Aula Teórica 2

Proteínas
 Sumario
 Proteínas. Aminoácidos
 Estrutura das proteínas

Bibliografía:
“Princípios de Bioquímica de Lehninger” Nelson /Cox. Cap. 3 Págs. (72-107)
 PROTEINAS

A palavra tem um origem grego “proteios” que significa “o principal ou o mas

importante”. Foram descobertas por Berzelier em 1838 e posteriormente descritas por
Mulder.

As proteínas são:
• as biomoléculas mais abundantes
• apresentam maior diversificação de funções desempenhadas nos organismos
• são os instrumentos através dos quais a informação genética é expressa.

Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio.

Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente enxofre, fósforo,
ferro, zinco e cobre.
Quaisquer que sejam suas funções, todas as proteínas são quimicamente similares.

Levando – se em consideração o número de espécies animais e vegetais calcula – se em

1010 ou 1012 o número de diferentes proteínas.
As proteínas têm alta massa molecular e são constituídas por unidades ou
monômeros denominados aminoácidos. Há mais de 500 aminoácidos. Todas as
proteínas são construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20
aminoácidos, covalentemente ligados entre si por ligações peptídicas em
sequências lineares características e é formada por uma reação de condensação.
Estas ligações peptídicas em proteínas são significativamente estáveis, sua
hidrólise ocorre lentamente em decorrência de sua elevada energía de ativação.

A A A A A A Polipeptídeo

Aminoácido Ligação
Peptídica

Se une dois aminoácidos teremos um dipeptídeo; se une três, um tripeptídeo, e assim

por diante. As proteínas podem ser consideradas polipeptídeos contendo, geralmente
mais de 100 aminoácidos.
Toda proteína é um polipeptídeo, mas nem todo polipeptídeo é proteína.
As moléculas referidas como peptídeos em geral possuem massas moleculares
abaixo de 10 000, enquanto aquelas chamadas de proteínas possuem massas
moleculares maiores.

Este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado como o alfabeto no

qual a linguagem da estrutura proteica é escrita.
O que é mais marcante é que as células podem produzir proteínas com
propriedades e atividades absolutamente diferentes combinando os mesmos 20
aminoácidos em muitas combinações e sequências diferentes.

A partir destes blocos básicos,

diferentes organismos podem gerar
produtos tão diversos como enzimas,
hormônios, anticorpos, fibras
musculares, etc.
AMINOÁCIDOS:
Considerados os monómeros das proteínas.
Os aminoácidos são compostos que carregam em suas moléculas um grupo amino
(de caráter básico) e um grupo carboxílico (de caráter ácido). Estes dois grupos
estão ligados ao mesmo átomo de carbono que se identifica como carbono  (C).
Todos os 20 aminoácidos comuns são  - aminoácidos. Eles diferem uns dos outros
em suas cadeias laterais, ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e
carga elétrica, e influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água.

Grupo
Carboxíl
(ácido)
Grupo
Amino
(básico)

R = Radical
Varia nos diferentes
aminoácidos e os caracteriza.
 Exemplos:

Glicina CH2(NH2)-COOH Alanina CH3-CH(NH2)-COOH

O átomo de C dos aminoácidos têm quatro grupos diferentes ligados a ele, exceto em
a Glicina. Os aminoácidos são, portanto, quirais*.
Apenas aminoácidos com essa configuração no centro de C quiral formam proteínas
nos organismos vivos.

*C quiral é o átomo de carbono ligado a quatro grupos diferentes.

Reacção de condensação entre aminoácidos:
União através da ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino
do outro e forma-se água.

o Nº de ligações peptídicas = nº de aminoácidos – 1

o Ex: Pentapeptídeo: contém 5 aminoácidos, 4 ligações peptídicas = 4
moléculas da água liberadas.

A A A A A

H2O H 2O H 2O H 2O
Por convenção, a extremidade -amino livre da cadeia peptídica é denominada
N-terminal, sendo escrita à esquerda, e a extremidade carboxila livre, C-terminal,
à direita. Cada aminoácido dentro da cadeia é denominado resíduo.
Para os seres humanos, os 20 aminoácidos podem ser classificados em dois grupos:
o Aminoácidos Essenciais (8)
• Não são produzidos pelo homem, e devem por isso, serem ingeridos na
alimentação.
o Aminoácidos Naturais (12)
• São produzidos pelo organismo humano.

Os aminoácidos em proteínas são designados com abreviações de três letras e

símbolos de uma letra.

Exemplo:
Glicina Gly G
Alanina Ala A
Prolina Pro P
Valina Val V
Leucina Leu L
Metionina Met M
Tirosina Tyr Y
 Os aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R de acordo seu
polaridade em:
Grupo R Características Aminoácidos
Glicina, Alanina, Prolina,
Alifáticos São apolares e hidrofóbicos Valina, Leucina, Isoleucina,
Metionina

Aromáticos Podem ser polares ou Fenilalanina, Tirosina,

apolares Triptofano
São mais solúveis em agua Serina, Treonina, Cisteina,
Não carregados (polares), ou mais
Asparagina, Glutamina
hidrofílicos
Carregados
positivamente Lisina, Histidina, Arginina
(básicos)
Carregados
negativamente Aspartato, Glutamato
(ácidos)
 Os aminoácidos podem atuar como ácidos e bases

Os aminoácidos em solução aquosa estão ionizados e podem atuar como ácidos ou

bases. O conhecimento deste comportamento é da maior importância para a
compreensão de muitas das propriedades das proteínas.
Os grupos amino e carboxilo dos aminoácidos, juntamente com os grupos R
ionizáveis de alguns aminoácidos, funcionam como bases e ácidos fracos.

