PROTEÍNAS

 RNAt: transporta aa do citoplasma para

os ribossomos para constituição da
molécula de proteína

transporta os aa unindo o seu anticódon

ao códon do RNAm

determina a posição dos aa nas proteínas

 PROTEÍNAS

macromoléculas contendo número variável de aa

unidos por ligações peptídicas

são polímeros de aa

existem + de 150 aa e somente 20 são

encontrados nas proteínas
 Exemplos
ácido: ácido aspártico e ácido glutâmico

básico: lisina, arginina, histidina

Neutros e polares (hidrofílicos): serina e

tirosina

Neutros e apolares (hidrofóbicos): glicina e

alanina
APOLAR
 LIGAÇÃO PEPTÍDICA (amidas)

• união de 2 aminoácidos
• formação de 1 molécula de H2O

— NH — CO —

• 2 qualidades opostas: reage com base e

ácido
A molécula formada mantém seu
caráter anfótero

-grupo NH2 em um extremo

(amino terminal) e

- grupo COOH (carboxi terminal),

além dos resíduos laterais
 2 aa = dipeptídeo
3 aa = tripeptídeo
Poucos aa = oligopeptídeo
Muitos aa = polipeptídeo

27.000 aa = maioria das proteínas

Distância entre 2 ligações peptídicas = 0,35nm

Proteína (P.M. = 30KDa) está constituída

por 300 aa e quando estendida:

100nm comprimento e
1nm largura
 1 kilodalton (kD) = peso de mil
átomos de hidrogênio

é equivalente a 1,66 x 10-21 gramas

Usa-se esta unidade para expressar o tamanho das

proteínas
aa = monômeros que compõem as proteínas,
que têm, pelo menos:

a) Um grupamento amino (-NH2)

b) Um grupamento carboxila ácido (-COOH)

c) Ligações de H

d) Cada aa é distinguível por um grupamento

químico diferente (R) ligado
ao átomo de carbono central
 AMINOÁCIDOS

É um ácido orgânico no qual o carbono

próximo ao grupo carboxila (-COOH) –
chamado carbono alfa – está unido também
a um grupo amino (-NH2)

carbono alfa – se encontra ligado, também,

ao H e resíduo lateral (R)  para cada aa
 H
| 
R – C – NH2
|
COOH

Fórmula geral dos -aa

cadeias polipeptídicas
ao atingirem certa dimensão (a partir de
Aa: grupo amino e grupo carboxila ligados ao
carbono alfa da molécula

Exceção: prolina e hidroxiprolina

Grupo imino (NH)

Iminoácidos
 Incluídos entre os aa por apresentarem
propriedades semelhantes
 5

3 2

2 3

2 2 1
 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

1) Proteínas Simples: moléculas formadas

exclusivamente por aa

2) Proteínas Conjugadas: possuem em sua

molécula uma parte não -protéica (grupo
prostético)
 PROTEÍNAS CONJUGADAS

1) Nucleoproteínas: ácidos nucléicos

2) Glicoproteínas: polissacarídeos

3) Lipoproteínas: lipídeos

4) Fosfoproteínas: fósforo
 5) Hemeproteínas: heme, que é uma
ferroporfirina, presente na catalase,
peroxidase e citocromos

6) Flavoproteínas: riboflavina

7) Metaloproteínas: metal (Zn-insulina e

anidrase carbônica) ou composto inorgânico
contendo metal Fe(OH)3 - ferritina
 Os grupamentos NH2 e COOH são
ionizáveis

 confere carga elétrica às proteínas e

condiciona a sua migração em campo elétrico

Predominância:
NH2 = básicas
COOH = ácidas
 Ex: histonas – ricas em lisina e arginina
(2 grupos NH2 por molécula):

eletricamente positivas em pH 7 – básicas

combinam-se com os grupos fosfatos do
DNA
para formar nucleoproteínas
 IMPORTANTE

 a seqüência de aa e o
número de cadeias polipeptídicas influi
na forma tridimensional e no papel
biológico das moléculas protéicas
 Seqüência de aa

