AMINOÁCIDOS

1. Descrição dos Aminoácidos

Aminoácidos são compostos quaternários de Carbono (C), Hidrogénio (H), Oxigénio (O) e
Nitrogénio (N), às vezes contêm Enxofre (S), como a cisteína e Fósforo (P), que aparecem, portanto
na composição das proteínas. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo Amina e um
grupo carboxilo/carboxi, ambos ligados ao carbono α ou (o primeiro depois do grupo carboxilo). O
carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R.
O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico.

Existem vinte aminoácidos na natureza que são capazes de gerar toda esta diversidade presente em
nosso planeta. O aminoácido mais simples é a glicina, que só tem um átomo de hidrogénio em sua
cadeis lateral. A alanina vem a seguir, com um grupamento metila. Cadeias laterais hidrocarbonadas
maiores são encontradas em valina, leucina e isoleucina. A prolina também tem uma cadeia lateral
alifática, mas difere dos outros membros do conjunto dos vinte por sua cadeia lateral ser ligada
tanto ao nitrogênio quanto ao átomo de carbono alfa.

A resultante estrutura cíclica influencia fortemente a arquitetura das proteínas. Três aminoácidos
com cadeias laterais aromáticas fazem parte do repertório fundamental. A fenilalanina contém um
radical fenila ligado à um grupamento metileno. O anel aromático da tirosina contém uma hidroxila,
o que torna a tirosina menos hidrófoba do que a fenilalanina. O triptofano tem um anel indólico
ligado à um grupamento metileno. Dois aminoácidos, serina e treonina , contêm hidroxilas
alifáticas, o que as tornam muito mais hidrofílicas e reativas. Vamos agora aos aminoácidos com
cadeias laterais muito polares, sendo altamente hidrófilos.

A lisina e a arginina têm cargas positivas em pH neutro. A histidina pode não ter carga ou tê-la
positiva, dependendo de seu ambiente local. As cadeias laterais da arginina e da lisina são as mais
longas no conjunto dos vinte. Existem dois aminoácidos com cadeias laterais ácidas, o ácido
aspártico e o ácido glutâmico. Esses aminoácidos são geralmente chamados de aspartato e
glutamato para salientar que suas cadeias laterais têm, quase sempre, cargas negativas no pH
fisiológico. A glutamina e a asparagina são derivados não carregados de glutamato e aspartato que
contêm uma amida terminal em vez de um carboxilato. Sete dos vinte aminoácidos têm cadeias
laterais facilmente ionizáveis. Um átomo de enxofre está presente nas cadeias laterais de dois
aminoácidos.

A cisteína contém uma sulfidrila (-SH) e a metionina possui um átomo de enxofre em uma ligação
tio-éster (-S-CH3). Ambas as cadeias laterais que contêm enxofre são hidrófobas. Esta grande
diversidade na natureza química de cada aminoácido permite que estes possam construir uma gama
enorme de diferentes proteínas com as mais diversas funções.
1.1. Estrutura

Aminoácidos mais importantes sãos os α. O carbono α é um centro quiral (opticamnte ativo).

 Apresentam carbono assimétrico com:
 Um grupo amina: -NH2
 Um grupo carboxila: –COOH
 Um hidrogénio –H
 Uma cadeia lateral –R (determina a identidade de um aa específico ou responsável pela
diferenciação entreos 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R"
quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de
ionização em solução aquosa).

1.2. Características Gerais

 São as unidades fundamentais das proteínas.

 Todas asproteínas são formadas apartir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
 Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só
aparecem em alguns tipos de proteínas.
 Possuem características estruturais em comum, tais como: a presença de um carbono central,
quase sempre assimétrico ligados a um grupo carboxila, um grupo amina e um átomo de
hidrogénio.
 São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;
 Incolores;
 A maioria apresenta sabor adocicado; alguns insípidos e outros amargos;
 Com excepção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam solubilidade
variável;
 Insolúveis em solvents orgânicos;
 Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
 Formam dois esterioisómeros: L e D
L – Levorrotatório (esquerda)-LEVÓGERO

D – Destrorrotatório (direita) - DEXTRÓGERO

Os compostos que apresentam isomeria óptica na forma levógera desviam a luz polarizada para o
lado esquerdo e, os compostos que apresentam isomeria óptica na forma dextrógera desviam a luz
polarizada para o lado direito.

