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Bioquimica
PROF. LUCIA VIEIRA
Conceitos para pensar a química de
biomolécula
1-Quais são as características de um sistema vivo?
✔ Extremamente organizados
Sistemas biológicos
✔ Altamente complexos
✔ Constituídos de moléculas simples
Mapa Metabólico
Reações químicas que
ocorrem no interior de uma
célula em tempo real
O Bioquímico separa os componentes do sistema biológico, que possuem
estrutura e regulação complexa, para estudar as reações químicas
individualmente em ambiente controlado.
Meio Meio
controlado adverso
Compostos Orgânicos
Ligação Éster
3 moléculas de
Acido Graxo
Triglicerídeo
PROTEÍNAS
✔ As proteínas podem interagir uma com outra, e com outras moléculas biológicas,
formando montagens complexas.
* Composição Química:
Bases púricas
(adenina e guanina)
um anel de carbono e
nitrogênio
Bases pirimídicas
(citosina, timina e uracila)
um anel de carbono
ÁGUA
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✔ A maior parte do citosol é água, substância esta que representa cerca de 70% do volume
total de uma célula comum
https://www.youtube.com/watch?v=lqvtTkbr_Nk
O─H são ligações covalentes
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LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO
H ligado ao F, O e N
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LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO
Cada molécula de água estabelece quatro ligações de hidrogênio
com as moléculas vizinhas, sendo, portanto,muito intensas as
forças que as mantêm unidas.
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LIGAÇÕES DE HIDROGÊNIO
A força combinada de muitas ligações de H pode ser grande.
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Classificação das ligações
químicas
São classificadas em:
ligação iônica,
ligação covalente,
ligação covalente dativa,
ligação metálica.
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Sal em Agua
Ligação Iônica
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Ligação Covalente ou molecular
As substâncias que tem ligações covalentes podem ser, em temperatura ambiente: sólida, liquida ou gasosa.
Ligação Molecular
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Ligações
Químicas
Ligação Molecular
Ligação Covalente
Tipos de interações ou forças moleculares
Tipos de interações
moleculares
Forças de London
Esta interação intermolecular pode ser chamada também de dipolo-induzido
▪ Deveriam permanecer sempre isolados e é o que realmente acontece porque, em temperatura ambiente,
estão no estado gasoso.
▪ São cerca de dez vezes mais fracas que as ligações dipolo-dipolo.
Forças intermoleculares:
Interações dipolo instantâneo–dipolo induzido (Forças de London)
A molécula mesmo sendo apolar, possui muitos elétrons, que se movimentam rapidamente.
Pode acontecer, em um dado momento, de uma molécula estar com mais elétrons de um lado do que do outro.
Esta molécula estará, portanto, momentaneamente polarizada e por indução elétrica, ira provocar a polarização
de uma molécula vizinha (dipolo induzido), resultando uma fraca atração entre ambas. Esta atração é a Força de
London.
Exemplos: Cl2, CO2, H2
Forças intermoleculares:
Ligações de
Hidrogênio
⮚ Mantêm as moléculas unidas nos
estados sólido e líquido.
⮚Com o Hidrogênio e um dos três
elementos mais eletronegativos : F,
O, N.
Dipolo-Dipolo permanente
✔É realizada sempre entre o hidrogênio e um átomo mais eletronegativo, como flúor, oxigênio
e nitrogênio.
✔ De um lado, um átomo muito positivo e do outro, um átomo muito negativo. Isto faz com
que a atração entre estes átomos seja muito forte. Por isso, em geral são sólidos ou
líquidos.
Exemplos:
H2O, HF, NH3
Forças intermoleculares: Interações de hidrogênio (pontes de
hidrogênio)
Forças intermoleculares: Interações de hidrogênio (pontes de hidrogênio)
d=g/cm3
d=m/V
Ordem crescente de intensidade das forças
intermoleculares
Carbono assimétrico
R
H3N+ Cα COO
-
H
Aminoácidos e Proteínas
-
Grupo Carboxílico CO
Grupo Amino O
+
H3 N α H
Grupo R
AMINOÁCIDOS Aminoácido Abreviação Abreviação
3 Letras 1 Letra
Vitaminas
Lipossolúveis: A, D, E e K
Íon dipolar
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
✔ AA essenciais - dieta
O
AA1 AA2
C N
Os 4 átomos ficam no
mesmo plano
H
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
NOMENCLATURA PROTEÍNAS
http://biblioteca.univap.br/dados/000014/000014b7.pdf