Glicina-lisina-alanina
Alanina-lisina-Glicina

Cadeia de 20aa = 1 bilhão de seqüências possíveis

Determina exatamente como a

proteína se dobrará na mensagem
conformação tridimensional
para exata função bioquímica
 Carbono 
1) Grupo amina
2) Grupo carboxila
3) Um hidrogênio
4) Grupo de cadeia lateral (R)

Determina a identidade do aa específico

 Quirais (Grego Cheir = mão)

Centro Quiral

É um átomo de carbono com 4 grupos

diferentes ligados
 Centro quiral
Maioria dos aa

Glicina = 2 átomos de hidrogênio ligados

ao carbono 

Grupo R da glicina é o hidrogênio

Aquiral – em função da simetria

 Laevus = esquerda
Dexter = direita

Capacidade dos compostos opticamente ativos girarem luz

polarizada para a esquerda ou direita

Aminoácidos designados de L e D
com base na semelhança com padrão
gliceraldeído
 L-gliceraldeído
grupo hidroxila está do lado esquerdo da molécula

D-gliceraldeído

grupo hidroxila está do lado direito da molécula

 AMINOÁCIDOS

Posição do grupo amina do lado (esquerdo ou direito)

do carbono :

L ou D

Aa = todos são forma L

Aa = D – ocorrem nas paredes celulares de bactérias,
antibióticos, não ocorrem nas proteínas
 Estruturas e Propriedades Aas
Aminoácidos individuais classificados de acordo com
Grupo R

1) Natureza da cadeia lateral

polar/apolar

2) Presença do grupo ácido ou básico

 GLICINA
+ simples
R = um átomo de hidrogênio
2 átomos de hidrogênio ligado ao 
Grupo 1 – cadeias laterais apolares
(hidrofóbicos)
Alanina, valina, leucina e isoleucina
Cadeia = grupo de hidrocarboneto
alifático
 Grupo 1 – cadeias laterais apolares
(hidrofóbicos)
Prolina: estrutura cíclica alifática
N ligado a 2 átomos de C

Grupo amina é amina secundária – imino

NH2

Demais aa = aminas primárias

NH3
Grupo 1 – cadeias laterais apolares
(hidrofóbicos)
Fenilalanina

Hidrocarboneto aromático
(grupo cíclico
semelhante ao anel de benzeno)
Grupo 1 – cadeias laterais apolares
(hidrofóbicos)
Triptofano

Cadeia lateral –
Anel indol (aromático)
 Grupo 1 – cadeias laterais apolares
(hidrofóbicos)
Metionina

Cadeia lateral –
Enxofre e hidrocarbonetos
alifáticos
 Grupo 2 – cadeias laterais polares
(eletricamente neutras em pH neutro)

Grupo polar = hidroxila ligada ao hidrocarboneto alifático

 Grupo 2 – cadeias laterais polares
(eletricamente neutras em pH neutro)
Glutamina e asparagina

Grupos amida em suas

cadeias laterais

–C–N

O
 Grupo 2 – cadeias laterais polares
(eletricamente neutras em pH neutro)
Tirosina

Grupo hidroxila é
ligado ao
hidrocarboneto
aromático (fenol – ácido
mais forte que o álcool
alifático)
Grupo 3 – grupos carboxila
Ácido glutâmico e aspártico

H
H
Grupo 4 – cadeias laterais básicas
(carregadas + em pH neutro)
Grupo 4 – cadeias laterais básicas
(carregadas + em pH neutro)
Lisina

Grupo amina da cadeia lateral é

ligado a um hidrocarboneto
alifático
Grupo 4 – cadeias laterais básicas
(carregadas + em pH neutro)

Guanidina ligada ao hidrocarboneto

alifático
 Aminoácidos Incomuns
-ocorrem em algumas proteínas
-derivados de aa comuns
-produzidos por modificação do aa
parental

