Bases moleculares da vida

Estrutura química de aa. peptídeos, proteínas e propriedades físico

químicas

Profª. Me. Isabella Zambotti Villela

ivillela@prof.unisa.br
Biomédica habilitada em biologia molecular e farmacologia
Mestre em farmacologia
1
Aminoácidos
• Substâncias orgânicas que apresentam
cadeia carbônica curta, grupo amina (-
NH2) e ácido carboxílico (-COO);

• Estes, são componentes de proteínas

(proteínas são polímeros de aa.);

• Os aa. diferem entre si pela estrutura

da cadeia lateral;

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Aminoácidos
• Em pH fisiológico, os grupos estão em
forma ionizada (hidrofílica);

• Os aa. apresentam uma fórmula básica

comum, na qual os grupos estão ligados
ao carbono alfa, que também se liga um
átomo de H e um grupo variável chamado
de cadeia lateral ou grupo R;

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Utilização metabólica de aa
• Síntese de peptídeos e proteínas (α aminoácidos);

• Síntese de substâncias nitrogenadas não proteicas (bases

nitrogenadas e porfirinas);

• Síntese de mediadores químicos e hormônios (T3 e o T4,

histamina e dopamina);

• Produção de energia (gliconeogênese);

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Classe alfa-aa
• Apresentam um grupo amina (H2N) no primeiro carbono após a
carboxila

Temos quantos alfa aminoácidos?

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AANP –
Aminoácidos não
proteinogênicos

*Ornitina;
*Alfa-alanina;
*Beta-alanina;

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Classificação dos aa
• Existem critérios: o tipo de cadeia lateral (radical) e a necessidade
na dieta;

• Em relação a cadeia lateral: grupo I (os alifáticos), grupo II (os

hidroxilados), grupo III (os sulforados), grupo IV (os ácidos e as
amidas), grupo V (os básicos, as aminas), grupo VI (os
aromáticos) e grupo VII (os iminos);

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Cadeia lateral – radical
• Grupo I – cadeia lateral alifática (apresentando apenas H e C),
tendo como exemplos a glicina, alanina e valina;

Alanina
Glicina

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Cadeia lateral – radical
• Grupo II – cadeia lateral contendo OH (hidroxilados), tendo como
exemplos a serina e a treonina;

Serina Treonina

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Cadeia lateral – radical
• Grupo III – cadeia lateral contendo enxofre (sulfurados), como
exemplos temos a cisteína e a metionina;

Cisteína

Metionina

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Cadeia lateral – radical
• Grupo IV – cadeia lateral contendo grupo ácido (COOH) ou
amidas (CONH2), como exemplos temos o aspartato e a
asparagina;

Aspartato
Asparagina

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Cadeia lateral – radical
• Grupo V – cadeia lateral contendo grupo básico (NH2), como
exemplos temos a arginina, a lisina e a histidina;

Arginina Lisina

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Cadeia lateral – radical
• Grupo VI – cadeia lateral contendo anel benzênico (aromático),
temos como exemplos a fenilalanina, a tirosina e o triptofano;

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Cadeia lateral – radical
• Grupo VII – cadeia lateral contendo grupo imino temos como
exemplo a prolina;

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Classificação dos aa
• Em relação a dieta, eles podem ser essenciais ou não
essenciais;

• Essenciais: são aqueles que o nosso organismo necessita,

porém, não sintetiza, precisando estar obrigatoriamente
presente em nossa dieta, tendo como exemplos a fenilalanina
e o triptofano;
• Não essenciais: são aqueles que o nosso organismo consegue
sintetizar, a partir de outros aminoácidos, tendo como
exemplos a alanina e a tirosina;
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Não Essenciais Essenciais
Glicina Fenilalanina
Alanina Valina
Serina Triptofano
Cisteína Treonina
Tirosina Lisina
Ácido Aspártico Leucina
Ácido Glutâmico Isoleucina
Asparagina Metionina
Glutamina Arginina
Prolina Histidina
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Ponto isoelétrico dos aa
• Em soluções aquosas os aminoácidos estão ionizados e podem
apresentar tanto características ácidas ou básicas dependendo
do meio onde estão localizados;
• Carboxílico (é um ácido -COOH);
• Amino (-NH2);
• São anfóteros, ou seja, moléculas anfipróticas (moléculas que
podem doar ou receber H+ - ácidas ou básicas);

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• Dependendo do pH do meio, o aminoácido pode se apresentar em sua
forma desprotonada (soluções com baixa concentração de prótons),
neutra ou protonada (soluções com alta concentração de prótons),
sendo que os zwitterions tem sempre uma carga positiva e uma
negativa;

Forma cristalina

pH˂ pI pH = pI pH ˃ pI
pH
Ácido Igual Básico 18
pI de alguns aa.

Aminoácido pI
Alanina pH = 6,02
Asparagina pH = 5,41
Cisteína pH = 5,07
Glicina pH = 6,06
Lisina pH = 9,74
Fenilalanina pH = 5,53
Valina pH = 5,97

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Os aminoácidos e a vida
• Os 20 aminoácidos mais comuns, ligados por ligações peptídicas,
constroem as proteínas;

• Algumas proteínas contêm milhares de aminoácidos, mas é possível

determinar a sequência dos aminoácidos de muitos polipeptídeos
(polímeros dos aminoácidos) e sintetizar essas moléculas em
laboratório;

OS AMINOÁCIDOS LIGAM-SE FORMANDO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS

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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
• Acontece através da ligação do grupo carboxila de um aa. com o
grupo amina de outro aa (ligação peptídica);

• Ocorre pela exclusão de uma molécula (H2O);

*Até 50 aa. –
polipeptídeo;

*Mais que 50 aa.

