AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E

PROTEÍNAS
Estrutura e função
 AMINOÁCIDOS
CARACTERÍSTICAS GERAIS
 São unidades fundamentais das proteínas.

 As proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de

apenas 20 aminoácidos (+ de 1 bilhão de sequências → codificação
genética).

 Estas sequências determinam a função única.

 Além destes 20 aminoácidos principais, existem alguns
aminoácidos especiais, que aparecem em alguns tipos de proteínas.
Mais de 300 diferentes aa foram descritos a partir de fontes
naturais.
IMPORTÂNCIA
 Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo
em todas as células e em todas as suas partes!

 É a principal forma pela qual a informação genética se expressa!

DIVERSIDADE DE FUNÇÕES
 ENZIMAS E HORMÔNIOS:
 Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.
 MÚSCULOS E TENDÕES:
 Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.
 PELE E CABELO:
 Oferecem revestimento externo.
 HEMOGLOBINA:
 Transporte de oxigênio.
 ANTICORPOS:
 Meios de proteção contra doenças.
PROTEÍNAS SÃO COMPOSTAS POR
REPETIÇÕES DE AMINOÁCIDOS
 Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de
apenas 20 aminoácidos (entre outros especiais).

 Fórmula estrutural em comum:

SISTEMAS BIOLÓGICOS: APENAS
L-AMINOÁCIDOS

 Nas proteínas encontramos apenas aminoácidos “L”.

PROPRIEDADES
 L-aminoácidos são biologicamente ativos;

 Todas as proteínas são formadas por L-aminoácidos;

 D-aminoácidos são encontrados na bactérias.

AMINOÁCIDOS: GRUPOS ÁCIDOS E
BÁSICOS
 Sofrem uma reação ácido-base intramolecular e existem
primariamente (pH fisiológico: 7,4)
TIPOS DE AMINOÁCIDOS

 AA naturais ou não essenciais: produzidos pelo corpo;

 AA essenciais: Não são sintetizados pelo organismo,

sendo adquiridos pela ingestão de alimentos.
CLASSIFICAÇÃO DOS AAS
CARACTERÍSTICAS
FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
FUNÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
CLASSIFICAÇÃO DOS AA:
 Depende do radical R que apresentam:

 APOLAR;
 AROMÁTICOS;

 POLARES NEUTROS;

 ACIDOS (carga -)

 BÁSICOS (carga +)
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
 PEPTÍDEOS:

 Classificação: De acordo com o número de aminoácidos;

 2 aminoácídos – dipeptídeo;
 3 aminoácídos – tripeptídeo;
 4 aminoácidos – tetrapeptídeo;
 n aminoácidos – oligo (2 a 10) ou polipeptídeo (11 a 100);

 Funções: Os peptídeos atuam como hormônios ou fatores liberadores

destes, enquanto outros são neuropeptídeos, neurotransmissores,
toxinas, antibióticos naturais, adoçantes ou substratos de proteases.
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
 Peptídeos (até 10.000 Da) e proteínas (> 10.000 Da).

 Ligação peptídica:

Amino-terminal C-terminal
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Formação reversível pela oxidação de duas moléculas de cisteína.
NÍVEL ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
 Estruturas protéicas
Estrutura primária
Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas
Estrutura secundária
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma
escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada.
É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de
hidrogênio.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA -HÉLICE

 Conformação secundária mais

simples;

 Ligações de hidrogênio.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA- FOLHA Β-
PREGUEADA

 Ligações de
hidrogênio entre
segmentos distantes
de uma mesma
cadeia.
Estrutura terciária
Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração
espacial tridimensional. Essa configuração pode ser filamentar como
no colágeno, ou globular, como nas enzimas.
ESTRUTURA TERCIÁRIA

 Arranjo tridimensional de uma proteína.

Estrutura quaternária

Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).

Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares.

 Estrutura X Função

Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina

(substituição de um ácido glutâmico por uma valina).
 Desnaturação das Proteínas

Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e

a uréia, alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida;

Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam.

É o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna
sólida.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original,

podem recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a
desnaturação é irreversível.