-modificação pós-tradução (depois que

a proteína é sintetizada)
 Aminoácidos Incomuns
Hidroxiprolina e hidroxilisina

-Diferentes aa parentais
-Grupo hidroxila nas cadeias laterais
-proteínas do tecido conjuntivo
(colágeno)
Aminoácidos Incomuns
Aminoácidos Incomuns
 Aminoácidos Incomuns

Tiroxina

-diferente da tirosina
-têm grupo aromático extra que contém
iodo na cadeia lateral
 Aminoácidos Incomuns - Tiroxina

-produzida glândula tireóide pela

modificação pós-tradução de tirosina
na proteína tiroglobulina

-tiroxina é liberada como hormônio

pela proteólise da tiroglobulina
 Hormônios e Neurotransmissores
-Substâncias envolvidas na transmissão
de impulsos nervosos

-funcionam em concentrações baixas

-tirosina e triptofano
 Neurotransmissores

-produtos ativos derivados de

monoaminoácidos que são degradados
ou desativados por

Monoamidas oxidases (MAOs)

 Níveis baixos –
MAOs associados a depressão

Níveis altos –
estado maníaco
(transtorno bipolar)

Maníaco depressivo
(monitorar níveis de
Serotonina)

Efeito sedativo
Sensação agradável
 Fenilalanina Epinefrina (adrenalina)

“hormônio da fuga ou luta”

suplementos
Tirosina
-estimula função cerebral

-causa liberação da glicose e

Diidroxifenilalanina
outros nutrientes na
(L-dopa)
corrente sanguínea
-Níveis abaixo do normal
Dopamina Epinefrina Mal de Parkinson
(adrenalina) -Receita médica
-chega rápido ao cérebro
 Fenilalanina
-dores de cabeça
-aspartato (baixa caloria)

Dopamina (neurotransmisor)
-esquizofrenia
-irregularidade no metabolismo do
glutamato (neurotransmissor)
 SUPLEMENTOS

1) Tirosina – ânimo pela manhã

Queijos - contêm tiramina que mimetiza a epinefrina

2) Triptofano – ajuda a dormir à noite

Proteínas leite - altos níveis triptofano (induzir o

sono)
 GLICINA
-solúvel em água
-adicionado a outras moléculas para torná-las +
solúveis e serem excretadas na urina

Dejeto
-não solúvel metabólico
-derivado de substâncias aromáticas
-conjugado via ligação amida ao
grupo amina da glicina
Glicina + ácido cólico → ácido glicocólico

-Um dos principais sais biliares

-poderoso detergente usado na digestão
de gorduras
 Ácido Glutâmico/glutamato monossódico
(MSG)

-realçar sabores
-reação fisiológica: sensações de arrepio, dor de
cabeça, tontura
-pratos asiáticos
“Síndrome do Restaurante Chinês”
FENILALANINA

(ADOÇANTE)
 ASPARTAME (Dipeptídeo) = 200X + doce que o
açúcar

Carboxila livre

(grupo amina livre)

• Mercado: bebida dietética

• Rótulo: presença de fenilalanina – [?]

• Fenilcetonúria: doença genética do metabolismo

da fenilalanina

• Dois aa tem configuração L (sabor doce)

• Substituição por D-aa = sabor amargo
 ERROS INATOS DO METABOLISMO

→mutações que levam a deficiências em

enzimas

→defeitos no DNA

→erros em enzimas que catalisam reações de aa =

Retardo mental
Acumulam no sangue e urina
• Fenilpiruvato = causa retardo mental ao interferir
na conversão do pirúvico → acetil no cérebro

• Acúmulo nas céls. cerebrais – desequilíbrio

osmótico

Aumentam de tamanho até que se

comprimam
no cérebro em desenvolvimento
 Deficiência PKU (fenilcetonúria)

Detectada com facilidade em recém-nascidos

50 estados EUA

Tratar a doença com dieta modificada

Eliminar custos com retardo mental

Fenilalanina = limitada à quantia para síntese protéica

Tirosina = suplementada
 ALATAME (alanina)