– proteína;
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Proteínas
• Conceito: são substâncias orgânicas formadas por aminoácidos
ligados por ligações peptídicas, são polipeptídeos de Peso
Molecular (PM) elevado (10.000 Daltons), em torno de 50
aminoácidos;
• A sequencia de aa. determina a estrutura espacial da proteína;
• É resultado do tipo de aa. que a compõe e como eles estão
disposto em relação uns aos outros;
• Descrevemos os níveis estruturais de complexidade;

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Polipeptídeos
• Compostos orgânicos formados através da associação de alfa-aa;
• Considerados monômeros (moléculas enormes);

QUAL A DIFERENÇA ENTRE PROTEÍNA E POLIPEPTÍDEO?

• Um peptídeo será formado pela junção de 2 aa e são

considerados monômeros;
• A proteína necessita de uma cadeia de aa. (filamento) e são
considerados polímeros;
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Proteínas e polipeptídeos
• Os polipeptídeos e as proteínas são macromoléculas que
apresentam configuração tridimensional, arranjo espacial
definido;

• São mantidos por estruturas de organização (níveis de

organização), estruturas que determinam sua configuração 3D
(sua forma definida), assim então, a sua função biológica;

24
Estrutura das proteínas

25
Estrutura das proteínas

26
Estrutura primária
• Estrutura Primária de organização das proteínas vem a ser o
posicionamento (sequência) dos aminoácidos na estrutura
molecular da proteína, é determinada geneticamente e mantida
pelas ligações peptídicas;

27
Estrutura secundária
• Estrutura Secundária de organização das proteínas resulta da
atração entre os radicais, decorrente das interações de pontes de
hidrogênio entre os radicais de alguns aminoácidos, as cadeias
polipeptídicas podem se espiralizar, enrolando-se em forma de
hélice e a proteína forma um filamento espiralado (α hélice);

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Estrutura terciária
• Estrutura terciária das proteínas é determinada por diferentes atrações
entre os radicais como: pontes de H+, interações hidrofóbicas, atrações
iônicas e até ligações dissulfeto S-S (pontes de enxofre). É a estrutura
terciária das proteínas que lhe confere configuração tridimencional
espacial definida (forma definida), determinando assim sua função
biológica;
Globosa

Filamentosa

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Estrutura quartenária
• Estrutura quaternária de organização das
proteínas é a combinação de duas ou mais
proteínas (polipeptídeos) para exercerem
uma função biológica, esses arranjos
proteicos são determinados por pontes de
H+;
• Não são todas as proteínas que apresentam
estrutura quaternária de organização, o
exemplo mais comum de estrutura
quaternária de proteínas é a hemoglobina
que é um tetrâmero (formado por 4
proteínas globosas) para realizar o
transporte de O2 no sangue;
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Desnaturação proteica
• A variação de agentes físicos e químicos do meio, como temperatura, pH,
pressão, concentração de sais, podem alterar ou desfazer os níveis de
organização das proteínas (3ª, 2ª e até 4ª ), fazendo com que a proteína
perca a sua forma nativa e sua função biológica, temos então a
desnaturação proteica;

• A desnaturação das proteínas pode ser reversível e irreversível, não deve

desfazer a estrutura primária de organização, perdendo esse nível de
organização a proteína é destruída;

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Propriedades físico químicas das proteínas
• Os peptídeos e as proteínas
Proteínas Ponto Isoelétrico
apresentam as mesmas
Albumina do soro pH = 4,9
propriedades físico químicas humano
que os aminoácidos, são Insulina pH = 5,4
solúveis em água, apresentam
Fibrinogênio pH = 5,8
caráter químico anfótero,
Gama globulina pH = 6,6
portanto apresentam ponto
Hemoglobina pH = 7,1
Isoelétrico (pI); humana
Colágeno pH = 6,7
Mioglobina pH = 7,0

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Classificação das proteínas em relação a forma
PROTEÍNAS GLOBOSAS E FILAMENTOSAS

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Classificação das proteínas quanto a
composição química
•Proteínas simples são formadas exclusivamente por
aminoácidos, como exemplo temos a albumina, a queratina e a
enzima amilase;

• Proteínas conjugadas, além da cadeia polipeptídica, apresentam

uma parte não proteica. Por exemplo: a hemoglobina,
glicoproteínas e as lipoproteínas plasmáticas HDL e LDL;

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Qual a importância das proteínas?
• Estrutural (membrana plasmática, colágeno e queratina);
• Transporte (hemoglobina e albumina)
• Defesa (imunoglobulinas);
• Reguladora (hormônios);
• Catalisar reações (enzimas);
• Mecânica (contração muscular);
• Combustível celular (gliconeogênese);
• Proteínas plasmáticas (albumina e globulinas);

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Questões
• Defina aminoácidos e proteínas;

• Escreva as principais diferenças entre os polipeptídeos e proteínas;

• Quais são os aminoácidos essenciais? Como obtê-los?

• Qual a fórmula básica e comum dos aminoácidos?

• Até quantos aminoácidos é considerado polipeptídeo?

• Quais são as estruturas das proteínas? Explique cada uma;

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