BIOLOGIA – 1

Prof: Igor Cajaty

Ensino Médio, 1º ano
AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA
E FUNÇÕES
BIOLOGIA , 1º ANO
As proteínas: composição, estrutura e funções

Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século
XIX (...) Estava:

Albúmen – clara de ovo [albus = branco];

Tinha átomos de C, H, N, O e S;
Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido
a aquecimento;
Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
Então decidiram chamar esses componentes de
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].
 Um pouco de história...

Estudos mais tarde acabaram

por concluir que essas
substâncias estão presentes em
todos os seres vivos.

Em 1838, Gerardus Mulder

chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego
Proteios = primeiro, primitivo].
Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken
Hammond / Source: USDA / Public Domain
Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser

Virus influenza / United States

Imagem: Autor desconhecido /
vivo [e até vírus].
• Toda manifestação genética é dada
por meio de proteínas.

Public Domain
• Grande parte dos processos orgânicos
são mediados por proteínas

Disponibilizado por: Jacobolus / Public Domain

Imagem: PDB Database / Modelo molecular da
[enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e

enzima Helicobacter Pylori Urease /

nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos
proteicos).
Aminoácidos: os monômeros proteicos

• O que são monômeros?

São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados de
AMINOÁCIDOS.
Aminoácidos: os monômeros proteicos

• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por

átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo

amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e um
substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1)
Aminoácidos: os monômeros proteicos

Imagem: YassineMrabet / Estrutura

geral de um aminoácido, em 12 de
agosto de 2007 / Public Domain

Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

 Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser

Existem 20 tipos de Treonina Thr, The

Cisteina Cys, Cis
aminoácidos. Observe Tirosina Tyr, Tir
na tabela ao lado: Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos: os monômeros proteicos
• Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:

Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos

pelo organismo.

Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo

organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).

Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de

produção de proteínas .
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala Aminoácidos
Leucina Leu essenciais
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro Aminoácidos não
Fenilalanina Phe ou Fen essenciais ou
Serina Ser naturais
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln

Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2
a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Aminoácido 1 Aminoácido 2

peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain

Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação
Ligação Péptica

Água
Duplo Peptídeo
Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.

Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
(2) http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
Estruturas das proteínas
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.

Imagem: Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU

Proteína Alfa-hélice / Disponibilizado por:
Imagem: National Institutes of Health /

Free Documentation License

G3pro / Public Domain

(2)
Estruturas das proteínas
Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura
tridimensional.

Imagem: Rockpocket / Estrutura terciária de uma

proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public
Domain
 Estrutura Quartenária
Estruturas das proteínas

Imagem: Parutakupiu / Desenhando representando a

estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de fevereiro
polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)

de 2007 / Creative Commons Attribution-Share Alike 2.5

Generic
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas
pode ser afetada pela
temperatura, pH, polaridade,
salinidade, solventes, radiações,
etc.
• As proteínas perdem o arranjo
[desenrolam-se, perdem as
ligações].
 Ovo;
 Leite, coalhada, queijos;
 Sangue. Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas
desempenham diversas funções nos mais variados
ambientes vivos.

• Catalítica: acelera as reações.

Ex.: amilase (hidrolisa o amido).

• Transportadora: transporta diversos componentes.

Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
Funções das proteínas
• Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais para
o desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).

• Contração: promovem os movimentos de estruturas

celulares, músculos.
Ex.: actina e miosina.

• Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras

químicas.
Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
Funções das proteínas
• Estrutural: participam na composição de várias estruturas
do organismo, sustentando e promovendo rigidez.
Ex.: colágeno, elastina.
• Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo
contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
• Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos
para dar conformação.
Ex.: nucleoproteínas.
Enzimas
• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.

• Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos. (4)

Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um grupo

de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Componentes da reação enzimática
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto

E + S  [ES]  E + P

Imagem: SEE-PE, redesenhado a partir de

ilustração de autor Desconhecido.
Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com um
ambiente químico muito próprio. O substrato entra no sítio
ativo e liga-se à enzima.

Imagem: [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima

dependente de NAPD+ / Public Domain
Enzimas
• Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas,
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento
de várias enzimas.
Ex.: hemoglobina (Fe)

Imagem: Benjah-bmm27 / Hemoglobina / Public Domain

Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.

Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela

desnaturação) a reação enzimática.

A inibição pode ser:

Reversível (presença de substâncias);

Irreversível (aquecimento excessivo).
 %
atividade

causada pelo aumento da temperatura.

C°
temperatura

Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é

Imagem: Gal m / Gráfico de atividade enzimática relativa a

temperatura, em 16 de outubro de 2007 / GNU Free Documentation
License
Referências
Machado, Sídio. Biologia: de olho no mundo do trabalho. 1ª edição.
São Paulo: Scipione, 2003.
Uzunian, Armênio.; Birner, Ernesto. Biologia volume único. 3ª ed. São
Paulo: Harbra, 2008.
Machado, Sídio. Biologia: ciência e tecnologia. 1ª edição. São Paulo:
Scipione, 2009.
Lopes, Sônia.; Rosso, Sérgio. Biologia volume único. 1ª edição. São
Paulo: Saraiva, 2005.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 2ª edição. São Paulo: Moderna, 2004.
Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia –
Biologia das células. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.