Substituto do aspartame

fenilalanina
 Hormônio peptídico (OXITOCINA)

-Induz parto
-Controla contração
músculo liso do útero
-estimula fluxo de leite
em lactante
Sucção- envia sinais nervosos
hipotálamo do cérebro materno –
oxitocina é liberada e transportada
pelo sangue – glândulas mamárias
(músculo liso se contrai forçando
a expulsão do leite)
 ESTRUTURA PRIMÁRIA
Ordem dos aa ligados de forma covalente

ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Arranjo espacial dos átomos do esqueleto peptídico

Pontes de H
-hélice
-pregueada
 ESTRUTURA TERCIÁRIA

Arranjo tridimensional de todos os átomos da

proteína inclusive nas cadeias laterais ou em
qualquer grupo prostético

ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades)
Interações entre as subunidades: não covalentes
(pontes H, atrações eletrostáticas e hidrofóbicas)
 IMPORTANTE

Conhecimento da forma tridimensional

no estado nativo (configuração nativa):

dentro da célula as moléculas mostram

atividade e interagem umas com as outras
 Estrutura
primária

IMPORTANTE

estrutura tridimensional
correta (propriedades)

Funcionamento perfeito da
proteína
CONFIGURAÇÃO NATIVA

Forma tridimensional da
molécula nas condições de pH
e temperatura do organismo
vivo

 Várias conformações são possíveis

 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Primária

-consiste na seqüência específica

de aa ligados covalentemente
em uma cadeia polipeptídica

-primeira etapa na
especificação da estrutura tridimensional
 PRIMÁRIA
Ex: anemia falciforme

-troca de 1 aa na seqüência da estrutura 1ária

da hemoglobina

-hemácias assumem formato de foice

-não ocorre ligação ao O2 de forma eficiente

 PRIMÁRIA
Ex: anemia falciforme

-células falciformes prendem-se em pequenos

vasos sanguíneos, cortando a circulação e
danificando órgãos
 Mutagênese sítio-dirigida

-substituição de 1 aa por outro

-conformação da proteína alterada e

atividade biológica

Cristalografia por raios X

Espectroscopia por ressonância magnética
nuclear
 Proteínas Complementares
Grãos de arroz e milho = pobres em lisina
Feijão = pobre em metionina (rico em lisina)

Burrito de Feijão feito com tortilha de milho

Mistura fornece todos os aa essenciais

 Proteínas Completas
Mulheres = 20% menos que a quantia para homens
adultos (46g proteína completa/dia)
Homem = 58g proteína completa/dia

OVOS

PROTEÍNAS DE ALTA
QUALIDADE
Mulheres = 300g de ovos
4 ovos extra grandes inteiros
345g de bife
1.600g/d (160 espigas milho/dia)

Homem = 385g de ovos

5 ovos extra grandes inteiros
431g de bife
2.000g/d (200 espigas milho/dia)
 (ricos em lisina) Feijão ou ervilhas

Pesquisa: milho com + lisina que o milho

Selvagem

Ex: testes em porcos

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

2) Secundária

-as cadeias se dobram e se

enrolam de modo complexo, para
constituírem arranjo espacial

-as ligações de hidrogênio são

responsáveis por tais padrões
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

2) Secundária

-arranjo espacial dos átomos do esqueleto

peptídico

-disposições -hélice
-pregueada
 Ex:estrutura secundária freqüente nas
proteínas globulares (maioria das proteínas
celulares): alfa-hélice

configuração devida à formação de

pontes de hidrogênio entre aa de uma mesma
cadeia, a qual adquire a forma de hélice
-estabilização por
pontes de H
paralelas ao
eixo da hélice no
interior do
esqueleto
polipeptídico
 -a partir da
extremidade N-terminal,
o grupo C-O de cada
aa está ligado por
Hidrogênio ao grupo
N-H do aa na seqüência
linear (distância de 4 aa)
 Desestruturação da -hélice