Dos inúmeros aminoácidos existentes na natureza, apenas vinte participam da constituição das
proteínas e todos são α – aminoácidos ou seja, possuem o grupos – NH2 ligado ao carbono vizinho
da carbonila.
Observações importantes:
 Os aminoácidos nas moléculas proteicas são sempre L-estereisómeros
 Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos de parede celular
bacteriana e alguns peptídeos que têm função antibiótica.

1.3. Classificação dos aminoácidos

1.3.1. Classificação nutricional

1.3.1.1. Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis
São aqueles que o corpo humano pode sintetizar. são eles: glutamina, alanina, asparagina, ácido
aspártico, ácido glutâmico, serina e arginina."taurina"(duvidosa).

1.3.1.2. Aminoácidos essenciais

São aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente
adquiridos pela ingestão de alimentos vegetais ou animais. Existem 20 aminoácidos principais,
sendo denominados aminoácidos primários ou padrão, mas, além desses, existem alguns
aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Desses 20, nove (9) são ditos
essenciais São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, valina, lisina, metionina, treonina, triptofano,
histidina.

1.3.1.3. Aminoácidos condicionalmente essenciais

São os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo
humano. Assim, é necessário obter estes aminoácidos através da alimentação, de forma a satisfazer
as necessidades metabólicas do organismo. São eles: cisteína, glicina, prolina, tirosina. (Muitas
vezes classificados como aminoácidos não essenciais)
NB: É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica
claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada;
assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.
1.3.1.4. Outros aminoácidos encontrados na natureza
Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles são usados
como parte do ciclo da ureia para se livrar dos iões de amónio, que de outro modo iriam nos
envenenar. No entanto, não são utilizados como blocos de construção na síntese de polipéptidos.

1.3.2. Classificação quanto ao substituinte ou baseada na polaridade dos radicais R:

1.3.2.1. Aminoácidos apolares ou hidrofóbico: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos
apolares ou hidrocarbonetos modificados, isto é, possuem radical "R" geralmente formado
exclusivamente por carbono e hidrogénio – grupamentos alquila, excepto a Glicina. São
substituintes hidrofóbicos. São eles: Alanina, Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Prolina,
Triptofano e Valina.

Em vários elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral
é um grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está
ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é
uma amina secundária. Em contraste os grupos amina de todos os outros aminoácidos são aminas
primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático (contém um grupo cíclico
semelhante ao anel de benzeno) em vez de alifático. No triptofano, a cadeia lateral contém um
átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.

1.3.2.2. Aminoácidos polares ou hidrofílicos: Apresentam substituintes que tendem a formar

ligação de hidrogénio, isto é, possuem radicais "R" contendo hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos
amida e o seu pH é neutro. São: Glicina, Aspargina, Cistina, Glutamina, Serina, Tirosina e
Treonina.

Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto
alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual
eventualmente perde um próton em pHs mais altos.

1.3.2.3. Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico, isto é, são
monoamino e dicarboxílicos. possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele
presente em todos os aminoácidos. São aminoácidos com capacidade de doar protões. São
hidrófilos. Ácido aspártico e Ácido glutâmico.

1.3.2.3. Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino, isto é, são diamino e
monocarboxílicos. que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada
positivamente em pH neutro ou perto dele. São aminoácidos com capacidade de receber protões.
São hidrófilos : Arginina, Lisina e Histidina.

1.3.3. Quanto à natureza do grupo R

 Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptofano;

 Básicos: Arginina, lisina, histidina;
 Ácidos: Acido Glutâmico, Acido Aspártico,
 Ramificados: isoleucina, leucina, valina;
 Sulfurados: metionina e cisteína,
  Outros : treonina.

1.3.4. Quanto ao destino no metabolismo animal

1. Glucogênicos: Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica. Os
aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-Coa, fumarato ou oxaloacetato
são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose,
porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em
glicose ou glicogênio.

Podem ser transformados em glicose - Alanina, arginina, metionina, cisteína, histidina, treonina e
valina.

2. Cetogênicos: Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do
ciclo de Krebs na forma de acetil coenzima A ou outra substância. Os aminoácidos que são
degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a
corpos cetônicos.

