PROTEÍNAS

Polímeros constituídos por aminoácidos unidos através de

ligações peptídicas
Aminoácidos: os monômeros proteicos

Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

Aminoácidos: os monômeros proteicos

 O que são monômeros?

São as unidades fundamentais dos polímeros.

 Proteínas são polímeros. Seus monômeros são

chamados de AMINOÁCIDOS.
 Ligação Peptídica

 É a ligação covalente entre dois aminoácidos.

 Quando poucos aminoácidos estão ligados 

peptídeo
 Quando muitos aminoácidos estão ligados 
proteína
• A ligação covalente entre o grupo carboxila de um
aminoácido e o grupo amino do outro, é denominada
LIGAÇÃO PEPTÍDICA.

R R
H O H
O
N C C N C C
H OH

H Ligação Peptídica H
 Ligação Péptica
Aminoácido 1

Duplo Peptídeo
Aminoácido 2

Água
Ligação peptídica

Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação

peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain
AMINOÁCIDOS
 Carbono
alfa
 Os aminoácidos
presentes nas
proteínas são
isômeros L

 Glicina não
tem isomeria
óptica
 Hidrofílicos –
Grupos R polares, não carregados
 Hidrofílicos –
Grupos R carregados
Hidrofóbicos – Grupo R apolar e alifáticos
Hidrofóbicos – Grupo R aromáticos
 PROTEÍNAS

Estrutura Estrutura Estrutura Estrutura

Primária Secundária Terciária Quaternária

Sequência de -Hélice Cadeia Combinação de

Aminoácidos Polipeptídica Subunidades
 As estruturas primárias das
proteínas são conhecidas

 Para todos os genomas

sequenciados, conhece-se a
estrutura primária de todas as
proteínas para este organismo

 As pontes dissulfeto podem se

formar entre diferentes cadeias
protéicas e principalmente dentro
da mesma
 Estrutura das proteínas
Estrutura Primária
Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um
“colar de contas”.

Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:
(2) http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain
 Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.

Imagem: Vossman / Tripla Hélice do Colágeno / GNU

Proteína Alfa-hélice / Disponibilizado por:
Imagem: National Institutes of Health /

Free Documentation License

G3pro / Public Domain

(2)
Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada
por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É
literalmente um dobramento da proteína, adquirindo
uma estrutura tridimensional.

Imagem: Rockpocket / Estrutura terciária de uma

proteína, em 26 de setembro de 2009 / Public
Domain
 Estrutura Quaternária

polipeptídicas em estrutura tridimensional.

Imagem: Parutakupiu / Desenhando representando a

estrutura quaternária de uma proteína, em 3 de fevereiro
de 2007 / Creative Commons Attriution-Share Alike 2.5
Generic
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
 Desnaturação protéica
 Desnaturação de uma proteína é um
fenômeno de alteração de sua estrutura
tridimensional.

 Consequência da desnaturação:
perda da função proteica
OS PRINCIPAIS AGENTES DESNATURANTES
DAS PROTEÍNAS SÃO:

 Temperatura
 pH extremos
 Solventes orgânicos
 Desnaturação Protéica

É a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas

Proteína
nativa

Proteína desnaturada
Fatores que afetam a estabilidade proteica das enzimas:
• Variações de pH: pH ótimo
• Variações de temperatura: temperatura ótima

Desnaturação
% atividade enzimática máxima

100- térmica da
Temperatura proteína
ótima

Pouca energia
50- para a reação
acontecer Ao contrário da curva em
forma de sino no caso da
atividade enzimática versus
pH, a enzima só está
0-
desnaturada em
temperaturas acima da
temperatura ótima.