Forte repulsão eletrostática

Causada pela proximidade de diversos grupos carregados

com mesmo sinal

Ex:lisina e arginina (positivamente)

aspartato e glutamato (negativamente)
 Folha  pregueada
• Diferente da -hélice
• Esqueleto peptídico é quase estendido

Pontes de H
1. Ligação Intra-cadeia: formada entre diferentes
partes de uma mesma cadeia dobrada sobre si
própria

alinhadas na mesma direção: N-terminal e C-

terminal- folha pregueada paralela
 Folha  pregueada
• Diferente da -hélice
• Esqueleto peptídico é quase estendido

Pontes de H
1. Ligação Intra-cadeia: formada entre diferentes
partes de uma mesma cadeia dobrada sobre si
própria

alinhadas na mesma direção: N-terminal e C-

terminal- folha pregueada paralela
 Folha  pregueada

Pontes de H
2. Ligação Inter-cadeias: formada entre diferentes
cadeias

cadeias alternadas se estendem em direções opostas

folha pregueada antiparalela (zigue-zague)
 Paralela

Ligação
Intra-cadeia

Antiparalela

Ligação
Inter-cadeias
 Pontes de Hidrogênio

-hélice - paralelas a cadeia protéica

folha  pregueada – perpendiculares à

direção da cadeia
polipeptídica
Estruturas Supersecundárias

-hélice + folha  pregueada

 


antiparalelas

meandro

antiparalelas
Cadeia dobra-se sobre si mesma
Chave
Grega
 COMBINAÇÃO

 2 Fitas paralelas  conectadas por um

segmento de 

 hélice-volta-hélice
antiparalelas
ligações favoráveis nos 2 segmentos da
hélice
 COMBINAÇÃO

meandro  folha antiparalela formada por

várias
voltas reversas que conectam
segmentos da cadeia
polipeptídicas

Chave Grega folha antiparalela quando a

cadeia se dobra sobre si mesma
 MOTIVOS

-Dobramento Protéico

-Estrutura super-secundária de repetição

- Não permite prever sobre a função biológica

- Encontrados em proteína e enzimas com
funções
bastantes diferentes
 TRIPLA HÉLICE COLÁGENO

-ossos e tecido conjuntivo

-abundante vertebrados
-fibras insolúveis em água
-3 cadeias polipeptídicas em voltas
(torção/corda): tripla hélice

- prolina + hidroxiprolina (30%)

-hidroxilisina + glicina (interior da
hélice)
 TRIPLA HÉLICE
3 cadeias individuais são hélices diferentes da própria
-hélice
arranjo super-helicoidal (vareta rígida)
tripla hélice = TROPOCOLÁGENO

-3 fitas unidas por pontes H envolvendo hidroxiprolina e

hidroxilisina

- ligações covalentes intra e intermoleculares entre lisina e

histidina
 Ligações cruzadas em um tecido aumenta com a
idade

Carne de animais mais velhos é + dura que jovens

Escorbuto
sangramento gengivas e descoloração pele

-Prolina não é hidroxilada em níveis adequados para

formar a hidroxiprolina = colágeno frágil
-Deficiência em vitamina C (ácido ascórbico)
-enzima que hidroxila a prolina requer ácido ascórbico
 3) Terciária

-arranjo tridimensional de todos os

átomos da proteína (inclusive nas cadeias
laterais de aa ou grupo prostético)

-proteína: múltiplas cadeias polipeptídicas

chamadas subunidades
 3) Terciária

-cadeia contendo estrutura secundária

dobra-se e
enrola-se novamente sobre si mesma,

-estruturas globulares (esféricas irregulares)

ou fitas filiformes fibrosas

Ex: mioglobina (liga-se fortemente ao O2)

única cadeia protéica
 Globular, 3ária
153 aa + grupo prostético (Heme, Fe)
8 regiões  hélice, nenhuma , interior aa apolares
exterior aa polares
 HEME