A sua capacid
ade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o
que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos. Podem se transformar em
corpos cetônicos – Leucina

3. Glucocetogênicos: Podem se transformarem glicose - fenilalanina, tirosina e triptofano, ou

podem se transformarem em corpos cetônicos - isoleucina e lisina

Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a
leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto
glucogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glucogênicos (lembrando que o
corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose).

1.4. Propriedades físicas dos aminoácidos

1. Actividade Óptica: com excepção da glicina, todos os aminoácidos naturais apresentam

actividade óptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. Todos os
aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoácidos.
2. Propriedade Eléctrica (ácido/básica) – os aminoácidos possuem pelo menos dois grupos
ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um grupo amínico (+). Desse comportamento deriva-se o
conceito de ponto isoeléctrico, que é o valor de pH em que as cargas positivas e negativas são
iguais.
3. Solubilidade – é relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos.
4. Ponto de Fusão e ebulição – são bastante elevados, sendo normalmente acompanhado de
decomposição da estrutura química original.
É comprovado o facto dos aminoácidos serem solúveis em água, insolúveis em solventes orgânicos
e terem PF e PE altos (características dos sais). E explica o carácter anfótero dos aminoácidos, ou
seja, eles reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais.
1.5. Propriedades Químicas
1. Carácter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais :

2. A ligação peptídica – ocorre por reacção de hidrólise entre o grupo hidroxila da carboxila de um
aa e o Hidrogénio do grupo Amino do aa seguinte.

3. Degradação dos aminoácidos

O produto da degradação dos aminoácidos é o NH4+. A reacção mais comum é a de

TRANSAMINAÇÃO. Possui como coenzima o piridoxalfosfato.
4. Reacção de Transaminação

Em muitas reacções das aminotransferases, o α-cetoglutarato é o receptor do grupo amino. O

piridoxal fosfato (PLP) é o co-fator de todas as aminotransferases.

As transaminases equilibram os grupos amina entre os α-cetoácidos disponíveis. Isto permite a

síntese de aminoácidos não essenciais utilizando grupos aminas de outros aminoácidos e esqueleto
de carbono pré-existente. Embora os N possam ser utilizados para formação de novos aminoácidos,
N deve ser obtido através da alimentação.

5. Ligação Dissulfeto
Alguns aminoácidos apresentam grupo sulfidrila (- SH) que pode se ligar com outro grupo sulfidrila
de outra molécula formando a ligação dissulfeto (S – S);

6. A característica iónica dos aa

7. Reacção com Ninidrina

Todos aminoácidos reagem com a Ninidrina, no caso dos α-aminoacidos formam-se uma coloração
avermelha a violeta-púrpura intensa.

1.6. Importância dos aminoácidos

 São unidades estruturais dos peptídeos e das proteínas;
 Funcionam como sistema tampão, ou seja, actuam no controle do pH das células.
 Fixação de nitrogénio.

A fonte primária de nitrogénio para os seres vivos é o nitrogénio atmosférico, que tem que ser
convertido a uma forma metabolizável como a amónia. Mas só algumas bactérias conseguem
converter nitrogénio em amónia. A conversão de nitrogénio a amónia, chamada de fixação de
nitrogénio, é feita por um sistema enzimático complexo, denominado nitrogenase, que utiliza
NADPH como doador de electrões e só é processado com um consumo muito grande de ATP.

1.7. Isomeria

Os dois enantiômeros da Alanina, D-Alanina e L-Alanina.

Com excepção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em
condições suficientemente suaves apresentam actividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4
grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse
carbono é chamado centro quiral, por causa do arranjo tetraédrico das orbitas de ligação ao redor do
carbono alfa dos aminoácidos.
A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos
diferentes arranjos espaciais opticamente activos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se
apresentam como imagens especulares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos
enantiômeros.

Os enantiômeros podem ser D ou L, e quase todos os compostos biológicos com centro quiral
ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L. Os aminoácidos nas
moléculas proteicas são sempre L-estereoisômeros. Somente os L-aminoácidos são constituintes das
proteínas.