Na sua forma dipolar (dissolvido em água), um aminoácido como a alanina, pode

atuar como um ácido ou como uma base (duplamente ionizada).
Substâncias possuindo esta natureza dual são anfóteras, sendo com frequência
chamadas de anfólitos.

Esse ião dipolar é chamado zwitterion (do

alemão, “ião híbrido” que ao pé da letra
significaria algo como "iões hermafroditas“)
Uma proteina está ião negativo
formada por uma
quantidade muito
grande de
aminoácidos e cada
um pode estar ião dipolar agindo como um ácido (dona H+)
carregado de forma
diferente. Cada
aminoacido tem um
pH no qual prepondera ião positivo
o ião dipolar ou
zwitterion (I) onde as
cargas (-) = cargas (+)
que se identifica como
ião dipolar agindo como uma base (aceita H+)
“ponto isoeletrico” pI.
Dependendo do pH, o grupamento amino com carga positiva (forma catiônica) ou o
grupamento carboxílo com carga negativa (forma aniônica), podem predominar. Se o
aminoácido estiver dissolvido em um meio ácido ele se torna carregado
positivamente; e se o meio for alcalino ele se torna carregado negativamente.
Ponto isoelétrico (pI): pH onde o número de cargas (+ / –) dos aminoácidos da
proteína equivalem-se. A molécula é eletricamente neutra e a carga total é zero.

O O O
R – CH – C
= H

+
R – CH – C
= H

+
R – CH – C–
=
 –   –  
O -
OH - O- OH - OH
NH2 NH3 +
NH3 +

(II) (I) (III)

agindo como um ácido agindo como uma base

(I) Zwitterion
(II) ião negativo
(III) ião positivo
Se aumenta a acidez, (o pH diminui) se desagrade para a forma (III) e aumentam as
cargas positivas e se diminui a acidez, (aumenta o pH) se desagrade para a forma (II)
e aumentam as cargas negativas.
Então:
A forma catiônica (carga positiva) predominará em pH <pI

A forma aniônica (carga negativa) predominará em pH > pI

O valor do pI varia de acordo com o aminoácido e corresponde a um valor que

serve como identificador e classificador dos aminoácidos de acordo com a variação
do pH.

Aplicação:
No processo de tingimento e acabamento das fibras proteicas, a absorção do
corante do tipo ácido, principal classe de corante aplicado no tingimento das
fibras de seda e lã, quando em presença de um banho cujo pH é inferior ao pI, a
fibra fica carregada positivamente e pode, dessa forma, formar ligações iônicas
com as moléculas de corante que estão carregados negativamente. 
Os aminoácidos apresentam uma curva de titulação característica. A curva de
titulação caracteriza-se pela adição ou remoção gradual de protões.  Ela fornece
várias informações importantes como:

• Fornece uma medida

quantitativa do pK de cada
um dos dois grupos
ionizáveis.
• A curva de titulação pode
mostras regiões de poder
tamponante.
• As curvas de titulação
predizem a carga elétrica dos
aminoácidos: representado
pelo pI= ponto isoelétrico.
Os valores de pK1 e pK2 correspondem aos valores de pH onde o aminoácido
funciona como um tampão durante uma curva de titulação.
O pKa do grupo carboxila varia entre 1,8 e 2,4 enquanto o pKa do grupo amina
varia entre 8,8 a 10,9.

O pI corresponde à média dos valores de pKa da molécula.

Mas por que o ponto isoelétrico é tão importante??

A solubilidade das proteínas, como veremos mais adiante, depende de vários

fatores. Dentre eles, destaca-se a presença das cargas elétricas ao longo da
molécula. A existência de uma carga positiva ou negativa determina a interação
com o meio aquoso, além de estabelecer um estado de repulsão entre as próprias
moléculas de proteína (em pH distinto do ponto isoelétrico, as proteínas se
repelem), aumentando a interação com o solvente e, conseqüentemente,
favorecendo a solubilidade.
 
Com vimos, no ponto isoelétrico existe um equilíbrio entre o número de cargas
positivas e negativas, o que gera uma situação em que as forças de repulsão entre
as moléculas de proteína e as forças de interação com o solvente são mínimas.
Assim, as proteínas vão formando aglomerados que, cada vez maiores, tendem a
precipitar. As proteínas são mais solúveis em água quanto mais distante o pH
encontrar-se do seu ponto isoelétrico e, então, mais pontes de hidrogênio poderão
se formar entre as moléculas de água e as de proteínas.

É importante destacar que essa diminuição de solubilidade varia de proteína para

proteína.
Há algumas substâncias, também, que podem aumentar a solubilidade das
proteínas, como: iões de sais neutros, pois eles reagem com as cargas deles.
Esse efeito tem relação com o número de cargas das espécies iônicas em
dissolução e da concentração de sal. Sais como MgSO4 e MgCl2 são mais
adequados para aumentar a solubilidade que NaCl ou KCl.
 Proteína pI
Pepsina < 1,0
Ovalbumina galinha 4,6
Albumina sérica humana 4,9
Tropomiosina 5,1
Insulina bovina 5,4
Fibrinogênio humano 5,8
Gama-globulina 6,6
Colágeno 6,6
Mioglobina equina 7,0

No pI se facilita que possam agrupá-las moléculas e precipitem, por isso se utiliza

este valor como método de separação e obtenção da proteina em estado puro.
Por exemplo, asi se obtém a insulina empregada no controle da diabetes.