• Localizado no bolsão hidrofóbico

• Mantido por atração hidrofóbica entre anel porfirino
e aa apolares

Heme é necessário para que a mioglobima se ligue ao

oxigênio
 4) Quaternária

-formada pela associação

de várias cadeias polipeptídicas em estrutura
terciária

-Arranjo de uma subunidade em relação às

outras

Ex: hemoglobina
 Hemoglobina

-formada de 4 subunidades de mioglobina

combinadas

-estrutura 4ária permite que mude de

conformação:

oxi = liga-se ao O2 nos pulmões

desoxi= libera O2 para os tecidos

em atividade
a estrutura terciária e quaternária
são mantidas por:

-ligações dissulfeto,
-ligações de hidrogênio e
-outras forças entre
os grupamentos R dos aa
Forças de Estabilização Não-covalente

1) Ponte de H
determinante da estrutura 2ária

entre cadeias laterais de aa

2) Interações hidrofóbicas

Resíduos apolares agrupam-se no interior da

proteína
Forças de Estabilização Não-covalente

3) Atração eletrostática
Grupos de carga opostas na superfície da
molécula

entre cadeias laterais de aa

4) Íon metálico

Cadeias complexadas em 1 único íon metálico

 Importante

As formas tridimensionais das moléculas

das proteínas e a natureza dos sítios em que
outras moléculas podem se ligar são
extremamente importantes na determinação
de como as proteínas funcionam nos seres
vivos
 Através da organização protéica
quaternária, formam-se diversas estruturas
de importância biológica:
microtúbulos
microfilamentos
complexos enzimáticos
 PROTEÍNA

é globular: quando a sua molécula

tem relação comprimento – largura
menor do que 10:1

Ex: maioria das protéinas

hemoglobina, mioglobina, hemocianina,
enzimas e
proteínas das membranas celulares
 Globular

Esqueleto dobra-se sobre si mesmo para

produzir forma +/- esférica

Solúveis em água
 é fibrosa: quando a relação
comprimento – largura é maior que 10:1

Ex: queratina (intracelular) e colágeno

Insolúveis na água
 IMPORTANTE

diversas condições podem romper as

ligações de hidrogênio e outras forças que
mantêm a estrutura da proteína

Condições altamente ácida ou básicas

Temperaturas acima de 50oC

 DESNATURAÇÃO

• refere-se a ruptura das estruturas

secundária, terciária e quaternária

• esterilização e desinfecção fazem uso do

calor ou reagentes químicos que matam
os microrganismos ao desnaturar suas
proteínas
• da mesma forma, o cozimento da
carne amolece-a pela desnaturação
das proteínas
interação não-covalentes: fracas e
rompidas facilmente

redução das ligações dissulfeto:

Desorganização da estrutura 3ária
Calor: ↑ temperatura
Favorece vibrações no interior da molécula e
a energia pode desfazer a estrutura terciária

Extremos de pH: ↑ ou 
cargas estão faltando e, assim, as interações
eletrostáticas que estabilizam a forma nativa são
reduzidas
Detergentes: SDS
Desfazem as interações hidrofóbicas
Detergentes com carga desfazem as interações
eletrostáticas

Uréia + hidrocloreto de guanidina

desfazem interações hidrofóbicas
 - mercaptoetanol

reduz as ligações dissulfeto para

2 grupos sulfidrila

uréia= auxilia no desdobramento

protéico
 MOLÉCULAS CHAPERONES

• nos diversos locais do ambiente

intracelular, muitas proteínas estão se
formando simultaneamente, o que
dificulta a estruturação dos complexos
protéicos
 Essa dificuldade, devida ao aglomerado
de moléculas nascentes no ambiente
intracelular, é contornada pelas moléculas
chaperones
 Moléculas Chaperones

