter anftero, ou seja, quando em soluo podem funcionar como cidos ou como bases. Classificao dos aminocidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais: Polares e Apolares. Polares: apresentam uma distribuio desigual de eltrons, como cidos e bases. Apolares: apresentam uma distribuio homognea de eltrons. Eletronegatividade definida como a tendncia relativa de um tomo atrair para si o par de eltrons da ligao covalente. Aminocidos com cadeias laterais apolares: Essa cadeia lateral, a qual no apresenta a capacidade de receber ou doar prtons, ou de participar em ligaes inicas ou formao de pontes de hidrognio. Exemplos desses aminocidos:

Glicina

Alanina

Aminocidos com cadeias laterais polares (aa cidos e bsicos): Esses podem participar da formao de pontes de hidrognio e de ligaes dissulfeto. Exemplos.: Serina e Cistena.

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Cistena Aminocidos com cadeia lateral cidas: So doadores de prtons. Contm grupo carboxilato carregado negativamente (COO-) em pH neutro. Ex.:

cido glutmico Aminocidos com cadeia lateral bsicas: So aceptores de prtons. Em pH fisiolgico (pH neutro) as cadeias laterais encontram-se completamente ionizadas, com carga positiva. Ex.:

Lisina Sntese e classificao dos aminocidos: existem vinte aminocidos diferentes na natureza, que fazem parte das protenas e peptdeos. Os vegetais tm a capacidade de fabricar os vinte aminocidos necessrios para a produo de suas protenas, j as clulas animais no sintetizam todos eles, sendo que alguns devem ser ingeridos com o alimento. Assim, os aminocidos podem ser classificados em dois tipos: -Essenciais - so aqueles que no podem ser sintetizados pelos animais. -No essenciais - so aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. Observaes - importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminocidos so no essenciais. Fica claro que classificar um aminocido em no essencial ou essencial depende da espcie estudada; assim certo aminocido pode ser essencial para um animal e no essencial para outro. Tabela mostrando os aminocidos no essenciais e essenciais para o homem:
No Essenciais Glicina, Alanina, Serina, Cistena, Tirosina e Arginina cido asprtico, cido glutmico, Histidina e Asparagina Glutamina e Prolina Essenciais Fenilalanina, Valina e Triptofano Treonina, Lisina, Leucina e Isoleucina Metionina

Importncia dos aminocidos - so unidades estruturais dos peptdeos e das protenas. Funcionam como sistema tampo, ou seja, atuam no controle do pH das clulas.

Peptdeos
Conceito: so compostos resultantes de unio entre dois ou mais aminocidos. Esta unio se d entre o grupo carboxila de um aminocido com o grupo amina do outro aminocido, ocorrendo liberao de uma molcula de gua (Reao de Condensao). A ligao que une dois aminocidos

www.quimica10.com.br denomina-se ligao peptdica ou amdica. As ligaes peptdicas, em geral, no esto disponveis para as reaes qumicas, exceto pela possibilidade de formao de pontes de hidrognio. Observa-se o que foi descrito:

Nota - O nmero de ligaes peptdicas existentes numa seqncia de aminocidos ser sempre o nmero de aminocidos que formam a cadeia, menos 1. Cada aminocido que compe um peptdeo denominado resduo. Classificao: feita de acordo com o nmero de aminocidos. 2 aminocidos - dipeptdeo 3 aminocidos - tripeptdeo 4 aminocidos - tetrapeptdeo n aminocidos - polipeptdeo 0 produto formado quando dois aminocidos se ligam chamado dipeptdeo. 0 tripeptdeo e a tetrapeptdeo so formados, respectivamente, de trs e quatro aminocidos. Quando na molcula ocorre um maior nmero de aminocidos, fala-se em polipeptdeo. Geralmente, usamos o termo protena para designar certas molculas com um nmero superior a 100 aminocidos. Importncia: constituem um sistema tampo (impedem grandes variaes de pH) - Alguns funcionam como hormnios. Exemplos: ocitocina e vasopressina ou HAD (Hormnio anti-diurtico).

PROTENAS
Conceito: so compostos orgnicos de alto peso molecular, so formadas pelo encadeamento de aminocidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da clula sendo, portanto, as molculas mais abundantes e com maior diversidade de funes nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vivos dependem dessa classe de molculas. Por exemplo, enzimas e hormnios polipeptdeos que controlam e regulam o metabolismo do organismo, enquanto protenas contrteis no msculo ensejam a realizao dos movimentos. Observaes: - Pode-se dizer que as protenas so polmeros de aminocidos o que em suas molculas existem ligaes peptdicas em nmero igual no nmero de aminocidos presentes menos um. - Pode-se dizer, tambm, que os aminocidos so monmeros dos peptdeos e das protenas. - Polmeros so macromolculas formadas pela unio de vrias molculas menores denominadas monmeros. Nota - Uma molcula protica contm desde algumas dezenas at mais de 1.000 aminocidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molcula de hemoglobina, por exemplo, formada por 574 aminocidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as molculas proticas estarem includas entre as macromolculas.

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Classificao: podem-se classificar as protenas em trs grupos: - Protenas simples - So tambm denominadas de homoprotenas e so constitudas, exclusivamente por aminocidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminocidos por hidrlise. Pode-se mencionar como exemplo: As Albuminas - So as de menor peso molecular - So encontradas nos animais e vegetais. - So solveis na gua. Exemplos: albumina do plasma sangneo e da clara do ovo. As Globulinas - Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. - So encontradas nos animais e vegetais - So solveis em gua salgada. Exemplos: anticorpos e fibrinognio. As Escleroprotenas ou protenas fibrosas - Possuem peso molecular muito elevado. - So exclusivas dos animais. - So insolveis na maioria dos solventes orgnicos. Exemplos: colgeno, elastina e queratina.