Os quatro diferentes grupos substituintes podem ocupar duas disposições espaciais distintas, e estas
são, entre si, imagens especulares não superponíveis. Essas duas formas representam uma classe de
esteroisômeros chamados de enantiômeros cuja capacidade de polarizar (B) a luz não polarizada
(A) .

1.8. Aminoácidos como Precursores de Outras Moléculas

Os aminoácidos são os “blocos de construção” de proteínas e peptídeos. Eles também servem de

precursores para muitos tipos de moléculas pequenas que têm diversos papéis biológicos. A
histamina, por exemplo, é derivada, por descarboxilação, da histidina. A tirosina é precursor dos
hormônios tiroxina e epinefrina e da melanina. O glutatião, cuja função é proteger os globos
vermelhos de danos oxidativos, é derivado de um aminoácido muito especial, o glutamato. Já a
biossíntese do óxido nítrico, molécula sinalizadora de curta duração, é iniciada a partir da arginina.
O envolvimento de um aminoácido na síntese dos anéis de porfirina de hemos e clorofilas também é
de enorme importância. O hemo é sintetizado a partir da glicina e do acetato. Muitas moléculas
derivadas dos aminoácidos são essenciais para os sistemas biológicos.

1.9. Fórmula estrutural dos 20 principais aminoácidos

Alanina (Ala/A) Arginina (Arg/R) Asparagina (Asn/N)

Ácido aspártico (Asp/D) Cisteina (Cys/C) Ácido glutâmico (Glu/E)

Glutamina (Gln/Q) Glicina (Gly/G) Histidina (His/H)


 Isoleucina (Ile/I) Leucina (Leu/L) Lisina (Lys/K)

Metionina (Met/M) Fenilalanina (Phe/F) Prolina (Pro/P)

Serina (Ser/S) Treonina (Thr/T) Triptofano (Trp/W)

Tirosina (Tyr/Y) Valina (Val/V)

1.10. Titulação de um Aminoácido

De forma geral, ao fazer a titulação de um aa com uma base, iniciando-se em pH=1 observa-se que
o pH da solução aumenta até aproximadamente pH=2 quando o grupamento COOH começa a
liberar íons H+ para o meio, formando água.

Continuando a adição de base o pH irá progressivamente se elevando até que o grupo NH3+ tenha
condições de liberar seu ião H+, o que ocorre próximo ao pH 9.

O pH no ponto isoeléctrico coincide com os valores de pK dos grupos ionizáveis da glicina.

1.11. Tampão:
 É definido como um composto ou conjunto de compostos que impedem variações da
concentração de [H+], ou seja do pH do meio;
 Para ter essa propriedade, os compostos devem ter grupos ionizáveis capazes de doar e de
receber prótons H+;
 A faixa de pH em que um composto apresenta poder tamponante depende do pK de seus
grupos ionizáveis.

Equação de Henderson-Hasselback
Estabelece a correlação entre o pH do meio e o pK do tampão.

Quando: [H+] . [A-] = [HA]; Temos: [H+].[A-]/[HA]= 1

Substituindo na equação: pH = pK + log 1 pH = pK

Quando o pH do meio é igual ao pK do grupo ionizável, este está 50% dissociado.

Valores de pka de alguns aminoacidos

1.12. Ponto isoeléctrico

É o pH no qual a molécula do aminoácido apresenta igual nº de cargas positivas e negativas.

Encontra-se electricamente neutro, formando ião bipolar ou ião zwitterion.

 Ponto isoeléctrico (É o pH no qual a molécula do AA apresenta um equilíbrio entre as

cargas positivas e negativas; Encontra-se electricamente neutro)
 .

 Ião bipolar ou ião zwitterion (É a forma em que o aminoácido se apresenta com carga nula
ou isoelétrica)

O cálculo do pI baseia-se nas formas de dissociação do aminoácido utilizando os pK anterior e

posterior à forma isoeléctrica do aminoácido.

1.13. Deficiência de Aminoácidos

Serotonina: (Enxaqueca, insônia e até depressão. A Serotonina faz parte dos neurotransmissores do
cérebro, sou seja, ela faz a transmissão de dados entre os neurónios).
Triptofano: Catarata;
Treonina e Metionina: Esteatose hepática;
Lisina: Anemia, perda de apetite, distúrbios enzimáticos, falta de concentração, irritabilidade e
queda de cabelo.