são proteínas cuja função principal é se

unirem às cadeias polipeptídicas nascentes,
até que elas se liguem a outras cadeias
polipeptídicas, para formar corretamente
as complexas moléculas finais
 Sem o trabalho das chaperones,
formar-se-iam muitos agregados protéicos
sem atividade funcional,

pela união, ao acaso,

das numerosas cadeias polipeptídicas que
são continuamente sintetizadas pela célula
 minimizam a agregação errada
desfazem as agregações defeituosas
promovem a eliminação, por hidrólise,
das moléculas protéicas incorretamente
formadas
muitas das tarefas são realizadas com gasto
de energia (ATP)

impedem o enovelamento das moléculas

protéicas sintetizadas no citossol porém
destinadas às mitocôndrias

os mecanismos de transferência de

proteínas para dentro das mitocôndrias só
funcionam para moléculas distendidas e
não para moléculas dobradas (configuração
final)
Posteriormente, as 2 proteínas se separam
e a proteína mitocondrial assume sua forma
retorcida final ativa

nas cisternas do RE existe uma chaperone

que auxilia a orientação do dobramento de
moléculas protéicas para que assumam a
conformação tridimensional correta
 hsp60 e hsp70 – principais chaperones

heat shock protein

porque aumentam de quantidade quando

as células são colocadas em temperatura
mais elevada

o número indica o peso molecular expresso

em quilodáltons
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

a maioria pode ser classificada, com

relação às suas funções principais:

1) Proteínas estruturais – contribuem para a

estrutura tridimensional das células, das
partes das células e membranas
 2) Proteínas móveis – contribuem para a
estrutura e movimento microbianos e
responsáveis
pela contração das células musculares dos
animais

3) Enzimas – catalisadores protéicos –

controlam a velocidade das reações
químicas nas células
 PRÍONS
Doença da vaca louca
Scrapie = doença degenerativa fatal e
afeta o sistema nervoso do gado ovino
e caprino
Encefalopatia espongiforme humanos

Glicoproteínas encontradas nas

membranas celulares de tecidos nervosos
 PRÍONS
São proteínas normais que se enrolaram
incorretamente, possivelmente como
resultado de uma mutação

As proteínas dos príons (PrP) parecem

permanecer juntas no interior da célula,
formando pequenas fibras ou fibrilas
 PRÍONS
São proteínas normais (PrP maior% de
 hélice)

Enrolaram-se
incorretamente, possivelmente como
resultado de uma mutação PrPsc) maior % de 

anormal
 Como as fibrilas não podem ser
organizadas corretamente na membrana
plasmática, estes agregados acabam
matando a célula
 Como a doença causada por príons
se dissemina?

Os pesquisadores acreditam que a doença

é propagada através de príons produtores
de outras cópias da proteína normal que
se dobram erroneamente
Em 1990, epidemia da doença da vaca louca,
o príon infeccioso surgiu originalmente do
suplemento de proteínas nos alimentos

•suplemento incluía produtos derivados

de carneiros infectados

•experimentos - quando
camundongos foram inoculados com extratos
de príons, surgiu a doença
 Comer carne contaminada de animais

Encefalopatia espongiforme

Folhas  PrPsc interagem com as moléculas de proteína

e formam placas insolúveis (= mal de Alzheimer)
 Príons anormais ingeridos
utilizam

Sistema Imunológico

Viajar pelo corpo até o contato TECIDO NERVOSO

Propagam-se para os nervos até atingirem cérebro

 Envolvidos DNA e RNA
genes

Suscetíveis à formação incorreta

Padrão de transmissão da doença

Indivíduos com essa suscetibilidade genética nunca desenvolvem

a doença se não entrarem em contato com o PrP anormais de
outra fonte
 1. Os príons são resistentes à inativação
pelo calor a 90oC, que inativa vírus

2. A infecção por príons não é sensível ao

tratamento com radiação, que danifica os
genomas virais

3.Os príons não são destruídos por enzimas

que digerem DNA ou RNA
 4. Os príons são sensíveis a agentes que
desnaturam proteínas, como fenol e uréia