Protenas Conjugadas
- So tambm denominadas heteroprotenas. As protenas conjugadas so constitudas por aminocidos mais outro componente no-protico, chamado grupo prosttico. Dependendo do grupo prosttico, tem-se: Protenas conjugadas
Cromoprotenas Fosfoprotenas Glicoprotenas Lipoprotenas Nucleoprotenas

Grupo prosttico
pigmento cido fosfrico carboidrato lipdio cido nuclico

Exemplo
Hemoglobina, hemocianina e citocromos Casena (leite) Mucina (muco) Encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos ribonucleoprotenas e desoxirribonucleoprotenas

Protenas Derivadas
As protenas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturao ou hidrlise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de protenas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digesto. Observao: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:

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Proteoses Peptonas Polipeptdeos

Caractersticas: Natureza macromolecular - Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrmetro) de dimetro formando, na gua, uma soluo coloidal. Natureza anftera Constituem, pois, o melhor Sistema Tampo do organismo. Estrutura: os nveis de organizao Molecular de uma protena so: Primrio - representado pela seqncia de aminocidos unidos atravs das ligaes peptdicas. Secundrio - representado por dobras na cadeia (hlice-), que so estabilizadas por pontes de hidrognio. Tercirio - ocorre quando a protena sofre um maior grau de enrolamento e surgem, ento, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. Quaternrio - ocorre quando quatro cadeias polipeptdicas se associam atravs de pontes de hidrognio, como ocorre na formao da molcula da hemoglobina (tetrmero). Veja as figuras a seguir, que mostram a representao esquemtica dos trs nveis de organizao molecular de uma protena: Representao esquemtica dos nveis de organizao molecular de uma protena

Nota - A forma das protenas um fator muito importante em sua atividade, pois se ela alterada, a protena torna-se inativa. Esse processo de alterao da forma da protena denominado desnaturao, podendo ser provocado por altas temperaturas, alteraes de pH e outros fatores.

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A desnaturao um processo, geralmente irreversvel, que consiste na quebra das estruturas secundria e terciria de uma protena. Nota - uma protena difere de outra: 1) Pelo nmero de aminocidos: uma protena A formada por 610 aminocidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqncia. Uma protena B formada pelos mesmos tipos de aminocidos, na mesma seqncia, mas em nmero de 611. A protena B ser diferente da A apenas por conter uma unidade a mais. 2) Pelo tipo de aminocidos: uma protena C apresenta, num certo trecho de sua molcula, aminocidos como valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma protena D, formada pelo mesmo nmero de aminocidos e na mesma seqncia que a protena C, apresenta nesse trecho os aminocidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na protena C haver leucina no trecho de molcula considerado, as protenas C o D so diferentes. 3) Pela seqncia dos aminocidos: uma protena E formada, em determinado trecho de sua molcula, pelos aminocidos cistena, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma protena F formada pelos mesmos aminocidos, mas, no trecho em exame, h uma inverso na posio de dois deles; cistena, metionina, serina, leucina, histidina e lisina. Por causa disso, as protenas E e F so diferentes. 4) Pelo formato da molcula: as molculas proticas assumem determinados formatos , quando os formatos de duas molculas so diferentes, elas tambm o so. Conclui-se, ento, que podendo repetir-se vontade os 20 tipos de aminocidos e, ainda, combinando-se de vrias formas a partir das diferenas que acabamos de examinar, uma clula pode produzir muitas protenas diferentes. Imagina-se, ento, quantas protenas podem ser produzidas por todos os seres vivos. FUNES

www.quimica10.com.br Funes: as protenas podem ser agrupadas em vrias categorias de acordo com a sua funo. De uma maneira geral, as protenas desempenham nos seres vivos as seguintes funes: estrutural, enzimtica, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulao sangnea e transporte. Funo estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: - Colgeno: protena de alta resistncia, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendes. - Actina e Miosina: protenas contrteis, abundantes nos msculos, onde participam do mecanismo da contrao muscular. - Queratina: protena impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecao, a que contribui para a adaptao do animal vida terrestre. - Albumina: protena mais abundante do sangue, relacionada com a regulao osmtica e com a viscosidade do plasma (poro lquida do sangue). Funo enzimtica - toda enzima uma protena. As enzimas so fundamentais como molculas reguladoras das reaes biolgicas. Dentre as protenas com funo enzimtica podemos citar como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipdios em suas unidades constituintes, como os cidos graxos e glicerol. Funo hormonal - muitos hormnios de nosso organismo so de natureza protica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormnios como substncias elaboradas pelas glndulas endcrinas e que, uma vez lanadas no sangue, vo estimular ou inibir a atividade de certos rgos. o caso da insulina, hormnio produzido no pncreas e que se relaciona com e manuteno da glicemia (taxa de glicose no sangue). Funo de defesa - existem clulas no organismo capazes de "reconhecer" protenas "estranhas" que so chamadas de antgenos. Na presena dos antgenos o organismo produz protenas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antgeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reao antgeno-anticorpo altamente especfica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antgeno responsvel pela sua formao. Os anticorpos so produzidos por certas clulas de corpo (como os linfcitos, um dos tipos de glbulo branco do sangue). So protenas denominadas gamaglobulinas. Funo nutritiva - as protenas servem como fontes de aminocidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminocidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratrio. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta nutrio do embrio, particularmente rico em protenas. Coagulao sangnea - vrios so os fatores da coagulao que possuem natureza protica, como por exemplo: fibrinognio, globulina anti-hemoflica, etc... Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, protena responsvel pelo transporte de oxignio no sangue.